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UNIVERSIDAD NACIONAL DE TUMBES

Facultad de ciencias agrarias


Escuela de agroindustrias

Produccin de protenas
Integrantes: cruz silva, David
Correa cordova, Antonio
Maza rivas german
Zapata Boyer, Jorge

INTRODUCCIN

Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno.
Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros elementos.

Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos
y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces
peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de
aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10
se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.

Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms
verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas
funciones estructurales, enzimticas, transportadora. (Guilln 2004)

HISTORIA

Las protenas se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los ingredientes principales de las clulas
y suponen ms del 50% del peso seco de los animales.

El trmino "protena" deriva del griego proteos, que significa primero.

Las protenas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las
distintas combinaciones entre veinte tantos aminocidos distintos, compuestos a su vez por carbono,
hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, a veces azufre.

Stanley Miller construy un aparato en el cual cerrado al vaco Miller, coloc metano, hidrgeno y
amoniaco gaseoso, hacindolos circular a medida que haca pasar una descarga elctrica de alta energa.
Agregaba calor y vapor de agua procedentes de un recipiente de agua en ebullicin conectado al aparato.
A medida que el vapor circulaba se enfriaba y se condensaba como lluvia. Es decir, Miller cre algunas de
las condiciones que pudieron haber estado Presentes en la atmsfera primitiva.

PROTENAS

Todoslostejidosvivoscontienenprotenas.Sedistinguenqumicamentedeloslpidosydelos
hidratos de carbono por contener nitrgeno. Son polmeros de aminocidos (hay 20 distinto)
unidos

por

enlaces

peptdicos.Unaprotenapuede

contenervarioscientosomilesdeaminocidosyladisposicinosecuenciade

estos

aminocidos

determinalaestructuraylafuncindelasdiferentesprotenas.

Algunassonestructurales(comoelcolgenodeltejidoconectivoolaqueratinaqueseencuentra
enpeloyuas),otrassonenzimas,hormonas,etc.lasprotenassonelconstituyenteprincipalde
lasclulasysonnecesariasparaelcrecimiento,lareparacinylacontinuarenovacindelos
tejidoscorporalesyestodeterminasucontinuanecesidad.Porejemplo,eltejidoepitelialdel
intestinoesreemplazadocada3o4das.Tambinproporcionanenerga(4kcal/gramo)pero,por
razonesfisiolgicasyeconmicas,espocorecomendableutilizarlasparaestefin.Sinembargo,sien
ladietanohaysuficientecantidaddegrasasohidratosdecarbono,laprotenaseusarpara
proporcionarenerga.Estoesloqueocurre,porejemplo,enlainanicin.(ngeles2000).

ASPECTOS GENERALES DE LAS


PROTENAS
Constitucin qumica

Las protenas son macromolculas constituida de aminocidos que desempean funciones


diversas, todas ellas de extraordinaria importancia, en los seres vivos su nombre alude
precisamente a estas caractersticas (proteos primera categora) se encuentra en gran cantidad
en cualquier tipo de organismo, representando aproximadamente la mitad de pesos seco de las
clulas. (Guilln 2004).

Aminocidos
Los aminocidos son molculas de bajo peso molecular como parte
comn, la agrupacin alfa-amino-carboxilo y otra variable, de gran
diversidad. Adems del carbn, el oxgeno, los aminocidos contienes
nitrgeno en un grupo amino aparte.
Los aminocidos son molculas de bajo peso molecular como parte
comn, la agrupacin alfa-amino-carboxilo y otra variable, de gran
diversidad. Adems del carbn, el oxgeno, los aminocidos contienes
nitrgeno en un grupo amino aparte.

Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la
composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH) y otro carboxilo o
cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico variable al que se denomina
radical (-R) as como se puede mostrar en la figura 1 (Verdu 2000).

Aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por s
solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la
ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos
esenciales suelen ser largas y energticamente costosas.

Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden
sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.

En el humano se han descrito los siguientes aminocidos Fenilalanina, Isoleucina,


Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptfano, Valina, Arginina, Histidina (Molina Navas
2005)

Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que
son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los
lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua.

ENLACES PEPTDICOS
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de
uniones peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis
(va deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con
el grupo amino del segundo aminocido.

La formacin del enlace

peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una reaccin de


condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto
de esta unin es un dipptido (Guilln 2004).

