UNIVERSIDAD TCNICA DE

AMBATO
FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
Laboratorio Clnico
Bioqumica
GRUPO 4
Enzimas
INTEGRANTES:
Gallegos Marco
Pashay Darwin
Perez Solange
Ramrez Joselyn
PARALELO B
Docente: Dr. dison Galarraga.
Perodo
Abril-Agosto
2017
ENZIMAS
SON PROTENAS QUE CATALIZAN
REACCIONES QUMICAS EN LOS
SERES VIVOS. LOS ENZIMAS SON
CATALIZADORES, ES DECIR,
SUSTANCIAS QUE, SIN
CONSUMIRSE EN UNA REACCIN,
AUMENTAN NOTABLEMENTE SU
VELOCIDAD.
NO HACEN FACTIBLES LAS
REACCIONES IMPOSIBLES, SINO
QUE SOLAMENTE ACELERAN LAS
QUE ESPONTNEAMENTE PODRAN
PRODUCIRSE. ELLO HACE POSIBLE
QUE EN CONDICIONES
FISIOLGICAS TENGAN LUGAR
REACCIONES QUE SIN
CATALIZADOR REQUERIRAN
CONDICIONES EXTREMAS DE
PRESIN, TEMPERATURA O PH.
COMO TODOS LOS CATALIZADORES,
LAS ENZIMAS FUNCIONAN
DISMINUYENDO LA ENERGA DE
ACTIVACIN DE UNA REACCIN, DE
FORMA QUE LA PRESENCIA DE LA
ENZIMA ACELERA SUSTANCIALMENTE
LA TASA DE REACCIN.
 ASPECTOS
GENERALES DE
LAS ENZIMAS
 LOS ENZIMAS
SON CATALIZADORES
ESPECFICOS: CADA ENZIMA
CATALIZA UN SOLO TIPO DE
REACCIN, Y CASI SIEMPRE ACTA
SOBRE UN NICO SUSTRATO O
SOBRE UN GRUPO MUY REDUCIDO
DE ELLOS. EN UNA REACCIN
CATALIZADA POR UN ENZIMA.
ESTRUCTURA DE LOS
ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.

Presentan un centro activo a travs del cual interactan con las molculas de
ligando, que en este caso reciben el nombre de sustratos, mediante un
acoplamiento espacial y qumico del enzima. Los sustratos establecen
diferentes tipos de interacciones dbiles entre s.
SUSTRATO.- Molcula sobre la que acta la enzima.
PRODUCTO.- Molcula que se obtiene a partir del
sustrato despus de la reaccin.
FORMAN PARTE DEL CENTRO ACTIVO
DOS CATEGORAS:
Aminocidos catalticos.- Son uno o
ms aminocidos cuyas cadenas
laterales R poseen unas peculiaridades
qumicas tales que los facultan para
desarrollar una funcin cataltica.
Aminocidos de unin.- Son una serie
de aminocidos cuyas cadenas
laterales R poseen grupos funcionales
que pueden establecer interacciones
dbiles (puentes de hidrgeno,
interacciones inicas, etc.) con grupos
funcionales complementarios de la
molcula de sustrato.
 PROPIEDADES DE ENZIMAS
Gran actividad Catablica

Con poca cantidad de enzimas se transforma una

cantidad elevada de sustrato, no deja subproductos,
queda libre para actuar sobre otro sustrato.

Especificidad

Cada enzima acta sobre un sustrato (o muy pocos) y

provoca una de las transformaciones qumicas posibles.

Actan en condiciones suaves de pH y temperatura

Las que se dan en los seres vivos

 Propiedades fisicoqumicas de los enzimas

Son solubles en el agua y se precipitan por el

alcohol.

Cada enzima tiene un pH ptimo de actividad.

Por ejemplo la pepsina del estmago ha de
actuar en medio cido y la tripsina del jugo
pancretico en medio alcalino.
 La temperatura tambin incluye sobre las acciones
enzimticas; las bajas temperaturas las inactivan, pero
no las destruyen.
Conforme se aumenta la temperatura crece su actividad
hasta un valor ptimo, a partir del cual decrece y,
finalmente, a temperaturas altas, se destruyen. Los
enzimas de los animales homotermos (aves y
mamferos) tienen su ptimo entre los 36 y los 41 C.
 Constitucin de los enzimas

Son sustancias proteicas complejas y en muchas

ocasiones estn formadas por una parte proteica llamada
apoenzima y por un grupo activo llamado coenzima.
Mucho de los coenzimas son para nosotros, los seres
humanos, vitaminas. Es decir no podemos sintetizarlos y
hemos de incorporarlos con la dieta.
 CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6 grandes

grupos o clases:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
 CLASE 1 OXIDORREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreduccin
o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin
(NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes.
Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de
oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una
nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

CLASE 2 TRANSFERASAS: Transfieren grupos activos (obtenidos de la

ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en
procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos,
etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
 CLASE 3 HIDROLASAS: catalizan reacciones de hidrlisis con la
consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la
digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin.
La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis
'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

CLASE 4 LIASAS: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos h2o,

co2 y nh3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble
enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
 CLASE 5 ISOMERASAS: Actan sobre determinadas molculas
obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin,
es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en
determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en
procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

CLASE 6 LIGASAS: Catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces

denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto
valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.