Curso de Química Orgánica II para TQ

Aminoacidos y proteínas:
generalidades
Facultad de Ciencias Naturales y Exactas
Departamento de Química
Profesor: Danny Balanta
Créditos a: L.G Wade y Janice Smith
 Introducción

Los aminoácidos contienen dos grupos funcionales: un grupo amino

(-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) en su estructura. También
presentan un grupo R el cual puede variar segun el aminoácido en el
carbono alfa.

Al tener 4 grupos sobre un mismo carbono, se dice que son quirales

La glicina es el aminoácido mas sencillo de toda la familia compuesta

por 20 aminoácidos siendo el unico aquiral

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Introducción

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 Introducción
De los 20 aminoácidos, solamente 9 se consideran esenciales puesto
que el cuerpo humano no los sintetiza y deben conseguirse en la
alimentación:

Histidina (His)
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Fenillalanina
(Phe)
Treonina (Thr)
Triptofano (Trp)
Valina (Val)

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 Introducción
Aminoácidos raros: aquellos que no se clasifican en el grupo de los
20 y tienden a ser NO esenciales.
Taurina: se aisló por primera
vez del semen y la bilis del
toro en 1827, hoy en dia se
utiliza de forma sintetica y se
adiciona a las bebidas
energetizantes, en
suplementos para ganar
masa muscular y en
alimento para perros
/gatos.

Carnitina: La carnitina es una amina cuaternaria

sintetizada en el hígado, los riñones y el cerebro a partir
de dos aminoácidos esenciales, la lisina y la metionina.
Es un transportador de los ácidos grasos (lípidos) a la
mitocondria, encargada de la producción de la energía de
la célula, pero también es el lugar donde estos ácidos
grasos son convertidos en energía. Suplementos
dietarios 5 / 89
 Introducción
Los aminoácidos presentan propiedades inusuales:
 Altos puntos de fusion (mayores a 200°C)
 Alta solubilidad en agua, insoluble en solventes orgánicos
 Grandes momentos dipolares, comparados con los ácidos o las
aminas en solitario
 Son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y menos básicos
que las aminas.
 Se suelen abreviar al momento de referirse a ellos.
Ej: Metionina (Met ó M)
 Codifican la sintesis de péptidos gracias al ARNm en el proceso
de transcripción
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 Introducción
En cuanto a estereoquímica, al igual que en carbohidratos,
presentan quiralidad siendo de tipo D o de tipo L

• En Carbohidratos: se presentan naturalmente los isómeros D

(grupo OH a la derecha en proyección Fischer)

• Los aminoacidos: se presentan naturalmente en configuración

L( grupo amino está a la izquierda en una proyección Fischer)
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 Introducción
En cuanto a acidez y basicidad, se pueden presentar en dos formas
diferentes: básico (COO-) y acido (NH3+)

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 Introducción
El punto isoeléctrico (PI) es aquel se define como el pH en el cual
el número de cargas positivas se iguala al número de cargas
negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula

• EL PI para los amino acidos esta alrededor de 6, siendo el pH

en donde los aminoacidos existen como una molecula neutra.
Cuando se dan las dos cargas se conoce como zwitterion o
hibrido
• El pKa del grupo amino es usualmente 9-11
• El pKa de grupo carboxilo está alrededor de 2-3 9 / 89
 Introducción
Gráfica de pH para visualizar el punto isoeléctrico (PI) en glicina

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 Introducción
Los aminoácidos, proteinas y acidos nucleicos se pueden separar
segun su carga, punto isoelectrico, tamaño y movilidad aplicando un
campo electrico, esta técnica analítica es llamada electroforesis:

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 Introducción
Aparato de electrophoresis en gel: usado en bioquimica
Separacion de AA, proteinas
Secuenciacion ADN

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Introducción

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Aminoácidos:
preparación
 Reacciones de aminoácidos
Aminación reductiva: imita al proceso biológico. Se da en presencia
de un alfa cetoacido con amoniaco, con posterior reducción en
presencia de H2/Pd. Se obtiene la mezcla racémica D,L que denbe
separarse por resolucion de enantiomeros

Ejemplo:

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 Reacciones de aminoácidos
Sintesis desde alfa haloacidos:
Inicia con la reacción Hell Volhard Zelinsky en donde se adiciona un
bromo al carbono alfa del acido carboxílico, después el bromo es
reemplazado por la adicion de exceso de amoniaco (SN2). Se
obtiene la mezcla racémica D,L que denbe separarse por
resolucion de enantiomeros

Ejemplo:

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 Reacciones de aminoácidos
Sintesis de Gabriel de aminoácidos:

 Inicia con un ester malónico, el cual en medio básico se convierte

en un enolato que ataca a un haluro de alquilo primario, despues
por hidrolisis se destruyen los grupos ester y se separa el grupo
ftalimido, liberando el aminoácido.

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 Reacciones de aminoácidos
Sintesis de Strecker: se presenta por primer vez en 1850. Un
aldehído reacciona con amoniaco dando una imina, que es atacada
por un ion cianuro dando un alfa amino nitrilo, el cual se puede
protonar en medio acido para dar un ácido carboxílico, completando
la síntesis. Ejemplo para obtener alanina racémica.

