Facultad de Ciencias de la

Salud
E.A.P. de Enfermera
Curso: Bioqumica

Digestin de protenas
MSc. Carlos Tito Vargas
ctitov@unjbg.edu.pe

Introduccin
Muchas enzimas proteiliticas se secretan al estado de
proenzimas o zimgenos inactivos.
Estas a su vez necesitan sufrir proteolisis, poniendo al
descubierto el centro activo.
Esta degradacin ocurre con la llegada de los alimentos.
Estas proteasas se agrupan en endo y exopeptidasas (amino o
carboxipepetidasas).
Ejm: en endopeptidasas
- pepsina actua sobre aa aromaticos y neutros (leu).
- En tripsina en aa basicos (Lis y Arg).
- Quimiotripsina aa aromaticos
- Elastasa aa alifaticos neutros

Introduccin
La digestion comienza en el estmago por la pepsina
(endopeptidasa), la proteolisis parcia del pepsinogeno es un
proceso autocataltico.
La digestion de protenas en el estomago de adultos es poco
importante ( representa el 10 al 15% del total).
En el estomago de lactantes se produce enzima proteoltica
Fermento LAB, activada por HCl, siendo la caseina su sustrato.
La digestin proteica en intestino (duodeno y yeyuno) se inicia
por enzimas pancreticas
endopeptidasas (tripsina, quimiotripsina, colagenasa y elastasa) y
exopeptidasa (carboxipeptidasas A y B) todas se originan por
protelisis parcial de sus precursores inactivos.

Las enzimas se activan por la enteroquinasa intestinal

Introduccin
La digestion se inicia en estmago por la pepsina
(endopeptidasa), la proteolisis parcial del pepsinogeno
(autocataltico).
La digestion de protenas en el estomago de adultos es poco
importante ( representa el 10 al 15% del total).
En el estomago de lactantes se produce enzima proteoltica
Fermento LAB, activada por HCl, siendo la caseina su sustrato.
La digestin proteica en intestino (duodeno y yeyuno) se inicia
por enzimas pancreticas
endopeptidasas (tripsina, quimiotripsina, colagenasa y elastasa) y
exopeptidasa (carboxipeptidasas A y B) todas se originan por
protelisis parcial de sus precursores inactivos.

Las enzimas se activan por la enteroquinasa intestinal

Introduccin
En borde de
oligopeptidos:

cepillo

existen

peptidasas

que

degradan

Aminopeptidasas (exopeptidasas)
Dipeptidasas y tripeptidasas
Dipeptidil aminotransfersa(separan dipeptidos del extremo NH2
terminal).
Los mecanismos de hidrlisis llevados a cabo por enzimas del
borde en cepillo.

Digestin y Absorcin de Protenas

Digestin y Absorcin de Protenas

Entre las protenas de origen animal se pueden
encontrar muy completas (aa globulares:
caseina, albumina, etc. y fibrosas: queratina,
colageno, miosina, etc.).
Las proteinas de origen vegetal (legumbres,
cereales, papas, etc.) suelen ser incompletas,
suelen carecer de aa proteingenos.
En cereales suelen ser deficientes en lisina, en
legumbres carecen de aa azufrados.
Ademas las protenas de origen vegetal suelen
ser menos digeribles.

Digestin y Absorcin de Protenas

Fuente de protenas para digestin y absorcin:
- 70-100 g/da de dieta
- 20-30 g/da de secrecin endgena
- 20-30 g/da de descamacin intestinal
La protena dietaria es la nica fuente de aminocidos
esenciales y necesaria para la mantencin del balance
nitrogenado
La digestin es muy eficiente y ocurre a nivel de intestino
delgado predominantemente
Enorme variedad de posibles combinaciones
aminoacdicas exige mltiples sistemas de hidrlisis
enzimtica y transporte aminoacdico intestinales

Calidad y Digestibilidad de las Protenas

Valor biolgico est determinado por eficiencia de
utilizacin en crecimiento y se correciona con % de
aminocidos esenciales.

