Programa del Diploma del Bachillerato Internacional. Biología.

Primera evaluación: 2016

Tema 2. Biología molecular

Subtema 2.4 Proteínas

Idea fundamental:
Las proteínas tienen una amplia variedad de funciones en los organismos vivos

Aureliano Fernández. IES Martínez Montañés.

Imagen: "1GZX Haemoglobin" by Original uploader was Zephyris at en.wikipedia - Originally from en.wikipedia;
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T02.4 Proteínas
Naturaleza de las ciencias
➢ Búsqueda de patrones, tendencias y discrepancias: la mayoría de los organismos, aunque no todos,
construyen las proteínas a partir de los mismos aminoácidos. (3.1)
Comprensión
➢ Cada individuo tiene un proteoma singular.
➢ Los organismos vivos sintetizan muchas proteínas diferentes con un amplio rango de funciones.
➢ La secuencia de aminoácidos determina la conformación tridimensional de una proteína.
➢ Una proteína puede consistir en un único polipéptido o en varios polipéptidos unidos entre sí.
➢ La secuencia de aminoácidos de los polipéptidos está codificada por los genes.
➢ Los aminoácidos se pueden unir entre sí en cualquier secuencia, proporcionando una variedad enorme de
posibles polipéptidos.
➢ Hay veinte aminoácidos diferentes en los polipéptidos sintetizados en los ribosomas.
➢ Los aminoácidos se unen entre sí mediante condensación para formar polipéptidos.
Aplicaciones
➢ Desnaturalización de las proteínas por el calor o por desviación del pH del valor óptimo.
➢ Rubisco, insulina, inmunoglobulinas, rodopsina, colágeno y seda de araña como ejemplos de la variedad
de funciones de las proteínas.
Habilidades experimentales
➢ Dibujo de diagramas moleculares para representar la formación de un enlace peptídico.
 P R O T E Í N A S
• Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la
vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son
imprescindibles por la enorme cantidad de funciones
diferentes que desempeñan: estructural, inmunológica
(anticuerpos), enzimática, contráctil, homeostática,
transducción de señales, protectora o defensiva, etc.
• Las proteínas están formadas por polipéptidos y éstos por
aminoácidos que son sus unidades básicas o monómeros.

aminoácidos Todo lo que vemos en una

persona son proteínas o el
resultado de ellas.

polipéptido

proteína
 1. Aminoácidos y polipéptidos
Los aminoácidos se unen entre sí mediante condensación para formar polipéptidos.

Hay básicamente 20 aminoácidos distintos, cuya fórmula general es:

El carbono central se El grupo R es el grupo funcional restante

denomina carbono alfa. que es distinto en cada aminoácido.
grupo
R

Grupo amino (-NH2) Grupo ácido o carboxilo(-COOH)

El grupo amino es una de las El grupo carboxilo o ácido carboxílico
razones por las que el nitrógeno es contiene un grupo hidroxilo (-OH) que se
un elemento importante de los pierde cuando los aminoácidos se
seres vivos. enlazan entre sí.
 El enlace peptídico se forma por una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro:
aminoácido aminoácido dipéptido agua

La condensación forma un enlace peptídico:

http://www2.nl.edu/jste/proteins.htm

▪ Un dipéptido se forma por la unión de dos

aminoácidos.
▪ Un oligopéptido contiene hasta 20 aminoácidos.
▪ En general, un péptido contiene hasta 40
aminoácidos.
▪ Un polipéptido contiene más de 40, normalmente
hasta 2.000 y en algunos casos hasta 10.000
cientos o miles de aminoácidos.
▪ Una proteína puede contener una o varias
cadenas polipéptídicas.
 El enlace peptídico

Aminoácido Aminoácido

Dipéptido
2. Diversidad de aminoácidos.
Hay veinte aminoácidos diferentes en los polipéptidos sintetizados en los ribosomas.

Los polipéptidos se sintetizan en los ribosomas enlazando aminoácidos en un orden y

cantidad que están determinados genéticamente por el ADN del núcleo, por los
genes. En todos los seres vivos existen 20 aminoácidos distintos.

1 2 3 4 5 6 7

Mientras que los grupos amino y carboxilo forman los enlaces peptídicos de la cadena,
la secuencia de grupos R son los que confieren al polipéptido sus propiedades
químicas y funcionales. Para establecer un orden los aminoácidos se enumeran
empezando por el extremo amino libre.
Normalmente en las proteínas hay 20 clases de aminoácidos diferentes. Se clasifican
según las propiedades químicas de los grupos R:
Once grupos R son hidrófilos
Seis grupos R son Siete tienen carga neta Tres tienen
hidrofóbicos Cuatro son polares funciones
Cuatro son ácidos Tres son bases con
sin carga neta especiales
con carga neta carga neta
negativa positiva
▪ Alanina (Ala, a) ▪ Serina (Ser, s) ▪ Ácido glutámico ▪ Lisina (Lys, k) ▪ Prolina (Pro, p)
▪ Valina (Val, v) ▪ Treonina (Thr, t) (Glu, e) ▪ Arginina (Arg, r) ▪ Metionina (Met, m)
▪ Leucina (Leu, l) ▪ Glicina (Gly, g) ▪ Ácido aspártico ▪ Histidina (His, h) ▪ Cisteína (Cys, c)
▪ Isoleucina (Ile, i), ▪ Tirosina (Tyr, y) (Asp, d)
▪ Fenilalanina (Phe, f) ▪ Asparagina (Asn, n)
▪ Triptófano (Trp, w) ▪ Glutamina (Gln, q)

