Son macromolculas, de PM muy elevados. DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS PM nmero de aminocidos nmero de cadenas polipeptdicas FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS Ca grupo a-amino grupo carboxilo Son a-amino cidos ESTEREOISOMERIA Las protenas estn formadas por L-aminocidos L-alanina D-alanina NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS
LATERALES DE LOS AMINOACIDOS R sin carga, alifticos LEUCINA ISO LEUCINA METIONINA GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA R sin carga, polares SERINA TREONINA CISTEINA ASPARRAGINA GLUTAMINA
R aromticos FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO
R con carga (-) a pH celular
ASPARTATO GLUTAMATO (cido asprtico) (cido glutmico) R con carga (+) a pH celular LISINA ARGININA HISTIDINA H +
ESTRUCTURA DE PROTEINAS estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria secuencia a-hlice plegamiento ensamblaje de de tridimensional subunidades aminocidos Aminocido Aminocido
enlace peptdico : enlace amida REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO extremo amino libre N terminal extremo carboxilo libre C-terminal enlaces peptdicos AA 1 AA 2 AA 3 AA 4
ESTRUCTURA PRIMARIA: corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena y es mantenida por los enlaces peptdicos amino terminal carboxilo terminal ESTRUCTURA PRIMARIA LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA POLIPEPTIDICA ESTRUCTURAS SECUNDARIAS estructuras peridicas, con ngulos f y y que se repiten a lo largo de la estructura. a-hlice lmina plegada La a-hlice se estabiliza a travs de puentes de hidrgeno que se forman entre el grupo >C=O de un enlace peptdico y el grupo >NH de otro residuo i con i + 4 3,6 aminocidos / vuelta a-hlice Los radicales van dirigidos hacia afuera los puentes de hidrgeno son paralelos al eje central de la hlice
Estas formas extendidas se asocian formando lminas ESTRUCTURA SECUNDARIA estructura : es una forma extendida de la cadena polipeptdica Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas diferentes vista desde arriba vista lateral A. lmina antiparalela Los radicales de los aminocidos van sobre y bajo el plano medio de la lmina, en forma alternada. Es ms estable con aminocidos con R pequeos. B. paralela vista desde arriba vista lateral Lmina plegada entre segmentos de una misma cadena ( en verde ) Colgeno triple hlice
cada hlice posee la secuencia (glicina-aminocido x -prolina/hidroxiprolina) n
3 aa / vuelta
las hlices NO son a-hlices COLAGENO La ESTRUCTURA TERCIARIA corresponde a plegamientos tridimensionales. La protena se pliega sobre s misma y tiende a una forma globular En su mantencin participan los grupos radicales de los aminocidos. ESTRUCTURA TERCIARIA Mioglobina Protena ligante de ac. grasos ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA TERCIARIA segmentos con a-hlice y otros con estructura INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA PUENTE DISULFURO FORMACION DE PUENTES DISULFURO Los radicales hidrofbicos se alejan del agua En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos apolares (amarillos) se localizan preferentemente hacia el interior de la protena mioglobina seccin transversal de la mioglobina La ESTRUCTURA CUATERNARIA corresponde a la asociacion de cadenas polipeptdicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura terciaria.
Se mantiene por enlaces entre los radicales de cadenas diferentes. Son los mismos enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero intercadenas. Se excluye el puente disulfuro. ESTRUCTURA CUATERNARIA HEMOGLOBINA dmero tetrmero HEMOGLOBINA TBP PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA DE UNA PROTEINA
NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA PRIMARIA! DENATURACION DENATURACION PUEDE SER
REVERSIBLE O IRREVERSIBLE DENATURACION PUEDE SER TOTAL O PARCIAL DENATURACION