Concepto de protenas

La palabra protena viene del griego protos que significa "lo ms

antiguo, lo primero.
Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas) de
elevado peso molecular; compuestos qumicos muy complejos que
se encuentran en todas las clulas vivas.
Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades.
Estn constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H),
oxgeno (O) y nitrgeno (N);
Aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en
menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

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 Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas; constituyen alrededor
del 50% de su peso seco o ms en algunos casos.

Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes, pero en una clula humana puede
haber 10.000 clases de protenas distintas.
 Qumicamente, las protenas estn formadas por la unin de muchas
molculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminocidos (Aa).
Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. Segn su tamao
molecular, pueden ser oligopptidos, formados por no ms de 10 Aa y
polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa.
Cuando el nmero de Aa supera los 50 y el polipptido tiene una estructura
tridimensional especfica, entonces se habla propiamente de protenas.

Las protenas son molculas formadas por aminocidos

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Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. Segn su tamao
molecular, pueden ser oligopptidos, formados por no ms de 10 Aa y
polipptidos, constituidos por ms de 10 Aa.
Cuando el nmero de Aa supera los 50 y el polipptido tiene una estructura
tridimensional especfica, entonces se habla propiamente de protenas.
 Aminocidos: Unidades estructurales de las Protenas

Los aminocidos son compuestos orgnicos de bajo peso molecular.

Estn compuestos siempre de C, H, O y N y adems pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo
amino (NH2) que se unen al mismo carbono (carbono ).

Las otras dos valencias del carbono se

saturan con un tomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades qumicas y biolgicas de
cada aminocido. Segn ste se
distinguen 20 tipos de aminocidos.

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 Aminocidos Esenciales

Son aquellos que los

organismos hetertrofos deben EN ADULTOS: 8
tomar de su dieta ya que no Fenilalanina
pueden sintetizarlos en su Isoleucina
cuerpo (los auttrofos pueden
Leucina
sintetizarlos todos)
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina

EN NIOS los anteriores y:

Arginina
Histidina
Unin de los aminocidos.

Los enlaces qumicos entre aminocidos se denominan enlaces

peptdicos y a las cadenas formadas, pptidos.
Si el nmero de aminocidos que forma un pptido es dos, se
denomina dipptido, si es tres, tripptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 segn que textos) se habla de oligopptido, y
si es superior a 50 se denomina polipptido.
Slo cuando un polipptido se halla constituido por ms de cincuenta
molculas de aminocidos o si el valor de su peso molecular excede de
5 000 se habla de protena.

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 Enlace peptdico
1. En un enlace peptdico, los tomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitan en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.

2. Los grupos de aminocidos unidos por este enlace se denominan

residuos para resaltar la prdida de una molcula de agua en cada
enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la

cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminocidos se numeran desde el N-terminal.

13
Estructura de una
Protena?

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 Estructura de las protenas

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organizacin) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en

el espacio.

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 Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.

Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden

en que dichos aminocidos se encuentran.

La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

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Estructura primaria

La funcin de una protena depende de su secuencia de aminocidos y

de la forma que sta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la protena puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

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Estructura primaria

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Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de

aminocidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la

sntesis de las protenas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la -hlice, la hlice

de colgeno y la conformacin o lmina plegada . La estructura
secundaria de la cadena polipeptdica depende de los aminocidos que
la forman.

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 Estructura secundaria

Las interacciones no covalentes entre

los restos laterales de los aminocidos
dan origen a la estructura secundaria.

Esta conformacin viene dada por

puentes de hidrgeno intercatenarios.

La estructura secundaria puede ser:

Conformacin (Hlice)
Conformacin (Hoja plegada)

Conformacin

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 Estructura terciaria
La conformacin terciaria de una protena
globular es la conformacin
tridimensional del polipptido plegado.

Las interacciones que intervienen en el

plegamiento de la estructura secundaria
son:
Interacciones hidrofbicas entre
restos laterales no polares.
Uniones de Van der Waals.
Puentes de Hidrgeno.
Interacciones salinas.
Puentes Disulfuro.

Las funciones de las protenas dependen

del plegamiento particular que adopten.

Esta estructura est altamente

influenciada por la estructura primaria.

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 Estructura terciaria

Es disposicin espacial de la estructura secundaria de un polipptido al

plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

La conformacin globular en las protenas facilita su solubilidad en agua y en

disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimticas, hormonales, etc

Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminocidos.

Lmina

Hlice

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 Estructura cuaternaria

1. La estructura cuaternaria es la unin mediante

enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe
el nombre de protmero (subunidad o monmero)
3. Segn el nmero de protmeros que se asocian.
las protenas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
Dmeros, como la hexoquinasa.
tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.
Polmeros, cuando en su composicin
intervienen gran nmero de protmeros.
(cpsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las clulas
musculares, etc).

