UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL

Facultad Ciencias Qumicas

Integrantes:
Paul Vargas
Carlos Moran
Grace Urgiles
Jean Lucas
Susana Zamora

Tema: Aminocidos y Protenas

AMINOCIDOS

Compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular.

Slidos, cristalinos, de elevado punto de fusin y solubles en
agua. Son los compuestos de las protenas. Tienen actividad
ptica y son anfteros. Formados por carbono, hidrogeno,
Oxigeno y Nitrgeno.

ESTRUCTURA

Los aminocidos tienen una estructura formada por un grupo

amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono
asimtrico, que est unido a su vez a un hidrgeno y a otro
grupo caracterstico de cada aminocido (en la glicina, es otro
hidrgeno).

ENLACE

Es un enlace covalente carbono-nitrgeno que estn unidos

los aminocidos para formar las protena.

Se combina

qumicamente entre s mediante una accin de condensacin

que une al carbono del grupo carboxilo de una molcula con el
nitrgeno del grupo amino de otra.

ISOMERA PTICA

Los ismeros pticos no se pueden superponer y uno es como

la imagen especular del otro. Presentan las mismas
propiedades fsicas y qumicas pero se diferencian en que
desvan el plano de la luz polarizada en diferente direccin.

Existen dos configuraciones o estereoisomeros que son:

Dextrgiros (+) (su grupo amino se encuentra a la derecha) y
Levgiros (-) (su grupo amino se encuentra a la izquierda) son
la mayora de los aminocidos.

FUNCIONES

Sus principales funciones son:

1.

El transporte ptimo de nutrientes.

2.

Almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua,

grasas, carbohidratos, protenas, minerales y vitaminas).

Cuando se

TIPOS
DE
ENLACE
unen 2 aminocidos su enlace se llama

enlace di

peptdico.

Cuando se unen 3 aminocidos su enlace se llama enlace tri

peptdico.

Cuando se unen 4 o 9 aminocidos su enlace se llaman

Oligopeptdico

Cuando se unen 10 o ms aminocidos su enlace se llama poli

peptdico

Nota: Protena: es cuando el nmero de unin de aminocidos es mayor

que 50. Cada cadena de aminocido tiene un grupo amino libre en un
extremo (donde se empieza la cadena) y un grupo carboxilo libre en el

CLASIFICACIN DE
AMINOCIDOS

Proteicos: pueden ser codificables o universales (son los que

permanecen como tales en las protenas y son 20) y
modificados o particulares (son resultado de modificaciones
qumicas posteriores a la sntesis de protenas.)

No proteicos: Algunos son intermediarios en reacciones

metablicas, as como ciertos neurotransmisores, tienen
estructura de aminocido aunque no aparecen en las
protenas.

NO PROTEICOS

Existen 150 y se dividen a su vez en 3 grupos:

D-aminocidos:

La

D-Alanina

el

D-Glutmico

forman

parte

del

peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un

pptido con accin antibitica que contiene D-. En ciertos pptidos opioides
de anfibios y reptiles tambin aparecen D-aminocidos.

Alfa-aminocidos:

As

tenemos

la

L-ornitina

la

L-citrulina

intermediarios del ciclo de la urea, la creatina juega un papel importante

como

reserva

de

energa

metablica,

homoserina

homocistena

intermediarios de distintos procesos metablicos.

Omega-aminocidos: en los que el grupo amino sustituye al ltimo

carbono en lugar de sustituir al carbono alfa.
forma parte de algunas coenzimas y el

Por ejemplo. Beta-alanina

cido gamma-amino butrico o

GABA son importante retransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.

PROTEICOS

Codificables: Se clasifican en segn la naturaleza de la cadena,

segn la polaridad , en esenciales y no esenciales

Segn la naturaleza de la cadena se clasifican en 5 grupos:

Alifticos: Se subdividen en tres subgrupos

1.

Neutros: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina

2.

cidos y sus amidas: Ac. Asprtico, Ac. Glutmico, Asparagina,

Glutamina

3.

Bsicos: Lisina, Arginina, Histidina

Aromticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptfano.

