ESTRUCTURA DE

LAS PROTEINAS
SOLLEDER CASTILLO INGRID JENNIFER
VII CICLO
■ Una proteína es un polipéptido formado por mas de 50
aminoácidos.
■ La organización de una proteína viene determinada por
cuatro niveles estructurales: estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
■ Cada una de ellas viene determinada por la anterior.
■ Cada proteína posee una única estructura tridimensional.
■ La información contenida en la secuencia de aminoácidos
determina la estructura de la proteína.
■ La función depende de su estructura tridimensional.
 ESTRUCTURA PRIMARIA.
■ Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. indica que
aminoácidos la constituyen y en que orden se disponen en la
cadena.
■ La función esta directamente relacionada con la secuencia de
aminoácidos y la forma que adoptan en el espacio.
■ El extremo inicial de la proteína es el extremo con el grupo
amino (extremo n-inicial) y el extremo final será aquel cuyo
aminoácido tiene el grupo carboxilo libre (extremo c-
terminal)
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
■ Es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio.
■ Los enlaces no peptídicos tienen una determinada capacidad
de giro mientras que los peptídicos son bastante rígidos. Esto
hace que la cadena polipéptidica adopte una disposición
espacial estable que es la estructura secundaria.
 TIPOS DE ESTRUCTURA
SECUNDARIA
■ 1. - hélice: queratina.
■ 2. Hélice del colágeno.
■ 3. Conformación 
■ Lamina plegada.
 ESTRUCTURA EN -HÉLICE

■ Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente

sobre si misma con un giro dextrógiro. Se debe a la formación
espontánea de enlaces por puente de hidrógeno entre el oxígeno
del –co de un aminoácido y el hidrógeno del –nh del cuarto
aminoácido siguiente.
■ Estos enlaces de hidrógeno hace que todos los oxígenos
queden orientados en el mismo sentido y todos los hidrógenos
de los grupos –nh queden orientados en sentido contrario. Se
forma una hélice que presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.
 ESTRUCTURA DE LA HÉLICE DEL
COLÁGENO.
■ La hélice del colágeno es una disposición especial que se
enrolla de forma levógira y es mas alargada que la alfa hélice,
es debido a la presencia del aminoácido prolina y de
hidroxiprolina.
■ Los radicales de estas dos moléculas hace que se forme una
hélice más distendida, que presenta tres aminoácidos por
vuelta.
■ El colágeno es una proteína formada por tres hélices que
originan una superhélice. se unen por medio de enlaces
covalentes y puentes de h.
 CONFOMACIÓN 
■ La cadena de aminoácidos forma una cadena distendida en forma de zigzag,
no hay enlaces de h entre aminoácidos próximos.
■ Si la cadena se repliega se pueden establecer enlaces de h entre segmentos
distantes que debido al plegamiento quedan próximos.
■ Esta disposición puede dar lugar a una lamina en zigzag muy estable llamada
-lamina plegada.
■ La fibroina o -queratina de la seda.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

■ Es la disposición que adopta en el espacio la estructura

secundaria cuando se pliega sobre si misma y origina una
conformación globular.
■ Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en
el exterior.
■ Se establecen enlaces entre los radicales de los aminoácidos.
 TIPOS DE ENLACES

■ Enlace disulfuro.
■ Enlace de hidrógeno.
■ Interacciones iónicas.
■ Fuerzas de van der walls.
■ Interacciones hidrofóbicas.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA.

■ La presentan las proteínas formadas por dos o más cadenas

polipéptidicas con estructuras terciarias idénticas o no
unidas por enlaces débiles o a veces covalentes. cada cadena
se llama protomero.
Conclusión:
 BIBLIOGRAFIA

■ Bibliografía
http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/Prottem.html
■ Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y
Michael M. Cox. Cuarta edición.
■ Harper's Illustrated Biochemistry ( Robert K. Murray y otros). ISBN 0-
07-138901-6. 26ª edición.
■ http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm
■ http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm
Gracias por su
atención, buen
inicio de semana
para todos 