Digestibilidad proteica depende de:

- fuente proteica: animal >> vegetal

- contenido de prolina: >% de prolina (glten, casena)
disminuye digestibilidad.
- fosfoprotenas (casena) son ms resistentes a proteasas
pancraticas
- manejo pre-ingesta: coccin facilita la digestibilidad,
aunque en ciertos casos disminuye por generacin de
aductos intra/intermoleculares

Estructura de las Protenas

Secuencia primaria estructurada por ordenamiento lineal de 20 aminocidos
O

C O
+
H3N C H
R

HN

Aliftico: G, A, V, L, I, P
Aromtico: F, W, Y
Polar, sin carga: Q, R, S, T, M, C
Bsico: R, K, H
Acdico: D, E

CH C HN
R1

CH C HN
R2

O
CH C
R3

Digestin y Absorcin de Protenas

Esquema General
Protenas
LUMEN
INTESTINAL

Proteasas y peptidasas
gstricas y pancreticas

Oligopptidos

Aminocidos

Pptidos

Peptidasas
de membrana

ENTEROCITO

SANGRE
PORTAL

Aminocidos

Peptidasas
citoslicas

Aminocidos (90%)

Pptidos

Pptidos (10%)

Digestin de Protenas
Fases

Fase luminal

- Proteasas y peptidasas solubles

- Ocurre en estmago e intestino

Fase Parietal

- Peptidasas asociadas a membrana plasmtica y

de localizacin intracelular
- Ocurre slo en intestino

Digestin de Protenas
Fase Luminal Gstrica

Emulsificacin y denaturacin acdica aumentan

susceptibilidad a protelisis enzimtica

Pepsinas (proteasas cidas) gstricas

Producto de clulas principales

Precursores inactivos (pepsingenos I y II)
Activacin por autocatlisis a pH cido
Mxima actividad a pH 1-3 con inactivacin a pH >
4.5
Actan sobre enlace peptdico formado por
aminocidos aromticos y alifticos
Generan oligopptidos de gran tamao y no
absorbibles

Digestin de Protenas

Fase Luminal Gstrica (cont.)

Regulacin de la secrecin de pepsingenos por:
-Factores hormonales (gastrina, histamina) y
-Factores neurales (vago/acetilcolina)
Dependiente de secrecin de cido gstrico y
proporcional a tiempo de residencia gstrico
Slo determina 10-15% de la digestin de protenas
dietarias y NO es un proceso esencial en la
digestin proteica total

Digestin de Protenas
Fase Luminal Intestinal

Mediada por accin secuencial de proteasas

pancreticas secretadas por clulas zimgenas
Las proteasas pancreticas actan a pH neutro
generando oligopptidos (60-70%) y
aminocidos libres (30-40%)
Secrecin de proteasas pancreticas es regulada
por factores hormonales (CCK, secretina,
gastrina) y neurales (acetilcolina, VIP) por va de
cAMP y Ca+2/calmodulina

Activacin de Proteasas Pancreticas

Son secretadas en forma inactiva y se activan por
cascada proteoltica iniciada por enteroquinasa
Tripsingeno
ENDOPEPTIDASAS
Tripsingeno
Quimotripsingeno
Proelastasa
ECTOPEPTIDASAS
Procarboxipeptidasa A
Procarboxipeptidasa B

Tripsina

Enteroquinasa
Tripsina
Quimotripsina
Elastasa
Carboxipeptidasa A
Carboxipeptidasa B

Digestin Intraluminal de Protenas

por Accin de Proteasas Pancreticas
NH2
Tripsina

NH2

COOH

Arg

Phe

Arg

AA Bsicos

NH2
Oligopptidos

NH2

Quimotripsina

COOH

Leu

COOH

COOH

NH2
Phe

NH2
Elastasa

COOH

CarboxiPeptidasa B

NH2 Arg

CarboxiPeptidasa A

COOH
NH2 Phe COOH
NH2 Leu

Leu

COOH

COOH

AA Neutros

Fase Parietal de la
Digestin Intestinal de Protenas
Proteasas asociadas a membrana celular
Ms de 20 peptidasas diferentes:
- endopeptidasas, aminopeptidasas, carboxipeptidasas,
dipeptidasas (prolina-dipeptidasa)

