UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN

ANTONIO ABAD DEL CUSCO

FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS

BIOQUÍMICA

DOCENTE: Mgt. Aura Natalia

Cantero Loaiza
 ¿Qué es una
proteína?

Son Las proteínas poseen

macromoléculas una estructura
que constituyen química central con una
el principal cadena lineal de
nutriente para la aminoácidos plegada
formación de los de forma que muestra
músculos del una estructura
cuerpo. tridimensional que el
permite realizar sus
funciones
Las proteínas representan en el
protoplasma entre el 10 y el 20 % de su
contenido.
 Proteínas

Son biopolímeros de elevado peso molecular

formadas por la unión de diferentes
unidades o monómeros llamados
aminoácidos (existen 20 en la naturaleza),
cada uno con características particulares.
Son biomoléculas formadas por C, H, O, N y
a veces pequeñas cantidades de P y S.
Son específicas para cada especie.
Son componentes estructurales de las
membranas celulares. (con los fosfolípidos).
Las proteínas tiene múltiple niveles de estructura. La
básica es la estructura primaria.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la

proteína,estando implícito en esta estructura el enlace
peptídico que se forma entre cada aa, no incluye otra fuerza
ó enlace
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.- La a(alfa)-hélice:
Esta estructura se
forma al
enrrollarse
helicoidalmente
sobre si misma la
estructura
primaria.
Se debe a la
formación de en-
´ laces de hidrógeno
entre el
-C-O de un aa y el –
NH- del
cuarto aa que le
2.- La conformación beta
En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una
cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina
plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o
fibroína.
B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden
ser paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven
así:
HOJA BETA ANTIPARALELA
HOJA BETA PARALELA
Estructura terciaria
La estructura terciaria de una proteína es el acomodo
tridimensional de todos los átomos de la molécula , es la que
determina la forma de la proteína puede adoptar la forma fibrosa y
globular
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será
la secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,
etc.
 Proteínas. Estructura terciaria

MAYOR PLEGAMIENTO DE LOS AMINOÁCIDOS ADOPTANDO FORMA

GLOBULAR O DE FIBRA LA PROTEÍNA.
Esta conformación globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales
R de los aminoácidos. Los enlaces que mantienen ó
estabilizan está estructura son:
1.- el puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tienen azufre.
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones hidrófobas
5.- Enlaces iónicos
6.- Enlaces covantes.

.
Estructura cuaternaria
Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con
varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria
representa su interconexión y organización. Esta es la imagen
de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos
alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo
hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve
para transportar oxígeno).
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones
que desempeñan:

Función estructural
·Algunas proteínas constituyen estructuras
celulares.
·Ciertas glucoproteínas forman parte de las
membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de
sustancias.
·Las histonas, forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión de
los genes.
·Otras proteínas confieren elasticidad y
resistencia a órganos y tejidos:
·El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
·La elastina del tejido conjuntivo elástico.
·La queratina de la epidermis.
·Las arañas y los gusanos de seda segregan
fibroina para fabricar las telas de araña y
los capullos de seda, respectivamente.
Función enzimática
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.
 
Función hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina
y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o
las hormonas segregadas por la hipófisis, como la del
crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).
Función reguladora
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y
otras regulan la división celular (como la ciclina).
 Función
homeostática
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del
medio interno.

Función defensiva

· Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a

posibles antígenos.
· La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de
coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
· Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
· Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos
de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
 Función de transporte
· La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

· La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

·La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

·Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

· Los citocromos transportan electrones.

Función contráctil
· La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables
de la contracción muscular.
· La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.
Función de reserva
· La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de
trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de
aminoácidos para el desarrollo del embrión.
· La lactoalbúmina de la leche.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Según su composición
pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse
producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o
"Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también,
además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o
inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se
denomina "grupo prostético". Las proteínas cojugadas se subclasifican
de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
La siguiete tabla muestra la clasificación completa.

Prot + Azucar …………………. Glicoproteína

grupo prostético
ONJUGADAS

NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Acidos nucléicos

Lipoproteínas Lípidos

Fosfoproteínas Grupos fosfato

Metaloproteínas Metales

Glucoproteínas Monosacáridos
Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su
forma y su solubilidad.
•Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura
alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica.
No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.
•Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o
menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en
su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las
soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas
globulares.
•Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en
asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana
que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos
hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior.
Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un
ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debe tener en cuenta
que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra
incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la
estructura presentada.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con

el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (. Se llama
desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna
estructura tridimensional fija.
a) Desnaturalización de la ribonucleasa. Cuando se trata la
ribonucleasa con b-mercaptoetanol en urea 8 M se reducen
los puentes disulfuro, se rompen las interacciones débiles,
pierde su estructura nativa terciaria y con ello su actividad
enzimática. Aparecen en el mismo color los residuos de
cisteína involucrados en los puentes disulfuro.

b) Renaturalización de la ribonucleasa. Cuando se eliminan

por diálisis la urea y el b-mercaptoetanol, poco a poco se
establecen de nuevo las interacciones débiles y los puentes
disulfuro (estos últimos son oxidados por el oxígeno
presente en el aire atmosférico), se recupera la estructura
nativa y con ello la actividad catalítica.
ENZIMAS
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones
químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya
que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más
que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos
ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y
no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