La mayoría se toman con la

alimentación, hidrolizando las
proteínas proporcionadas por
plantas y animales que
componen nuestra dieta.
Aunque el organismo es también —
capaz de sintetizarlos casi todos, NH3+

hay 5 que no los podemos

sintetizar que se denominan
aminoácidos esenciales:
 3. Dibujo de enlaces peptídicos
Dibujo de diagramas moleculares para representar la formación de un enlace peptídico.

1. Indica en qué grupos clasificarías los aminoácidos que se muestran a

continuación.
2. Elige dos de ellos y escribe la fórmula estructural del dipéptido resultante.
3. ¿Cuántos dipéptidos diferentes podemos construir sólo con 2 aminoácidos?
“Dibujo de enlaces peptídicos”

4. Dibuja ahora un oligopéptido que tenga cuatro aminoácidos. ¿Cuántos

oligopéptidos diferentes de este tipo se pueden construir con los cuatro
aminoácidos indicados? ¿Con qué fórmula matemática podemos representar
todas las combinaciones posibles?
5. Calcula ahora cuántos polipéptidos diferentes de 100 aminoácidos se
Actividad:

pueden sintetizar con los 20 tipos de aminoácidos?

serina ácido glutámico alanina glicina

En todos los aminoácidos, excepto la glicina, el carbono central α es asimétrico y genera
isómeros espaciales D- y L-. En la naturaleza los aminoácidos que forman las proteínas
son todos L-aminoácidos.

* *

R R
Glicina D-aminoácido L-aminoácido

Recuerda que, en el caso de los monosacáridos, en la naturaleza los isómeros espaciales son
siempre D-monosacáridos.

El carbono asimétrico más

* * alejado del grupo funcional
determina los isómeros D- y L-

Estas coincidencias en el uso de un solo tipo de isómeros espaciales en los seres vivos apoya la
teoría de la existencia de antepasados comunes que utilizaban esos tipos de isómeros y no
otros.
 4. Origen de los aminoácidos
Búsqueda de patrones, tendencias y discrepancias: la mayoría de los organismos,
aunque no todos, construyen las proteínas a partir de los mismos aminoácidos.
La mayoría de los organismos producen sus proteínas con los 20
mismos aminoácidos, lo cual es una prueba de que todos ellos
comparten unos mismos ancestros. Pero hay algunas discrepancias
con este patrón o tendencia.
▪ En algunos casos aparecen aminoácidos distintos, pero ello se
debe a que son modificados después de formarse la proteína.
Por ejemplo, el colágeno, una proteína estructural fibrosa que
forma parte de los tendones, ligamentos, piel y paredes de los Extremos de las Bandas
vasos sanguíneos, a los que les proporciona elasticidad y una moléculas de colágeno transversales
gran resistencia a la rotura, contiene prolinas en muchas

Fibra de 15 Å
posiciones cuando se sintetiza en los ribosomas, pero estas
prolinas son modificadas posteriormente a hidroxiprolinas que
le confieren a la molécula una mayor resistencia.
La vitamina C (ácido ascórbico)
es un coenzima necesario para
convertir prolina en
hidroxiprolina. Su déficit Sección de la molécula de colágeno (3 cadenas polipeptídicas de
produce escorbuto. 1.000 aminoácidos cada una enrolladas en hélice muy compactas)

Cada cadena posee una secuencia repetitiva de un mismo tripéptido:

Glicina-Prolina-Hidroxiprolina-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp…

«Scorbutic gums». Publicado bajo la licencia Dominio público vía Wikimedia Commons -
http://goo.gl/pE17qK http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Scorbutic_gums.jpg#mediaviewer/File:Scorbutic_gums.jpg.
 ▪ En el año 2002 se ha encontrado que algunas especies utilizan además, en unas pocas
proteínas, dos aminoácidos nuevos: selenocisteína y pirrolisina, que han puesto de manifiesto
mecanismos extras especiales en la síntesis de estas proteínas, que se considera que han
evolucionado a partir del mecanismo general de síntesis proteica utilizado con los 20
aminoácidos universales.