Hidroxiaminocidos: Serina, Treonina

Tioaminocidos: Cistena, Metionina

Iminocidos: Prolina

SEGN LA POLARIDAD SE
CLASIFICAN EN DOS GRUPOS

Apolares: Son aquellos aminocidos que no tienen polos (+) ni

(-) . Esos son: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina,
Triptfano, Metionina y Prolina

Polares: se subdividen en tres subgrupos

1. Sin

carga:

Glicina,

Tirosina,

Serina,

Treonina,

Asparragina y Glutamina.
2. Con

carga (+): Lisina, Arginina e Histidina

3. Con

carga (-): Ac. Asprtico y Ac. Glutmico

Cistena,

ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Esenciales: Valina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,

Fenilalanina, Triptfano, Treonina.

No esenciales: Glicina, Tirosina, Ac. Asprtico, Cistena, Ac.

Glutmico, Prolina, Serina, Asparagina, Glutamina, Alanina.

Nota: Hoy en la actualidad se le est tomando a la arginina y a

la histidina como aminocidos esenciales ya que en los
pequeos su organismo todava no ha madurado lo suficiente
como para poder sintetizarlo

Aminocido

Cdigo de
tres letras

Cdigo una
letra

Aminocid
o

Cdigo de tres
letra

Codigo una
letra

Alanina

Ala

Leucina

Leu

Arginina

Arg

Lisina

Lys

Asparagina

Asn

Metionina

Met

Asp

Fenilalanina

Phe

Cys

Prolina

Pro

Glu

Serina

Ser

Glutamina

Gln

Treonina

Thr

Glicina

Gly

Triptfano

Trp

Histidina

His

Tirosina

Tyr

Isoleucina

Ile

Valina

Val

Sec

Pirrolisina

Pyl

Ac.
Asprtico
Cistena
Ac.
Glutmico

Selenocistei
na

AMINOCIDOS ESENCIALES
HISTIDINA

Funciones:

1. Es esencial para el crecimiento y la reparacin de los tejidos.

2. Es importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las
clulas nerviosas
3. Es necesario para la produccin tanto de glbulos rojos y blancos en la sangre
Su dficit puede provocar:
Mayor predisposicin a losvmitos durante el embarazo.

Larespuesta inmunitariasea ms deficiente.

Mayor predisposicin a laacumulacin deradicales libres.

Trastornos en laaudicin.

Isoleucina
Funciones:
1.

La Isoleucina es necesaria para la formacin de hemoglobina

2.

Estabiliza y regula el azcar en la sangre y los niveles de energa.

3.

Ayuda a la curacin y la reparacin del tejido muscular, piel y huesos.

Su dficit puede provocar:

1. Mayor predisposicin a padecerlesiones en elhgado.
2. Peor cicatrizacinde heridas y traumatismos.
3. Alteraciones de laconducta.
4. Alteraciones de laglucosa.
Precauciones y Datos a tener en cuenta:
Las personas con afecciones hepticas o renales no deben ingerir grandes cantidades de
aminocidos sin las recomendaciones de un profesional de la medicina.

Leucina
Funciones:
1. La leucina interacta con los aminocidos isoleucina y valina para
promover la cicatrizacin del tejido muscular
2. Este aminocido reduce los niveles de azcar en la sangre y ayuda a
aumentar la produccin de la hormona del crecimiento.
Su dficit puede provocar:
1. Alteraciones de laglucosa.
2. Alteraciones en lamasa muscular.
3. Deficiencia en elcrecimiento.
4. Trastornos mentales.

Lisina
FUNCIONES:
1. Garantizar la absorcin adecuada de calcio y mantiene un equilibrio adecuado
de nitrgeno en los adultos.
2. La lisina ayuda a formar colgeno que constituye el cartlago y tejido
conectivo.
Su dficit puede provocar:
1. Anemia.
2. Alteraciones delcolgeno.
3. Alteracionesgstricas.
4. Alteraciones en el correctodesarrollo infantil.
5. Cambios dehumor.

Metionina
Funciones:
1. Ayuda a la descomposicin de las grasas ,ayudando as a prevenir
la acumulacin de grasa en el hgado y las arterias
2. Que pueden obstruir el flujo sanguneo a el cerebro, el corazn y
los riones
3. Ayuda a desintoxicar los agentes nocivos como el plomo.
Su dficit puede provocar:
1. Mayor propensin a lasinfecciones.
2. Mayor propensin a laacumulacin decolesterol.
3. Mayor propensin apadeceranemia.

