Aminoacidos y

Proteinas
Integrantes:
 Los prtidos
Los prtidos son principios inmediatos de tipo
orgnico compuesto bsicamente por C, O; H
y N; suele contener adems S, como una
frecuencia menor P, Fe, Cu, Mg, I, etc.
Estn constituidos por polmeros de
aminocidos.
Aminocidos:
Los aminocidos son las unidades qumicas o "bloques de
construccin" del cuerpo que forman las protenas.
Composicin qumica
Son compuestos orgnicos que se caracterizan por poseer un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2 ).
Estos compuestos pueden ser -, -, , -
aminocidos, segn que el grupo amino se una al
carbono N0 1, 2, 3 o 4 contando a partir del grupo
carboxilo:
 ACTIVIDAD OPTICA

Todos los aminocidos, salvo la glicocola poseen un carbono

asimtrico, el carbono , enlazado a cuatro radicales diferentes
un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrogeno.
Debido a esta caracterstica, es decir, son capaces de desviar el
plano de la luz
COMPORTAMIENTO QUIMICO
Los aminocidos en disolucin acuosa poseen un
comportamiento anftero, es decir, pueden ionozarse
doblemente (forma dipolar o zwitterion).
El pH en el aminocido tiende adoptar una forma
dipolar neutra (tantas cargas + como -) se denomina
punto isoelctrico.
 CLASIFICACION
Existen 20 aminocidos diferentes de que forman parte
de las protenas. Todos ellos son a-aminocidos y
constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un
hidrgeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un
mismo carbono denominado carbono-a.
Aminocidos alifticos

En este grupo se encuadran los aminocidos

cuya cadena lateral es aliftica, es decir una
cadena hidrocarbonada.

Glicina, Gly, G Alamina, Ala, A Valina, Val, V Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I
Aminocidos Aromticos
En este grupo se encuadran los aminocidos cuya
cadena lateral posee un anillo aromtico.

Fenilalanina, Triptfano, Trp,

Prolina, Pro, P Phe, F Tirosina, Tyr, Y W
Aminocidos Azufrados

Cisteina, Cys, C Metionina, Met,

M
Aminocidos Hidroxilados

Cisteina, Cys, C Serina, Ser, S Treonina, Thr, T

Metionina, Met,
M
Aminocidos Bsicos

Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R Histidina, His, H

PPTIDOS
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida
origina los pptidos. En los pptidos y en las protenas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptdicosy.
Cuando los AA se encuentran formando parte de una cadena
polipeptdica se suelen denominar residuos, para diferenciarlos de su
forma libre.
Formacin de un enlace peptdico
Cuando el pptido est formado por menos de 15 AA se trata
de un oligopptido (dipptido, tripptido, etc.). Cuando
contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipptido y si el
nmero de AA es mayor, se habla de protenas. En los seres
vivos se pueden encontrar protenas formadas por ms de
1000 AA.
Se denomina secuencia de un pptido o de una protena al orden de los
AA que lo integran. La secuencia viene determinada por:
1.- qu AA forman del pptido o protena.
2.- el orden en que estn ensamblados.
 Enlace Peptdico
El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del
aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento
de una molcula de agua.
a) Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.
Tripptidos.
Tetrapptidos.

b) Poli pptidos o cadenas poli peptdicas.- si el n de

aminocidos es mayor 10.
Estructura Tridimensional
La ESTRUCTURA PRIMARIA est representada por la sucesin lineal de
aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu
aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.
Anticuerpos
Son protenas especializadas involucradas en la defensa del
cuerpo contra los antgenos (cuerpos extraos).

Protenas contrctiles

Son las responsables del movimiento. Ejemplos de ellas son la

actina y la miosina. Estas protenas estn involucradas en la
contraccin muscular y en el movimiento.
 SOLUBILIDAD

PROPIEDADES
DE LAS
PROTEINAS

ESPECIFICIDAD DESNATURALIZACION
 CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS
Las protenas pueden clasificarse en globulares o esfero protenas y
filamentosas o escleroproteinas.
PROTEINAS
PROTENAS GLOBULARES
FILAMENTOSAS

Protaminas colgenos

Histonas queratinas

Pro lminas Elastinas

Gluteninas Fibroinas

Albminas

Globulinas
 Heteroproteidos
Son proteidos constituidos por dos grupos diferentes de molculas: grupo proteico (protenas)
y grupo prosttico (molculas no proteicas).
1. Cromoproteidos
El grupo prosttico de estos tipos de molculas es una sustancia coloreada. Debido a ello se
denominan pigmentos.
Pigmentos porfirnicos
Todos poseen un anillo tetrapirrlico o porfirina, en cuyo centro aparece un catin metlico.
Pigmentos no porfirnicos
Los cromoproteidos no porfirnicos ms importantes son: La hemocianina, pigmento respirator
que contiene Cu y que aparece en crustceos, moluscos; la hemeritrina, pigmento respirator
que contiene Fe y que se encuentra en gusanos marinos y braquipodos.
 Glucoproteidos:
Constituyen un grupo de prtidos caracterizados por poseer un grupo
prosttico formado por molculas de glcidos como glucosa, galactosa,
arabinosa, manosa, xilosas, etc.
LIPOPROTEIDOS
FOSFOPROTEIDOS
NUCLEOPROTIDOS
 Tipos y funciones de las protenas
Tipo Funcin
Estructural El colgeno, protena que forma los huesos, tendones, ligamentos y cartlagos; la queratina,
componente de los pelos, uas, cuernos; la elastina de la piel.

Reserva Almacenan materiales y energa, como la ovoalbmina de la clara del huevo, que
proporciona una fuente de aminocido para los embriones en desarrollo, o la casena de la
leche.
Defensa Loa anticuerpos luchan infecciones y son transportados por la sangre; el veneno de
serpiente.
Transporte La hemoglobina, protena de la sangre que lleva el oxgeno desde nuestros pulmones hasta
otras partes del cuerpo.

Contrctiles La actina y la miosina, que se encuentran en las clulas musculares y permiten que los
msculos se contraigan.

Reguladora Las hormonas, que regulan procesos metablicos, la insulina, que regula la cantidad de
azcar en la sangre.

Cataltica Las enzimas, catalizadores qumicos que modifican y controlan la velocidad de las
reacciones en la clula