AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS

E PROTEÍNAS
Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com
cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de
ligação específica.
 20 aminoácidos

Asparagina_ 1806

Aspargo
Treonina_ 1938

Glutamato

Trigo, cevada, aveia, triticale e centeio

 Tirosina

Glicina
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

•um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa)

•um átomo de hidrogênio
•um grupo carboxila (-COOH)
•um grupo amina (-NH2)
•uma cadeia lateral (grupo R).
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

•Estrutura
•Tamanho Solubilidade em água
•Carga elétrica

Existem outros AA menos comuns (20 AA):

Abreviaturas_ três letras
Símbolo_ Uma letra
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

Centro quiral
Arranjo tetraédrico

Dois possíveis arranjos

espaciais_ estereoisômeros
 Estereoisômeros

São isômeros, mas que não são classificadas como

isômeros constitucionais.

São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são

ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas
diferem no arranjo de seus átomos no espaço.
Estereoisômeros

A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos

aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-.
Opticamente ativas:
 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R

PROPRIEDADES BIOQUÍMICA DAS

QUÍMICA DOS AAS PROTEÍNAS

É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo

ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de
cada aminoácido;

Aminoácidos hidrofóbicos

Aminoácidos hidrofílicos

•Polares carga positiva

•Polares com carga negativa
•Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7)

Aminoácidos Aromáticos
 Aminoácidos hidrofóbicos

Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos

 Aminoácidos hidrofóbicos

Estabilizam a estrutura proteica_ Interações hidrofóbicas

Alanina

Valina
Leucina

Isoleucina
 Aminoácidos hidrofóbicos

Metionina Grupo tioéter

Prolina Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta

Grupo Imino_ conformação rígida (colágeno)

 Aminoácidos hidrofóbicos

Aromáticos

Interações hidrofóbicas

Fenilalanina
 Aminoácidos hidrofóbicos

Aromáticos
Tirosina

Triptofano
 Aminoácidos hidrofílicos

Não carregados

Ligações de hidrogênio_ grupo hidroxil

Serina

treonina
 Aminoácidos hidrofílicos

Não carregados

Cisteína Ligações de hidrogênio_ Grupos sulfidril

Cistina

Ligação dissulfeto
Hidrofóbico
Ligação covalente (entre
cadeias polipeptídicas)
 Aminoácidos hidrofílicos

Não carregados Grupos amida

Asparagina

Gluatamina
 Aminoácidos hidrofílicos

Carregados positivamente Básicos

Histidina

Lisina
 Aminoácidos hidrofílicos

Carregados positivamente

Arginina
 Aminoácidos hidrofílicos

Carregados negativamente Ácidos

Aspartato
 Aminoácidos hidrofílicos

Carregados negativamente Ácidos

Glutamato
 FUNÇÕES BIOLÓGICAS

•Estrutura da célula.
•Hormônios.
•Receptores de proteínas e hormônios.
•Transporte de metabólitos e ions.
•Atividade enzimática.
•Imunidade.
•Gliconeogenese no jejum e diabetes.
 Características Físicas

•São todos compostos sólidos, cristalinos e que se

fundem a alta temperatura;
•Incolores;
•A maioria apresenta sabor adocicado;
•Alguns insípidos;
•E outros amargos;
•Em soluções aquosas apresentam alto momento
dipolar.
 PROPRIEDADES QUÍMICAS

• Característica ácida (presença do grupo

carboxila);
• Característica básica (presença do grupo amino);
• Interação intramolecular, originando um "sal
interno":

• PF e PE altos (características dos sais)

 Propriedades Químicas
Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como
base ou ácido)
 Titulação de um Aminoácido

De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com

uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o
pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2
quando o grupamento COOH começa a liberar íons
H+ para o meio, formando água.

H20
COOH COO-
H- C - NH3+ + OH- H- C - NH3+
R pK1 R
íon dipolar
 Titulação de um Aminoácido

Continuando a adição de base o pH irá

progressivamente se elevando até que o grupo
NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que
ocorre próximo ao pH 9 .

COO- H2O
COO-
H-C-NH3+ + OH- H-C-NH2
R pK2 R
íon dipolar
 Titulação de um Aminoácido
COOH COO- COO-
H- C - NH3+ H-C-NH3+ H-C-NH2
CH3 pK1 CH3 pK2 CH3

Região de Região de
tamponamento tamponamento
devida ao devida ao
grupo -COOH grupo -NH2

COOH COO- COO-

+H N- C -H +H N- C- H H2N- C- H
3 3
R pK1 R pK2 R
A+ Forma A-
Isoelétrica
Ponto Isoelétrico

É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta

igual número de cargas positivas e negativas.
Encontra-se eletricamente neutro.

íon dipolar ou zwitterion

O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação

do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à
forma isoelétrica do aminoácido.
Curva de Titulação
Glicina
 Curva de Titulação_ Glutamato
Aminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores
de pK
 Curva de Titulação_ Histidina
Aminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores
de pK
PEPTÍDEOS E
PROTEÍNAS

Polímeros de aminoácidos
 PEPTÍDEOS São cadeias de aminoácidos

Ligações peptídicas

Reação de
desidratação

Ligação amídica

Dipeptídeo
 PEPTÍDEOS

Tripeptídeo_ 3 aminoácidos_ 2 ligações peptídicas

Tetrapeptídeo_ 4 aminoácidos_ 3 ligações peptídicas
Pentapeptídeo_ 5 aminoácidos_ 4 ligações peptídicas
.
.
.
.

Oligopeptídeos_
Polipeptídeos_ Massa molecular menor que 10.000 dáltons
Proteínas_ Massa molecular maior que 10.000 dáltons
 PEPTÍDEOS

Resíduos
 Alguns peptídeos

Éster metílico de L-Aspartil-L-

fenilalanina (Aspartame)

Amanitina
(Veneno de cogumelos)
Insulina
 Alguns peptídeos
Ocitocina (9 resíduos de AAs)
Proteínas
 Proteínas
Formação_ subunidades

1. Uma subunidade
2. Mais de uma subunidades_ multissubunidades
 Proteínas
Classificação (composição)

Proteínas simples

A quimotripsina (E.C. 3.4.21.1) é específica para ligações

peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias
laterais hidrofóbicas em R1, como a fenilalanina (Phe),
tirosina (Tyr) e triptofano (Trp).
 Proteínas
Classificação (composição)

Proteínas conjugadas

Grupo prostético (parte não protéica)

 Proteínas
Classificação (composição)

Proteínas conjugadas