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• Cada subunidad es asimétrica a la otra, pero en conjunto guardan una gran simetría en
base a sus interacciones.
• Simetría helicoidal.
Interacciones proteína - proteína homotipicas
• Simetría icosaédricos
Interacciones proteína - proteína
• La fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la
estabilización de las proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la
energía liberada al formar el enlace.
Puentes de Hidrógeno -3 a –6
Hidrofóbico -0,5 a –3
Interacciones proteína - proteína
• Enlaces por puente disulfuro:
Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para formar una cistina,
unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se conocen con el nombre de puentes
disulfuro. -CH2-S-S-CH2-.
Interacciones proteína - proteína
• Enlaces salinos:
Los aminoácidos básicos y ácidos de las proteínas presentan carga a pH fisiologico. Los a.a
Glu y Asp presentan carga (-) ; y aminoácidos básicos His, Lys, Arg que presentan carga (+).
• La fuerzas de interacción electrostáticas, se conoce con el nombre de enlace salino.
• Estos grupos cargados se encuentran en la superficie de la proteína, y determinan el correcto
plegamiento de esta.
Interacciones proteína - proteína
• Puentes de hidrógeno
En la estructura de las proteínas hay diferentes tipos de enlaces por puentes de hidrógeno,
dependiendo de los átomos que intervienen en el mismo:
• Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica.
• Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de agua de solvatación.
• Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del esqueleto polipeptídico.
• Los átomos del esqueleto polipeptídico: la mayoría de los puentes de hidrogeno están
formados por los grupos amino (N-H) y carbonilo (C=O).
Interacciones proteína - proteína
• Interacciones hidrofóbicas
Intervienen en el correcto plegamiento de la proteína.
Las uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior hidrofóbico de la proteína, donde la
mayoría de cadenas laterales puede asociarse estrechamente y se encuentran protegidas
de las interacciones con el disolvente.
Este tipo de interacciones ayudan a mantener la estructura tridimensional de las
proteína.
Interacciones proteína - proteína
• Fuerzas de Van der Waals
Son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los
átomos, de manera que existe una distancia en que la atracción es máxima.
Esta distancia se encuentra en lo que se conoce con el nombre de radios de Van der
Waals.
Son un componente importante en la estructura de las proteínas porque su número es
importante.
• Dos o más polipéptidos
pueden actuar
recíprocamente para
formar una estructura
cuaternaria.
• Las interacciones que estabilizan las cadenas polipeptídicas
plegadas en las proteínas con múltiples subunidades son:
puentes salinos o interacciones electrostáticas,
puentes de hidrógeno, fuerzas de van der waals,
interacciones hidrófobas y en ocasiones, enlaces
disufuro.
• Existen diferentes proteínas de importancia biológica que
adoptan la forma de dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.
Cualquiera de estos complejos constituyen la estructura
cuaternaria; son también llamados estructuras
oligoméricas y pueden formarse de subunidades de
proteínas que pueden ser iguales o diferentes.
Clasificación de proteínas
• Solubilidad
– Globulares Simples y globulares conjugadas
Enzimas
Enzimas catalizadores biológicos
Enzimas: funcionan como catalizadores biológicos, acelerando las
reacciones metabólicas y en condiciones compatibles con la vida.
• Todas las enzimas son proteínas, pero no todas las proteínas son
enzimas.
• No se altera ella misma en el proceso global.
• Aumentan la velocidad de reacción (ejem; catalasa H2O2 H2O
+ O2 Vel. 1000 millones de veces mas ).
Enzimas
• Las enzimas son generalmente proteínas globulares que
pueden presentar tamaños muy variables, desde 62
aminoácidos 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2500
presentes en la sintasa de ácidos grasos (presenta 7 centros
catalíticos).
• Reducen el ΔG de la
reacción.
• No se consume durante la
reacción.
• Facilita la reacción en
condiciones extremas.
Los catalizadores biológicos
son:
• Proteínas (enzimas).
• RNA (ribozimas).
Centro activo
Las enzimas son especificas por
sus sustratos (a veces varios
sustratos)