Estructura de las protenas


Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en
una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de otra es la
secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es
determinante en la funcin que cumplir despus.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de
los aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la
formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:
Estructura primaria - Estructura secundaria- Estructura terciaria

ESTRUCTURA PRIMARIA- ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura primaria de una protena es su secuencia de aminocidos, es decir, vendra


especificada por los aminocidos que la forman y el orden de colocacin de los mismos a lo
largo de la cadena polipeptdica. La secuencia de aminocidos de una protena se escribe
empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el carboxi-terminal.

ESTRUCTURA PRIMARIA- ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura secundaria de una protena es el modo caracterstico de plegarse la misma


a lo largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el que los distintos restos de
aminocidos se disponen de un modo ordenado y repetitivo siguiendo una determinada
direccin. En las protenas fibrosas (aqullas cuyas cadenas polipeptdicas estn
ordenadas formando largos filamentos u hojas planas) las estructuras primaria y
secundaria especifican completamente la conformacin tridimensional; estas protenas
no

presentan

por

lo

tanto

niveles

superiores

de

complejidad.

Hlice-Conformacin

El esqueleto de la cadena polipeptdica se encuentra arrollado de manera compacta alrededor


del eje longitudinal de la molcula, y los grupos R de los distintos restos aminocidos
sobresalen de esta estructura helicoidal, que tiene forma de escalera de caracol. Cada giro de
la hlice abarca 3,6 residuos aminocidos, ocupando unos 0,56 nm del eje longitudinal, lo que
se corresponde con la periodicidad observada por DRX.

respectivamente hlice (que es la estructura secundaria de las -queratinas)

Hlice-Conformacin

En la conformacin , tambin llamada hoja plegada, el esqueleto de la cadena polipeptdica


se dispone en zig-zag con los grupos R de los distintos aminocidos proyectndose 12
alternativamente a uno y otro lado de dicho esqueleto.

Cada zig-zag representa 0,70 nm de longitud de la cadena, coincidiendo con la periodicidad


observada por DRX.

conformacin (que es la estructura secundaria de las -queratinas).

ESTRUCTURA PRIMARIA- ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA TERCIARIA

Existen protenas cuya conformacin tridimensional no puede especificarse


totalmente considerando slo sus estructuras primaria y secundaria. Son las
llamadas protenas globulares cuyas cadenas polipeptdicas se hallan plegadas
de un modo complejo formando arrollamientos globulares compactos que
tienden a adoptar una forma aproximadamente esfrica. La protenas globulares
son generalmente solubles en agua y desempean un gran nmero de
funciones biolgicas (por ejemplo los enzimas son protenas globulares). Se
conoce como estructura terciaria el modo caracterstico de plegarse una cadena
polipeptdica para formar un arrollamiento globular compacto.

ASOCIACIONES DE LAS PROTENAS


En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con
otros

grupos

de

biomolculas

para

formar

estructuras

supramoleculares de orden superior y que tienen un carcter


permanente. Se pueden dar asociaciones entre protenas o de stas
con otras biomolculas.

Asociacin entre protenas


Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura
inferior) forman unos dmeros que se ensamblan formando
filamentos
huecos
enormemente
largos
llamados
microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural,
ya que forman parte del citoesqueleto de las clulas (que
contribuyen a dar forma a las clulas), del centriolo (que
participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular).

Asociacionesentreprotenasyazcares
Cuando las protenas se asocian con azcares pueden
originar
asociaciones
supramoleculares
como
los
proteoglicanos o los peptidoglicanos.

Asociaciones entre protenas y lpidos

Cuando las protenas se asocian con


lpidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoprotenas
del plasma sanguneo y las membranas
biolgicas.

Asociacionesentreprotenasycidosnucleicos

Cuando las protenas se asocian con cidos


nucleicos
pueden
originar
asociaciones
supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas
o virus.

Propiedades de protenas
Especificidad

La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria y una La especificidad se refiere a su funcin;
cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada
funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial
propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.
Conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena una prdida de la
funcin. Conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena Adems,
no todas las individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos
de rechazo de rganos grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de
filogenticos"

Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes
que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la
misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el
disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza
se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, (huevo
cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una
clasificacin que engloba dichos criterios es:
Holoprotenasoprotenassimples.
Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser
globulares o fibrosas.

Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la
protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y protenas transporte, son ejemplos de protenas globulares. Algunos
tipos son:
Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

Fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una
estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunas protenas fibrosas son:
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,


cuernos.

