UNIVERSIDAD NACIONAL

INTERCULTURAL DE LA AMAZONIA
CARRERA PROFESIONAL DE
INGENIERA AGROINDUSTRIAL

BIOQUMICA AGROINDUSTRIAL:
PROTENAS - AMINOCIDOS
Asignatura:
BIOQUMICA AGROINDUSTRIAL
Docente:
Ing. Ronald Marlon Lozano Retegui

INTRODUCIN
Protena: proviene de la
palabra griega ("prota
o protop"), que significa "lo
primero o lo ms
importante.
Las protenas son las
responsables de la formacin
y reparacin de los tejidos,
interviniendo en el desarrollo
corporal e intelectual.
Las protenas desempean un
papel fundamental en los
seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y
ms diversas.

AMINOCIDOS
Un aminocido, como su nombre indica, es
una molcula orgnica con un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH;
cido).
Los aminocidos son los monmeros de las
protenas.
Dos aminocidos se combinan en una
reaccin de condensacin que libera agua
formando un enlace peptdico.
Estos dos restos aminoacidicos forman un
dipptido.
Si se une un tercer aminocido se forma un
tripptido y as, sucesivamente para
formar un polipptido.

Caractersticas
Los aminocidos estn formados por
un carbono unido a un grupo
carboxilo, un grupo amino, un
hidrgeno y una cadena R de
composicin variable, que
determina las propiedades de los
diferentes aminocidos.
R: Hay cientos por lo que se conocen
cientos de aminocidos diferentes.
En los aminocidos naturales, el
grupo amino y el grupo carboxil se
unen al mismo carbono que recibe
el nombre de alfa asimtrico.

 La unin de varios aminocidos da lugar a

cadenas llamadas polipptidos o
simplemente pptidos.
Se hablar de protena cuando la cadena
polipeptdica supere los 50 aminocidos o
el peso molecular total supere los 5.000
uma.

Existen unos 20 aminocidos distintos

componiendo las protenas.
La unin qumica entre aminocidos en
las protenas se produce mediante un
enlace peptdico.
sta reaccin ocurre de manera natural en
los ribosomas, tanto del retculo
endoplasmtico como del citosol.

Estructura general:
La estructura general de un aminocido se
establece por la presencia de un carbono
central alfa (en negro) unido a: un grupo
carboxilo (rojo), un grupo amino (verde), un
hidrogeno (negro) y la cadena lateral (azul) :

 "R" representa la cadena lateral,

especfica para cada aminocido.

Tcnicamente hablando, se les

denomina -amincidos, debido a
que el grupo amino (NH2) se
encuentra a un tomo de distancia
del grupo carboxilo (COOH).
Como dichos grupos funcionales
poseen H en sus estructuras
qumicas, son grupos susceptibles a
los cambios de pH, por eso, en el
pH de la clula, prcticamente
ningn aminocido se encuentra de
esa forma, sino que se encuentra
ionizado.

 A pH bajo (cido): Se encuentran en forma catinica (con carga

positiva),

A pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con

carga negativa).
Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido: la
carga positiva = la carga negativa (equilibrio), y el conjunto de
la molcula es elctricamente neutro.
En ste estado se dice que el aminocido se encuentra en su
forma de zuitterion.

Clasificacin:
Segn la naturaleza qumica y las propiedades
de su grupo R :

Solubilidad : Hidrfilos e hidrfobos de

acuerdo a su afinidad por el agua.
Reactividad: Muy o poco reactivos

Ionizacin: cidos, bsicos y neutros

Polaridad: Carga positiva y carga negativa

Solubilidad:
Capacidad de establecer puentes de H con las
molculas de H2O.
Grupos polares: Hidratan ms fcilmente
Grupos no polares: Hidrfobos
Radicales hidrfilos:
Hidroxilo: OH de la serina, treonina y tirosina
Tiol: SH de la cistena
Carboxilo: COOH de los cidos glutmico y asprtico
Amino: NH2 de la lisina y la arginina
Amida: CONH2 de la asparraguina y la glutamina
Radicales hidrfobos:
Cadenas hidrocarbonadas lineales o ramificadas
Aromticos

