Qu son las Protenas?

Son macromolculas formadas por polimerizacin de un gran nmero de residuos de amino cidos (20 unidades de base) La parte mas pequea en que pueden dividirse. Representando aproximadamente la mitad del peso seco de la clulas.

COMPOSICION DE LAS PROTEINAS

Carbono, Hidrogeno, Oxigeno---Nitrgeno. OTROS ELEMENTOS: AZUFRE, HIERRO, FOSFORO Y CINC. CASIFICACION SEGN SU COMPOSICION Y CONFORMACION : Protenas Simples Protenas conjugadas

 PROTEINAS SIMPLES: Son aquellas que por hidrlisis producen solamente aminocidos PROTEINAS CONJUGADAS: Son aquellas que por hidrlisis producen aminocidos y adems una serie de compuestos orgnicos e inorgnicos llamados: GRUPO PROSTETICO.

 POR SU CONFORMACION: Pueden clasificarse en: PROTEINAS FIBROSAS PROTEINAS GLOBULARES Son solubles en sistemas acuosos y su funcin dentro de la clula es mvil y dinmica. Existen protenas que se encuentran entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas.

 Las protenas de un organismo provienen de distintos orgenes: Protenas exgenas, va ingestin Protenas de reserva, con origen endgeno. Recambio metablico, con origen endgeno La digestibilidad de las protenas vara segn la configuracin y composicin de los aminocidos que la componen. Las protenas no son molculas energticas por excelencia, pero en determinadas condiciones pueden ser usadas para proveer de energa.

La funcin primordial de las protenas es: Producir tejido corporal y sintetizar enzimas Las protenas animales y vegetales no se utilizan en la misma forma en que son ingeridas, sino que las enzimas digestivas (proteasas) deben descomponerlas en aminocidos que contienen nitrgeno

 Catalticas (enzimas) Reguladoras (hormonas, neurotransmisores, etc) De transporte (albumina, hemoglobina, etc.) Estructurales (colgeno, queratina, elastina, etc.) Defensivas (inmunoglobulinas, fibringeno, etc.) Reserva (ferritina, mioglobina, etc.) Plstica(Renovacin celular y tejidos) Energtica (todas las protenas aunque tengan otras funciones)

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: Estructura primaria, Estructura secundaria,

Estructura terciaria
Estructura cuaternaria.

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

 Estructura primaria de las protenas: es la secuencia de una cadena de aminocidos.

Estructura secundaria de las proteinas: ocurre cuando los aminocidos en la secuencia interactan a travs de enlaces de hidrogeno. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1.- La a(alfa)-hlice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. 2.- La conformacin beta En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

 Estructura terciaria Ocurre cuando ciertas atracciones estn presentes entre hlices alfa y hojas plegadas.

 Estructura cuaternaria de las protenas: es una protena que consiste de mas de una cadena de aminocidos.

victor

PROTEINAS TOTALES
Las protenas totales son el resultado de sumar los distintos componentes proteicos presentes en el organismo tales como: Alfa1, alfa2, beta gamma globulina y albmina. Las protenas fraccionadas, al contrario que las protenas totales, miden la cantidad especfica de cada protena. Ambas pruebas, protenas totales y fraccionadas, son tiles a la hora de determinar estados anormales y enfermedades que pueden afectar a nuestro organismo.

PROTEINAS TOTALES
ALFA 1 ALFA 2 BETA GAMA GLOBULINA ALBUMINA

 Son un compuesto orgnico que contiene un grupo amino (NH2) Y un grupo carboxilo (COOH) 20 de estos compuestos orgnicos son los constituyentes de las protenas

CLASIFICACIN
Esenciales Son aquellos que el cuerpo no puede fabricar (no los puede sintetizar), o los hace en pocas cantidades; deben de ser obtenidos a partir de la dieta.