Elastinas: en tendones y vasos sanguneos


Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)

Heteroprotenas o protenas conjugadas

Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que
se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo proteico existen varios tipos:

Glucoprotenas

Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una fraccin proteica unidas
por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secrecin como las salivales,
Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares. Algunas de ellas son:

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

Lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que contiene
lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa polar
formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas). Su funcin
principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos entre los tejidos a
travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
Lipoprotenas de alta densidad
Lipoprotenas de baja densidad
Lipoprotenas de muy baja densidad

Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser
ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una
ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica
fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia
de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.
Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada, por lo
que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo
prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por
ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones.

Funciones y ejemplos de protenas

Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y


bien diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura
de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones
de las protenas son especficas de cada tipo de protena y permiten a
las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daos Todos los tipos de
protenas realizan su funcin de la misma forma: por unin selectiva a
molculas.

Estructural
La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas tambin es de gran
importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a rganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colgeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elstico. Con este tipo de
protenas se forma la estructura del organismo.

Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte
de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Las glucoprotenas actan
como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte
de sustancias.

Enzimtica
Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y numerosas.
Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del metabolismo.
En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de poder
interaccionar, en forma especfica, con muy diversas molculas. A las substancias
que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama substratos.
Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que se
denomina sitio activo.

Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagn que regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin
hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y
en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico, o la
calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
Defensiva
Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes
extraos o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de
serpientes o la del botulismo son protenas generadas con funciones
defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto
germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la formacin
cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas
actan como anticuerpos ante posibles antgenos.

Transporte

Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la


hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en
la sangre en los organismos vertebrados y en los msculos
respectivamente. En los invertebrados, la funcin de protenas como la
hemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la hemocianina.
Otros ejemplos de protenas cuya funcin es el transporte son
citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que transportan
lpidos por la sangre.
Reserva
Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin
energtica para el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. De
energa por gramo. Ejemplos de la funcin de reserva de las protenas
son la lacto albmina de la leche o a ovoalbmina de la clara de
huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo
constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el

Reguladoras
Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la
ciclina sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos
genes.
Contraccinmuscular
La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de las
protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin
contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcinhomeosttica
Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto
el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin homeosttica de
las protenas.

APLICACIN

El alto contenido de protena en la biomasa microbiana determina su uso potencial en la alimentacin humana y
animal, ya que actualmente las fuentes convencionales (agricultura, ganadera y pesca) no satisfacen la demanda
de alimentos, situacin que se ve agravada por el incremento alarmante de la poblacin mundial. Por ello, se
buscan otras fuentes de protena para la alimentacin humana e incluso animal. Este problema se intenta resolver
de diversas formas mediante el mantenimiento de la produccin agrcola con la fertilizacin biolgica, y la
capacitacin del personal en centros de adiestramiento para un mejor aprovechamiento de los recursos naturales,
marinos y terrestres. Sin embargo, esto no es suficiente (Snchez y Galn, 2006).

En los aos setenta, se consider que la capacidad de los microorganismos para crecer en diversos sustratos,
particularmente en residuos agroindustriales, podra ser explotado para producir biomasa microbiana conocida
como protena unicelular (PUC), a partir de bacterias, hongos y levaduras (Badui, 2006).

El trmino protena unicelular deriva de la contraccin de protena de organismos unicelulares. Es un nombre


genrico que se da a las harinas proteicas obtenidas por fermentacin aerbica, derivadas de una serie de
microorganismos unicelulares. Entre los inconvenientes para su obtencin se encuentran los costos elevados de
produccin y recuperacin y el problema de la eliminacin de los cidos nucleicos si el producto se usa para
alimentacin humana.

Microorganismos y materias primas


Los microorganismos crecen rpidamente. Una comparacin tradicional es que un
toro de 500 kg puede producir 0.5 kg de protena/da mientras que, en el mismo
tiempo, 500 kg de levadura pueden producir 50 kg de protena.
Las bacterias, principalmente los gneros Methylomonas, Pseudomonas, Bacillus y
Aerobacter, recibieron en la dcada de 1960 un inters especial como fuentes
potenciales de PUC, debido a que son capaces de duplicarse en un periodo de 20 a
30 minutos y a su alto contenido de protenas, que puede llegar hasta 85% en base
seca. No obstante estas cualidades, el incremento en el costo durante las ltimas dos
dcadas de algunos sustratos considerados para su propagacin, tales como metano,
metanol, etanol o hidrocarburos, ha limitado su aplicacin.