¿Cómo obtener isoleucina?

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 Reacciones de aminoácidos
Mecanismo Sintesis de Strecker:

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 Reacciones de aminoácidos
Biosintesis: inicia con la aminación reductiva de acidos alfa
cetoglutaricos, y utilizan al ion amonio y la enzima NADH como el
agente reductor. El producto catalizado enzimáticamente es el L-
aminoácido puro. Ejemplo síntesis de acido glutámico

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 Reacciones de aminoácidos
Transaminación: es otra forma de biosíntesis. Utiliza el acido L
glutámico como fuente o plantilla para crear otros aminoácidos. La
enzima transaminasa es la encargada de catalizar el proceso
moviendo el grupo amino de una molécula a otra

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Aminoácidos:
reacciones
 Reacciones de aminoácidos
Esterificación: requiere de un exceso de alcohol y catálisis en
medio acido. Los ésteres son usados como protección. La hidrolisis
acida regenera el acido después de hacer síntesis para
desproteger.

Aciláción: el grupo amino se convierte en una amida por acción del

cloruro de acido, típicamente se usa cloroformato de bencilo por
que mas adelante puede removerse con facilidad en caso de
proteger.

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 Reacciones de aminoácidos
Reaccion con Ninhidrina:
 Usada a manera de identificación de aminoácidos separados por
cromatografía o electroforesis.
 Se forman manchas de color purpura cuando reaccionan con los
aminoácidos.

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 Proteinas:
generalidades
 Reacciones de aminoácidos
Enlace peptídico. Rigidez estructural

La rotación en el enlace C-N no es libre, dada la estabilidad por

resonancia que se presenta, permitiendo que el enlace C-N adquiera
característica de un enlace doble C=N planar, restringiendo el
movimiento o giro libre (típico en péptidos y proteínas) 26
 Reacciones de aminoácidos
Formación de enlaces peptídicos: cuando dos o mas
aminoácidos reaccionan entre si, el grupo amino de una molecula
se condensa con el grupo acido de la otra, con perdida de agua

Polipeptidos: peso molecular menor a 5000 Dalton

Proteinas: peso molecular entre 6000 a 40 000 000 de Daltons
(mas de 40 aminoácidos)

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 Reacciones de aminoácidos
Formación de enlaces peptídicos: dos formas de unir alanina y
serina. Ala-Ser es diferente de Ser-Ala. El orden del factor importa.

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 Reacciones de aminoácidos
Formación de enlaces peptídicos: extremos N terminal y C
terminal

El aminoacido con grupo amino libre (–NH3+) es N-terminal y se

escribe a la izquierda.
El aminoacido con grupo carboxilato libre (–COO−) es C-terminal y
se escribe a la derecha.

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: se clasifican en varios tipos

1. Simples: se hidrolizan a aminoácidos solamente

2. Conjugadas: enlazadas a grupos no proteicos como azucares,
acidos nucleicos o lípidos
3. Fibrosas: largos filamentos, insolubles en agua, función
estructural
4. Globulares: envueltas en forma esférica, funcionan como
enzimas, hornonas o transportadoras de masa

Proteinas según su nivel de complejidad: pueden tener

estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: estructura primaria.
Corresponde a la secuencia de aminoácidos unidos mediante
enlaces peptidicos

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: estructura secundaria
Corresponde al arreglo 3D de ciertas regiones en la proteína,
debido al enlace entre el grupo N-H de amida con el grupo C=O de
otra. Se clasifican en hélice alfa, hoja plegada beta y hebras
aleatorias

Hélice alfa

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: estructura secundaria
Corresponde al arreglo 3D de ciertas regiones en la proteína,
debido al enlace entre el grupo N-H de amida con el grupo C=O de
otra. Se clasifican en hélice alfa, hoja plegada beta y hebras
aleatorias

Hoja
plegada
beta
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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: estructura secundaria. Representacion

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: estructura terciaria
Corresponde a segmentos de hélices alfa con segmentos de hebras
aleatorias en los puntos donde la hélice se dobla.

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: estructura cuaternaria
Corresponde a la forma adoptada cuando dos o mas cadenas de
polipéptidos plegados se unen formando uno mas complejo. Ej:
canales de potasio o grupo hemo en la sangre.

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: estructura cuaternaria. Grupo Hemo

Hemoglobin

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas:de lo simple a lo complejo.

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: hidrolisis
Se presenta la ruptura de enlaces peptídicos por tratamiento en
medio acido, básico, o ante ciertas enzimas como la pepsina (jugos
gástricos), o la tripsina/quimotripsina (intestinos)

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 Reacciones de aminoácidos
Proteinas: desnaturalizacion
Ante ciertos cambios en el pH (acidos o bases), uso de solventes
orgánicos, complejacion con sales o calor, las proteínas cambian su
compleja estructura 3D por una larga cadena continua de
aminoácidos, perdiendo toda actividad biológica (proceso
irreversible). Ej: ovoalbúmina de huevo (frita o cocida)

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¡Muchas gracias por su atención!
 Reacciones de aminoácidos
Esterificación y acilacion: ejemplos

Hidrolisis del éster

Acilacion con anhídrido acético en lugar de cloruro de acido

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