PROTENAS

1)Formao de peptdeos
2) Classificao e nomenclatura
3) Ionizao de peptdeos
4) Peptdeos com atividade biolgica
Algumas caractersticas das protenas
Classificao das protenas
Nveis de organizao das protenas

Estrutura primria

Estrutura secundria

Estrutura terciria

Estrutura quarternria
Desnaturao e renaturao de protenas
Propriedades fsico-qumicas das protenas
Mtodos de separao e purificao de protenas

Protenas so polmeros de -aminocidos

unidos atravs de ligaes peptdicas.

Caractersticas Moleculares de Algumas

Protenas

As protenas podem ser classificadas de vrias maneiras:

De acordo com a funo biolgica: em enzimas, protenas
transportadoras, contrteis, reguladoras, defesa, etc.

De acordo com a composio: em simples ou conjugadas.

De acordo com a conformao ou forma: em globulares ou

fibrosas.

A funo de uma protena depende da sua

sequncia de aminocidos.

Funes das protenas

ESTRUTURAL
Fornece as estruturas biolgicas resistncia e
proteo
Glicoprotenas
membranas,

que

formam

parte

das

As histonas
cromossomos;

que

formam

parte

dos

O colgeno do tecido conjuntivo fibroso.

A elastina do tecido conjuntivo elstico
A queratina da epiderme

Funes das protenas

ENZIMTICA
So as numerosas e especializadas; atuam como
biocatalizadores de reaes qumicas, como digesto,
respirao, excreo, etc.

Funes das protenas

REGULATRIAS
Insulina e glucagon
Hormnio do crescimento
Calcitonina

Funes das protenas

PROTEO/ DEFESA
Imunoglobulina (anticorpos)
Trombina e fibrinognio (coagulao sangunea)

Funes das protenas

TRANSPORTE
Transportam molculas e ons.
Hemoglobina
Citocromos

Funes das protenas

RESERVA / ARMAZENAMENTO
Presente em plantas e alimentos.
Ovoalbumina da clara o ovo
Gliadina do gro de trigo
Lactoalbumina do leite

Funes das protenas

CONTRTEIS
Habilidade de forma ou movimento.
Actina e miosina (msculos),
Tulina (clios e flagelos)

Homoprotenas: protenas simples

Heteroprotenas: protenas conjugadas

Protenas Conjugadas
(Heteroprotinas)

Poro protica
APOPROTENA

Composto
no protico

HOLOPROTENA
Grupamento
prosttico

Protenas Conjugadas

Glicoprotenas

Fosfoprotenas

Lipoprotenas

Cromoprotenas

Protenas Conjugadas

Globulares: protenas que apresentam uma ou mais cadeias

polipeptdicas
organizadas
em
uma
forma
final
aproximadamente esfrica. So geralmente solveis e
desempenham vrias funes dinmicas. Estruturalmente
costumam conter diversos tipos de estruturas secundrias
Fibrosas: apresentam forma alongada, geralmente insolveis
e desempenham um papel basicamente estrutural em
sistemas biolgicos. Ao contrrio das protenas globulares,
elas estruturalmente costumam conter um nico tipo de
estrutura secundria.

Mioglobina - Protena globular

Colgeno

O colgeno a classe mais abundante de protenas do

organismo humano e representa mais de 30% de sua
protena total. Faz parte da composio de rgos de
sustentao como a pele, os ossos, tendes e
cartilagens.

Queratina

Elastinas
Protena
constituda
por
abundantes aminocidos que forma
parte do componente amorfo das
fibras elsticas. uma protena de
tecido conjuntivo com propriedades
elsticas. As fibras de elastina
como aquelas encontradas nos
pulmes, paredes dos grandes
vasos sangneos e ligamentos
elsticos podem ser distendidas
at vrias vezes seu comprimento
normal, mas retornam sua forma
original
quando
a fora
de
estiramento relaxada.

Fibrona

Nveis de Estrutura nas Protenas

A- Estrutura primria das protenas

a seqencia de aminocidos de uma protena, mantida
pelas ligaes peptdicas. Esta seqencia codificada pelos
genes.

Caractersticas das ligaes

peptdicas
Apresenta carter de dupla ligao. rgida e planar.
Apresenta configurao trans.