Carga elctrica o ionizacin:

Aminocidos cidos
Aminocidos Bsicos
Aminocidos Neutros
Funciones qumicas ionizables ms importantes:
Carboxilo
Amino
Amida
Guanidino (de la arginina)
Imidazol (de la histidina)

Capacidad de sntesis:
Capacidad del
sintetizarlos

cuerpo

humano

para

Indispensables
(Esenciales):
Obtencin
forzosa de la dieta pues bioqumicamente no
se producen en cantidades suficientes para el
organismo.
Dispensables (No esenciales): Si se sintetizan
en concentraciones suficientes

Clasificacin de los aminocidos con base en diferentes caractersticas

AMINOCIDO

Hidrfilo

Alanina

Hidrfobo

cido

Bsico

Esencial

No Esencial

Arginina

Xa

Asparraguina

cido asprtico

Cistena

cido glutmico

Glutamina

Glicina

Histidina

X
X

X
X

Xa

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Fenilalanina

Prolina

Serina

Treonina

Triptfano
Tirosina
Valina

X
X
X

X
X

Reactividad:
Facilidad de reaccionar: Naturaleza qumica de su radical. Ejemplo:
La alanina, valina, leucina e isoleucina (derivados de hidrocarburos alifticos)
son prcticamente inertes y no intervienen en transformaciones qumicas.
Grupos aminos libres: excelentes agentes nuclefilos como la arginina y la
lisina que favorecen algunos cambios como:
De oscurecimiento
De formacin de enlaces entrecruzados
El tioter de la metionina es propenso a transformaciones de oxido-reduccin.
El guanidino de la arginina interviene en diversos mecanismos de alteracin.
El Sulfhidrilo de la cistena es tal vez el ms activo: Propicia muchos cambios
ya sean favorables y otros indeseables.
La asparraguina y la glutamina: sensibles a la hidrlisis por cidos y lcalis : se
convierten en cido asprtico y cido glutmico.

Qu son las protenas?

Las protenas son grandes
molculas orgnicas
compuestas por cientos o miles
de unidades qumicas
denominadas aminocidos,
unidos en largas cadenas
enlazadas.
Cada tipo de protena posee una
secuencia especfica de
aminocidos.

IMPORTANCIA
Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que
destacan:
Estructural (colgeno y queratina),
Reguladora (insulina y hormona del
crecimiento),
Transportadora (hemoglobina),
Defensiva (anticuerpos),
Enzimtica,
Contrctil (actina y miosina).

Las protenas de todo ser

vivo estn determinadas
mayoritariamente por su
gentica.
Es decir, la informacin
gentica determina en gran
medida qu protenas tiene
una clula, un tejido y un
organismo.

Los efectos de la inanicin

En las personas bien alimentadas y
nutridas no son necesarios los
aminocidos de las protenas de los
alimentos, ni aquellos almacenados
en los msculos, para obtener
energa.
Los carbohidratos y las grasas
constituyen un combustible mucho
ms adecuado.
Sin embargo, en casos de hambre e
inanicin, cuando las reservas de
grasa y glucgeno se han agotado, los
aminocidos tambin actan como
fuente de energa, naturalmente a
costa del mantenimiento de los
tejidos, de su crecimiento y su
restauracin.

Comer protenas en exceso

Un consumo excesivo de protenas:
Causa problemas hepticos o renales
(dos rganos encargados de eliminar las
protenas sobrantes del metabolismo)
Los alimentos de origen animal,
especialmente las carnes rojas y los
productos lcteos, ricos en protenas
pero tambin con un elevado contenido
en grasas saturadas, aportan un exceso
de caloras y provocan una subida del
nivel del colesterol, incrementando con
ello el riesgo de sufrir enfermedades
cardacas.

Alimentos ricos en protenas

Tanto los alimentos de origen
animal como vegetal
contienen protenas.

Las necesidades
recomendadas de protenas
en la dieta diaria se ven
determinadas,
primordialmente, por la edad
y el peso.

