ESTRUCTURA

SECUNDARIA Y DOMINOS
ESTRUCTURALES DE LAS
PROTENAS
PRESENTAN: VIRIDIANA RODRIGUEZ
MA. DEL CARMEN VILA
SAIRA ELIZABETH HERRERA
 DOMINIOS
ESTRUCTURALES
 Los Dominios Estructurales existen cuando hay combinaciones estables, compactadas , y
de aspecto globular a-helice y conformacin-Beta
Evolutivamente se considera que los dominios estructurales han servido como unidades
modulares para constituir diferentes tipos de protenas globulares .
Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o (cuellos) , lo que posibilita
un cierto movimiento rotacional.
Al separarse dos dominios , permiten la introduccin de la molcula de sustrato y , al
acercarse , la fijan para actuar sobre ella.
 FUNCIONES DE LOS DOMINIOS

-Enlaza a un pequeo ligando

-Puede atravesar la membrana plasmtica
-Contiene el sitio cataltico (enzimas)
-Enlazar al DNA (En factores de transcripcin )
-Provee una superficie para enlazarse especficamente a otra protena
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere a cualquier segmento de una cadena polipectidica y describe el arreglo
especial local de los tomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la
conformacin de su cadena lateral o su interrelacin con otros segmentos.
Estas estructuras estn mantenidas por enlaces de Hidrogeno entre diferentes
grupos peptdicos especficamente entre el grupo N-H de un enlace peptdico y el
grupo carbonilo (C=O) de un enlace peptdico.
Se pueden distinguir VARIOS TIPOS DE CONFORMACIONES que determinan la estructura
secundaria de una protena:

Conformaciones al azar
Hlice Alfa
Hoja Beta
Giros Beta
Estructuras Sper secundarias
 HLICE ALFA
La cadena se desarrolla en espiral sobre si misma. Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de Hidrogeno intracuaternarios formados por el grupo NH de un enlace peptdico (n) y el
grupo (C=O) del cuarto aminocido que le sigue (n+4)
CARACTERSTICAS ESTRUCTURALES DE LA
ALFA HLICE
Hay 3.6 aminocidos en cada vuelta de la hlice.
Todos los enlaces peptdicos son planares y trans.
Los grupos NH de todos los enlaces peptdicos
apuntan en la misma direccin.
Los grupos C=O de todos los enlaces peptdicos
apuntan a la direccin opuesta de los grupos NH.
Todos los grupos R se encuentran dispuestos hacia
afuera del hlice.
El grupo C=O de cada enlace peptdico esta unido por
enlace hidrogeno al grupo NH del enlace peptdico
que se encuentra separado por cuatro aminocidos.
FACTORES QUE DESTABILIZAN LAS HLICES

Los aminocidos descriptores de la hlice alfa desestabilizan la estructura helicoidal, como

la prolina cuyo N de su enlace peptdico no tiene ningn H para formar un puente de
hidrogeno.
...
Las interacciones electrostticas entre los aminocidos sucesivos con cadenas R que
contienen grupos cargados.

Los tamaos de los grupos R adyacentes

Las interacciones entre grupos R espaciados por tres o cuatro residuos.

 Casi de todos los residuos de los aminocidos que forman un polipptido forman parte
de alfa-hlice, aunque este numero es variable y puede cambiar grandemente de protena
a protena.
 HOJA BETA LAMINAR
Nivel secundario de organizacin de las protenas en el cual el esqueleto de la cadena peptdica
(beta hebras) se extiende en un arreglo de zig-zag similar a una serie de pliegues
Los enlaces peptdicos estn organizados en planos de iniciacion alterna.
La hoja plegada beta puede formarse entre dos cadenas peptdicas o entre diferentes segmentos
de una misma cadena peptdica.
 CONFORMACIONES
Hojas plisadas, el esqueleto de la cadena peptdica se extiende en forma de zig-zag.

Las cadenas de los polipptidos adyacentes pueden ser paralelas o antiparalelas.

 Antiparalela. Se forma cuando las dos cadenas polipeptidicas corren en una direccin
opuesta (una corre del grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino).

Paralela. Si las cadenas polipeptidicas adyacentes corren en la misma direccin.

CARACTERSTICAS
Cada enlace peptdico es planar y tiene configuracin
trans.

Los grupos carboxilo y amino de los enlaces

peptdicos de una cadena adyacente estn en el
mismo plano apuntando uno hacia el otro, y se hace
posible en enlace de Hidrogeno entre ellos.

Los puentes de Hidrogeno son mas o menos

perpendiculares al eje principal de la estructura.

Todos los grupos R en cada uno de las cadenas

alternan primero arriba del eje de la lamina y
despus abajo del mismo.
 GIROS BETA
Muy abundantes en las protenas globulares, las cuales tienen una estructura muy plegada de
forma compacta.
Los giros beta conectan las terminaciones de dos segmentos adyacentes de una lamina
antiparalela.
La estructura es un giro de 180 que involucra cuatro residuos de aminocidos.
 Diferentes aminocidos favorecen diferentes clases de estructuras secundarias: mientras la
alanina, el glutamato y la Lucina tienen una propensin a aparecer en alfa hlice, la valan y la
isoleucina aparentemente favorecen a las estructuras beta, y la glicina, la asparagina y la prolina
tienden a estar presentes en los giros beta.
 Una cierta cantidad de aminocidos de las protenas no se encuentran formando parte de
ninguna de las estructuras anteriores, si no que se encuentran menos organizadas que estas que
se han descrito como conformaciones enrolladas con cierto grado de organizacin y as sido
denominadas estructuras secundarias no repetitivas.
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

En protenas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de

estructuras al azar, alfa y beta, con una disposicin caracterstica que se repite en distintos
tipos de protenas. Son llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias.
 Estas estructuras son agrupaciones de alfa-hlice y estructuras beta que se producen en algunas
protenas globulares.

Las mas frecuentes son:

Beta-Alfa-Beta
Alfa-Alfa antiparalelas
Meandro beta
Estructuras en barrilete