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BIOQUIMICA DE LAS

PROTEINAS
DRA. IX CHEL GONZLEZ GUERRERO
Contenido

Definicin de aminocido
Principales l-aminocidos contenidos en las protenas
Definicin de protena
Estructura bioqumica de las protenas
Digestin y absorcin de protenas
Funciones de las protenas plasmticas
Objetivos

Identificar y nombrar los 20 aminocidos presentes en las protenas.


Explicar las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de
protenas
Conocer el ciclo de vida de las protenas.
Describir la clase y las potencias relativas de las fuerzas que estabilizan cada
orden de estructura de protena.
Determinar la funcin de cada rgano en la digestin y absorcin de las
protenas.
Introduccin
3/4 partes de los slidos del organismo son protenas.

Funciones:
Protenas
estructurales

Enzimas Nucleopptidos Intracelulares


Extracelulares

Transportadora Protenas del


s de oxgeno msculo

GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Aminocidos
Principales constituyentes de las protenas.
Cada aminocido tiene grupo cido y grupo amino.
Se agregan en largas cadenas por medio de los
enlaces peptdicos.

Aportan 2-3 meq de iones negativos en la


sangre

GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Aminocidos

L- Unidades monmero
Participan en funciones celulares diversas como

Aminocidos transmisin nerviosa y biosntesis de porfirinas,


purinas, pirimidinas y urea.

Polmeros cortos de aminocidos

Pptidos Funciones neuroendocrinas: hormonas, factores


liberadores de hormona, neuromoduladores o
neurotransmisores.

Los seres humanos y otros animales superiores


carecen de la capacidad para sintetizar 10 de
los 20 l-aminocidos comunes.

Murray R.K, Bender D.A, Botham K.M. et al. Bioqumica de Harper Ilustrada 29 Edicin. Mc Graw Hill 2013.
L - Aminocidos

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L - Aminocidos
Aminocidos en sangre:
(35-65mg/dl)

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Sntesis de aminocidos NO ESENCIALES

FORMACIN DE - CETOCIDOS
Precursores de aminocidos

TRANSAMINACIN
-cetocido
Se transfiere radical amino al
Oxgeno cetnico pasa Al donador del radical
aminocido

GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Definicin
Para grupos de cido carboxlico, tales

reacciones incluyen la formacin de steres,

amidas y anhdridos cidos; en el caso de los

grupos amino, comprende acilacin, amidacin y

esterificacin; en tanto que para grupos OH y

SH, conlleva oxidacin y esterificacin.

La reaccin de mayor importancia de los

aminocidos es la formacin de un enlace

pptido.

Murray R.K, Bender D.A, Botham K.M. et al. Bioqumica de Harper Ilustrada 29 Edicin. Mc Graw Hill 2013.
Definicin
DIMENSIONES DE UNA CADENA POLIPEPTDICA EXTENDIDA POR

COMPLETO

Los cuatro tomos del enlace peptdico


son coplanares, puede ocurrir rotacin
libre alrededor de los enlaces que
conectan el carbono con el nitrgeno
y con el carbono carbonilo .

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Definicin Protenas
Las protenas son macromolculas complejas desde los puntos de vista fsico

y funcional, que desempean mltiples funcionesde importancia crucial.

Los polmeros de aminocidos largos o polipptidos constituyen la unidad

estructural bsica de las protenas, y la estructura de una protena


proporciona informacin acerca de cmo desempea sus funciones.

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Clasificacin de Protenas
En base a propiedades:

Pueden ser extradas de las clulas usando soluciones acuosas a pH


fisiolgico y fuerza inica
Solubles

Requiere disolucin de la membrana con detergentes


De Membrana
Integrales

Son molculas compactas, de forma ms o menos esfrica, con


proporciones axiales (la proporcin entre sus dimensiones ms corta y
ms larga) de no ms de 3.
Globulares Casi todas las enzimas son protenas globulares

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Clasificacin de Protenas
En base a propiedades:

Poseen proporciones axiales de 10 o ms.


Fibrosas

Contienen lpidos y carbohidratos unidos de manera


Lipoprotenas y covalente, respectivamente.
glucoprotena

Contienen iones metlicos estrechamente asociados.


Metaloprotenas
Mioglobina, la hemoglobina, los citocromos

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Definicin
Para grupos de cido carboxlico, tales

reacciones incluyen la formacin de steres,

amidas y anhdridos cidos; en el caso de los

grupos amino, comprende acilacin, amidacin y

esterificacin; en tanto que para grupos OH y

SH, conlleva oxidacin y esterificacin.

La reaccin de mayor importancia de los

aminocidos es la formacin de un enlace

pptido.

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Definicin
DIMENSIONES DE UNA CADENA POLIPEPTDICA EXTENDIDA POR

COMPLETO

Los cuatro tomos del enlace peptdico


son coplanares, puede ocurrir rotacin
libre alrededor de los enlaces que
conectan el carbono con el nitrgeno
y con el carbono carbonilo .