selenocisteína pirrolisina

▪ En el año 2012 científicos del CNRS (Centre National de la Recherche

Scientifique) de Francia construyeron un simulador de cometa artificial
conteniendo en su superficie una serie de compuestos que se
encuentran en el medio interestelar, como el agua, amoniaco y
metanol y lo sometieron a condiciones extremas similares a las
encontradas en el espacio (-200 ° C y en el vacío), mientras lo
sometieron a radiación ultravioleta. Después de diez días, se analizó
con un cromatógrafo de precisión que detectó unos pocos
microgramos preciosos (10.6 gramos) de material orgánico artificial
¡con 26 aminoácidos distintos y 6 diaminoácidos! Estos resultados
clave muestran que las primeras estructuras moleculares de la vida
podrían haberse formado en el medio interestelar, antes de llegar a la
http://www2.cnrs.fr/en/2001.htm
Tierra primitiva a través de la caída de meteoritos y cometas, apoyando
la teoría de la panspermia.
 Teorías sobre el origen de los aminoácidos.

Pero, aparte de estas discrepancias, el uso de sólo 20 tipos de aminoácidos por parte de todos los
seres vivos no se puede deber a la casualidad. Tiene que haber una o más razones para ello. Y se
han propuesto tres hipótesis:
A. Los 20 aminoácidos fueron producidos por procesos químicos en la Tierra antes del origen
Pregunta BI: “Origen de los

de la vida, por lo que todos los organismos los utilizan y siguen utilizándolos. Podrían
haberse utilizados otros aminoácidos, si hubieran estado disponibles en ese momento del
origen de la vida.
B. Los 20 aminoácidos son ideales para fabricar una amplia gama de proteínas, por lo que la
aminoácidos”

selección natural siempre ha favorecido a los organismos que los utilizan y no a los que
hubieran utilizado otros aminoácidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral única que utilizaba
estos 20 aminoácidos. Porque el mecanismo complejo mediante el cual se sintetizan los
polipéptidos en los ribosomas, hace muy difícil para cualquier organismo cambiar el
repertorio de aminoácidos, ya sea mediante la eliminación de los existentes o añadiendo
otros nuevos.

Piensa y responde:
▪ ¿Cuál de las tres teorías es apoyada por las pruebas disponibles actualmente?
▪ ¿Cómo podríamos averiguar si las otras dos hipótesis son ciertas o no y qué tipo de pruebas
deberíamos buscar?
 A. Los 20 aminoácidos fueron producidos por procesos químicos en la Tierra antes del origen de la vida, por lo que todos los
organismos los utilizan y siguen utilizándolos. Podrían haberse utilizados otros aminoácidos, si hubieran estado
disponibles en ese momento del origen de la vida.
B. Los 20 aminoácidos son ideales para fabricar una amplia gama de proteínas, por lo que la selección natural siempre ha
favorecido a los organismos que los utilizan y no a los que hubieran utilizado otros aminoácidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral única que utilizaba estos 20 aminoácidos. Porque
el mecanismo complejo mediante el cual se sintetizan los polipéptidos en los ribosomas, hace muy difícil para cualquier
organismo cambiar el repertorio de aminoácidos, ya sea mediante la eliminación de los existentes o añadiendo otros
nuevos.
Pregunta BI: “Origen de los

¿Cuál de las tres teorías es apoyada por las pruebas disponibles actualmente?
▪ La hipótesis A no se admite ya que no se sabe si en la Tierra prebiótica se encontraban ya esos
20 aminoácidos; los experimentos de simulación y el análisis de los cometas sugieren que otros
aminoácidos debían estar presentes;
aminoácidos”

▪ La hipótesis B no es apoyada, ya que no se sabe si otros aminoácidos habrían sido útiles;

además se ha descubierto que algún otro aminoácido (como la hidroxiprolina) se utiliza
únicamente en unas pocas proteínas, mediante la modificación de uno de los 20 aminoácidos;
▪ La hipótesis C se admite ya que existen otras pruebas del origen común de los seres vivos: todos
los organismos emplean el mismo código genético, utilizan D-monosacáridos y todos también
L-aminoácidos;

¿Cómo podríamos averiguar si las otras dos hipótesis son ciertas o no y qué tipo de pruebas deberíamos buscar?
o Para apoyar la hipótesis A podrían simularse las condiciones prebióticas de la Tierra e intentar
encontrar los aminoácidos que podría haber estado presentes;
o Para la hipótesis B se podría buscar otro planeta donde se ha desarrollado la vida y ver qué
aminoácidos se utilizan; o bien buscar organismos en la Tierra que no utilicen los mismos 20
aminoácidos;
 Las paredes de las bacterias contienen peptidoglicanos o mureína, un compuesto que
contiene azúcares y cadenas pequeñas de aminoácidos. Algunos de estos aminoácidos
son diferentes a los 20 comunes utilizados en las proteínas. Además algunos de ellos
son D-aminoácidos, en vez de los isómeros habituales L-aminoácidos. Discuta si este
hecho constituye una discrepancia significativa que falsa la teoría de que todos los
polipéptidos se forman con los mismos 20 aminoácidos.
Pregunta BI: “Origen de los

No es una discrepancia significativa porque:

