ENZIMAS

GENERALIDADES DE LAS
ENZIMAS
Q.F. PEDRO JACINTO HERVIAS
enzimas
Enzimas
Las enzimas son catalizadores biolgicos de
naturaleza proteica altamente especficos. Se
recuperan al final de la reaccin igual a como
estaban en el principio (no se consumen en la
reaccin) de tal manera que una pequea
cantidad de enzimas pueden catalizar una
gran cantidad de sustrato.
Generalidades de las enzimas
Catalizan reacciones qumicas necesarias
para la sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biolgicos
seran tan lentos que las clulas no podran
existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la
clula , fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP E
+ P
E
E E E
Generalidades de las enzimas
Tanto la enzima como el catalizador aceleran
la velocidad de una reaccin qumica.
Una enzima puede transformar 1000
molculas de sustrato/ segundo.
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato.
Se inactivan por desnaturalizacin.
Pueden ser reguladas.

Generalidades de las enzimas
Generalidades de las enzimas
En las protenas conjugadas
podemos distinguir dos
partes:
Apoenzima: Es la parte
polipeptdica o proteica de
la enzima.
Cofactor: Es la parte no
proteica de la enzima.
La combinacin de la
apoenzima y el cofactor
forman la holoenzima.

Cofactores
Los cofactores pueden
ser:
Iones metlicos:
Favorecen la actividad
cataltica general de la
enzima, si no estn
presentes, la enzima no
acta. Estos iones
metlicos se denominan
activadores. Ejemplos:
Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+,
Na+ y Zn2+

Cofactores
Algunas enzimas requieren metales para
mejorar su actividad

Coenzima
Las coenzimas son
pequeas molculas
orgnicas, que se unen
a la enzima.
Las coenzimas colaboran
en la reaccin enzimtica
recibiendo
transitoriamente algn
grupo qumico: H
+
, OH,
CH
3
.
La enzima sin la
coenzima recibe el
nombre de APOENZIMA.

APOENZIMA: Es la parte polipeptdica o proteica
de la enzima.
Coenzima
El mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el
siguiente:
1.La coenzima se une a un enzima.
2.La enzima capta su sustrato especfico.
3.La enzima ataca a dicho sustrato, arrancndole algunos
de sus tomos. En realidad la unin de sustrato y enzima
produce una nueva sustancia. Esta sustancia es inestable, lo
que provoca su separacin en diferentes partes: enzima,
producto, y la forma gastada de la coenzima, que se quedo
con algunos tomos por presentar mayor fuerza de atraccin
molecular.
4.La enzima cede a la coenzima dichos tomos
provenientes del sustrato.
5.La coenzima acepta dichos tomos y se desprende de la
enzima.
6.La coenzima transporta dichos tomos y acaba
cedindolos, recuperando as su capacidad para aceptar
nuevos tomos.

Principales coenzimas
FAD (flavn-adenn
dinucletido):
transferencia de
electrones y protones.
FMN (Flavn
mononucletido):
transferencia de
electrones y protones.
NAD+
Coenzima A



Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. Jos
A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioqumica. La base
molecular de la vida. 3 edicin. Ed. McGraw-Hill.

Estructura de las
enzimas(componentes).

Estructura de las enzimas.
Son protenas
globulares desde
62 aminocidos hasta
los 2.500 (presentes
en la sintasa de cidos
grasos).
Todas las enzimas
son mucho ms
grandes que los
sustratos sobre los
que actan.
SINTASA.- es menos restrictiva y se aplica a
cualquier sustancia cuya actividad
enzimtica cataliza una reaccin que
produce esa sustancia.
Estructura de las enzimas.
Sitio activo.- La regin que contiene los
productos encargados de catalizar la reaccin.




Sustrato.- Molcula sobre la que acta la
enzima.
Producto.- Molcula que se obtiene a partir
del sustrato despus de la reaccin.
ESPECIFICIDAD
ENZIMTICA
Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. Jos A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioqumica. La base molecular de la vida. 3 edicin. Ed.
McGraw-Hill.
Especificidad enzimtica
Las enzimas suelen ser
muy especficas tanto del
tipo de reaccin que
catalizan como del
sustrato involucrado en la
reaccin.
Algunas de estas enzimas
que muestran una elevada
especificidad y precisin
en su actividad son
aquellas involucrados en la
replicacin y expresin del
genoma.


