ENZIMAS

Introducción
Son catalizadores de las reacciones químicas presentes
en los sistemas biológicos.
 Presentan alta especificidad.
 Disminuyen la energía de activación dentro de una
reacción permitiendo la formación de producto.
 Las enzimas son de naturaleza proteíca, a excepción
de un grupo de RNAs catalíticos (Ribozimas).
 La actividad catalítica de las enzimas, depende de la
integridad de su conformación nativa, cuyos pesos
moleculares fluctúan entre los 12 kDa a 1.000 kDa.
 Enzimas y Medicina
Enzima Alteración Patología
Lactasa Inhibición de su síntesis Intolerancia a la lactosa

Glucosa 6P- Diversas mutaciones Favismo (Destrucción

Deshidrogenasa eritrocitaria)
ALT, GPT Aumento en los niveles Indicio de ataque cardíaco
plasmáticos o falla hepática
Tirosinasa Deficiencia en la síntesis Albinismo
de Melanina a partir de
tirosina
Fenilalanina Conversión de Fenilcetonuria
hidroxilasa fenilalanina a tirosina
1897: Eduard Buchner demuestra que el extracto de levadura
puede fermentar azúcar a alcohol

1926: James Sumner aisló y cristalizó la enzima ureasa

encontrando que era una proteína. Postula que todas las
enzimas son proteínas.

1930: J.B.S Haldane sugiere en su tratado “Enzimas” que

interacciones débiles entre la enzima y el sustrato podrían
ser usadas para distorsionar a éste último e inducir la
catálisis.
 Clasificación
 Enzimas simples: Son aquellas que para su función
catalítica no necesitan cofactor o coenzima.
 Enzimas conjugadas: Enzimas que necesitan para
su catálisis una coenzima o cofactor.
 Una enzima junto a su coenzima y/o cofactor se
designa como holoenzima. La región proteíca de tal
enzima se denomina apoenzima o apoproteína.
Cuando la coenzima o ión metálico se unen
covalentemente a la enzima, constituye un grupo
prostético.
 Isoenzima: Distinta estructura, misma función
 Clasificación enzimática
 Para evitar ambiguedades la clasificación enzimática se
basa en un código de 4 dígitos para agrupar a todas las
enzimas.
 ATP + Glucosa ADP + Glucosa 6-P
 ATP-Glucosa fosfotransferasa (2.7.1.1.)
 (2) Clase: Transferasa
 (7) Subclase: Fosfotransferasa
 (1) Fosfotransferasa con un grupo hidroxilo como
aceptor
 (1) D-glucosa como aceptor del grupo fosforilo
 Sitio Activo
Existen reacciones químicas
intracelulares que se presentan
en condiciones desfavorables.
Sin embargo las enzimas
solucionan el problema al
proporcionar un ambiente, donde
una reacción determinada es
energéticamente más favorable.

Binding of a substrate to an
enzyme at the active site.
 Velocidad y equilibrio de una
reacción enzimática

 E+S ES EP E+P

 La función de un catalizador es aumentar la

velocidad de reacción.

 Los catalizadores NO modifican los equilibrios de

reacción.

 Cualquier reacción tal como S P, puede

describirse por un diagrama de reacción coordinada.
Definiciones termodinámicas de equilibrio y
velocidad de reacción

 La velocidad de una reacción es determinada

por la concentración de los reactantes, y por una
constante de velocidad (k).
 V = k[S] Reacción de 1º órden
 V = k[S1][S2] Reacción de 2º órden

 La concentración de la enzima [E] es

despreciable en una reacción catlizada.
Pocos principios explican el poder catalítico y
la especificidad de las enzimas

 Durante una reacción catalizada ocurren muchas

reacciones químicas entre grupos funcionales de S y E.
Los grupos funcionales catalíticos podrían formar enlaces
covalentes transientes o se podrían transferir algunos
grupos desde el S hasta E. Estas reacciones disminuirían
la energía de activación de la enzima.
 Gran parte del poder catalítico de las enzimas deriva de
la energía libre liberada en la formación de múltiples
enlaces débiles e interacciones no covalentes entre la
enzima y su sustrato.
Pocos principios explican el poder catalítico y
la especificidad de las enzimas

 La interacción entre E y S (Complejo [ES]) es mediada

por las mismas fuerzas que estabilizan la estructura de
la proteína.
 La formación de cada interacción débil en el complejo
[ES] es acompañada por una pequeña liberación de
energía libre.
 El sitio activo de las enzimas no es complementario al
sustrato per se, sino que al estado de transición en el
cual el sustrato se convierte en producto en el curso de
una reacción enzimática.
E: Dihidrofolato reductasa
S1: Tetrahidrofolato
S2: NADP+
Cinética Enzimática
 Teoría de Michaelis-Menten

 Desarrollada en 1913 explica la acción y

cinética de las enzimas. Supone que E se
combina con S para formar el complejo E-S, el
cual se escinde para formar E + P.
 La ecuación de Michaelis-Menten es la ecuación
de velocidad para las reacciones catalizadas por
enzimas frente a un sustrato. Cuando la velocidad
inicial es exactamente igual a la mitad de la
velocidad máxima, se deduce que la
concentración de sustrato es igual a la constante
Km.