▪ Los oligopéptidos no son polipéptidos;
▪ Los aminoácidos del peptidoglicano se unen entre sí en los ribosomas;
aminoácidos”

▪ Se unen entre sí mediante un proceso más simple catalizado por enzimas;

▪ No implica, por tanto, el uso del código genético;
▪ Este mecanismo ha evolucionado por separado del proceso de transcripción del
ADN y de traducción y síntesis de proteínas en los ribosomas.
 5. Diversidad de polipéptidos
Los aminoácidos se pueden unir entre sí en cualquier secuencia, proporcionando una
variedad enorme de posibles polipéptidos.
▪ Los polipéptidos pueden tener cualquier longitud, desde 40 hasta 2.000 ó 10.000 unidades.
▪ Se pueden utilizar 20 aminoácidos distintos.
▪ Hay multitud de combinaciones o secuencias posibles.

Calcula la diversidad de polipéptidos completando los valores que faltan:

Nº de aminoácidos
Nº de secuencias posibles
en el polipéptido
1 20 1
2 20 2 400
3 8.000
4
20 6
20 100 ¡10 130 !

20 aa
 6. Genes y polipéptidos
La secuencia de aminoácidos de los polipéptidos está codificada por los genes.

El número de combinaciones y secuencias posibles de aminoácidos es enorme. Una célula produce

miles de polipéptidos con secuencias distintas, uniendo los aminoácidos uno a uno en los
ribosomas. La información para producir una secuencia u otra de aminoácidos se almacena en los
genes y se traduce en secuencias de aminoácidos en los ribosomas, mediante el código genético.
Tres nucleótidos determinan la colocación de un determinado aminoácido en el polipéptido. Si un
polipéptido tiene 300 aminoácidos, su gen deberá tener al menos 300 x 3 = 900 nucleótidos.
En realidad los genes tienen lotes
extra de nucleótidos que se repiten al
inicio, al final y en la mitad del gen
(intrones). Estas secuencias extra
repetitivas son muy extensas y
ocupan mucho espacio en el ADN,
pero no codifican aminoácidos sino
que tienen otras funciones aún por
descubrir. Si quitamos estos tramos
repetitivos de nucleótidos la
secuencia de nucleótidos restante se
denomina “Marco abierto de lectura”
«DNA ORF» de National Human Genome Research Los polipéptidos se codifican sólo en los exones.
Institute - (ORF en inglés). Un ORF es aquella «Gene» de Courtesy: National Human Genome Research
http://www.genome.gov/Images/EdKit/bio2b_large.gif.
Disponible bajo la licencia Dominio público vía Wikimedia secuencia de nucleótidos que codifica Institute - [1] (file). Disponible bajo la licencia Dominio
público vía Wikimedia Commons -
Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:DNA_ORF.png#
y se traduce en una secuencia de http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Gene.png#med
iaviewer/File:Gene.png
mediaviewer/File:DNA_ORF.png aminoácidos de un polipéptido.
 7. Polipéptidos y proteínas
Una proteína puede consistir en un único polipéptido o en varios polipéptidos unidos
entre sí.
Número de Proteína Función
polipéptidos
1 lisozima Enzima presente en secreciones como el
mucus nasal o en las lágrimas; elimina
bacterias digiriendo el peptidoglicano de sus
paredes celulares.
2 integrina Proteína integral de la membrana plasmática
que establece conexiones entre el exterior y
el interior celular.
3 colágeno Proteína estructural en tendones,
ligamentos, piel y paredes de vasos
sanguíneos; proporciona resistencia y limita
el estiramiento.
4 hemoglobina Proteína transportadora en los glóbulos
rojos de la sangre; enlaza oxígeno en los
pulmones y lo libera en los tejidos donde hay
una baja concentración de oxígeno.

Imágenes de los modelos moleculares tomadas de:

http://www.rcsb.org/pdb/101/structural_view_of_biology.do
 8. Estructura de las proteínas
La secuencia de aminoácidos determina la conformación tridimensional de una
proteína.
La forma tridimensional o conformación de una proteína determina su
función. Las proteínas tienen distintos niveles de estructura: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein
La estructura primaria de una proteína es
su secuencia de aminoácidos, es decir, el
número, tipo y orden en que se
encuentran colocados los aminoácidos en
la cadena polipeptídica. Cada secuencia
está codificada por un gen específico en el
ADN. 1 2 3 4
NH2 Met His Pro Gly
5 6 7 8
Leu Trp Leu Leu

1675 1676 1677 1678

Estructura primaria del colágeno humano con 1678 aminoácidos Met Lys Ser Leu COOH
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/BAA04809.1
¿Cuántos aminoácidos hay en este péptido? ¿Cuál es
el extremo amino y cuál el carboxilo?

