Intervienen estequiomtricamente en la reaccin, aunque

vuelven
el estado inicial despus del proceso cataltico (a veces
despus de
varias reacciones).
llamada
Regin que se une al sustrato y contribuye con los
residuos que participan directamente en la
produccin o ruptura de enlaces (grupos
catalticos).

Estructura del centro activo

Supone una porcin pequea del volumen
total de la enzima.
Es una entidad tridimensional que conforma
una hundida o bolsillo
Los sustratos se unen a cadenas laterales de
los aminocidos.
La especificidad depende de la posicin exacta
de los tomos del centro activo.
El sistema enzima-sustrato se une de tal manera que el
enlace susceptible se encuentra prximo al grupo
cataltico.
Queda orientado de una forma precisa que aumenta
mucho la probabilidad de que el complejo enzima-
sustrato llegue al estado de transicin
La unin del sustrato induce un cambio de conformacin de la
enzima que pone en tensin la estructura del sustrato.
Las fuerzas de enlace entre el sustrato y la enzima debilitan
los enlaces del sustrato que debe ser atacado.
Se provoca la distorsin de la estructura covalente del
sustrato.
Los iones participan:
Fijndose en el sustrato, de
forma que la orientan
adecuadamente.
Estabilizante
electrostticamente, las
cargas negativas.
Facilitando reacciones de
hidrlisis.
Facilitando reacciones de
oxido-reduccin, mediante
cambios reversibles en el
estado de oxidacin del in.
Reaccin hidroltica
estabilizada por metal
 Formado por parte proteica + "cofactor" de ARN
El centro cataltico en el ARN
Fragmenta los precursores de los ARNt para obtener los
ARNt funcionales.
Cuajo: dos enzimas (quimosina y
pepsina) de terneras.
Rompen la casena de la leche y la
coagulan.

evitar su turbidez.