B- Estrutura secundria das protenas

Consiste em um primeiro nvel de enrolamento da protena, graas
as interaes geralmente do tipo ligaes de hidrognio entre seus
aminocidos, formando estruturas conhecidas como a helces e
folha .

-Hlice

Conformao ou folha

C- Estrutura Terciria das Protenas

Arranjo tridimensional global de todos os tomos em uma
protena. Estrutura compacta e assimtrica assumidas por
cadeias peptdicas individuais.

Foras que Estabilizam a Estrutura Terciria das

Protenas

Foras que Estabilizam a Estrutura Terciria das Protenas

Interaes hidrofbicas

Aminocidos apolares
geralmente so
encontrados no interior
da molcula
Aminocidos polares
predominam na
superfcie da molecular
Obs. Protenas
localizadas em
ambiente lipdico
exibem arranjo inverso

Foras que Estabilizam a Estrutura Terciria das Protenas

Ligaes de hidrognio

Cadeias laterais de
aminocidos contendo
hidrognio ligado a
oxignio ou nitrognio
podem formar ligaes
de hidrognio com
tomos mais
eletronegativos como o
oxignio da carboxila
das ligaes peptdicas.

Foras que Estabilizam a Estrutura Terciria das Protenas

Ligao dissulfeto
Essas ligaes
covalentes
contribuem para
estabilizar a estrutura
das protenas e evitar
que se desnaturem no
meio extracelular

Foras que Estabilizam a Estrutura Terciria das Protenas

Interao inica
Interao entre
cadeias laterais com
cargas opostas.

D- Estrutura Quaternria de uma Protena

a organizao tridimensional de uma protena
composta de duas ou mais cadeias polipeptdicas.

Foras que estabilizam a estrutura quaternria

Interaes hidrofbicas
Ligaes de hidrognio
Ligaes inicas

As protenas apresentam comportamento inico semelhante aos

aminocidos e peptdeos, ou seja, cada protena possui um pH isoeltrico
caracterstico.

Em funo do pH sob diversas concentraes de um sal.

Perda da estrutura tridimensional de uma protena, suficiente

para causar perda de sua funo.

Agentes desnaturantes

Calor
Solventes orgnicos
Agitao mecnica
cidos ou bases fortes
Detergentes
Metais pesados (chumbo e
mercrio)

A desnaturao destri a funo proteca,

demonstrando a existncia de uma relao entre
estrutura e funo.

O calor pode desnaturar as protenas por afetar as suas interaes fracas.Se a

temperatura se eleva lentamente, uma conformao proteca geralmete permanece
intacta at que haja uma perda abrupta de estrutura (e funo) em uma faixa
estreita de temperatura. Esta alteralo repentina sugere que o desenovelamento
um processo cooperativo: a perda de estrutura em uma parte da protena
desestabiliza outras partes.

Renaturao
Certas protenas
globulares
desnaturadas pelo
calor, extremos de
pH ou reagentes
desnaturantes
retornaro a sua
estrutura nativa e a
sua atividade
biolgica se forem
repostas nas
condies m que a
conformao
nativa seja estvel

Renaturao da ribonuclease
desenovelada e desnaturada.

HEMOGLOBINA E MIOGLOBINA

 Mioglobina e hemoglobina: protenas mais estudadas e mais bem

compreendidas;

Primeiras protenas cuja estrutura tridimensional foi determinada;

Elas ilustram todos os aspectos do principal processo bioqumico: a

ligao de um ligante a uma protena.

 O oxignio pouco solvel em solues aquosas: no pode ser

transportado para tecidos em quantidades suficientes se estiver
simplesmente dissolvido no plasma sanguneo;
Difuso do oxignio ineficiente;
A evoluo dos animais multicelulares: evoluo de protenas capazes
de transportar e armazenar oxignio;
Nenhuma das cadeias laterais das protenas adequada para a ligao
reversvel de molculas de oxignio: metais de transio como o ferro e o
cobre tendncia pra ligar oxignio;
Ferro livre: formao de espcies de oxignio; radicais hidroxila;
Ligado estruturas q os sequestram e/ou o tornam menos reativo.

