METABOLISMO DEL HIERRO

4-5 gramos.

- Hemoglobina : 65%
- Mioglobina: 4%
- Compuestos del hemo: 1%
- Combinada con Transferrina en el plasma:
0.1%
- Almacen: 15- 30%
Transporte y almacn
 Los genes mutantes que causan la sntesis de hemoglobina anormal son
muy frecuentes; se han descrito ms de 1 000 hemoglobinas anmalas en
seres humanos.
La hemoglobina A
La hemoglobina adulta se denomina a2b2;
dos de las subunidades tienen cadenas a y
dos tienen cadenas b. Cada subunidad se
puede unir a una molecula de O2, hasta un
total de 4 moleculas de O2 por molecula de
hemoglobina
No toda la hemoglobina de la sangre de los
adultos normales es de tipo A. Cerca de 2.5%
de la hemoglobina es de tipo A2, en la cual las
cadenas se sustituyen por cadenas (22).
Las cadenas tambien contienen 146
residuos de aminoacidos, pero 10 de ellos
difieren de los que hay en las cadenas
Hemoglobina fetal (hemoglobina F, HbF).
En la hemoglobina fetal, las dos cadenas b estan
sustituidas por cadenas , que se denominan a2 2.
La consecuencia fisiologica de esta modificacion es
que la hemoglobina F tiene una mayor afinidad por el
O2 que la A, lo cual facilita el movimiento de O2 desde la
madre hacia el feto.
La hemoglobina F es crucial para facilitar el
desplazamiento de oxgeno de la circulacin fetal
materna a la fetal, sobre todo en etapas avanzadas del
embarazo, cuando aumentan los requerimientos de
oxgeno
El cambio de una forma de hemoglobina a otra durante
el desarrollo parece estar regulado en especial por la
disponibilidad de oxigeno; la hipoxia relativa favorece
la produccin de hemoglobina F,
 La hemoglobina S
Las cadenas son normales, pero en las cadenas se
sustituye un residuo de cido glutmico por valina, lo
cual ocasiona anemia de clulas
falciformes(drepanoctica)
La hemoglobina S se polimeriza con presiones bajas
de oxgeno y esto hace que los eritrocitos adquieran
forma de medialuna, sufran hemlisis y formen
agregados que bloquean los vasos sanguneos
La afinidad del O2 por la hemoglobina es menor que la
afinidad del O2 por la hemoglobina A.
(CONSTANZO) Y GANONG
En general, las mutaciones dainas tienden a extinguirse,
pero los genes mutantes que confieren rasgos con valor
de supervivencia persisten y se diseminan en la
poblacin.
La hemoglobina A1c (HbA1c),
Existen pequeas cantidades de
derivados de la hemoglobina A,
muy relacionados con esta, los
cuales se hallan glucosilados.
Una de ellas, la hemoglobina A1c
(HbA1c), tiene una glucosa unida en
la valina terminal de cada cadena
y resulta de inters especial
porque aumenta en la sangre de
pacientes con diabetes mellitus
mal controlada
 Existen otras molculas combinadas con la hemoglobina:

Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxgeno (Hb+O2)

Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado frrico,

Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxgeno. Se produce
por una enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina
reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina
tambin se puede producir por intoxicacin de nitritos.

Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 despus del

intercambio gaseoso entre los glbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el CO. Es letal en grandes

concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 210 veces mayor que el oxgeno por
la Hb, por lo que desplaza a este fcilmente y produce hipoxia tisular, pero con una
coloracin cutnea normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja) (Hb+CO).