http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255amino/polypeptide.gif
 La estructura secundaria de una proteína son los pequeños pliegues repetitivos que se
producen frecuentemente a lo largo de la cadena polipeptídica y que pueden tener forma de
hélice α (cilíndrica) o de lámina plegada β (plana). Se producen por la formación de puentes
de hidrógeno entre los grupos N-H y C=O de los enlaces peptídicos próximos de la propia
cadena. Según la secuencia de aminoácidos se producirán unas estructuras u otras.
Estructura secundaria plana Estructura secundaria cilíndrica

Lámina plegada beta Hélice alfa

En estos modelos no se han representado los grupos R para clarificar la ubicación de los puentes de hidrógeno.
Imagen tomada de Raven, Biology, McGrawHill

Las porinas son proteínas

con forma de canal que La hemoglobina
permiten la difusión de presenta
determinadas moléculas a numerosos
través de la membrana. El
tramos con
canal está delimitado por
cadenas antiparalelas de estructura de
láminas β. hélices α
Hojas plegadas β
«Hemoglobin». Publicado bajo la licencia CC BY-SA 3.0 vía Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Hemoglobin.jpg#mediaviewer/File:Hemoglobin.jpg.
 La estructura terciaria de una proteína son los grandes pliegues que le confieren
una forma tridimensional geométrica. Las proteínas se pliegan y se estabilizan como
consecuencia de las interacciones débiles que se producen entre los propios
aminoácidos:
▪ Atracciones y repulsiones entre los grupos R con cargas eléctricas positivas y
negativas.
▪ Puentes de hidrógeno entre aminoácidos lejanos.
▪ Interacciones hidrófilas e hidrofóbicas con el agua circundante, de modo que los
aminoácidos apolares tienden a colocarse en el interior de la moléculas, y los
polares en la superficie de contacto con el agua.
También se pueden producir enlaces covalentes fuertes entre dos cisteínas
originando puentes disulfuro, que contribuyen a reforzar los grandes pliegues.
Esta forma tridimensional es imprescindible para su adecuado funcionamiento.

Región
Atracció
hidrofóbi
n iónica
ca

Puente disulfuro entre

los grupos R de dos
Puente de cisteínas
hidrógeno
 Modelado del plegamiento de una proteína Inténtelo con plastilina

color
número 10 1 1 2 2

ácido
ejemplo serina lisina cisteína valina
aspártico

Ser Lys Asp Cys Val

propiedad polar carga + carga - con S apolar

Construya el siguiente polipéptido cuya estructura primaria es:

Ser Ser Ser Ser Ser Cys Val Val Lys Ser Ser Asp Ser Ser Cys Ser
Suponiendo que no tenga estructura Tenga en cuenta que:
secundaria proponga cómo se plegaría ▪ Los grupos R polares quedan en el exterior
el polipéptido en agua y cuál sería su ▪ Los grupos apolares en el interior
estructura terciaria? ▪ Los grupos R con carga positiva cerca de los de carga negativa
▪ Se forman puentes disulfuro
Modelado del plegamiento de una proteína

Atracción iónica
Puente disulfuro
Entre aminoácidos con
Enlace S-S entre cisteínas
cargas opuestas

Interacción hidrófoba
Interacción hidrófila Orienta a los aminoácidos apolares hacia
Orienta a los aminoácidos polares hacia el el interior, lejos del agua
exterior, cerca del agua
Foldit: Resolver puzles para la ciencia

Descárgalo y juega:
http://fold.it/portal/

Foldit es un juego de ordenador experimental que consiste en predecir la estructura tridimensional de las
proteínas y su plegamiento a partir de la su secuencia de aminoácidos. Su propósito es encontrar, gracias a
la intuición y la suerte del jugador, las formas naturales de las proteínas que forman parte de los seres
vivos.
Puedes encontrar proteínas en el banco de datos de proteínas y
plegarlas después en Foldit.
http://www.pdb.org
 Según la forma resultante de su estructura terciaria, hay proteínas esféricas
globulares (solubles en agua) y proteínas fibrosas o fibrilares (insolubles).
La queratina es una proteína
fibrilar con estructura terciaria de
forma alargada, presente en la
capa externa o epidermis de la piel
en mamíferos y en uñas, pelos,
plumas y cuernos. Contiene
numerosas cisteínas que forman
puentes disulfuro entre las
cadenas lo que le confiere una
gran dureza.

Dos α-hélices enrolladas

(estructura terciaria)
α-hélice (estructura secundaria)
Queratina

Corte transversal de un pelo Puentes

mostrando la estructura y disulfuro
disposición de la queratina.
 Las proteínas globulares son muy frecuentes en las que la cadena polipeptídica adopta
una forma tridimensional esférica compacta.

La lisozima es una proteína globular enzimática

presente en la saliva, lágrimas y moco que
cataliza la hidrólisis del peptidoglicano o
mureína de las paredes bacterianas, lo que
constituye una barrera contra las infecciones.