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Definicin
CICLO DE VIDA DE UNA PROTENA HIPOTTICA

Una protena tpica nace en el momento

de la traduccin, madura a travs de

eventos de procesamiento

postraduccional, como protelisis

selectiva, alterna entre estados de

trabajo y de reposo por medio de la

intervencin de factores reguladores,

envejece por oxidacin, desamidacin,

etc., y muere cuando se degrada hacia los

aminocidos que la componen.


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Estructura de las protenas
ESTRUCTURA PRIMARIA

Secuencia de aminocidos de una


cadena polipeptdica.

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Estructura de las protenas
ESTRUCTURA SECUNDARIA

EL plegado de segmentos de
polipptido cortos (3 a 30 residuos)
y contiguos, hacia unidades
ordenadas de manera geomtrica.

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Estructura de protenas
La rotacin libre slo es posible alrededor de
dos de los tres enlaces covalentes del
esqueleto polipeptdico: el carbono (C) al
carbono carbonilo (Co), y el C al nitrgeno.

El carcter de doble enlace parcial del


enlace peptdico que une el Co al nitrgeno
requiere que el carbono carbonilo, el
oxgeno carbonilo y el nitrgeno
permanezcan coplanares, lo que evita la
rotacin.

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Estructura de protenas
La estabilidad de una hlice proviene sobre todo de
enlaces (puentes) de hidrgeno formados entre el
oxgeno del enlace peptdico del grupo carbonilo y el
tomo de hidrgeno del grupo amino (que contiene
nitrgeno) del enlace peptdico del cuarto residuo en
direccin descendente por la cadena de polipptido.

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Estructura de las protenas

Un dominio es una seccin deestructura protenica suficiente


para desempear una tarea qumica o fsica particular, como la
unin de un sustrato u otro ligando. Casi todos los dominios son
de naturaleza modular.

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Estructura de las protenas
ESTRUCTURA TERCIARIA

El montaje de unidades estructurales


secundarias hacia unidades funcionales
de mayor tamao como el polipptido
maduro y los dominios que lo componen.

Las caractersticas estructurales


secundarias hlices, hojas, flexiones,
giros y asas se ensamblan para formar
dominios, y estos ltimos se relacionan
desde el punto de vista espacial entre s.

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Estructura de las protenas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

El nmero y los tipos de unidades


polipeptdicas de protenas
oligomricas y su disposicin
espacial.

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Digestin y Absorcin de protenas
Ingesta alimentos:
[ aa] srica
(mg/dl)
Ingestin y absorcin: 2-3
horas

Hgado: absorbe aa
sobrantes en 5-10
minutos

Se requiere
transporte facilitado
o transporte activo.

GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Digestin y Absorcin de protenas
Mxima actividad
Pepsina PH: 2-3
Inactiva PH>5

Digiere Albuminoide
colgeno

Proteosas
10-20% de Peptonas
conversin de Polipptidos
Hidrlisis de los
protenas a enlaces peptdicos

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Digestin y Absorcin de protenas
Borde en cepillo:
microvellosidades que se
LUZ proyectan de la superficie
INTESTINAL de cada clula.

Contenidas en la
membrana celular.
Aminoolipeptidasa y
PEPTIDASAS
dipeptidasas.

Dipptidos Ms de un 99% de las


ENTEROCITO protenas absorbidas son
Tripptidos
aminocidos.
Se transportan al

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Almacenamiento de protenas
Las concentraciones de aminocidos libres en clulas suele permanecer bajas.
Se almacenan en forma de protenas.
Diariamente se descomponen aproximadamente 400 gr de protenas

Clulas hepticas
Clulas
tisulares Relacin
Aminocidos Protenas
protenas
Aminocidos tisulares y
plasmticas:
33:1

AMINOCIDOS SANGRE PROTENAS PLASMTICAS

Protena plasmtica incorporada


Clula reticuloendotelial
GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Funciones de las protenas plasmticas

H G A D O
Fibringeno
Albmina Globulinas Se polimeriza a
largos filamentos de
Presn (50-80%) fibrina
coloidosmtica Funciones Formacin de
enzimticas cogulos de sangre.

Velocidad de sntesis heptica: 30g/da


Cirrosis heptica: se dificulta la sntesis de protenas por tejido fibroso.

GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Uso de las protenas para obtener energa

DESAMINACIN
Se transfiere el grupo amnico del aminocido se transfiere al cido a-cetoglutrico

O OH O OH
C DESAMINASA
C
H C NH2 H20 NADH + NH4
C O
CH2 ION
AMONIO
CH2

O OH
cido glutmico cetocido
GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Uso de las protenas para obtener energa
Una vez que los
aminocidos se han
desaminado los
cetocidos
resultantes pueden
oxidarse para
liberar energa con
fines metablicos

GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.
Descomposicin obligatoria de protenas

Prdida obligatoria de protenas: 20-30gr/da

Se recomienda ingesta diaria: 60-75gr mnimo 20-30gr

Ayuno durante semanas: se agotan hidratos de carbono y


grasas. Se incrementa prdida de protenas hasta 125gr/da

GUYTON, C.G. and HALL, J.E. Tratado deFisiologaMdica. 11 Edicin. Elsevier, 2006.