Las protenas de procedencia animal

Las protenas de los alimentos de
origen animal son las llamadas
protenas completas, ya que
contienen aminocidos bsicos
que el cuerpo no es capaz de
producir.
La carne, las aves, el pescado, los
huevos y los productos lcteos
proporcionan cantidades
considerables de protenas
completas.

Protenas vegetales
Los alimentos vegetales tales como las
nueces y las alubias tambin
contienen protenas, pero ninguna de
ellas es completa, como las de la
carne.

Una protena entera es la que

contiene todos los aminocidos
bsicos en la misma proporcin que la
requerida por el cuerpo humano.
Las protenas vegetales son
consideradas protenas parcialmente
completas, ya que son deficientes en
uno o ms aminocidos bsicos.

Clasificacin de las protenas:

a) Segn su contenido en aminocidos esenciales
Protenas completas o de alto valor
biolgico: Si contienen los aminocidos
esenciales en cantidad y proporcin
adecuadas.
Protenas incompletas o de bajo valor
biolgico: Si presentan una relacin de
aminocidos esenciales escasa.
Las legumbres y los frutos secos son
deficitarios en metionina, mientras que
los cereales son deficitarios en lisina.
Segn la OMS, la protena de mayor
calidad es la del huevo, a la que se asign
el valor de referencia 100, a partir del
cul se determina el valor biolgico del
resto de protenas.

b) Segn su estructura qumica:

Simples: Si al hidrolizarse slo dan
aminocidos. Incluyen la albmina del
huevo, las globulinas del plasma sanguneo,
las prolaminas el colgeno...
Conjugadas: Formadas por la unin de una
fraccin nitrogenada y otra de naturaleza no
proteica.
En este grupo se encuentran las
lipoprotenas (que combinan protenas y
lpidos), las glucoprotenas y mucoprotenas,
las metaloprotenas (como la hemosiderina
o ferritina), las fosfoprotenas y las
nucleoprotenas (formadas al combinarse
una protena simple con un cido nucleico ADN, ARN).

Se clasifican, de forma general,

en Holoprotenas y
Heteroprotenas segn estn
formadas, respectivamente, slo
por aminocidos o bien por
aminocidos ms otras molculas
o elementos adicionales no
aminoacidicos.

Ingesta diaria recomendada de protenas

Lactantes: 1,6-2,2 g/Kg peso/da
Nios: 1-1,2 g/Kg peso/da
Adolescentes (chicos): 0,9-1 g/Kg peso/da
Adolescentes (chicas): 0,8-1 g/Kg peso/da
Adulto: 0,8 g/Kg peso/da

Deportistas entrenados: hasta 3 g/Kg peso/da

Gestacin (2 mitad): + 6 gramos diarios

Lactancia (1-6 meses): + 15 gramos diarios

Lactancia (superior a 6 meses): + 12 gramos diarios

Estructura de las protenas

Las protenas son biopolmeros
(macromolculas orgnicas), de elevado
peso molecular, constituidas bsicamente
por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno
(O) y nitrgeno (N);
Aunque pueden contener tambin:
Azufre (S)
Fsforo (P) y, en menor proporcin,
Hierro (Fe)
Cobre (Cu),
Magnesio (Mg),
Yodo (Y), etc.

 Estos elementos qumicos se

agrupan para formar unidades
estructurales (monmeros)
llamados aminocidos (aa), a los
cuales se consideran como los
"ladrillos de los edificios
moleculares proteicos".
Estos edificios macromoleculares
se construyen y desmoronan con
gran facilidad dentro de las clulas,
y a ello debe precisamente la
materia viva su capacidad de
crecimiento, reparacin y
regulacin.

La unin de un bajo nmero

de aminocidos da lugar a
un pptido; si el nmero de
aa que forma la molcula no
es mayor de 10, se
denomina oligopptido; si
es superior a 10, se llama
polipptido y si el nmero
es superior a 50 aa, se habla
ya de protena.

En resumen ...
Las protenas son,
biopolmeros de
aminocidos y su presencia
en los seres vivos es
indispensable para el
desarrollo de los mltiples
procesos vitales.

Organizacin
La organizacin de una
protena viene definida por
cuatro niveles estructurales
denominados:

Estructura primaria,
Estructura secundaria,
Estructura terciaria, y,
Estructura cuaternaria
Cada una de estas estructuras
informa de la disposicin de
la anterior en el espacio.

Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.
Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aminocidos se encuentran.

La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que

sta adopte.
Enlace peptdico.

Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposicin de la
secuencia de aminocidos en el espacio.
Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin
espacial estable, la estructura secundaria.
Puentes de hidrgeno entre los elementos del enlace
peptdico

Existen dos tipos de estructura secundaria:

La (alfa)-hlice
Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente
sobre s misma la estructura
primaria.
Se debe a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre el
-C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido
que le sigue.

La conformacin (beta )
En esta disposicin los
aminocidos no forman una
hlice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada
disposicin en lmina
plegada.

Presentan esta estructura

secundaria la queratina de la
seda o fibrona.

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de
la estructura secundaria de un polipptido al plegarse
sobre s misma originando una conformacin globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cul ser la secundaria y por tanto la
terciaria.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en
agua y as realizar funciones de transporte,
enzimticas, hormonales, etc.
Esta conformacin globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R
de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1.- El puente disulfuro entre los radicales de
aminocidos que tienen azufre.
2.- Los puentes de hidrgeno.
3.- Los puentes elctricos (electrostticos).
4. Las interacciones hidrfobas.

Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unin,
mediante enlaces dbiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde

dos, como en la hexoquinasa; cuatro,
como en la hemoglobina, o muchos,
como la cpsida del virus de la
poliomielitis, que consta de sesenta
unidades proteicas.
Enlaces: Los mismos que para el nivel
terciario ms las fuerzas de Van der Walls

Funciones de las protenas

Las protenas determinan la forma y
la estructura de las clulas y dirigen
casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son
especficas de cada una de ellas y
permiten a las clulas:
Mantener su integridad,
Defenderse de agentes externos,
Reparar daos,
Controlar y regular funciones,
etc...

 Todas las protenas realizan su funcin de la misma

manera: por unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se agregan a otras
molculas de la misma protena para originar una
estructura mayor.
Sin embargo, otras protenas se unen a molculas
distintas:
Los anticuerpos, a los antgenos especficos
La hemoglobina, al oxgeno;
Las enzimas, a sus sustratos;
Los reguladores de la expresin gentica, al ADN;
Las hormonas, a sus receptores especficos; etc...

Caractersticas de las Protenas

Cuando la temperatura es elevada
aumenta la energa cintica de las
molculas con lo que se desorganizan la
envoltura acuosa de las protenas, y se
desnaturalizan.
Lo que significa que el interior
hidrofbico interacciona con el medio
acuosos y se produce la agregacin y la
precipitacin de la protena
desnaturalizada.

 Una protena puede adoptar diferentes

conformaciones dependiendo de la temperatura
y de los hidrogeniones que estn en solucin.

Por eso, si cambiamos la concentracin de

hidrogeniones, es decir, el pH de la solucin, la
protena puede adoptar una conformacin no
funcional y puede conducir a patologas y aun la
muerte.
De aqu que sea absolutamente necesario
mantener el pH intra y extracelular de los seres
vivos dentro de unos lmites muy estrechos de
pH.

El enlace peptdico, caracterstico de

las protenas, resulta de la reaccin
del grupo carboxilo de un
aminocido con el grupo amino del
otro aminocido, lo cual da lugar a
un enlace covalente de tipo
carbamida y que tiene algunas
caractersticas peculiares como:

 El enlace C-N tiene cierto carcter de doble enlace, por lo

cual le confiere rigidez a la molcula.

El oxgeno y el nitrgeno quedan en posicin trans.

Todos los elementos que lo componen el enlace se
encuentran ubicados en el mismo plano.
La rotacin de la molcula formada queda restringida a los
carbonos alfa.

El gran nmero de aminocidos que componen la molcula

proteica determina que su estructura sea
extraordinariamente compleja, y que para poder estudiarla
nos veamos precisados a dividirla artificialmente en los
llamados <<niveles de organizacin de la estructura
proteica>>, de los cuales se describen habitualmente 4,
aunque algunos autores llegan a describir 5 o ms.