Fenilalanina
Funciones:
1. Aminocidos utilizados por el cerebro para producir la
noradrenalina, promueve el estado de alerta y la vitalidad.
2. La Fenilalanina eleva el estado de nimo, disminuye el dolor,
ayuda a la memoria y el aprendizaje.
Su dficit puede provocar:
1. Falta de reflejosy reaccin.
2. Alteraciones delritmo cardaco.

Treonina

Funciones:

1. Ayuda a mantener la cantidad adecuada

de protenas en el cuerpo
2. Es importante para la formacin de
colgeno, elastina y esmalte de los dientes
y ayuda a la funcin lipotrpica del hgado.
Su dficit puede provocar:
1. Mayor predisposicin a
padecerinfecciones intestinales.
2. Mayor predisposicin a padecerhgado
graso.
3. Malaabsorcin de nutrientes.

Triptfano

Funciones

ayuda a aliviar el insomnio, reduce la ansiedad y la depresin y

estabiliza el estado de nimo, ayuda en el tratamiento de la migraa,
ayuda a que el sistema inmunolgico funcione correctamente.ayuda en
el control de peso mediante la reduccin de apetito, aumenta la
liberacin de hormonas de crecimiento y ayuda a controlar la
hiperactividad en los nios.

Su dficit puede provocar:

Alteraciones delsistema nervioso.

Insomnio.

Trastornos delsistema inmunitario.

Deficiencia en la absorcin correcta de lavitamina B3 o niacina.

Valina
Funciones:

La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinacin, la

reparacin de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de
nitrgeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente de energa por el tejido
muscular.

Su dficit puede provocar:

1. Mayor predisposicin a padecerlesiones en el hgado y la vescula biliar.

2. Alteraciones de laconducta.
3. Alteraciones dela glucosa.
4. Alteraciones en lamasa muscular.
5. Trastornos de lamielina y delsistema nervioso.

Arginina
Funciones:
1. Este aminocido est considerado como "El Viagra Natural" por el
aumento del flujo sanguneo hacia el pene
2. Retrasa el crecimiento de los tumores y el cncer mediante el refuerzo del
sistema inmunolgico
3. Ayuda en la desintoxicacin del hgado neutralizando el amoniaco.
Su dficit puede provocar:
Alteraciones en elcrecimiento.
Debilidad y cansanciomuscular.
Mayor predisposicin a padecerarterioesclerosis.
Provoca la presencia excesiva deamonaco o lisina.

Aminocidos no esenciales
Alanina
Funciones:
1. Desempea un papel importante en la transferencia de nitrgeno de los
tejidos perifricos hacia el hgado
2.

Ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el

cuerpo utiliza como energa, protege contra la acumulacin de sustancias
txicas que se liberan en las clulas musculares.

Su dficit puede provocar:

1. Su carencia puede ocasionar una serie de trastornos en el organismo,
estos son algunos de ellos:
2. Problemasprostticos.
3. Alteraciones de laglucosa.
4. Mayor predisposicin alasinfecciones.

cido Asprtico
Funciones:
1. Aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crnica y la depresin.
2. Rejuvenece la actividad celular.
3. Ayuda a facilitar la circulacin de ciertos minerales a travs de la
mucosa intestinal.
Su dficit puede provocar:
Cansancio y fatiga.
Alteracionescardiovasculares.
Alteracionesmetablicas.
Trastornos hepticospor intoxicacin.

Cistena
Funciones:
1. funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicacin de
toxinas dainas.
2. Protege el cuerpo contra el dao por radiacin.
3. Protege el hgado y el cerebro de daos causados por el alcohol, las
drogas y compuestos txicos que se encuentran en el humo del
cigarrillo.
Su dficit puede provocar:
Alteraciones cardiovasculares provocadas porateromas de colesterol.
Mayor predisposicin aalteraciones hepticas.
Mayorpredisposicin ainfecciones.

cido Glutmico
Funciones:
1. Acta como un neurotransmisor excitatorio del sistema nervioso
central, el cerebro y la mdula espinal.
2. Es un aminocido importante en el metabolismo de azcares y grasas.
3. Ayuda en el transporte de potasio en el lquido cefalorraqudeo.
Su dficit puede provocar:
1. Alteraciones graves en elaprendizaje, la memorizacin y la plasticidad
neuronal.
2. Alteraciones importantes delsistema nervioso.
3. Falta deconcentracin y de reflejos.