Estos 9 aminocidos esenciales son:

Fenilalanina (Phe) Valina (Val) Triptfano (Trp) Treonina (Thr) Isoleucina (Ile) Metionina (Met) Histidina (His) Lisina (Lys) Leucina (Leu)

FENILALANINA
Carne, pescado, huevos, productos lcteos; como esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soya y dulces. FORMULA MOLECULAR: C9 H11 NO2

LISINA
Muy abundante en las legumbres, levadura de cerveza y frutos secos. Este grupo amino, adems de proveer de carga positiva a las protenas, es acetilable por enzimas especficas, conocidas como acetiltransferasas Formula molecular: C6H14N2O2

NO ESENCIALES
Estos 11 aminocidos pueden ser sintetizados por el organismo a partir de productos intermedios del ciclo de ATC y tras vas metablicas.

Glicina (Gly) Alanina (Ala) Cistena (Cys) Serina (Ser) Acido asprtico (Asp) Asparagina (Asn) Glutamato (Glu) Glutamina (Gln) Arginina (Arg) Prolina (Pro)

REACCIONES CLAVE DEL METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

Hay 2 reacciones esenciales para el metabolismo de los aminocidos :

TRANSAMINACIN Y LA DESAMINACIN OXIDATIVA

Trasaminacin
Convertir un aminocido en otro. Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un a-aminocido a un a-cetocido, convirtindose el 1 en a-cetocido, y el 2 en un a-aminocido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.

ZONA

CITOSOL Y MITOCONDRIA

DESAMINACIN OXIDATIVA

ELIMINAR EL GRUPO AMINO

ZONA

VAS BIOSINTTICAS DE LOS AMINOCIDOS NO ESENCIALES

SERINA,GLICINA Y CISTENA
Estos tres aminocidos estn formados a partir de productos intermedios glucoliticos. La glicina y la cistena solo pueden formarse a partir de la serina.

DERIVADOS BIOLGICOS DE LOS AMINOCIDOS

Purinas y pirimidinas Porfirinas Neurotramisores (serotonina,dopamina,adrenalina,noradrenali na) Hormonas (tiroxina,melatonina)

SEROTONINA
HIDROXILACIN DE TRIPTFANO, POR LA TRIPTFANO HIDROXILASA NEUROTRANSMISOR DEL CEREBRO CONTRACCIN MUSCULO LISO (ARTERIOLAS Y BRONQUIOLOS)

Degradacin de protenas y eliminacin de nitrgeno

RECAMBIO PROTEICO:
Las protenas se estn sintetizando constantemente a partir de aminocidos y degradndose para dar nuevos aminocidos.

Cualquier aminocido que no se use de inmediato se pierde, ya que LAS PROTENAS NO PUEDEN ALMACENARSE

Recambio de protenas Persona sana, 70kg = 300g/da

Cantidad 70g 20g Uso Recambio de enzimas digestivas y clulas intestinales Sntesis de protenas plasmticas

8g
20g 75-100g 80-100g

Sntesis de hemoglobina
Recambio de leucocitos Recambio de clulas musculares Diversas vas sintticas

Equilibrio Nitrogenado
Ingestin diettica igual a las prdidas del organismo. POSITIVO (embarazo, crecimiento, convalecencia). NEGATIVO (desnutricin, inanicin, caquexia, carencia de algn aa esencial)

Velocidad del recambio proteico

Protenas reguladoras = semividas cortas Protenas estructurales = semividas largas Hemoglobina = semivida intermedia

Degradacin de protenas
1. Va de la Ubiquitina:
Degrada las protenas anmalas y de vida corta.

Ubiquitina: Protena bsica que se une a las protenas que son el objetivo de la degradacin.

2. Va lisosmica: Degrada las protenas de vida larga.

Eliminacin del nitrgeno proteico y ciclo de la urea

El sitio ms importante de degradacin de aminocidos es el hgado.
La eliminacin de nitrgeno puede dividirse en dos estadios principales:

Eliminacin del grupo amino de los aminocidos Formacin de Urea por el ciclo de la ornitina

Transdesaminacin
Consiste en una transaminacin inicial en el citosol, seguida por la desaminacin en la mitocondria. El a-cetoglutarato acepta un grupo amino de aminocidos donantes para formar un glutamato ; aminotransferencia. Despus, el glutamato se transporta a la mitocondria para formar a-cetoglurato e iones amonio.

 Transaminacin (implica dos pasos de transaminacin)

Formacin de urea
Hepatocitos, principalmente en las clulas periportales

Consta de 5 reacciones que llevan a la sntesis d urea a partir de CO2 y NH4.