Modelos enzimticos
Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy especficas, como
sugiri Emil Fischer en 1894.
Dedujo que ambas molculas, enzima y
sustrato, poseen complementariedad
geomtrica.

Modelos enzimticos
Si bien este modelo
explica la especificidad de
las enzimas, falla al
intentar explicar la
estabilizacin del estado
de transicin que logran
adquirir las enzimas.

Estado De Transicin.- Es
la velocidad de
reaccin de reacciones
qumicas elementales; un tipo
especial de equilibrio qumico.
Modelos enzimticos
Modelo del encaje
inducido
En 1958 Daniel
Koshland sugiere una
modificacin al modelo de
la llave-cerradura.
Las enzimas son
estructuras bastante
flexibles y as el sitio
activo podra cambiar su
conformacin estructural
por la interaccin con el
sustrato.
Modelos enzimticos
El sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el
sitio activo.

El sitio activo continua dicho cambio hasta que el
sustrato est completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.

Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la
salud. Jos A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioqumica. La base
molecular de la vida. 3 edicin. Ed. McGraw-Hill.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Nomenclatura de las enzimas
nombre sugerido

Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo -asa unido al
nombre del substrato de la reaccin que cataliza, por ejemplo:
Ureasa: protena cuyo sustrato es la urea
Lactasa: protena cuyo sustrato es la lactosa.
Tambin suele utilizarse este sufijo a la descripcin de la reaccin que
la enzima cataliza:
Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrgenos) al
lactato
Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
Algunas enzimas poseen nombres que no representan su actividad o
sustrato:
Lisozima
Tripsina

SUFIJO = terminacin despus
de la palabra
NOMBRE SISTEMTICO
El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de
3 partes:
el sustrato preferente el tipo de reaccin realizado
terminacin "asa"
Un ejemplo sera la glucosa fosfato ismerasa que cataliza la
isomerizacin de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay
una manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza
para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato ismeras
tambin podra llamarse fructosa fosfato ismeras.
Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del
sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por
ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa.

Hidrlisis: descomposicin de
sustancias
Orgnicas e inorgnicas complejas en
otras mas sencillas por accin del agua.
Clasificacin de las Enzimas
Clase de enzimas Funcin
Oxidorreductas
a
Catalizan las reacciones Red-Ox, en las cuales cambia el estado de
oxidacin de uno o dems tomos en una molcula.
Transferasa
Transfiere grupos moleculares de una molcula donadora a una
receptora.
Hidrolasa
Catalizan reacciones en las que se produce la rotura en los enlaces
C-O, C-N y O-P por la adiccin de agua.
Liasa
Catalizan reacciones en la que se eliminan grupos (H20, CO2, NH3)
para formar doble enlace o se aade a un doble enlace.
Isomerasa
Catalizan varios tipos de re acordamientos intermoleculares.
Ligasa
Catalizan la formacin de enlaces /2 molculas de sustratos, con
energa liberada de la hidrolisis del ATP.
Clasificacin de las enzimas
Tipos de enzimas
Inhibidores enzimticos
Molculas que regulan la
actividad enzimtica, inhibiendo
su actividad.
Pueden clasificarse en
reversibles e irreversibles.
Las irreversibles se unen
covalentemente a la enzima sin
posibilidad de revertir la
modificacin, siendo tiles en
farmacologa.
Algunos de los frmacos que
actan de este modo son la
eflornitina, utilizada para tratar la
tripanosomiasis africana, la
penicilina y la aspirina.
Usos de los inhibidores

Debido a que los inhibidores modulan la funcin de
las enzimas, suelen ser utilizados como frmacos.
Un inhibidor que es utilizado como frmaco es la
aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2
implicadas en la sntesis de un intermediario
inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime
as los efectos derivados, el dolor y la inflamacin.
Otros inhibidores enzimticos actan como venenos.
Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor irreversible
que se une a los tomos de hierro y cobre en el sitio
activo de la citocromo c oxidasa de clulas animales
(las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando
as la respiracin celular.