La estructura cuaternaria de una proteína se

presenta cuando está formada por más de una
cadena polipeptídica y hace referencia al modo en
que tales cadenas se ensamblan entre sí. Por
ejemplo la hemoglobina está formada por cuatro
La lisozima está formada por una sola cadenas (cuatro subunidades) iguales dos a dos.
cadena polipeptídica. En rojo, los tramos
con α-hélices; en amarillo hojas plegadas
β; en verde tramos sin estructura
secundaria.
«Lysozyme» de Yikrazuul - Trabajo propio. Disponible bajo la licencia
CC BY-SA 3.0 vía Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Lysozyme.png#mediaviewer/
File:Lysozyme.png

«Hemoglobin». Publicado bajo la licencia CC BY-SA 3.0 vía Wikimedia Commons -

http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Hemoglobin.jpg#mediaviewer/File:Hemoglobin.jpg.
• A medida que la proteína se forma en el ribosoma, va adoptando su forma tridimensional.
Hasta ahora se pensaba que el plegamiento era un proceso espontáneo y sencillo, pero
parece que esto no es así y que es más complejo; hay unas proteínas (llamadas
chaperonas) que facilitan que las demás proteínas se plieguen correctamente.

«Protein folding». Publicado bajo la licencia Dominio público vía Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Protein_folding.png#mediaviewer/File:Protein
_folding.png.

Proteína plegada
parcialmente Tapa

Proteína Proteína plegada

chaperona correctamente

En el interior de la cámara se crean, durante unos

segundos, las condiciones hidrófilas necesarias
para que la proteína se pliegue correctamente
 http://goo.gl/difpos
http://goo.gl/SCvmyk

Proteína
Proteína completamente
parcialmente plegada
plegada

Subunidade
s proteicas
Proteína
chaperon
a

http://goo.gl/gb51AD
 9. Desnaturalización de las proteínas.
Desnaturalización de las proteínas por el calor o por desviación del pH del valor
óptimo.
La desnaturalización es un cambio en la conformación tridimensional de la proteína que
conlleva una pérdida (normalmente irreversible) de sus propiedades biológicas. Se puede
producir como consecuencia como consecuencia de la acción del calor o de un cambio del pH.
de la alteración de la estructura secundaria o terciaria
▪ Las altas temperaturas causan desnaturalización ya
que la energía calorífica hace que aumente la Proteína plegada
correctamente
vibración de las moléculas, rompiendo sus
interacciones débiles intramoleculares.
▪ Los cambios de pH, por aumento de la acidez o la
basicidad del medio, causan desnaturalización ya
que los puentes de hidrógeno se rompen.
▪ Los cambios fuertes en las concentraciones iónicas Desnaturalización
de sales también causan desnaturalización.
Proteína
desnaturalizada
Ambos métodos alteran la estructura 3D del sitio
activo, y este cambio es generalmente irreversible, al
menos en las proteínas grandes globulares. Si las
condiciones vuelven a ser las adecuadas algunas
proteínas pueden renaturalizarse.
Las proteínas globulares solubles, como la
ovoalbúmina en la clara del huevo, al
desnaturalizarse se vuelven insolubles y
precipitan. Ello se debe a que los grupos R
hidrofóbicos, que se encontraban en la región
central de la proteína, quedan expuestos al Desnaturalización
agua. Ello ocurre al calentar la clara a 80 °C, o de la ovoalbúmina
al agregar HCl.
al añadirle un ácido, un álcali o una sal.
http://dec.fq.edu.uy/laquimicatealimenta/digestion_proteinas.html

http://www.bionova.org.es/animbio/anim/proteodesnat.swf http://goo.gl/6FaHui
Las proteínas tienen unos determinados rangos de tolerancia de temperatura, pH o de concentración
de sal. Dentro de dicho rango las proteínas funcionan bien, pero fuera de dicho rango se
desnaturalizan y se inactivan.

• La tripsina es una proteína enzimática del jugo gástrico del

estómago que se activa a un pH inferior a 2. Sin embargo las
proteínas de la sangre funcionan bien a pH de 7,4.
• Los organismos termófilos que viven en fuentes hidrotermales
próximas a 100 °C sus proteínas no se desnaturalizan, pero sí lo
hacen si el agua se enfría. Por ejemplo, la ADN polimerasa de la
bacteria Thermus aquaticus que vive en fumarolas y géiseres
volcánicos, es termorresistente y funciona bien entre 50-80 °C y
por dicho motivo se utiliza en biotecnología para clonar ADN en el
laboratorio en la técnica de la PCR (reacción en cadena de la
polimerasa).

