PROTEINAS

*Oscar Iriarte
*Camilo Mendivil
*Mauricio Ortiz
*Jorge Quiroga
*Yeirson Grimaldo

PROTEINAS
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida, Son polmeros muy complejos,
constituidos por largas cadenas de aminocidos .

Las diversas combinaciones, la longitud de la cadena y organizacin estructural generan la gran

variedad de protenas existentes de funciones diversas, participando en todos los procesos
biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en el crecimiento de los seres vivos.

TIPOS
Segn su composicin, protenas simples ( HOMOPROTEINAS) o protenas
conjugadas(HETEROPROTEINAS).
Protenas simples (HOMOPROTEINAS): solamente aminocidos.
Ubiquitina.
Protenas conjugadas (HETEROPROTEINAS): Adems de su cadena polipeptdica poseen
un grupo prosttico.
Las nucleoprotenas, las glicoprotenas, fosfoprotenas, las lipoprotenas y las metaloprotenas .
Segn su forma o estructura, son protenas fibrosas y protenas globulares.
Protenas fibrosas: Estructura fina rgida y alargada, formada por cadenas polipeptidicas,
funcin estructural como el colgeno, la queratina, fibrina, elastina.
Protenas globulares Cadena polipeptdica enrollada sobre s misma. Estructura esfrica y
compacta. Un ejemplo de este tipo de protenas es la hemoglobina, albumina, gluteninas,
Histonas etc

AMINOACIDOS
-aminocidos son las unidades estructurales de las protenas. Combinados en una reaccin
formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico (pptidos o poli pptidos).
Es una molcula orgnica que consta de un tomo de carbono, Carbono Alfa (tanto el
carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono);covalentemente unido a un atomo
de hidrogeno (H), un grupo amina (NH2), un grupo carboxlico (COOH) y una cadena lateral,
o grupo R (grupo qumico variable).

La secuencia de una protena se describe enlistando las abreviaturas, de una o tres letras,
de los aminocidos que la componen. La de tres letras, Gln, Glu y Gly. El cdigo de una
letra es menos obvio y facilita escribir una secuencia porque se posibles confusiones. Q, E
y G, respectivamente.

CLASIFICACION
SEGN SUS PROPIEDADES DE LA CADENA LATERAL(Interaccin con el agua)
APOLARES: La cadena lateral (R) posee grupos hidrofobos por tanto una solubilidad limitada en
agua, interaccionan con otros
APOLARES ALIFATICOS: La cadena R es de naturaleza Alifatica.
(Ala, Ile, Leu, Pro y Val)

APOLARES AROMATICOS: La cadena R contiene anillos Aromaticos.

(Phe, Trp y Tyr)

POLARES (Sin cargas): La cadena R contine grupos polares capaces de formar puentes de hidrogeno con
otros grupos polares, llevan una relacin favorable con el agua del medio.
Las polaridades de los aminocidos neutros no cargados es intermedia entre la de los hidrfobos y los
cargados.
Este grupo de aminocidos es de suma importancia para la estructuracin tridimensional de las protenas.
(Ser, Thr, Asri, Gln y Cys)

POLARES (Con cargas): La cadena R contiene grupos polares cargados. Fuertemente hidrofilos.
(Arg, Asp, Glu, His y Lys)
ACIDOS: La cadena R aportaa un grupos carboxilo cargados negativamente (Anionicos)

BASICOS: La cadena R aporda un grupo amino cargado positivamente (Cationicos)

Tanto los aminocidos bsicos como los aminocidos cidos son fuertemente hidrfilos. La carga
neta de una protena, en condiciones fisiolgicas, depende del nmero relativo de aminocidos
bsicos y cidos que contiene.6

SEGN SU OBTENCION
ESENCIALES, Cuerpo humano no sintetiza por lo que deben ser captados por los alimentos
NO ESENCIALES, Puedensintetizarsepor las clulas en el propio organismo

SEGN LA UBICACIN DEL GRUPO AMINO

Alfa-aminocidos: El grupo amino ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es
decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Beta-aminocidos: El grupo amino ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es
decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino ubicado en el carbono n. 4 de la cadena,
es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

 Esteroquimica de los -aminocidos

De manera mas sencilla

 Reactividad quimica
o

Ninhidrina

o O ftaldialdehido

o Fuorescamina

Propiedades acidos-bases

Fundamental mente ionicas anfotericas acidos-bases

Su estructura ionica se forma por su punto de fusin o descomposicin que son altamente elevados
Por su solubilidad en el agua que es mayor que en disoventes polares
Constante elevadas