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 Estructura cuaternaria

Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones dbiles:

Interacciones hidrofbicas.
Puentes de hidrgeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.

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 En resumen, la estructura de una protena.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinacin Hlice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminocidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrgeno,
Unin Puente de Interacciones hidrofbicas, Fuerzas diversas no
Peptdica Hidrgeno salinas, electrostticas. covalentes.

Secuencia Conformacin Asociacin 26

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R

libres y de que stos sobresalgan de la molcula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras molculas.

El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la

capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con stas se
denomina centro activo de la protena.

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 Solubilidad

Las protenas globulares poseen un elevado tamao molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua.
As, la protena queda recubierta de una capa de molculas de agua
que impide que se pueda unir a otras protenas, lo que provocara su
precipitacin.

La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentracin
inica... A pesar de ser solubles, la
mayora de las membranas
biolgicas son impermeables al
paso de protenas.

Capa de molculas de agua

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Desnaturalizacin y renaturalizacin

Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida
a un polmero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la

protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin

- Prdida de todas sus funciones biolgicas

- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Agentes desnaturalizantes

I. Fsicos

1. Calor. La mayor parte de las protenas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se
desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.

2. Radiaciones

II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
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Clasificacin de las protenas

Protenas filamentosas
Holoprotenas
Protenas globulares

Cromo protenas

PROTENAS Glucoprotenas

Heteroprotenas Lipoprotenas

Nucleoprotenas

Fosfoprotenas

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34
CLASIFICACIN DE PROTENAS

Se clasifican en:
Holoprotenas: Formadas solamente por aminocidos.

Heteroprotenas: Formadas por una fraccin protenica y por

un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico.
Se clasifican segn la naturaleza del grupo prosttico.

Protenas filamentosas
Holoprotenas
Protenas globulares

Cromoprotenas

PROTENAS Glucoprotenas

Heteroprotenas Lipoprotenas

Nucleoprotenas

Fosfoprotenas

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HOLOPROTENAS

Ms complejas que las fibrosas.

Globulares: Forman estructuras compactas, casi
esfricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

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HOLOPROTENAS

Ms simples que las globulares.

Fibrosas: Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensin,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
4. Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

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HETEROPROTENAS

1. Glucoprotenas: ribonucleasa mucoprotenas, anticuerpos, hormona

luteinizante, hormona hCG.
2. Lipoprotenas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lpidos en la sangre.
3. Nucleoprotenas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoprotenas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxgeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoprotenas: Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La casena de
la leche.

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 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS:

1. Estructural
2. Enzimtica
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Funcin
homeosttica
8. Anticongelante
9. Actividad contrctil

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 TIPOS DE PROTENAS SEGN FUNCIN.

Transportadoras: hemoglobina,
lipoprotenas.
Contrctiles: actina, miosina.
Defensivas: anticuerpos.
Hormonal: insulina, glucagn.
Estructurales: queratina, colgeno, elastina.
Enzimticas: lipasa, amilasa.
Homeostticas: albminas
De reservas: ovoalbminas, casena.
 EJEMPLOS DE PROTENAS Y FUNCIONES:

Colgeno: tendones, cartlagos, crnea,

piel, huesos, tejidos conjuntivos.
Miosina y actina: msculos (contraccin)
Fibrina: coagulacin sangre.
Elastina: elasticidad arterias.
Albminas: reservas de aminocidos.
Globulinas: anticuerpos (defensas)
Histonas: ADN (cromatina)
Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.
Estructural
Es una de las funciones ms caractersticas:

1. Algunas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares.

Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras protenas forman el citoesqueleto de las clulas, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartlagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elstico (ligamentos paredes de
vasos sanguneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una
disolucin viscosa que solidifica rpidamente al contacto con el aire.

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Enzimtica
Es la funcin ms importante.
Las enzimas son las protenas ms numerosas y especializadas y
actan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque las
enzimas son especficas de la reaccin que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento segregada por la hipfisis
Calcitonina

Defensiva

Inmunoglobulina, trombina y fibringeno

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Transporte

Adems de las protenas transportadoras de las membranas, existen

otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del msculo
estriado.
Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosntesis
(cloroplastos).
La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y productos
txicos por la sangre.
Las lipoprotenas transportan el colesterol y los triacilglicridos
por la sangre.

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Reserva

En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de

energa. No obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara
de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrin en desarrollo como
nutrientes.

Funcin homeosttica

Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del equilibrio osmtico en coordinacin con los
tampones.
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Funcin contrctil
El movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las protenas contrctiles:
la dinena, en cilios y flagelos,
la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antrticos.

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