Seminario N1:

MODELO DE RELACIN
ESTRUCTURA-FUNCIN EN
PROTENAS. HEMOGLOBINA Y
MIOGLOBINA.
MG. ELIZABETH CHAVEZ

CUBAS L, SHEILA
MAITA AMANCAY, JULY MILAGROS
PARIONA QUICHCA, KELLY
RAYME YEZ, SANDRA
TORRES CHACON, FRANKLYN
VICTOTIA TINOCO, LOURDES

DEFINICION DE HEMOGLOBINA Y
MIOGLOBINA

HEMOGLOBINA
LA HEMOGLOBINA (HB) ES UNA PROTENA
GLOBULAR, QUE EST PRESENTE EN ALTAS
CONCENTRACIONES EN LO GLBULOS
ROJOS Y SE ENCARGA DEL TRANSPORTE
DE O2 DEL APARATO RESPIRATORIO HACIA
LOS
TEJIDOS
PERIFRICOS;
Y
DEL
TRANSPORTE DE CO2 Y PROTONES (H+)
DE LOS TEJIDOS PERIFRICOS HASTA LOS
PULMONES PARA SER EXCRETADOS. LOS
VALORES NORMALES EN SANGRE SON DE
13 18 G/ DL EN EL HOMBRE Y 12 16 G/
DL EN LA MUJER.

MIOGLOBINA
LA MIOGLOBINA ES UNA PROTENA
TRANSPORTADORA DE OXIGENO QUE SE
ENCUENTRA EN EL MUSCULO, EN DONDE ACTA
COMO RESERVA DE OXIGENO AS COMO
FACILITANDO LA DIFUSIN DEL OXGENO A
TRAVS DE LA CLULA.
LA MIOGLOBINA ES EL EJEMPLO CLSICO DE UNA
PROTENA GLOBULAR, SE COMPONE DE UNA
CADENA DE POLIPPTIDO E INCLUYE UN GRUPO
PROSTTICO, GRUPO HEMO, QUE TAMBIN
APARECE EN LA HEMOGLOBINA.
TODAS LAS MIOGLOBINAS CONTIENEN 153
AMINOCIDOS EN SUS CADENAS POLIPEPTDICA .

ESTRUCTURA PRIMARIA
FORMADA POR CUATRO CADENAS POLIPEPTDICAS, DOS CADENAS ALFA Y DOS CADENAS
BETA, DENTRO DE CADA CADENA SE HALLA EL GRUPO PROSTTICO HEM. CADA CADENA
ALFA EST CONSTITUIDA POR 141 AMINOCIDOS. CADA UNA DE LAS CADENAS BETA
CONTIENE 146 AMINOCIDOS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hlic
e

Lmina
plegada

Se refiere a un segmento
especifico de una cadena
polipeptdica y describe la
distribucin espacial local de los
tomos de su cadena principal

ESTRUCTURA
TERCIARIA
Protenas fibrosas
Protenas fibrosas: Presentan
cadenas polipeptdicas dispuestas
en largas hebras u hojas.
Protenas Globulares: Cadenas
polipeptdicas
en
formas
globulares o esfricas.
Los
dos
grupos
son
estructuralmente diferentes: las
protenas
fibrosas
constan
mayoritariamente de un nico
tipo de estructura secundaria y
las
protenas
globulares
contienen, a menudo varios tipos
de estructura secundaria.

Protenas globulares

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Relacionada con el mantenimiento de varias cadenas polipeptdicas unidas dando lugar a protenas
complejas.

Solo 2%
puede
transporta
rse
disuelto

75%
sangre
es
Agua

Qu pasa con el
otro 98% restante
de oxigeno?

TRANSPORT
E DE
OXIGENO

GRUPO HEMO

La oxigenacin de la Hb en los
pulmones, se acompaa de la expulsin
y espiracin subsecuente del CO2.
Conforme este se absorbe en la sangre,
la anhidrasa carbnica en los eritrocitos
cataliza la formacin de acido carbnico.
El acido carbnico se disocia con rapidez
en bicarbonato y un protn. Para evitar
la creciente acidez de la sangre, un
sistema amortiguador debe absorber
este exceso de protones. La Hb enlaza
dos protones por cada 4 molculas de
O2
liberadas
y
as,
contribuye
significativamente
a
la
capacidad
amortiguadora de la sangre.
En los pulmones, el proceso se invierte,
conforme el O2 se enlaza a la Hb
desoxigenada, los protones se liberan y
se combinan con el bicarbonato para
11
formar acido carbnico que con ayuda
de la anhidrasa carbnica forma CO2 el
cual es eliminado en la exhalacin.