Glutamina
Funciones:
1. Es el aminocido ms abundante en los msculos. La Glutamina ayuda a
construir y mantener el tejido muscular
2. Ayuda a prevenir el desgaste muscular que puede acompaar a reposo
prolongado en cama o enfermedades como el cncer y el SIDA.
3. Ayuda a mantener el equilibrio del cido alcalino en el cuerpo.
Su dficit puede provocar:
Retraso en la cicatrizacin de laslceras digestivas.
Trastornosmusculares.

Prolina
Funciones:
1. Funciones de este aminocido son mejorar la textura de la piel, ayudando a la
produccin de colgeno.
2. La Prolina ayuda en la cicatrizacin del cartlago y el fortalecimiento de las
articulaciones
Su dficit puede provocar:
En caso de cncer,mayor predisposicin a las metstasis.
Retraso enla cicatrizacinde las heridas y quemaduras.
Mayor predisposicin a padeceralteraciones cardiovasculares.
Debilidad enligamentos y tendones.

Serina
Funciones:
1. Este aminocido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y
cidos grasos, el crecimiento del msculo, y el mantenimiento de un
sistema inmunolgico saludable.
2. Es un aminocido que forma parte de las vainas de mielina protectora que
cubre las fibras nerviosas.
Su dficit puede provocar:
Alteraciones enla textura de la piel.
Trastornos delcolesterol y/o los triglicridos.
Trastornos en lasvainas nerviosas.

Tirosina
Funciones:
1. Es un aminocido importante para el metabolismo general.
2. La Tirosina es un precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el
estado de nimo.
3. Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, acta como un elevador
del humor
Su dficit puede provocar:
1. Alteraciones en lapigmentacin de la piel.
2. Alteraciones deltiroides.
3. Alteraciones en loscambios de humor y conducta.
4. Alcaptonuria.

Glicina
Funciones

Ayuda a controlar los niveles de amoniaco en el cerebro..

Ayuda a controlar las funciones motoras del cuerpo.

Acta como un anticido.

Promueve una prstata sana.

Su dficit provoca

Movimientos exagerados.

Espasticidad.

Retraso en la restauracin de los tejidos daados.

Debilidad de la prstata.

Asparagina
Funciones

Juega un papel importante en la sntesis del amonaco.

Ayuda a sintetizar la masa muscular del cuerpo.

Tiene una destacada funcin en la actividad cerebral.

Colabora en la sntesis de las glucoprotenas.

Su dficit puede provocar:

Alteraciones metablicas.

Alteraciones en las funciones cerebrales.

Aumento de la irritabilidad.

Dolores de cabeza.

 Son las molculas ms complejas y se encuentran en los seres

vivos pero a la vez desempean un papel fundamental para la
vida.
El nombre protena proviene de la palabragriega "proteios",
que significa "primario", por la cantidad de formas que
pueden tomar.
Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por
contener nitrgeno en su composicin, aproximadamente
un 16%.
Qumicamente son polmetros de elevada masa molecular
cuyos monmeros son los aminocidos. Hay 20 aminocidos
diferentes las cuales las constituyen.

Cmo Se forman las protenas?

Las protenas se
forman por medio de reaccionan
qumicas de condensacin de los aminocidos. En estas
reacciones cada par de aminocidos se une, eliminando
una molcula de agua. El enlace que se establece se
denomina: enlace peptdico.

Dnde se encuentran las protenas?

Los alimentos ms ricos en protenas son la carne, el pescado, los huevos,
la leche y sus derivados, las leguminosas y los frutos secos. Pero en
realidad, todos nuestros alimentos en su estado
natural contendrn protenas, aunque slo sea en pequeas cantidades.
Podemos considerar que un pltano, una coliflor o una espinaca no son
fuentes importantes de protenas; sin embargo,
contienen un 2 o 3 % de stas. Los cereales,
compuestos en su mayor parte
por almidn (es decir, por hidratos de
carbono), contienen tambin alrededor
de un 10% de protenas.

Propiedades de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles
estn presentes. Si se aumenta latemperaturay elpH, se pierde la
solubilidad.
Capacidad electroltica: Se determina a travs de laelectroforesis,
tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo
es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est
determinada por suestructura primaria.

Amortiguador de pH(conocido comoefecto tampn): Actan

como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir,
pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).

Protenas ms frecuentes
Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan; es
decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor parte
del protoplasma de las clulas animales y vegetales.Ejm: la clara del
huevo.

Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones

inicas. Por ejemplo, el fibringeno que produce la coagulacin de la
sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.

Colgenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartlagos, y en

general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullicin prolongada se
transforman en otras protenas solubles, como la gelatina y la cola.

Elastinas: Constituyen los tejidos elsticos de las arterias y tendones.

Se diferencian de los colgenos en que no se transforman en gelatina.

Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uas y cascos de los

animales.

Clasificacin

Segn su forma:

Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una

estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas sonla queratina
de las uas , colgenoyfibrona de seda.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una

forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos
hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo
que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.
La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares, la
albumina del huevo, la casena, la actina, la miosina,etc.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de

la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica:

Simples:

Suhidrlisisslo
produce
aminocidos.
Ejemplos
de
estas
son
lainsulinay
elcolgeno(globulares y fibrosas)

Conjugadasoheteroprotenas:

su hidrlisis produce aminocidos y otras

sustancias no proteicas con ungrupo
prosttico.

S
E
N
O
I
C
N
U
F

FUNCIN ENZIMTICA

Las protenas con funcin enzimtica son las

mas numerosa y especializadas , actan como
biocatalizadores de las reacciones qumica del
metabolismo celular . Una de sus tantas
funciones es convertir los alimentos en
energa .
Nuestro cuerpo produce enzimas especificas
para cada tipo de alimento que comemos, por
ejemplo la proteasa es una enzima para digerir
la protena ; la limbaza , es una enzima para
digerir las grasas y la amilasa, es para poder
digerir los carbohidratos .

FUNCIN ESTRUCTURAL
Algunas protenas constituyen estructuras
como las membranas de las clulas , otras
como el colgeno ,la elastina y la queraquina
permiten la elasticidad y la resistencia en
rganos y tejidos . El colgeno se encarga de
dar fuerza y flexibidad a la piel, ligamentos,
huesos, articulaciones, ojos, uas y cabello.
Este se obtiene de las carnes blancas , rojas y
pescado .La produccin de colgeno
disminuye con la edad y esta se manifiesta
mediante arrugas en la piel , dolor en las
articulaciones , falta de elasticidad en el
cabello , labios ms delgados y uas frgiles .

FUNCIN hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza
proteica como la insulina y el glucagn que
regula los niveles de las glucosa en la sangre
o las hormonas segregadas por la hipfisis
como la del crecimiento o la calcitonina que
regula el metabolismo del cncer . Algunas
hormonas son de naturaleza proteica como
la insulina y el decgono que regula los
niveles de las glucosa en la sangre o las
hormonas segregadas por la hipfisis como
la del crecimiento o la calcitonina que regula
el metabolismo del cncer .

FUNCIN de transporte
Unas forman parte de las
membranas biolgicas y
actan transportando
sustancias de un lado a otro
de estas membranas otras
transportan sustancias a
travs de fluidos biolgicos
como la hemoglobina que
transporta oxigeno a travs
del citoplasma de las
clulas.

FUNCIN DE MOVIMIENTO

Todas las funciones de motilidad de los

seres vivos estn relacionadas con las
protenas. As, lacontraccin del
msculoresulta de la interaccin
entre dos protenas, lactinay
lamiosina .
El movimiento de la clula
medianteciliosyflagelosest
relacionado con la protena
denominada dineina.

FUNCIN DE RESERVA

Laovoalbminade la clara de huevo,

lalacto albminade la leche, lagliadinadel
grano de trigo y la hordenade la cebada,
constituyen una reserva de aminocidos
para el futuro desarrollo del embrin.

FUNCIN reguladora

Son materia prima para la formacin de los

jugos digestivos, hormonas, protenas
plasmticas, hemoglobina, vitaminas y
enzimas que llevan a cabo las reacciones
qumicas que se realizan en el organismo.

Fuentes de protenas
Las fuentes dietticas
Las fuentes dietticas de protenas
incluyen carne, huevos, soya,
granos,leguminosasy productos
lcteos tales como queso o yogurt. Las
fuentes animales de protenas poseen los
20 aminocidos.

Las fuentes vegetales

son deficientes en aminocidos y
se dice que sus protenas son
incompletas. Por ejemplo, la
mayora
de
las
leguminosas
tpicamente carecen de cuatro
aminocidos
incluyendo
el
aminocido
esencialmetionina,
mientras los granos carecen de
dos, tres o cuatro aminocidos
incluyendo
el
aminocido
esenciallisina.

