LDH (LDH1

LDH5).

Ctedra: Qumica Clnica.

-Integrantes:

Chmul Martnez, Kevin Alberto.

Chinchilla Baos, Luisa Gabriela.
Cortez Salazar, Kevin Alexander.
Flores Guevara, Karen Gisela.
Ganuza Magaa, Yadira Lineth.
Garca Arvalo. Karen Leticia.
Garca Gil, Tito Arnoldo.
Gmez Caishpal, Rodil Fernando.
Gmez Garca, Lorena Vanessa.
Grijalva Vargas, Lennin Ernesto.
Hernndez Garca, Karla Mara.
Herrera Escobar, Adriana Mabel.
Hidalgo Abrego, Johanna Sara.

-Introduccin.

Las enzimas son protenas biolgicas especficas que catalizan las

reacciones bioqumicas sin alterar el punto de equilibrio de la
reaccin, sin ser consumidas o experimentar un cambio en su
composicin.
La deshidrogenasa de lactato (LDH) es una enzima que se
encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero es mayor su
presencia en el corazn, hgado, riones, msculos, glbulos rojos,
en el cerebro y en los pulmones.
-Objetivos.
Objetivo General:
Conocer la funcin de lactato deshidrogenasa (LDH).

Objetivos Especficos:
Determinar cules son los tipos de lactato deshidrogenasa (LDH) y su
respectiva funcin.
Analizar las patologas que provocan un aumento en las concentraciones de
lactato deshidrogenasa (LDH).
Detallar los pasos a seguir en la determinacin de lactato deshidrogenasa
(LDH).
-Enzimas.

Las enzimas son protenas biolgicas especficas que

catalizan las reacciones bioqumicas sin alterar el
punto de equilibrio de la reaccin o sin ser
consumidas o experimentar algn cambio en su
composicin.
Las enzimas con frecuencia aparecen en el suero
despus de lesiones celulares o en pequeas
cantidades de clulas degradadas. Fuente: Google Imgenes.
-Clasificacin de las Enzimas.
-Clasificacin de las Enzimas.
-Isoenzimas.

Los isoenzimas son formas moleculares diferentes de un enzima que

comparten una actividad cataltica comn.
Existen una serie de aspectos acerca de las isoenzimas que merece la
pena destacar:
La existencia de mltiples formas moleculares para las enzimas es
comn en los organismos vivos.
Las isoenzimas frecuentemente son especficos de ciertas clulas o
tejidos.
Las isoenzimas son tiles para analizar la variabilidad gentica en
una poblacin.
-Deshidrogenasa de lactato.

La LDH acta al final de la gliclisis (ruta metablica

inicial del catabolismo de los monosacridos).
La deshidrogenasa de lactato (LDH) es una enzima
tetrmerica que cataliza la interconversin de cidos
lcticos y pirvicos.
Sus cinco isoenzimas estn formadas por cuatro
polipptidos de los cuales hay dos clases: M y H. Deshidrogenasa lctica LDH-1.
Fuente: Google Imgenes.
-Deshidrogenasa de lactato.

La LDH con subunidades H predomina en tejidos

aerbicos como el corazn, tiene mayor afinidad
por el piruvato.
La LDH con subunidades M predomina en tejidos
anaerobios como el msculo estriado y el
hgado. Esta especie tiene baja afinidad por el
piruvato.

Fuente: Google Imgenes.

-Lactato Deshidrogenasa.

La lactato deshidrogenasa, se encuentra en muchos tipos

diferentes de clulas en el cuerpo, pero es especialmente rica
en las clulas rojas de la sangre, corazn, hgado, el rin y
msculos pero escasa en el torrente sanguneo. Cuando estos
rganos se enferman, las clulas que contienen la enzima LDH
la liberan, lo que resulta en niveles elevados de LDH en la
sangre.
 -Lactato Deshidrogenasa.

La
determinacin
de LDH puede
emplearse:
 -Lactato Deshidrogenasa.

LDH en fluidos
corporales
son:
-Concentraciones anormales
de LDH.
-Enfermedades que cursan con
elevacin de LDH:

Fuente: Aranda. E,
2010
-Isoenzimas de
deshidrogenasas de lactato.

La enzima LDH se puede separar en 5 fracciones principales y

cada una comprende 4 subunidades, entre ellas:

LD-1: (HHHH) se encuentra en el corazn y eritrocitos.

LD-2: (HHHM) se encuentra en la corteza renal.
LD-3: (HHMM) se encuentra en pulmones, linfocitos, bazo y
pncreas.
LD-4: (HMMM) se encuentra en hgado y musculo esqueltico.
LD-5: (MMMM) se encuentra en hgado y musculo esqueltico.
-Isoenzimas de
deshidrogenasas de lactato.

