INMUNIDAD HUMORAL

INTEGRANTES: GRUPO: 9
INMUNOLOGÍA
• WALTER ZAMBRANO BENITEZ
DOCENTE: DR. FABRE PARRALES ASDRUBAL
• ANADELA ABARCA
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• MELINA GUAILLAS AGUIRRE
ANTICUERPOS
ESTRUCTURA DE UN ANTICUERPO

ANTICUERPOS
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LAS
REGIONES VARIABLES DEL ANTICUERPO
 CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LAS
REGIONES CONSTANTES DEL ANTICUERPO
 Las moléculas de anticuerpo pueden dividirse en distintas clases y
subclases en función de diferencias en la estructura de las regiones C de
su cadena pesada
 Las moléculas de anticuerpo son flexibles, lo que les permite unirse
a diferentes series de antígenos
 La reflexividad, se da en una zona llamada región bisagra, que es
un zona flexible y no plegada
 Los anticuerpos secretados y de membrana difieren en la secuencia
de aminoácidos del extremo carboxilo terminal de la región, el
carboxilo terminal es hifrófilo y tiene dos extremos

- Uno transmembranoso hidrofóbico

- Yuxtramembranario infracelular con carga positiva

 Los anticuerpos de diferentes especies difieren en las regiones C y
en las regiones V; por eso el cuerpo los considera como extraños
(fármaco)
 ANTICUERPOS MONOCLONALES

• Fueron descubiertos a partir del

conocimiento de que un tumor de
células plasmáticas (mieloma), podía
producir anticuerpos de una sola
especificidad.

• George Kohler y Cesar Milstein

describieron en 1975 una técnica para
conseguir la producción de
anticuerpos monoclonales, siendo
merecedores del Premio Nobel de la
Medicina, en 1984.
APLICACIONES FRECUENTES DE ANTICUERPOS
MONOCLONALES

• Identificación de marcadores
fenotípicos de tipos
celulares particulares.

• Inmunodiagnóstico.

• Identificación de tumores.

• Tratamientos para algunas

enfermedades.

• Análisis funcional de la
superficie celular y de las
células secretadas.
CLASES DE INMUNOGLOBULINAS
 ISOTIPOS, ALOTIPOS E IDIOTIPOS

• ISOTIPOS: son los determinantes antigénicos de una Ig que se encuentran en

todos los individuos de una sola especie. La cadena pesada de los isotipos
indican la clase de Ig (A,D,G,E,M).

• ALOTIPOS: Diferentes polimorfismos presentes en individuos de la misma

especie. Se identifica por variaciones en la cadena constante.

• IDIOTIPOS: Están constituidos por las diferencias que distinguen un segmento

variable de otro y, por lo tanto, representan la especificidad de cada Ac.
 SÍNTESIS, ENSAMBLAJE Y EXPRESIÓN DE
MOLÉCULAS DE IG
1. Las cadenas pesadas y ligeras se sintetizan en los ribosomas, que luego pasan al
RE para su ensamblaje, reguladas por proteínas denominadas chaperonas.

2. Tras su ensamblaje, las moléculas de Ig se liberan de las chaperonas y se

transportan a las cisternas del complejo del Golgi, donde se modifican.

3. Luego, se dirigen hacia la membrana plasmática en vesículas y se anclan a ella,

para luego secretarse al exterior.
 EXPRESIÓN DE IG DURANTE LA MADURACIÓN
DEL LINFOCITO B

1. El prelinfocito B sintetiza la forma de membrana de la cadena pesada, que se

asocian a sustituos de cadena ligera para formar un receptor.
2. Los linfocitos B inmaduros y maduros producen cadenas ligeras que se asocian a
proteínas para formar IgM.
3. Los linfocitos B maduros expresan formas de membrana de IgM e IgD que actúan
como receptores que reconocen Ag e inician el proceso de activación del Linfocito
B para convertirse en C. plasmáticas con cambios en la expresión de isotipos de
cadena pesada de Ig diferentes a las sintetizadas anteriormente. A esto se le
denomina CAMBIO DE CLASE.
 Unión del anticuerpo a los antígenos

Características de los antígenos biológicos:

 Solo algunos antígenos son capaces de activar a los linfocitos.
 La disposición espacial de diferentes epítopos en una sola molécula de
proteína puede influir en su unión a los anticuerpos de diversas formas.
 Cualquier forma o superficie disponible en una molécula que pueda
reconocer un anticuerpo constituye un determinante antigénico o epítopo.
 BASE ESTRUCTURAL Y QUÍMICA DE LA UNIÓN AL
ANTÍGENO

 Las zonas de unión al antígeno de

muchos anticuerpos son superficies
planas que pueden acomodar
epítopos tridimensionales de
macromoléculas.
 El reconocimiento del antígeno por
el anticuerpo implica una unión no
covalente y reversible.
- Afinidad
- Avidez
 Inmunocomplejos
RELACIONES ENTRE ESTRUCTURA Y FUNCIÓN EN
LAS MOLÉCULAS DE ANTICUERPO

Características relacionadas con el reconocimiento

del antígeno:
 Especificidad
 Diversidad
 Maduración de la afinidad
Características relacionadas
con las funciones efectoras:
 Son iniciadas solo por Ig
que se han unido a
antígenos.
 Cambios en los isotopos de
los anticuerpos durante las
respuestas inmunitarias
humorales influyen en
como actúan las
respuestas para erradicar
el antígeno.
 Las regiones C de la
cadena pesada de los
anticuerpos también
determinan la distribución
tisular de las moléculas de
anticuerpo.