DESCOMPOSICIÓN DE

LAS PROTEÍNAS DE LA
LECHE
INTRODUCCION

PROTEINAS 95%

MATERIA
NITROGENADA
TOTAL

MNNP 5%
 Sensibles al calcio:
CASEINA β
CASEINAS 80% CASEINA άS1
Punto isoeléctrico pH 4.6 CASEINA άS2

Insensibles al calsio:
CASEINA k
CASEINA Y
PROTEINAS DE LA
LECHE

Β-Lactoglobulina
ά-lactoalbumina
Inmunoglobulinas
PROTEINAS DEL
Seroalbumina bovina
SUERO 20%
Proteínas menores
Proteosas-peptonas
Acción de la temperatura sobre las
proteínas del suero
• Inmunoglobulina se desnaturaliza a 70º c.
• Seroalbumina se desnaturaliza a 75ºc.
• Β-Lactoglobulina desnaturaliza a 85 o 90ºc
• ά-lactoalbumina desnaturaliza a 90 0 95ºc.
Acción de la quimosina sobre la caseína
• La quimosina es muy sensible a variaciones de pH ya q inactiva irreversiblemente
a pH 8.0
• El cuajo o quimosina hidroliza únicamente a la caseína.
• La hidrolisis origina dos fracciones muy diferentes: glicopeptido y paracaseína k
• Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. La
pérdida de esta conformación espacial hace que la proteína no pueda cumplir con
su función biológica en el organismo y es lo que se conoce como desnaturalización
de proteínas. Por ejemplo, cuando una enzima pierde su función catalítica.
proteasas
• La temperatura optima de las proteasas es de 37 ºc sin embargo incluso a 5ºc su
actividad es notable .
• Se inactivan a 70ºc por 15 min o a 80ºc por 1 minuto.
• La caseína B es mas sensible que la caseína άs a estas proteasas.
• Mientras la caseina k y la B-lactoalbumina son muy resistentes a la hidrolisis de
estas proteasas.
PROTEOLISIS
• Es la descomposición o rotura de las proteínas, por norma general se producen
malos olores. Esta descomposición la realizan principalmente las bacterias del tipo
Lactobacillus.
• Las enzimas del tipo renina son proteasas, es decir,
descomponen las proteínas. Estas enzimas son
segregadas por los terneros y cabritos y causan la
coagulación de la leche por lo que se emplean para la
fabricación de quesos.
• La mayoría de los aminoácidos producidos por
degradación de las proteínas son reciclados para
sintetizar nuevas proteínas, aunque algunos son
metabolizados y sus productos de degradación
excretados. En todos los casos, la proteólisis reduce
inicialmente las proteínas a péptidos, y finalmente a
aminoácidos.
• En la descomposición de las proteínas de la leche, la cisteína y metionina son
aminoácidos que a su vez se descomponen y forman sulfuro de hidrogeno, un
compuesto que da un fuerte mal olor.
• La descomposición de las proteínas de la leche se realiza en dos fases:
• Cuajado dulce: se produce la coagulación de la leche por enzimas de tipo renina. Esto
sucede en la pasteurización cuando la leche se almacena en caliente.
• Proteólisis: Da como resultado la formación de amoniaco, que es un compuesto que
produce un fuerte olor.
• La destrucción de bacterias tanto benéficas como perjudiciales plantea que
la leche puede tener alteraciones físicas y pérdidas importantes del valor
nutritivo cuando sufre tratamiento térmico excesivo, como por ejemplo la
pérdida de lactosa a través de la reacción de Maillard, que produce sabores
y colores indeseables.
• Los gérmenes responsables de éste efecto son en general aerobios, por ejemplo,
bacillus subtilus, bacillus cereus, pseudomonas putrefaciens, estreptococos
liquefaciens.
La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones
normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación
primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Son ejemplos de desnaturalización, la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína
• Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que
producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes podemos
citar:
• Temperatura
• pH
• polaridad del disolvente
• fuerza iónica
• Es importante saber que la desnaturalización de una proteína no afecta a lo que se
conoce cómo estructura primaria, esto es, la secuencia de aminoácidos base de la
proteína.