1.Formacin de carbomil fosfato. 2.Formacin de la citrulina. 3.Sntesis de argininosuccinato. 4.Escisin de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante argininosuccinato liasa. 5.Escisin de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa.

ATP = 1.5 (consumidos)

Es el proceso en el que la glucosa se origina a partir de : Glicerol Lactato Aminocidos Es la produccin de glucosa a partir de fuentes no hidrocarbonadas.

La conversin de piruvato a fosfoenolpiruvato (pep).

Se produce a travs de dos reacciones: Carboxilacion del piruvato a oxacelato. Decarboxilacion y fosforilacion del oxalato por la pep-carbocinasa.

1:La hidrolisis de la fructuosa1,6-disfosfato por la fructuosa 1,6disfosfatada equivale a la reaccin PFK (el paso limitante de la velocidad de la glucolisis).

2: hidrolisis de la glucosa 6-fosfato por la glucosa 6fosfatasa esquiva la reaccin irrevisible de la hexocinasa para formar glucosa libre.(esta encima enzima es especifica del higado)

Regulacin de la gluconeognesis.
Durante el ayuno y la inanicin, la gluconeognesis esta activa y su control se da a dos niveles : El control hormonal.(el glucagn activa a la glucolisis) El control alosterica (el acetil CoA activa la piruvato carboxilasa).

Degradacin de los aminocidos

Transaminacion y desaminacion convertir un aminocido en otro El Catabolismo de los esqueletos de carbono

Fuentes exgenas (aprox.70 g/ da) Protenas de la dieta

Fuentes endgenas (aprox. 140 g/ da) Protenas tisulares

Digestin y absorcin AMINOACIDOS

Degradacin

Transaminacin y/ Desaminacin

Degradacin

Biosntesis
Protenas Aminocidos No esenciales Constituyentes nitrogenados no Proteicos: purinas, pirimidinas porfirinas, cidos biliares

- cetocidos

Amonaco

conceptos del catabolismo de los aminocidos Se clasifican: cetogenicos y glucogenicos -aminoacidos cetogenicos: Se degradan hasta dar acetil CoA o acetoacetil CoA; capaces de formar cuerpos cetonicos. (leucina y lisina son puramente cetogenicos) *fenilalanina,triptofano y la tirosina. Son cetogenicos y glucogenicos, parte precursores de glucosa.

Aminocidos glucogenicos
Se pueden degradar hasta piruvato o bien hasta uno de los productos intermedios del ciclo del ATC *vas del catabolismo de los aminocidos
Pueden dividirse en siete grupos, basndose en el producto de su degradacin. -piruvato -acetil CoA -acetoacetil CoA -alfacetoglutarato -succinil CoA -fumarato -oxalacetato

Vas del catabolismo de los aminocidos

Reacciones Aminocido Principales: importantes
Transaminacion

Enzimas implicadas

Producto

Alanina
Serina Glicina

Alanina aminotransferasa
Serina deshidratasa Serina deshidratasa Serina deshidrasa

piruvato
Piruvato piruvato

Desaminacion Y deshidratacin Metilacion a serina seguida de deshidratacin

Cistena

Dos pasos principales: -oxidacion a sulfinato de cisteina -transamincion

Cistena dioxigenasa Cisteina aminotransferasa

Treonina deshidrogenasa

Piruvato

Treonina

Va de la aminocetona

Piruvato

Alteraciones del metabolismo de los aminocidos

Erros congnitos del metabolismo. Provocan graves anomalas del desarrollo si no se tratan

(fenilcetonuria, albinismo, alcaptonuria , enfermedad de la orina de jarabe de arce e histidinemia)

Embarazo
Los pacientes con fenilcetunuria, la restriccion de la fenilalanina en la dieta debe de ser de por vida. La hiperfenilalanina de la madre puede daar al feto, causando microcefalea, retraso mental y defectos cardiacos.

Tratamiento: - Al establecer alimentacin con leche se hace una deteccin selectiva a los 5-7 das del recin nacido. - Verificar valores de fenilalanina en sangre - Restriccin de fenilalanina (en caso de)

Alteraciones

Mecanismo

Caractersticas clnicas

Otros

Fenilcetunuria;
Trastorno autosomico, que
se debe al deficit de la enzima fenilalanina hidroxilasa. Se carac. Por un elevado nivel de fenilalanina en plasma. Alcaptonuria; trastorno raro, recesivo.