ENZIMAS
• Catalizadores de las reacciones biológicas.
• La mayoría son proteínas aunque hay moléculas de RNA
con actividad catalítica (ribozimas)
• Gran poder catalítico
• Alto grado de especificidad
• Actúan en soluciones acuosas a 37ºC y pH neutro
• Su actividad puede regularse
• El 25% de los genes humanos codifican enzimas que
catalizan reacciones metabólicas.
IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS
• Cada paso de una vía metabólica está catalizado por
un enzima.
• La medida de la actividad enzimática en fluidos
biológicos o tejidos es importante para el diagnóstico de
muchas enfermedades.
• Muchas fármacos son inhibidores de la actividad
enzimática
• Importancia en la industria de alimentación y
agricultura
CATALISIS QUÍMICA
Antes de comenzar a analizar la naturaleza y función de los enzimas, resulta
conveniente enunciar algunos conceptos básicos acerca de la velocidad de las
reacciones químicas y el fenómeno de la catálisis.
La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren
molécula a molécula de modo que una reacción tal como
R (reactivos) → P (productos)
tiene lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R,
en un instante dado, posee energía suficiente como para alcanzar un estado
activado llamado estado de transición, en el que es muy fácil que se rompan o
se formen uno o más enlaces químicos para formar los productos P. Es
frecuente confundir el estado de transición con un intermediario de reacción;
sin embargo este estado no es ninguna especie química concreta, sino que
podría definirse con más exactitud como un "momento molecular fugaz",
altamente inestable, en el que uno o más enlaces químicos están muy próximos
a romperse o a formarse.
La velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por
unidad de tiempo con energía suficiente para alcanzar el estado de transición. Este
estado de transición posee una energía superior a la de los reactivos y a la de los
productos constituyendo entre ellos una barrera energética que debe superarse para que
la reacción tenga lugar. La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de
transición recibe el nombre de energía libre de activación (ver Fig)
Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de
una reacción química. Uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de modo
que al incrementarse el movimiento térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la
fracción de moléculas que poseen energía suficiente para alcanzar el estado de
transición. El otro método consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de
un modo transitorio con los reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de
transición de menor energía de activación; cuando se forman los productos se regenera
el catalizador libre. Así, un catalizador es una sustancia que, sin consumirse en el
proceso, aumenta la velocidad de una reacción química rebajando la barrera de energía
de activación (ver Figura ). Es conveniente resaltar el hecho de que los catalizadores no
alteran los equilibrios de las reacciones químicas, sólo consiguen que dichos equilibrios
se alcancen más rápidamente de lo que lo harían en ausencia de catalizador.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada
interiormente por una serie de restos de aminoácidos Por regla general los aminoácidos que
forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino
ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos aminoácidos
coincidan próximos entre sí sobre el centro activo no es más que una consecuencia del
plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es decir, de la conformación
tridimensional nativa de la proteína enzimática. forman parte del centro activo dos
categorías:
a)Aminoácidos catalíticos.- Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen
unas peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica.
Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.
b)Aminoácidos de unión.- Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen
grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno,
interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molécula de
sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición
adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar .
En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no
forman parte del centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna
función, pero esto no es cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación
tridimensional catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el
enzima no podría interactuar con su sustrato.
Las enzimas tienen centros activos. El centro activo de la enzima
es la localización sobre la superficie de la enzima donde se une
el sustrato y donde tiene lugar la reacción química catalizada por
la enzima. Se produce una interacción muy precisa del sustrato
en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones
débiles (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas,
contáctos hidrofóbicos y fuerzas de van der Waals).
Las enzimas forman complejos con sus sustratos.
La unión de un sustrato con su enzima en el centro activo se llama
"complejo enzima-sustrato".
Una ecuación genérica para la formación del complejo puede
formularse:
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

1.- ELEVADO PODER CATALÍTICO: Transforman rápidamente un

determinado sustrato a un determinado producto a una gran velocidad donde
se desarrolla la transformación de un sustrato a un producto.

2.- ELEVADO GRADO DE ESPECIFICIDAD: Cada enzima tiene su

respectivo sustrato.
Las enzimas tienen su sitio catalítico con grupos funcionales que permiten la
unión con los grupos funcionales que permiten la unión del sustrato
generando uniones del tipo enlace puente de hidrógeno, fuerzas de vander
walls, atracciones iónicas , también depende de las condiciones de PH , T°
Ejm . Pepsina

3.- SON DE PH DEPENDIENTES: Como proteínas que son en general

requieren de un PH óptimo para mostrar su máxima actividad biológica y su
máxima estabilidad, el PH determina la activación del sitio catalítico de la
enzima de ese modo determina la atracción entre la enzima y el sustrato.
Toda enzima actúa a un determinado PH=PH óptimo
Toda enzima que pase su PH óptimo comienza a desnaturalizarse, existen enzimas
que tienen un rango de PH amplio Ejm papaína y amilasa que actúan en medio
ácido y básico
Todas las enzimas se desnaturalizan al llegar a extremos de PH 1.3, PH 11.5 -
14
ENZIMAS SUSTRATO PH ÓPTIMO
- Pépsina - Albúmina del 1.5
huevo
- Caseina 1.8
- Hemoglobina 2.2

- α glucosidadsa - Maltosa 5.4

- α – amilasa - almidón 6.7-7.2

pancreática
PROPIEDADES DE ENZIMAS
• 2° SE RECUPERAN EN EL MISMO ESTADO QUE AL
• PRINCIPIO

• 3° ACTUÁN A PEQUEÑAS CONCENTRACIONES