En contraste, ciertas especies de levaduras como Candida utilis, Saccharomyces


cerevisiae y Kluyveromyces fragilis (ahora conocida como K. marxianus) han sido
aceptadas durante largo tiempo, tanto en alimentacin animal como humana, y se
han producido continuamente a partir de la Segunda Guerra Mundial. Los hongos
filamentosos y las algas tienen la desventaja de crecer ms lentamente que las
bacterias y levaduras; sin embargo, en la actualidad se producen comercialmente
los hongos Gliocladium deliquescens, Paecilomyces varioti y Fusarium
graminearum, y las algas Spirulina y Chlorella. En el caso de las algas, su
produccin es en algunos aspectos similares a la agricultura convencional, en
donde no se aplican las caractersticas de alta productividad, tiene pocos
requerimientos de terreno, y no hay una dependencia de condiciones climticas
que prevalecen en procesos de produccin de PUC a partir de bacterias,
levaduras y hongos.
Los diferentes microorganismos pueden ser propagados bajo condiciones
aspticas o no aspticas, dependiendo del microorganismo y la tecnologa
empleados, en medios de cultivo que contienen una fuente de carbono y energa,
una fuente de nitrgeno (amoniaco o sales de amonio), una fuente de fsforo
(cido fosfrico o sales de fsforo) y minerales (hierro, magnesio, manganeso,
potasio, etc.).

Uso de los Biorreactores para la obtencin de protenas


Para la obtencin de protenas mediante los Biorreactores de membrana que
proporcionan las condiciones adecuadas y poder obtener protena unicelular o
bioprotena (Molk et al. 2002),es aquella obtenida de la biomasa microbiana de
algas, bacterias, levaduras y hongos filamentosos, cultivados en condiciones
fermentativas apropiadas y controladas que garanticen una adecuada tasa de
crecimiento, por medio del aprovechamiento de sustratos baratos compuestos
por o enriquecidos con carbono, nitrgeno y fsforo, las condiciones
proporcionadas por los Biorreactores a estos sustratos para poder pasar por una
membrana y poder separar las el producto proteico (Israelidis 2003, Rojas 1995,
Keil 1995, FAO 2003). Por extensin, se abarca tambin a los microorganismos
muertos y desecados que se emplean directamente en alimentacin animal
(cerdos, aves, rumiantes) sin que medie ningn proceso de extraccin o
purificacin de la protena (Crueger y Crueger 1989, Israelidis 2003, Bustamante
et al. 2003).

Generalidades sobre el proceso de obtencin de protenas


El proceso de obtencin de protena unicelular puede
involucrar una gran variedad de procesos bioqumicos, en
concordancia con la amplia gama de microorganismos que
pueden ser utilizados. Genricamente, la produccin de
biomasa, pueden expresarse a travs de la siguiente
ecuacin (Rojas, 1995):

Ventajas y desventajas para la produccin de protenas


Ventajas
Requerimientos de crecimiento fciles de implementar, que originan altas tasas de
crecimiento y alta productividad (University of Indiana, 2003). El tiempo de duplicacin
puede ser de 0.3 a 2 h para bacterias, 1-3 h para levaduras, 2-6 h para algas y 4-14
horas para hongos filamentosos celulticos (FAO, 2003)
Poseen un alto contenido de protena (55-60%) y hasta un 15% de cidos nucleicos en
base seca.
Pueden utilizar un gran nmero de fuentes de carbono diferentes.
Factibilidad de seleccionar o producir con facilidad cepas con alta produccin y buena
composicin.
Las instalaciones de produccin ocupan reas limitadas y dan producciones elevadas.
La produccin microbiana es independiente de variaciones climticas o estacionales, y
por consiguiente es ms fcil de planear

Desventajas
En varias ocasiones, la protenas no presenta las caractersticas de
olor, textura, color y sabor necesarios para garantizar una buena
aceptacin (Israelidis,2003). Las algas suelen ser las ms
problemticas respecto a color y sabor.
Pueden presentarse en la protenas sustancias txicas o carcinognicas
que fuesen adsorbidas previamente en los sustratos utilizados como
fuente de carbono, importante para asegurar la seguridad y hasta la
pureza del medio de cultivo (University of Indiana, 2003).
La digestin lenta o nula de la pared celular en el tracto digestivo del ser
humano y otros animales, especialmente en cuanto a las algas, puede
ser causa de indigestin y reacciones alrgicas (University of Indiana,
2003).

conclusiones
poder producir protenas que a nivel de laboratorio es eficaz
en el tema tiempo-espacio-rendimiento por que las bacterias
cumplen su funcin de productoras proteicas lo cual es ms
econmico

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