Catalisa la hidroxilacion de la hidroxilacion de fenilalanina a tirosina.

Los pacientes con fenilcetunuria no pueden sintetizar tirosina que llega a convertirse en aminoacido

Durante el embarazo a los px. Con fenilcetunuria, la restriccin de fenilalanina en la dieta debe de ser de por vida. +daa al feto.

Se debe a un dficit de la enzima acido homogentisico oxidasa. +ocronosis

-Dao articular y artritis -Este se excreta en la orina dejandola reposar, se vuelve negra. -+no hay tratamiento especifico

Su dficit da lugar a una acumulacin de de homogentisato. Este se deposita en el cartilago y tejidos conectivos. (ocronosis)

Albinismo:
Caractersticas clnicas Amelanosis: -pelo blanquecino, piel palida y ojos gris azulados -la baja pigmentacion del iris y la retina. -la palidez de la piel favorece las quemaduras solares y el cancer de piel

Causas: -dao articular y artritis -el sudor puede ser negro -no hay tratamiento especifico.

Tratamiento

Metabolismo de los aminocidos a nivel tisular

Estado absortivo
Intestino delgado Hgado Musculo

Consideraciones nutricionales
La determinacin del valor nutritivo de una protena es til para conocer su capacidad para satisfacer las necesidades de nitrgeno y aminocido, hay factores que pueden influir en el valor nutritivo de una protena, como: Como la presencia de anti nutrientes. Las modificaciones nutricionales.

FUENTES ALIMENTARIAS
ALIMENTOS PROTEICOS DE ORIGEN ANIMAL

ALIMENTOS PROTEICOS DE ORIGEN VEGETAL

cuando una protena contiene los aminocidos esenciales en la cantidad necesaria para los seres humanos es cuando se dice que sta tiene un alto valor biolgico.
Quesos, carne, pescado y huevos son algunas de las fuentes principales de protenas de alto valor biolgico

INGESTA PROTEICA DIARIA RECOMENDADA POR FAO/OMS/UNU (1985)

Edad (aos) Lactantes y nios 0.25 - 0.5 0.75 -1.0 2-3 9 -10 Adolescentes (Varones) 10 -11 14 -15 17 -18 Adultos Nivel de seguridad (g prot/kg por da) 1.86 1.48 1.13 0.99

0.99 0.96 0.86 0.75

NECESIDADES DE AMINOCIDOS SUGERIDAS POR LA FAO/OMS/UNU

Aminocidos (mg/g de protena bruta) Necesidades requeridas Lactantes Preescolares Media (2-5 aos) (rango)++ 26 (18-36) 19 46 (41-53) 28 93 (83-107) 66 66 (53-76) 58 42 (29-60) 25 72 (68-118) 63 43 (40-5) 34 17 (16-17) 11 55 (44-77) 35 460 (408588) 434 (390552) 339 32 Edad escolar (10-12) 19 28 44 44 22 22 28 9 25 241 222 Adultos 16 13 19 16 17 19 9 5 13 127 111

Histidina Isoleucina Leucina Lisina Atetionina + cistina Fenilalanina + tirosina Treonina Triptfano Valina Total: Incluyendo la histidina Sin incluir la histidina

 esto ir en funcin de la variante alimentaria que se siga. Hay quienes no comen carne ni pescado, pero s algunos lcteos y huevos; otras comprenden los lcteos pero no los huevos; mientras que las hay ms estrictas, en las que se excluye todo alimento que tenga un origen animal. en estos casos, la combinacin de protenas procedentes de distintas fuentes vegetales, as como una eleccin equilibrada de los alimentos, ser crucial de cara a garantizar los niveles recomendados de aminocidos esenciales.

Conclusin
Las protenas son materiales polmeros que se encuentran en las clulas vivientes. Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para muchos procesos vitales. Las protenas son polmeros de aminocidos y se producen en las clulas del cuerpo. Las protenas de otros animales y de algunas plantas son un alimento importante, ya que proporcionan los aminocidos que son esenciales para el cuerpo en la produccin de las protenas necesarias.