MODIFICACIONES
CONFORMACIONALES DURANTE LA
OXIGENACIN

MIOGLOBINA
Protena extremadamente
compacta y globular, en la que
la mayora de los aminocidos
hidrfobos se encuentran en el
interior y muchos de los
residuos polares estn
expuestos en la superficie.

Cada residuo del hem

contiene un tomo
central de hierro Fe2+, en
estado ferroso de
oxidacin.
Esta unidad no polipeptdica
se encuentra unida de
manera no covalente a la
mioglobina y es esencial
para la actividad biolgica de
unin de O2 de la protena.

 La oxigenacin de la mioglobina produce el

movimiento del tomo de hierro, asi como el
desplazamiento del HisF8 .
Esto produce el cambio conformacional de algunas
regiones de la protena, lo que favorece la liberacin de
oxgeno en las clulas deficientes de oxgeno, donde
ste se requiere para la generacin de energa
metablica dependiente de ATP.

HEMOGLOBINA
La unin del oxigeno provoca un cambio conformacional en
aminocidos cercanos al grupo hemo

Los estudios de estructura han mostrado que la hemoglobina puede

adoptar dos conformaciones, denominadas T (tensa) y R (relajada).

Conformacin T
El tomo de hierro no es coplanar
con el resto del grupo hemo debido
a su asociacin con la cadena
lateral de una histidina.
Conformacin de baja afinidad por
el oxgeno
Se caracteriza por tener numerosos
enlaces inicos entre las subunidades

Conformacin R
Conformacin de alta afinidad por el
oxgeno, la hemoglobina esta unida al
oxgeno (oxihemoglobina).
Se caracteriza por tener pocos enlaces
inicos entre las subunidades

 La unin del oxgeno a la hemoglobina

es cooperativa.
La unin del O2 a una subunidad de
hemoglobina induce cambios
conformacionales que se transmiten a
otras subunidades, incrementando su
afinidad por el O2.

 Mientras que la oxihemoglobina circula a los tejidos desoxigenados, el

oxgeno es progresivamente descargado y la afinidad de la hemoglobina por
el oxgeno se reduce. As a la tensin ms baja de oxgeno encontrada en
tejidos muy activos la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno es muy baja
lo que permite una mxima entrega de oxgeno a los tejidos.

EFECTO BOHR
-

CO2 + H2 O HCO + H
3

: Anhidrasa carbonica

Es
Es el
el incremento
incremento en
en la
la liberacin
liberacin del
del oxgeno
oxgeno de
de
la
la hemoglobina
hemoglobina tras
tras la
la reduccin
reduccin del
del pH.
pH. Puesto
Puesto
que
que el
el CO2
CO2 producido
producido en
en gran
gran cantidad
cantidad en
en un
un
tejido
tejido metablicamente
metablicamente activo
activo contribuye
contribuye al
al
aumento
aumento en
en la
la concentracin
concentracin protones
protones [H+]
[H+] en
en
sangre,
sangre, da
da lugar
lugar aa un
un descenso
descenso del
del pH
pH y,
y, por
por
tanto,
tanto, aa la
la disminucin
disminucin de
de la
la afinidad
afinidad de
de la
la
hemoglobina
hemoglobina por
por el
el oxgeno.
oxgeno.

pH

Este efecto se
representa por un
desplazamiento
de la curva de
saturacin
sigmoidea hacia
la
derecha,
estabilizando
la
forma T de la
hemoglobina.

Este efecto se produce por

los grupos ionizables, como
es el caso de las cadenas
laterales de His de la
hemoglobina,
que
presentan mayores valores
de
pKa
en
la
desoxihemoglobina queen
la oxihemoglobina. De esta
forma, un aumento en la
concentracin
de
H+
produce una protonacin de
estos grupos (que queda
con carga), permitindoles
as formar puentes salinos
que estabilizan la forma
desoxihemoglobina (forma
T)
y
disminuyendo
la
afinidad por el oxgeno.

EFECTO DEL 2,3-DISFOSFOGLICERATO

Fosfato orgnico que disminuye la afinidad de la Hb por el O2

Estado T
sin O2
Desoxi Hb

Estado R
con O2
Oxi Hb

 Permite adaptacin a distintas concentraciones de O2. Adaptacin a laaltitud.

Aumento DPG favorece liberacin O2.
Aumento de DPG en sangre de fumadores o personas con hipoxia.
La hemoglobina fetal, a diferencia de la hemoglobina del adulto, no se une al 2,3DPG. Esta diferencia es de suma importancia durante el embarazo, ya que causa la
cesin del oxgeno desde la hemoglobina materna (menos afn al oxgeno) hacia la
fetal (ms afn al oxgeno).