Géiser en el Parque Nacional de

Yellowstone

«Thermus aquaticus». Publicado bajo la licencia Dominio público vía Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Thermus_aquaticus.JPG#mediaviewer/File:Thermus
_aquaticus.JPG.
 10. Funciones de las proteínas
Los organismos vivos sintetizan muchas proteínas diferentes con un amplio rango de
funciones.
Las proteínas son las biomoléculas más versátiles de los seres vivos por la gran variedad de funciones que
realizan:
▪ Catálisis: las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas del metabolismo celular. Hay
miles de enzimas diferentes.
▪ Contracción muscular: la actina y la miosina son proteínas que juntas causan la contracción muscular.
▪ Citoesqueleto: la tubulina es la proteína monómera que forma los microtúbulos que dan forma a la
células animal y mueven a los cromosomas durante la división celular.
▪ Flexibilidad y resistencia a la tracción: el colágeno y las proteínas fibrilares fortalecen la piel, tendones,
ligamentos y paredes de los vasos sanguíneos.
▪ Coagulación de la sangre: algunas proteínas del plasma sanguíneo actúan como factores de coagulación
haciendo más espesa la sangre en las heridas.
▪ Transporte de gases y nutrientes: las proteínas de la sangre ayudan en el transporte de oxígeno,
dióxido de carbono y lípidos.
▪ Adherencia celular: proteínas transmembrana permiten que las células en los tejidos permanezcan
unidas.
▪ Transporte de membrana: proteínas transmembrana son utilizadas para la difusión y el transporte
activo de sustancias y para el transporte de electrones durante la fotosíntesis y la respiración.
▪ Hormonas: muchas hormonas, como la insulina, la FSH y la LH son proteínas.
▪ Receptores de señales: proteínas de la membrana que constituyen lugares de unión para hormonas,
neurotransmisores, olores y sabores.
▪ Empaquetamiento del ADN: las histonas en las células eucariotas se encuentran asociadas al ADN y
ayudan a la formación de cromosomas en la mitosis.
▪ Inmunidad: los anticuerpos son proteínas que permiten actuar frente a las infecciones.
 11. Ejemplos de proteínas
Rubisco, insulina, inmunoglobulinas, rodopsina, colágeno y seda de araña como
ejemplos de la variedad de funciones de las proteínas.

• Rubisco es el nombre del enzima en cuyo sitio activo se cataliza la reacción de

fijación del CO2 atmosférico durante la fotosíntesis. Es quizás la proteína enzimática
más abundante en la naturaleza ya que se encuentra presente en las células de
todos los organismos fotosintéticos (plantas, algas, bacterias y arqueas
fotosintéticas). Actúa en la fase oscura de la fotosíntesis (fase independiente de la
luz), en la ruta metabólica conocida como Ciclo de Calvin.
↓CO Rubisco
2
+ glucosa
Compuesto de 6C muy 2 compuestos de 3C
Compuesto de 5C inestable que se rompe
inmediatamente

Rubisco es un complejo proteico

formado por 16 subunidades: 8
grandes (azules y celestes) y 8
pequeñas (rojas y naranjas).
Modelo de Rubisco de
http://www.ars.usda.gov/News/docs.htm?docid=10834&page=3
• La insulina es una hormona que sirve como señal para que muchas células del
cuerpo absorban glucosa ayudando a reducir su concentración en la sangre. Estas
células tienen un receptor específico en su membrana plasmática al cual la hormona
se une reversiblemente. La forma y las propiedades químicas de la insulina se
corresponden con las del sitio de unión de su receptor, de forma que sólo la insulina
se une a él y no otras moléculas. La insulina es secretada por las células β del
páncreas y es transportada por la sangre.

Efecto de la insulina sobre la toma de glucosa y el

Seis monómeros de insulina acoplados con un ion de zinc
en el centro
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• Las inmunoglobulinas son un grupo de proteínas conocidas también como
anticuerpos. Tienen unos sitios en los extremos de los dos brazos que conforman la
molécula en forma de Y que se unen a los antígenos presentes en las bacterias u
otros patógenos. La base de la Y actúa como marcador para que los fagocitos lo
reconozcan y puedan engullir al patógeno. Los sitios de unión son hipervariables. El
cuerpo puede producir un enorme rango de inmunoglobulinas, cada una con un
sitio de unión diferente. Esta es la base de la inmunidad específica frente a la
enfermedad.

Regiones
hipervariables

La inmunoglobulina humana está formada por

cuatro cadenas polipeptídicas: dos pesadas en
azul y dos ligeras en verde. Cada anticuerpo se une a un antígeno específico
«Inmunoglobulina» de Desconocido -
http://blog.wired.com/.shared/image.html?/photos/uncategorize «Anticuerpo» de Gustavocarra - Trabajo propio. Disponible bajo la licencia Dominio público vía
d/2008/08/05/igg_2.png. Disponible bajo la licencia Dominio Wikimedia Commons -
público vía Wikimedia Commons - http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Anticuerpo.svg#mediaviewer/File:Anticuerpo.svg
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Inmunoglobulina.png#m
ediaviewer/File:Inmunoglobulina.png
▪ La rodopsina es una molécula formada por opsina (una proteína) y retinal (pigmento derivado de
la vitamina A, que a su vez deriva de los carotenos naranjas de los vegetales) que abunda en las
membranas de las células fotorreceptoras de la retina del ojo llamadas bastones.