Fe incorporado no grupo heme

Fe 2+ : liga O2
Fe 3+ : no

Mioglobina
Clulas musculares,funo de armazenar
oxignio e facilitar a difuso deste no tecido
muscular em contrao rpida;
Cadeia polipeptdica nica com 153
resduos de aminocidos;
8 segmentos de - hlice: mais longa com
23 aminocidos e a mais curta com 7;
75% dos aminocidos nestas regies;
Interior da protena: resduos de
aminocidos apolares e dois resduos
polares de Histidina interaes com o
grupo heme

Hemoglobina
Eritrcitos,funo de transportar o
oxignio para os tecidos;
4 cadeias polipeptdicas : 2 e 2

( 141 e 146 aminocidos);

4 grupos heme;

 Interface 1 1 :
envolve mais de
30 resduos de
aminocidos:
suficiente forte
para mant-las
unidas;
Interface 1 2 :
envolve mais de
19 resduos de
aminocidos;
Tratamento com
uria: dmeros.

His Distal

His proxima

Ligao de oxignio hemoglobina: cooperattividade positiva

Cooperattividade positiva

Quando uma molcula de oxignio ligada, fica mais fcil para a

prxima molcula se ligar.

Grau de saturao da mioglobina e da hemoglobina com o oxignio com

relao presso parcial de oxignio
Qualquer presso
de oxignio a
mioglobina ter
maior
porcentagem de
saturao

Crescimento da
curva at saturao
completa e curva se
nivela

Mudanas estruturais nas formas oxigenadas e desoxigenadas

 Outros ligantes esto envolvidos nos efeitos cooperativos quando o

oxignio se liga hemoglobina;

Tanto H+ quanto o CO2 se ligam a hemoglobina, afetam a afinidade

dela pelo oxignio, alterando a estrutura tridimensional de forma sutil,
mas importante;

O efeito do pH sobre e da concentrao de CO 2 sobre a ligao e

liberao do oxignio pela hemoglobina chamado efeito Bohr.

Aumento na concentrao de H+ (reduo do pH) diminui a afinidade da

hemoglobina por oxignio.
Protonao da His 146 das subunidades , que atrada e estabilizada por uma ponte
salina com Asp 94, estabilizao da hemoglobina sob a forma desoxigenada e
liberao de oxignio.

Tecido metabolicamente ativo requer oxignio, libera H+ , acidifica o ambiente, a

afinidade da hemoglobina pelo oxignio diminui e o oxignio liberado.

Tecidos

HbO2 + H+ + CO2

O2

+ Hb

Alvolos pulmonares

CO2
H+

Hemoglobina desoxigenada: maior afinidade pelo H+ que a hemoglobina oxigenada

Resumo do Efeito Bohr
Msculo metabolicamente ativo

Pulmes

Menor pH devido produo de H+

Maior pH que no tecido metabolicamente

ativo

Hemoglobina libera O2

Hemoglobina liga-se ao O2

Hemoglobina liga-se ao H+

Hemoglobina libera H+

Grandes quantidades de CO2 so produzidas H2CO3;

Pka do H2CO3 6,35 e do sangue 7,4 : 90% do CO2 dissolvido

estaro presentes sobre como on bicabornato, HCO3 -, liberando H+ ;

H+: favorece a hemoglobina desogigenada, e portanto a afinidade

pelo oxignio reduzida;

HCO3 transportado at os pulmes , se une ao H+ (liberado

quando a hemoglobina foi oxigenada) formando H2CO3 , libera CO2
que exalado.

A hemoglobina se liga ao BPG atravs de interaes especficas entre

as cargas negativas de BPG e s cargas positivas da protena;

BPG: afinidade pela forma desoxigenada cavidade entre as

subunidades maior pra que ela se aloje.

HIS 143

Ser

A anemia falciforme uma doena molecular da

hemoglobina

Importncia da sequencia de aminocidos na estrutura e funo das protenas.

ANEMIA FALCIFORME
O AMINOCIDO CIDO
GLUTMICO SUBSTITUDO
POR OUTRO AMINOCIDO

VALINA
HEMCIAS FORMA
FOICE

A troca de aminocidos resulta na formao de regio hidrofbica na

superfcie, que causa agregao das molculas em cordes, os quais
se alinham formando fibras insolveis.