Digestin de protenas
La digestin de las protenas se inicia tpicamente en
elestmago, cuando elpepsingenoes convertido
apepsinapor la accin delcido clorhdrico, y contina
por la accin de latripsinay laquimotripsinaen
elintestino. Las protenas de la dieta son degradadas
apptidoscada vez ms pequeos, y stos hasta
aminocidos y sus derivados, que son absorbidos por
elepitelio gastrointestinal.
Adems de su rol en la sntesis de protenas, los
aminocidos tambin son una importante fuente
nutricional de nitrgeno. Las protenas, al igual que
loscarbohidratos, contienen cuatrokilocaloras por
gramo, mientras que loslpidoscontienen nueve kcal., y
losalcoholes, siete kcal. Los aminocidos pueden ser
convertidos en glucosa a travs de un proceso
llamadogluconeognesis.

Deficiencia de las protenas

Si la toma de protenas es insuficiente (es decir, a partir de
una toma de protenas de 0,4 a 0,6 g/da), la capacidad fsica
y anmica disminuyen en primer lugar. Adems, en caso de
carencia, se perjudica el sistema inmunitario, lo que tiene
como consecuencia una alta predisposicin a las
enfermedades infecciosas. La falta de protenas tambin
puede provocar una aceleracin de los procesos de
envejecimiento en el cuerpo. En caso de falta masiva de
protenas pueden aparecer edemas.

Enfermedades relacionadas con el consumo de

protenas

Alteraciones del sistema renal

Desnutricin
Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al
pescado, a la protena de la leche de vaca.)
Celiaqua o intolerancia al gluten.
Osteoporosis
Enfermedades cardiovasculares.

ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
Es la manera como se organiza una protena
para adquirir cierta forma, presentan una
disposicin
caracterstica
en
condiciones
fisiolgicas, pero si se cambian
estas
condiciones como temperatura o pH pierde la
conformacin y su funcin, proceso denominado
desnaturalizacin. La funcin depende de la
conformacin y sta viene determinada por la
secuencia de aminocidos.

PRIMARIA
La estructura primaria es la forma de organizacin
ms bsica de las protenas.
Este tipo de estructura de las protenas est
determinada por la secuencia de aminocidos de la
cadena proteica,
es decir, el nmero de aminocidos presentes y el
orden en que estn enlazados por medio de enlaces
peptdicos.
Las cadenas laterales de los aminocidos se
extienden a partir de una cadena principal. Por
convencin, (coincidiendo con el sentido de sntesis
natural en RER) el orden de escritura es siempre
desde el grupo amino-terminal hasta el carboxiterminal.

SECUNDARIA
La estructura secundaria de las protenas es el
plegamiento regular local entre residuos
aminoacdicos
cercanos
de
la
cadena
polipeptdica. Este tipo de estructura de las
protenas se adopta gracias a la formacin de
enlaces de hidrgeno entre los grupos carbonilo
(-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos
involucrados en las uniones peptdicas de
aminocidos cercanos en la cadena. Estos
tambin se los encuentra en forma de espiral
aplana.

 Hlice alfa: En esta estructura la cadena

polipeptdica se desarrolla en espiral sobre s
misma debido a los giros producidos en torno al
carbono beta de cada aminocido.
Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se
estira al mximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuracin espacial
denominada cadena beta.
Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptdica
con estructura alfa o beta, a menudo estn
conectadas entre s por medio de los llamados giros
beta. Son secuencias cortas, con una conformacin
caracterstica que impone un brusco giro de 180
grados a la cadena principal de un polipptido.

TERCIARIA
Se denomina estructura terciaria de una
protena a la distribucin tridimensional de
todos los tomos que constituyen la protena.
Se puede afirmar que de la estructura terciaria
derivan las propiedades biolgicas de stas,
puesto que la disposicin en el espacio de los
diferentes grupos funcionales de la protena,
condiciona su capacidad de interaccin con
otros grupos y ligando. De esta manera, la
estructura primaria (secuencia de aminocidos)
de la protena determina la estructura terciaria

CUATERNARIA
En cuanto a los niveles de la estructura de las protenas, puede tener de
forma ms amplia que lo normal.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas
aminoacidas que gracias a su unin realizan el proceso de la disjuncin,
dando as un resultado favorable ante las protenas ya incrementadas.
En general, la estructura cuaternaria da la funcin de la protena, pero hay
ejemplos de las protenas activas fuera de su complejo cuaternario.
El alosterismo trata de regulacin enzimtica de las propiedades de una
protena multimrica. En cuanto a la estructura cuaternaria, el alosterismo
puede ser captado como consecuencia del movimiento relativo de un
monmero en las propiedades multimricas.