Digieren oligopptidos luminales a aminocidos

libres, dipptidos y tripptidos
Actividad regulada por sustrato y producto

Proteasas intracelulares

Amino di- y tripeptidasa, prolina-dipeptidasa

Absorcin Intestinal por

Transporte de Aminocidos y Pptidos
Ocurre por transportadores de aminocidos y pptidos
del ribete estriado
Transporte activo/pasivo y Na+ dependiente/independiente
Necesidad de mltiples transportadores, determinados
por la diferencia de tamao y carga de los aminocidos y
pptidos
Transporte peptdico ms rpido que aminocidos

T. peptdico
Yeyuno >> Ilen

T. aminoacdico
Ilen >> Yeyuno

Transporte Intestinal de Aminocidos

Ocurre por varios mecanismos:
T. activo Na+ dependiente
T. facilitado Na+ independ.
Difusin pasiva
LUMEN
INTESTINAL

ENTEROCITO

Aminocidos

Aminocidos

% Relativo para
Alanina
75%
20%
< 5%
Aminocidos

Na+
Na+

Aminocidos
K+

SANGRE
PORTAL

+
Aminocidos Na

K+

Aminocidos

Transportadores de Aminocidos
del Ribete Estriado del Epitelio Intestinal
Sistema

Sustrato

B
B0,+
b0,+
y0

AA neutros
AA neutros, bsicos y Cys
AA neutros, bsicos y Cys
Aminocidos bsicos
Prolina, hidroxiprolina
-Aminocidos
Aminocidos acdicos

IMINO

X-AG

Dependencia
Na+ Otros iones
SI
SI
NO
NO
SI
SI
SI

NO
NO
NO
NO
ClClK+

Transporte Intestinal de Aminocidos

Ocurre por varios mecanismos:
T. activo Na+ dependiente
T. facilitado Na+ independiente
Difusin pasiva
LUMEN
INTESTINAL Aminocidos

ENTEROCITO

Aminocidos

% Relativo para
Alanina
75%
20%
< 5%
Aminocidos

Na+
Na+

Aminocidos
K+

SANGRE
PORTAL

+
Aminocidos Na

K+

Aminocidos

Transportadores de Aminocidos del

Dominio Basolateral del Epitelio Intestinal
Sistema

Sustrato

Aminocidos neutros,
prolina, hidroxiprolina
Aminocidos neutros de
3-4 carbonos
Aminocidos neutros de
3-4 carbonos
Aminocidos hidrofbicos
de gran tamao
Aminocidos bsicos

ASC
asc
L
y+

Dependencia de
Gradiente de Na+
SI
SI
NO
NO
NO

Transporte Intestinal de Pptidos

Transporte activo de di- y tripptidos acoplado
hidrogeniones
LUMEN
INTESTINAL

Pptidos
Pptidos

ENTEROCITO

2H+

Na+

H+

Na+

Peptidasas
citoslicas

Aminocidos

SANGRE
PORTAL

Pptidos

Aminocidos

K+

Na+

Importancia de la Absorcin de Aminocidos y Pptidos en el Metabolismo

Energtico y Proteico del Intestino
Los aminocidos absorbidos, en particular glutamina,
aspartato y glutamato, son la principal fuente
energtica del intestino
Aproximadamente 10% de los aminocidos absorbidos
se utilizan para sntesis proteica endgena en el
enterocito

Sindromes Clnicos Hereditarios Asociados

a Malabsorcin Proteica Intestinal
Defectos Especficos de Digestin/Absorcin
Proteica
Deficiencia de enteroquinasa o tripsingeno
Deficiencia de prolina dipeptidasa
Sindrome de Hartnup: defecto en transporte de
aminocidos neutros
Cistinuria: defecto en transporte de aminocidos
bsicos y cistena
Intolerancia proteica lisinrica
Defectos Generales de Absorcin Intestinal
Fibrosis qustica: insuficiencia pancretica
Otros