 Las caractersticas anfotericas les confiere la capacidad de recibir y donar

electrones y alcanza su punto isosterico pI el mismo numero de cargaws
positivas y negativas
Los tres estados depende del pH , pH<pI(forma catinica y protonada
pH>pI(cargas negativas o catinicas

pI (punto isosterico pK(log negativo de la constante k ) de los grupos carboxilos y amino

Su forma anionica y catinica
Intervalo de pH 1 entre 13
Aminoacido con una estructura simple, cambia con aminocidos mas complejos como los
aromticos los acidos bsicos

PPTIDOS Y ENLACE PEPTDICO

Los aminocidos se unen covalentemente formando un enlace amida entre los grupos
a-amino y a-carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptdico, y los
productos que se forman a partir de esta unin se llaman pptidos

DIPEPTIDO GLICILALANINA
(OLIGOPEPTIDO)

ESTRUCTURA DE UN TETRAPEPTIDO
POLIPEPTIDO

EJEMPLOS DE PPTIDOS EN LOS ALIMENTOS

Alta concentracin
en tejidos animales
con funciones de
amortiguador del pH.

Se encuentra en
papas, frutos
ctricos, uvas y
sangre; desempea
un papel
importante en la
transformacin de
los ntricos en
nitrosomioglobina
caracterstica del
color de los
embutidos curados

ESTABILIDAD Y FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO

LOS TOMOS DEL ENLACE

PEPTDICO SON COPLANARES.

El grupo de tomos alrededor del enlace peptdico puede

darse en dos configuraciones posibles,
trans y cis. Normalmente son de la configuracin trans,
ya que la cis es poco estable, sobre todo cuando se trata
de aminocidos con R voluminosos.

La conformacin adquirida por las protenas nativas comprenden diferentes tipos dentro
de su moleculas,que definen tres propiedades : inmunolgica , enzimticas u
hormonales.
Estabilidad de la estructura proteica
*los 4 niveles de estructuracin son estabilizados por diferentes tipos de uniones qumica.
Enlaces covalentes
Los puentes salinos o inicos son las uniones polares mas fuerte que existe
Puentes de hidrgenos
Las fuerzas de van der Waals

 Estabilidad de la estructura protenica

Interacciones hidrofobias

Es un esquema de la interaccin en un medio

acuoso de las protenas y se describe la
hidratacin hidrofobica y la asociacin de las
zonas hidrofobias en agua.

 Estructura primaria
Esta constituido por la unin lineal de aminocidos por medio de enlaces peptdicos

 Estructura secundaria
En esta estructura hay un plegamiento de la cadena
polipepidica la cual se forma gracias a los puentes de
hidrogeno y pueden ser tres tipos :

Hlice y lamina de la estructura secundaria de las protenas.

 Estructura terciaria
En la estructura terciaria encontramos en combinaciones al azar de hojas
beta y hlices alfa alternadas o estructuras sper secundarias. Presenta
distribucin espacial. Encontramos enlace amida, puentes de hidrogeno,
interacciones hidrfobas y enlaces disulfuro .

 Estructura cuaternaria
Cuando la protenas tiene ms de una cadena poli peptdica
decimos que tiene estructura cuaternaria

DESNATURALIZACION
* Perdida de la estructura nativa
* sin hidrolisis en los enlaces peptdicos
* Pierde funciones fisiolgicas y mejora la
funcionalidad
* Estado - energa libre

desnaturalizacion por ph
Ionizacin de las cadenas laterales cargadas
* Reversible
* Alcalina
- Neutralizacin de carga positivas de cadenas
Lys, His y Arg,
- Protonacion Glu y Asp
- Mas frecuente
- Puede ser irreversible
* Neutro
- Menor energa repulsiva electrosttica
* Mximo
- Fuertes repulsiones electrostticas
intermoleculares

desnaturalizacin por urea y cloruro de

guanidinio (guhcl)

* Tamao pequeo

* Formacin de cadenas al azar

* Concentraciones

- Urea 4-6 M, 8 M

- GuHCl - 3-4 M, 6 M

* GuHCl de carcter inico

* Mecanismos

- Fijacin

- Solubilizacin de restos de aminocidos hidrfobos

* Reversible; mas complejo en urea

 desnaturalizacin por disolventes organicos

Cambio de solvente afecta la estructura tridimensional

* Mecanismos
- Unin directa del solvente a la molcula
- Cambio de constante dielctrica
* Rompimiento de interacciones hidrofbicas
* Dificultad contribuye a la solubilizacin
* Todo disolvente orgnico desnaturaliza

 desnaturalizacin por detergentes

* Concentracin micelar critica
* Mecanismos
- Fijacin del detergente a la protena desnaturalizada
* Fuerte fijacin
* Irreversible
* Dodecilsulfato sdico (SDS) protenas globulares

Gracias