El retinal es un pigmento sensible a la luz;

Opsina
Retinal
(en colores) cuando capta un fotón cambia de forma y
(en negro) hace que la opsina también cambie y se
transmita un impulso nervioso al cerebro. La
rodopsina de los bastones es responsable de
la visión en blanco y negro cuando hay poca
iluminación.

Bastón
Cilio conector
Segmento interno Segmento externo

Discos membranosos
con rodopsina

Cono

Cono Bastón
▪ La seda de araña es un filamento compuesto de proteínas
(fibroínas) elaboradas en unas glándulas especiales que las
arañas poseen en el extremo del abdomen en unos
apéndices denominados hileras. Las glándulas, que son
móviles, generan diferentes tipos de sedas, cada una un
filamento, que se combinan y forman el hilo de seda, cuya
resistencia es similar a la del acero y al kevlar. La proteína
es secretada en estado líquido y se endurece al contacto
con el aire. La seda la utilizan las arañas para la caza
(telarañas) e inmovilización de presas, reproducción
(nidos), desplazamiento, etc.

http://www.infovisual.info/02/051_es.html

http://www.astrographics.com/GalleryPrintsIndex/GP2017.html
La estructura primaria de la fibroína contiene segmentos ricos en
glicina y otros ricos en alanina; los primeros son más amorfos y
flexibles, mientras que los segundos son muy rígidos (con
alineamiento estrecho en láminas β); esta combinación confiere a
la seda de araña su extraordinaria resistencia y sobre todo su
tenacidad (puede absorber mucha energía, por ejemplo, de un
impacto, sin romperse) y que sea aplicable en varias industrias,
incluyendo la biomedicina para suturas y regeneración de
órganos, chalecos antibalas, vallas y parachoques y para la
fabricación textil.

Anatomía interna de la araña. Tomado de Hickman y «Seda-estructurab» de Pozitron - Trabajo propio. Disponible
bajo la licencia CC BY-SA 3.0 vía Wikimedia Commons -
otros, “Integrated Principles of Zoology”. McGraw-Hill. http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Seda-
estructurab.png#mediaviewer/File:Seda-estructurab.png
 12. Proteomas
Cada individuo tiene un proteoma singular.
El proteoma es el conjunto de proteínas producidas por una célula, un tejido o un organismo; mientras que
el genoma es el conjunto de sus genes.
Para averiguar cuántas proteínas diferentes se producen se extraen muestras de mezclas de proteínas que
luego son separadas mediante alguna técnica como electroforesis en gel, espectrofotometría de masas, etc.
Mientras que el genoma de un organismo es siempre el mismo, el proteoma es variable, ya que no siempre
se están sintetizando todas las proteínas y diferentes células tienen distintos proteomas.
Dentro de una misma especie, diferentes organismos
tienen muchas similitudes en su proteoma, pero también
diferencias, lo que permita identificar molecularmente
unos de otros. Gemelos idénticos tienen inicialmente el
mismo proteoma, pero con el tiempo y la edad se
diferencian. Un mismo individuo puede presentar
diferencias en su proteoma en distintos momentos según
se activen o se inactiven sus genes o esté afectado por
alguna enfermedad.

"2D electrophoresis" by National Institute of Health - Center for Cancer Research

Nanobiology Program, National Institute of Health. Licensed under Public Domain "Coomassie-2D-Gels" by w:de:User:Caspardavid -
via Wikimedia Commons - http://de.wikipedia.org/wiki/Bild:Coomassie-2D-
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:2D_electrophoresis.png#mediaviewer/Fil Gels.jpg. Licensed under CC BY-SA 3.0 via
e:2D_electrophoresis.png Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Cooma
ssie-2D-Gels.jpg#mediaviewer/File:Coomassie-
2D-Gels.jpg
Mentalidad internacional

A partir de un enlace, reflexionan acerca de la nota informativa:

“Qué estudia la proteómica”

http://www.equiposylaboratorio.com/sitio/contenidos_mo.php?it=3800
Pregunta TdC:

El desarrollo de las técnicas moleculares requiere

inversiones financieras. ¿Deberían compartirse los
conocimientos cuando las técnicas desarrolladas en una
parte del mundo son más aplicables en otra?
METACOGNICIÓN

¿Qué sabía antes?

¿Qué aprendimos?
¿Cómo lo aprendí?
¿Qué dificultades se presentaron?
¿Qué necesitamos para seguir mejorando?
ACTIVIDADES

 Grupo 1: Dibuja un aminoácido, rotula sus partes, explícalos y

describe como se forma un enlace peptídico.
 Grupo 2: Explica la diversidad de aminoácidos
 Grupo 3: Explica el texto y responde las preguntas de la
diapositiva 13.
 Grupo 4: Describe las estructuras de las proteínas
 Grupo 5: Explica las formas que adopta la estructura terciaria
de las proteínas (26, 27 y 28)
 Grupo 6: ¿Cómo se produce la desnaturalización de las
proteínas?
 Grupo 7: Explica las funciones de las proteínas y describe dos
proteínas
 Grupo 8: Explica qué es la proteoma