En el suero de individuos saludables la fraccin de isoenzima

principal es LD-2, seguida de LD-1, LD-3, LD-4 y LD-5.
Isoenzima %

LD-1 14-26

LD-2 29-39

LD-3 20-26

LD-4 8-16

LD-5 6-16
Isoenzimas de LD como un porcentaje de LD total
Fuente: Bishop. M, 2007.
-Actividad de la enzima LDH.

La reaccin puede darse en direccin directa (lactato) o

inversa(piruvato) la velocidad de la reaccin inversa es
tres veces ms rpida, lo que permite volmenes de
muestra ms pequeas y tiempos de reaccin ms
cortos, sin embargo, es susceptible a la prdida de
linealidad.
 Aplicacin Clnica.
-Lesiones tisulares:

Para detectar si existen lesiones en el tejido. Estas lesiones

pueden ser graves (como en el caso de una lesin traumtica) o
crnicas (causadas por una afeccin prolongada, como una
enfermedad heptica o ciertos tipos de anemia).
-Seguimiento de tratamiento frente a
cncer:
Un aumento de los niveles de LDH puede indicar que el
tratamiento frente a un cncer (quimioterapia) no est siendo
eficaz. En los cnceres, un nivel elevado de LDH suele indicar
peor evolucin y menor supervivencia.
-Isoenzimas y enfermedades
del corazn:

Las concentraciones de deshidrogenasa de

lactato se miden para hacer el diagnstico de
infarto de miocardio, cuando es difcil
interpretar el electrocardiograma, patrn de LD
descontrolado (LD-1>LD2.)
-Diagnstico de infarto del
miocardio.

Es de utilidad diagnstica en los pacientes que ingresan en

el hospital ms de 48 horas despus de haber sufrido
infarto, momento en la que CK-2 puede ofrecer resultados
equvocos.
 -Anlisis de isoenzimas de
LDH.

Electroforesis:
Las isoenzimas contienen nmeros
diferentes de aminocidos cargados y
por este motivo pueden separarse entre
s por electroforesis.

Patrn electrofortico de cada una

de las isoenzimas.
Fuente: Serrano R, 2008.
-Determinacin cuantitativa
de lactato de
deshidrogenasa.
Reactivos:

Muestras:
Suero. Separado lo antes posible de los hemates. No usar
oxalatos como anticoagulantes ya que interfieren en los
resultados. No usar muestras hemolizadas. Estabilidad: 2 das a
2-8C.
-Procedimiento:
1. Condiciones del ensayo:
-Longitud de onda: . . . . .340 nm.
-Cubeta: . . . . . . . . . . . . . 1 cm. paso de luz.
-Temperatura constante: 25C / 30C / 37C.
2. Ajustar el espectrofotmetro a cero frente a agua destilada o
aire.
3. Pipetear en una cubeta:
-Procedimiento:

4. Mezclar, incubar 1 minuto.

5. Leer la absorbancia (A) inicial de la muestra, poner
en marcha el cronometro y leer la absorbancia cada
minuto durante 3 minutos.
6. Calcular el promedio de la diferencia de absorbancia
por minuto (A/min).
-Valores de Referencia:

Los resultados pueden verse en otras temperaturas:

-Condiciones de la muestra:

Los eritrocitos contienen unas concentraciones de LDH altas. Por

tanto, cualquier grado de hemolisis debe volver inaceptable una
muestra para anlisis.
Si la muestra no se puede analizar de inmediato, se debe
almacenar a 25C y analizar dentro de 48 horas.
La prdida de actividad ocurre con ms rapidez a 4 C que a 25
C.
La LD-5 es la isoenzima ms lbil.
-Conclusin:
La lactato de deshidrogenasa o LDH, es una enzima del
metabolismo en la que hay una transformacin de los cidos
lcticos a pirvicos y viceversa. Los distintos tejidos contienen
diferentes cantidades y formas de esta enzima, as mientras
corazn, rin, cerebro y hemates muestran un predominio de
LDH-1. LDH-2, LDH-3 y LDH-4 destacan en pulmn, bazo,
glndulas endocrinas, ndulos linfticos y plaquetas, y la LDH-5
se encuentra fundamentalmente en hgado y msculo
esqueltico siendo esta la ms lbil.
-Bibliografa:

Aranda, Eduardo. Interpretacin de la deshidrogenasa lctica

Educacin mdica continua, 2010: 132-134.
Bishop, Michael. Qumica Clnica principios, procedimientos y
correlaciones. Mxico: Mac Graw Hill, 2007.
Gnzalez, Fernando. Caracterizacin mediante enzimas.
Escuela Universitaria de Ingeniera Tcnica Agrcola, s.f.: 220-
233.
 ~Gracias Por Su
Atencin
Prestada..!
-Por la Luz de la Ciencia, Hacia la Cultura Integral-