Proteínas.

Clasificación I
Holoproteínas o proteínas simples (sólo contienen aminoácidos) :
Globulares: solubles( ) e insolubles ( )
•Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina, lactoglobulina,...
•Albúminas: ovoalbúmina, lactoalbúmina,...
•Histonas: forman la cromatina
•Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides
•Gluteninas: en semillas.
Fibrilares o escleroproteínas:
•Colágeno: tejidos conectivos
•Queratinas: estructuras dérmicas(pelo, uñas,...)
•Elastinas: fibras musculares (actina y miosina)
•Fibrinógeno: coagulación sanguínea
 Proteínas. Clasificación II
Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por una parte
proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prostético). Se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
•Fosfoproteínas: algunos aá. están fosforilados (caseína de la leche)
•Cromoproteínas: llevan unido un pigmento
Porfirínico: con el grupo porfirínico (hemoglobina,
citocromos)
no porfirínico: con un ion metálico como Cu (hemocianinas)
•Glucoproteínas: con un oligosacárido como la mucina de la saliva
•Lipoproteínas: con un lípido como el transporte de colesterol
•Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos como ribosomas o cromatina
 Proteínas. Funciones
Energética: lactoalbúmina, caseína,...
Estructural: colágeno, histonas,..
Hormonal: insulina
Transportadora: hemoglobina, proteínas de membrana,...
Antibiótica: actinomicina
Contráctil: actina, miosina,...
Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH)
Inmunológica: inmunoglobulinas
Marcadoras: proteínas de membrana
Protectora y lubricante: mucina, proteínas del líquido sinovial
Hemostática: fibrinógeno y fibrina.
CATALIZADORA O ENZIMÁTICA
 TEMA 4

INTRODUCCIÓN AL
METABOLISMO.
ATP Y ENZIMAS
CONCEPTO DE METABOLISMO
 Es el conjunto de intercambios y
transformaciones que tienen lugar en el
interior de las células, debidos a procesos
químicos catalizados por enzimas.
OBJETIVOS DEL METABOLISMO
 Obtener energía utilizable para la célula.
 Fabricar los componentes celulares.
 Transformar las sustancias incorporadas
del medio en materia prima celular.
 Fabricar y degradar moléculas con
funciones específicas como hormonas,
neurotransmisores, etc.
FASES DEL METABOLISMO
 CATABOLISMO: Es aquella en la que se
destruye materia orgánica compleja en
sustancias sencillas, almacenando la energía
producida en forma de ATP.
 ANABOLISMO: En la que se construye
materia orgánica compleja a partir de
moléculas sencillas obtenidas en el
catabolismo, o por procesos como la
fotosíntesis y la quimiosíntesis. Se necesita
aporte de energía en forma de ATP.
ORIGEN DE LA ENERGÍA EN LAS
CÉLULAS
 Las reacciones metabólicas llevan consigo el
paso de energía de unas moléculas a otras.
Esto se consigue mediante las reacciones de
oxidación-reducción.

 Al oxidarse una sustancia, esta pierde

electrones y se libera energía, que puede ser
captada por otra sustancia que al reducirse
gana electrones y almacena dicha energía.

