INTRODUCCIN

Cada reaccin qumica celular tiene lugar a una

velocidad medible debido a la presencia de enzimas:
Son biocatalizadores , que incrementan la
velocidad de las reacciones qumicas
especficas, sin consumirse en el proceso.
El organismo ha de poder catalizar reacciones
qumicas eficiente y selectivamente.
Ej. La conversin de sacarosa en CO2 y H2O en
presencia de oxgeno, produce energa necesaria
para ser utilizada en moverse, pensar y hablar.

ENZIMAS
Son biocatalizadores activos,
incrementan la velocidad de una
reaccin qumica especfica
Velocidades y tiempos
compatibles con la vida
Aceleran la velocidad de las
reacciones 1012 veces o ms
Actan en soluciones acuosas en
condiciones ptimas de T y pH
No se consumen en el proceso,
pueden actuar de modo repetido
en la conversin de muchas
molculas de A en B.

pH PTIMO DE ALGUNAS ENZIMAS

Las enzimas tienen un
mximo de actividad
cataltica
pH ptimo, en los
extremos del pH
ptimo, la actividad
cataltica desciende en
forma abrupta
Lo que significa una
gran diferencia en la
velocidad de alguna
reaccin.
Con la temperatura,
se comportan de

ENZIMAS
En las clulas, las reacciones qumicas
catalizadas por enzimas se encuentran
organizadas en muchas secuencias de reacciones
consecutivas, denominadas rutas.
En ellas, el producto de una reaccin pasa a ser
el reactivo de la siguiente:

RUTAS METABLICAS

NATURALEZA PROTEICA DE LAS

ENZIMAS
Con
excepcin de un pequeo
grupo de molculas de RNA
cataltico, todas las enzimas son
protenas.

Su actividad depende de la
integridad de su conformacin nativa
(desnaturalizacin afecta la actividad
cataltica)
Masas moleculares, son como
cualquier protena (>12.000 dalton)
Algunas enzimas slo requieren
para su actividad los grupos qumicos
de sus residuos aminoacdicos que la

Enzima quimotripsina
con su sustrato unido
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ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN:

Un COFACTOR, que puede ser uno o varios iones
inorgnicos
( Fe2+, Mg2+, Zn2+)

ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN:

Un COENZIMA, complejo orgnico o molculas mtaloorgnicas.
Muchas vitaminas son precursores de coenzimas.

GRUPO PROSTTICO
Un coenzima o in metlico unido covalentemente
a la enzima.

Ej: Grupo
HEMO, de la
hemoglobina*

ENZIMAS
CONCEPTOS
Un enzima completa catalticamente
activa ( junto a su coenzima y/o
cofactor), se denomina HOLOENZIMA
Mientras que la parte proteica de tal
enzima de denomina APOENZIMA
(APOPROTENA)
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QU HACEN LAS ENZIMAS?

Aceleran la velocidad de una reaccin
proporcionando un entorno energticamente
favorable para que esto ocurra.
La sustancia sobre la que acta el enzima se llama
SUSTRATO.
El sustrato se une a una regin concreta del
enzima, llamada CENTRO ACTIVO (SITIO
ACTIVO). El cual comprende:
a) Un sitio de unin formado por los aminocidos
que estn en contacto directo con el sustrato y

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ENZIMAS... sitio activo

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ESTEREOESPECIFICIDAD DE LAS
ENZIMAS

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Clasificacin
internacional
de las enzimas

Enzimas

Segn la reaccin
que catalizan

Reacciones de
oxido-reduccin.
Ej;
Deshidrogenasa
s Transferencia
de grupos
funcionales. Ej;
Fosfatasas
Reacciones de
hidrlisis. Ej;
Quimotripsina.
Adicin a los
dobles enlaces.
Ej;
Descarboxilasa
Reacciones de
s
isomerizacin
Ej; Epimerasa
Formacin de
enlaces, con
aporte de ATP. Ej;
Sintetasas,

Oxido-reductasas
Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Isomerasas

Ligasas
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QU HACEN LAS ENZIMAS?

Aceleran
las
reacciones
disminuyendo,
G:
Energa
libre
de
activacin
Ojo!: A mayor
energa de
activacin G
MS LENTA la
reaccin
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QU HACEN LAS ENZIMAS?

La estabilidad de una
molcula aumenta
con la altura de su
barrera G.
Sin esta barrera
energtica, las
macromolculas
complejas revertiran
espontneamente a
formas moleculares
muchos ms sencillas.

ES y EP corresponden a intermediarios de
reaccin, son especies qumicas
transitorias
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Es importante saber que:

Las enzimas AUMENTAN ?
La velocidad de la reaccin que catalizan,
Cmo lo hacen?...
DISMINUYENDO G o energa libre de
activacin.
Hacen posibles reacciones imposibles?...
NO
Modifican el equilibrio de una reaccin?
NO
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EFICIENCIA DE LAS REACCIONES

CATALIZADAS POR ALGUNAS ENZIMAS

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INTERACCIN ENZIMA SUSTRATO (ES)

MODELO LLAVE-CERRADURA

En este modelo de interaccin ES, el sitio

activo de la enzima por s mismo es
completamente complementario a la
forma del sustrato

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INTERACCIN ENZIMA SUSTRATO (ES)

MODELO DE ENCAJE INDUCIDO

En este modelo de interaccin ES, la enzima

cambia de forma en la unin con el sustrato.
El sitio activo tiene una forma complementaria a
la del sustrato solamente despus que el

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