DESNATURALIZACION
DELAS PROTEINAS

Enbioqumica, ladesnaturalizacines un cambio estructural de

lasprotenasocidos nucleicos, donde pierden suestructura nativa, y de
esta forma su ptimo funcionamiento y a veces tambin cambian sus
propiedades fsico-qumicas.

 Lasprotenasson filamentos largos

deaminocidosunidos en una secuencia
especfica. Son creadas por
losribosomasque "leen"codonesde los
genes y ensamblan la combinacin
requerida de aminocidos por la
instruccin gentica, en un proceso
conocido comotranscripcin gentica
Si la forma de la protena es alterada por
algn factor externo (por ejemplo,
aplicndole calor,cidosolcalis), no es
capaz de cumplir su funcin celular. ste
es el proceso llamadodesnaturalizacin.

Cmo la desnaturalizacin
En la desnaturalizacin de laestructura cuaternaria, las
subunidades
de protenas
se separan o su niveles
posicin espacial se
afecta
a
los
distintos
corrompen.
La desnaturalizacin de laestructura terciariaimplica la
interrupcin de:
Enlacescovalentesentre las cadenas laterales de los aminocidos
(como lospuentes di sulfurosentre lasCistenas).
Enlaces no covalentesdipolo-dipoloentre cadenas laterales polares de
aminocidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminocidos.

En la desnaturalizacin de laestructura secundarialas

protenas pierden todos los patrones de repeticin regulares
como lashlices alfay adoptan formas aleatorias.
Laestructura primaria, la secuencia de aminocidos ligados
porenlaces peptdicos, no es interrumpida por la
desnaturalizacin.

Prdida de funcin

La mayora de las protenas

pierden su funcin biolgica
cuando estn desnaturalizadas,
Reversibilidad e
irreversibilidad
En muchas protenas la
desnaturalizacin no es
reversible; esto depende del
grado de modificacin de las
estructuras de la protena

Desnaturalizacin de cidos
La desnaturalizacin de cidos nucleicos
nucleicos
como elADNpor altas temperaturas
produce una separacin de la doble hlice,
que ocurre porque loshidrgenos rompen
Si las condiciones son restauradas
rpidamente, las cadenas pueden no
alinearse correctamente.

Factores desnaturalizantes
Los agentes que provocan la

desnaturalizacin de una protena se llaman

agentes desnaturalizantes
Se distinguen agentes: fsicos (calor) y
qumicos (detergentes, disolventes
orgnicos,pH,fuerza inica).

es posible precipitar protenas de

manera selectiva mediante cambios en:
La polaridad del disolvente.
La fuerza inica.
El pH.
La temperatura.

Efecto de la polaridad del disolvente sobre la

estructura de las protenas
La polaridad del disolvente disminuye cuando se
le aaden sustancias menos polares que el agua
como el etanol o la acetona. Con ello disminuye
el grado de hidratacin de los grupos inicos
superficiales de la molcula proteica,
provocando la agregacin y precipitacin

Efecto de la fuerza inica sobre la estructura de

las protenas

Un aumento de la fuerza inica del medio tambin

provoca una disminucin en el grado de hidratacin de los
grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos
solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes
de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma
que las molculas proteicas se agregan y precipitan

Efecto del pH sobre la

LosionesH y OH del agua provocan
estructura
de las protenas
efectos parecidos, pero adems de afectar a
+

la envoltura acuosa de las protenas tambin

afectan a lacarga elctricade los grupos
cidosy bsicos de las cadenas laterales de
losaminocidos

Efecto de la temperatura sobre la estructura de las

protenas
Cuando la temperatura es elevada aumenta
la energa cintica de las molculas con lo
que se desorganiza la envoltura acuosa de las
protenas, y se desnaturalizan
Asimismo, un aumento de la temperatura
destruye las interacciones dbiles y
desorganiza la estructura de la protena, de
forma que el interior hidrfobo interacciona
con el medio acuoso y se produce la
agregacin y precipitacin de la protena
desnaturalizada.