 Cuanto más oxidada esté una sustancia, menos

energía acumulada tendrá
TIPOS DE METABOLISMO
FUENTE DE CARBONO

CO2 ORGÁNICO

LUZ FOTOAUTÓTROFO FOTOHETERÓTROFO

ENERGÍA
R. Q. QIMIOAUTÓTROFO QUIMIOHETERÓTROFO
EL ATP
 Adenosín trifosfato
 Energía (7,3 Kcal. /Mol.) se libera al romperse
los enlaces éster-fosfato.
 Al ATP se le denomina moneda energética de la
célula, ya que es un almacén de pronto uso. En
casi todas las reacciones metabólicas en las
que se necesita energía se utiliza el ATP,
aunque en ocasiones también son utilizados el
GTP, UTP y CTP.
 Una bacteria requiere unas 2.500.000 de
moléculas de ATP cada segundo, para
mantener su metabolismo. El ADP casi no se
encuentra en la célula, ya que es rápidamente
fosforilado.
CONCEPTO DE
BIOCATALIZADOR
 Son sustancias que
consiguen que las
reacciones se
realicen a gran
velocidad a bajas
temperaturas, ya
que disminuyen la
energía de
activación de los
reactivos.
 Pueden ser:
elementos
químicos, enzimas y
vitaminas.
Enzimas
Introducción
 Las interrelaciones moleculares originan los
procesos vitales.
 La complejidad de estas interrelaciones
moleculares es enorme, y precisa de unos
sistemas de control y regulación que permitan el
correcto funcionamiento del organismo.
 El control de estas reacciones químicas,
también denominadas metabólicas, que tienen
lugar entre los componentes moleculares de un
ser vivo requiere la presencia de unos
catalizadores, sin los cuáles no serían posibles.
Estos catalizadores son las enzimas.
Historia
 En el siglo XIX, Louis Pasteur descubrió
una fuerza vital a la que llamó fermentos.
 En 1878, Wilhelm Kühne acuño el término
enzima.
 En 1897, Eduard Buchner concluyó que la
enzimas actuaban inclusive aunque no
hubiera elementos vivos en las células.
 J. H. Northrop y W. M. Stanley,
demostraron que las proteínas puras
podían ser enzimas.
Objetivos
 Definir qué es una enzima y cómo
estas actúan en reacciones dentro de
la célula.
 Identificar diferentes factores que
pueden afectar la actividad enzimática.
 Diferenciar entre inhibición competitiva
y no-competitiva.
Enzimas
 En su mayoría proteínas o RNA
(riboenzimas)
 Catalizadores químicos que agilizan una
reacción química
 formación o rompimiento de enlaces
químicos
 Al finalizar la reacción la enzima se libera
y queda disponible para otra reacción
Enzimas
 No se consumen en las reacciones y no se
alteran
 Pueden ser reusadas y no se necesitan en
grandes cantidades
 Actúan sobre un sustrato formando un
complejo enzima-sustrato al unirse en
un lugar específico del sustrato el sitio
activo de la enzima
 Las enzimas son selectivas, pocas
moléculas pueden interactuar con el sitio
activo y formar el complejo
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES
 Enzimas. Naturaleza y acción
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas.
Apoenzima (parte proteica)
Enzima Cofactor (inorgánico)
Cofactor (parte prostética)
Coenzima (orgánico)

Mecanismo de acción: E + S ES E+P

Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes

aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el
sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el
sustrato y lo transforman en producto.
Es fundamental mantener la secuencia y estructura.
Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar
la actividad enzimática
Reacción con enzima
 Esquema de una reacción enzimática

Complejo
enzima-sustrato
(ES)

Enzima (E) Enzima (E)

Sustratos (S)
Productos (P)
Mecanismo de actuación
enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-

substrato o substratos.
productos
2) Se une la coenzima a este sustrato
complejo.

3) Los restos de los aminoácidos

que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces
necesarios para que la Enzima
reacción química se lleve a
cabo a baja temperatura y no Enzima inactiva
se necesite una elevada
energía de activación. Centro activo

4) Los productos de la reacción

se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.
Coenzima
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática
 Especificidad enzimática

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Sustrato Sustrato

Enzima
Enzima

Complejo
enzima- sustrato
Reacción con y sin enzima
 Cuando se forma esta interacción baja la energía
de activación necesaria para poder llevar a cabo
la reacción.

Sin enzima
Energía de Con enzima
activación

Curso de la reacción
Enzimas en una reacción
 Funcionan mejor bajo condiciones
específicas (optimas) que incluyen
 Temperatura
 pH
 Los cambios pueden alterar el desempeño
de la enzima, desactivarla o destruirla
 Algunas enzimas necesitan activadores
para poder formar el complejo enzima-
sustrato
Cofactores e Inhibidores
Activadores (cofactores)- cambia la
forma de la enzima para formar el
complejo enzima-sustrato
 pueden ser iones metálicos
 de origen orgánico se llaman
coenzimas
Cofactores e Inhibidores
Inhibidores- impiden la actividad de la
enzima, puede ser de dos formas
 bloquea el sitio activo- competitiva
 altera la forma del sitio activo pegandose a
la enzima en otro lugar y cambia la forma de
la enzima- no competitiva
Inhibición Competitiva
Inhibición No Competitiva
 Inhibición de la actividad enzimática

