SINTESIS DE PROTEINAS

SINTESIS DE PROTEINAS

Es el proceso por el cual se

componen nuevas protenas a partir
de los veinte aminocidos esenciales.
 TRANSCRIPCION
Su objetivo es el de producir una copia de ARN de la
secuencia de ADN de un gen.
Para separar la doble hlice del ADN, se utiliza la ARN
Polimerasa II

Comienza cuando la ARN Polimerasa ubica el promotor

en la cadena de ADN a copiar (cadena molde) del
extremo 3' al extremo 5'.
 ELONGACIN DE LA TRANSCRIPCIN

Una vez que la ARN polimerasa se encuentra en

posicin en el promotor, la etapa de elongacin de
la transcripcin puede comenzar.

Durante la elongacin, la polimerasa recorre una de

las dos cadenas de ADN expuestas en direccin
3' 5'. La polimerasa "lee" cada base en la cadena
de ADN molde y aade a la nueva cadena de ARN
un nucletido complementario; la cadena crece de
5' 3'.
 Terminacin de la transcripcin
La ARN polimerasa continuar transcribiendo
hasta que reciba seales para detenerse. El
proceso que detiene la transcripcin se
conoce como terminacin y sucede cuando la
ARN polimerasa II transcribe una secuencia de
ADN conocida como terminador.
 Empalme de ARN
En el empalme de ARN, ciertas regiones del
transcrito del pre-ARNm, conocidas
como intrones, son reconocidas y eliminadas
por un complejo enzimtico especializado
llamado espliceosoma.
Los fragmentos de ARN que no se eliminan se
llaman exones. El espliceosoma pega los
exones para generar el ARNm final y maduro,
el cual se enva fuera del ncleo.
La traduccin
es un proceso muy complejo con un elevado coste
energtico
(consume el 90% de la energa de la biosntesis) y con
necesidad de una estrecha
de regulacin. Es sin duda el proceso de sntesis en que
participa mayor nmero de
macromelculas diferentes. Las principales son:

. Al menos 32 tipos de ARNt portadores de aminocidos

. Ribosomas (formados por unas 70 proteinas y 5 ARNr
difentes)
. Un ARNm molde
. Mas de una docena de enzimas y factores proteicos
adicionales para asistir al
inicio, elongacin y terminacin
. Unas 100 proteinas adicionales para la modificacin de las
distintas proteinas
 TRADUCCIN sntesis del
producto gnico (polipeptdo)
En el citoplasma, el RNAm es traducido en
una protena por la accin de varias
molculas de RNAt

La sntesis de protenas ocurre en los

ribosomas, compuestos de RNAr
(codificado por los genes de RNAr 18S y
28S) y varias protenas ribosomicas
 Cdigo Gentico

Cada conjunto de tres bases constituye un

cdon (en el RNAm).

64 cdones constituyen el cdigo

gentico.

Los 20 aminocidos estn especificados

por al menos un cdon el cdigo es
redundante (es decir, degenerado).
CDIGO GENTICO CODONES (RNAm)
 Cdigo Gentico

Tres codones son seales de parada (UGA,

UAA e UAG).

Universal: DNA nuclear y DNA mitocondrial.

La traduccin ocurre en el Ribosoma

(participan: RNAt, RNAr y enzimas).

La traduccin de un RNAm procesado

siempre se inicia en un codon que especifica
para metionina (iniciador AUG) y
generalmente es removido antes que la
sntesis de protena se termine.
CDIGO GENTICO CODONES (RNAm)
 Sntesis del Polipeptdo

Cada codon del RNAm se une a otro triplete

de bases complementarias denominada de
anticdon que forma parte del RNAt que ya
est ligado a su respectivo aminocido.

La traduccin termina cuando un cdon

finalizador (UGA, UAA, UAG) es localizado en
matriz de lectura.