Sustrato

Inhibidor
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo

Enzima

Inhibidor unido
Sustrato a la enzima
 Cofactores

Muchas reacciones catalizadas por enzimas involucran la

transferencia de electrones o grupos de átomos de un sustrato a
otro. Dichas reacciones siempre involucran moléculas que
ayudan a la reacción, actuando como aceptores temporales del
grupo que se transfiere. Los cofactores pueden ser uno o varios
iones inorgánicos, como Zn2+ o Fe2+ o una molécula orgánica
compleja (también llamadas coenzimas).
Un cofactor que se encuentra unido covalentemente a la enzima
se denomina grupo prostético. Una enzima completa
catalíticamente activa junto con su cofactor se denomina
holoenzima. La parte proteica de la enzima sin su cofactor se
denomina apoenzima.

apoenzima
holoenzima.
cofactor
grupo prostético
coenzimas
 activadores

productos
sustrato

Enzima inactiva

Enzima activa

activador

Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo,
que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.
 Coenzimas I
Naturaleza nucleotídica:
•AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º
mensajero.
•ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ...
•NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en
reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo.
 Coenzimas II
Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua

nombre función hipovitaminosis

B2 Oxido-reducción Dermatosis y estomatitis.

PP Oxido-reducción Pelagra, diarrea y

demencia.
B5 Transferencia de carboxilo Fatiga y náuseas.

B1 Transferencia de aldehído Beriberi: neuritis y

cardiopatía.

C Hidroxilación, inmunidad Escorbuto (hemorragia

y antioxidante de encías) e infecciones.
A Síntesis de pigmentos de Xeroftalmia, ceguera
retina nocturna.

D Metabolismo de Ca y P Raquitismo.

K Coagulación sanguínea Hemorragias.

E Antioxidante y Esterilidad y anemia.

esterilidad
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Clase 3: HIDROLASAS
 Clase 4: LIASAS
 Clase 5: ISOMERASAS
 Clase 6: LIGASAS
 Enzimas. Clasificación
denominación función
1.Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción
(transferencia de electrones)
2. Transferasas Reacciones transferencia de un grupo
funcional.
3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción
de H2O (reacciones de hidrólisis,
transferencia al agua)
4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces

5. Isomerasas Transformación en su isómero(transferencia

de grupos dentro de la misma molecula para
formar isómeros)
6. Ligasas Formación de enlaces(C-C, C-S,C-O, C-N, por
reacciones de condensacion acopladas a
hidrolisi de ATP. Requiere energía (ATP)
 OXIDORREDUCTASAS
 Catalizan reacciones de oxidorreducción,
es decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro,
según la reacción general:
 AH2 + B A + BH2
El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de
transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que
se reduce, G.

e-

e-
TRANSFERASAS (TRANSAMINASAS)

Las transaminasas catalizan la transferecia del grupo amino de un aminoácido

a un cetoácido, por ejemplo la alanina transaminasa (transaminasa glutamico-pirúvica)

http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/vitaminas/piridoxal/index.htm
 HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrólisis

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las

hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
primitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc.

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

Lactosa + agua glucosa + galactosa
 ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
 Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la
fosfoglucosa isomerasa

gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-
fosfato

glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato
 LIASAS
Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a
un doble enlace:

A=B + X AXB

COO - H2 O COO-
CH HO CH
CH CH2
COO- COO-
Fumarato L-Malato
(trans-)
 LIGASAS
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un enlace de alta energía.

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

O bien

C + D + ATP C-D + AMP + PPi

Mecanismos de regulación alostérica

Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica. Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los
primeros pasos de la ruta.
 Modelo de inhibición alostérica

Sustrato
Centros activos
Enzima
modificados

Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo

Ligando Centro Ligando unido al

regulador centro regulador

Sustrato
 Inhibición alostérica.
sustrato

Enzima activa

Sin inhibidor

Enzima inactiva

Los inhibidores alostéricos

se unen a una zona de la
enzima y cambian la con inhibidor
configuración del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato
se pueda unir a él. inhibidor
http://www.um.es/molecula/vita.htm
Catalasa
 se encuentra en casi todas las células
aeróbicas
 actúa rompiendo el peróxido de hidrógeno
en agua y oxígeno que se produce en las
células

catalasa
2 H 2O 2 2 H2O + O2