file:///C:/Users/familia/Downloads/Unidad-3.3.1_Fundamentos-de-Bio
 POST-TRADUCCION
Es la etapa final, en el cual una protena sufre
un cambio qumico despus de su sntesis en el
ribosoma.
Si no sucediera este cambio muchas protenas
no podran llevar a cabo sus funciones
 Algunas protenas salen del ribosoma listas para
ejercer su funcin de inmediato.
Otras sufren la modificacin postraduccional o
activacin para que la protena:
adquiera su forma funcional
su traslado a un compartimiento subcelular
(determinado)
O su secrecin al exterior de la clula, etc.
Tambin pueden sufrir los siguientes cambios:
Cambios en el extremo amino (metionina) o
carboxilo, estos son removidos enzimticamente
y no son parte de la protena final.
Los pptido seal son tambin eliminados
enzimticamente.
 PLEGAMIENTO
Por medio de este la cadena lineal de aa
(polipptidos) debe plegarse para adoptar su
configuracin nativa, es decir, debe adquirir su
estructura tridimensional nativa (la que
desempea la funcin) a partir de la estructura
primaria.
Este proceso puede ser espontaneo o asistido
En el asistido participan protenas que facilitan
el correcto plegamiento y son:
la disulfuro isomerasa que cataliza el intercambio o la
mezcla de puentes disulfuros hasta que se forman los
enlaces de la estructura nativa

peptido prolil cis-trans isomerasa que cataliza la

interconversin de los ismeros cis-trans en los
enlaces peptdicos de prolina.
Y las chaperonas (hps) son protenas que
aceleran o facilitan el plegamiento de los
polipeptidos, ayudan a:
Estabilizar intermediarios
Mantiene las protenas desplegadas para que pasen
a travs de membranas
 Ayudan a desplegar segmentos plegados
incorrectamente
Impide que se formen intermediarios
incorrectos
E impide interacciones inadecuadas con otras
protenas
 PUENTES DISULFURO
Es un enlace covalente fuerte entre los grupos tiol
(-SH) de dos cistenas, que se oxidan y sus residuos
forman una cistina, que contiene al puente disulfuro

Es muy importante para la

estructura (terciaria),
plegamiento y funcin de las
protenas
Es catalizada por un disulfuro
isomerasa que es una enzima
presente en el reticulo
endoplasmatico.
 CAMBIOS QUIMICOS
Se realizan en los aminocidos de la protena y
pueden ser de muchos tipos como:
Fosforilacin
Acetilacin
Metilacin
Glucosilacion
Hidroxilacion
 GLUCOSILACION
Es el proceso de adicin de carbohidratos a una protena, El
destino de estas (glicoprotenas) es ser secretadas o formar
parte de la superficie celular.
Hay dos familias:
N-glicoprotenas (se unen al grupo amino) asparagina
O-glicoprotenas (al grupo carboxilo) serina y treonina
 FOSFORILACION
Es catalizada por enzimas protena quinasas,
estas transfieren un grupo fosfato desde el ATP a
un grupo hidroxilo de la cadena lateral de un
residuo de serina, treonina o tirosina.
La mayora de las protenas quinasas fosforilan la
serina y la tirosina.
La fosforilacion se revierte por las enzimas
protena fosfatasas, que catalizan las hidrolisis de
un grupo fosfato de un aminocido fosforilado.
Las protenas ya modificadas van a viajar a su
lugar de destino segn sea su funcin, pueden
tener varios destinos:
Ncleo, mitocondria, peroxisomas,
cloroplastos, retculo endoplsmico, aparato
de Golgi y lisosomas.
Cada protena contienen ciertas secuencias de
aminocidos que son reconocidas por
receptores en el organelo blanco o por otras
protenas que las transportan.
Hay dos mecanismos
generales:
Direccionamiento
posttraduccional: ncleo,
mitocondria, cloroplasto
peroxisoma.
Direccionamiento
cotraduccional: retculo
endoplsmico, aparato de
Golgi, lisosomas, membrana
plasmtica, secrecin.
 Direccionamiento Cotraduccional

La protena entra al RE
conforme es sintetizada en el
ribosoma.
Las protena sale del RE en una
vescula
Las protena viaja a travs de
la cisterna del
aparato de Golgi
La protena entra en una
vescula secretora que se
fusiona a la membrana
plasmtica.
Las protena es secretada.
 PROTEOLISIS
Las protenas tienen una vida media
determinada por lo que son hidrolizadas por
varias vas, como:
Va lisosomal (contiene muchas proteoasas)
Y por la ubiquitacion
 UBIQUITACION
Es un proceso dado por la ubiquitina que es una protena de
76 a.a. que se une a protenas que van a ser degradadas.
Primero una enzima activadora se une al extremo
Cterminal de la ubiquitina (ATP)
Esta es activada y es transferida a una segunda enzima
que reconoce a la protena blanco
Se une covalentemente a residuos de Lys de la protena
blanco.
La protena marcada con ubiquitina es reconocida por
proteasas en el citosol que la degradan.
Estas proteasas forman un complejo de unas 28
subunidades llamado proteasoma.