ENZIMAS ALOSTRICAS

Son enzimas con mltiples subunidades, tienen estructura cuaternaria.

Una consecuencia de las subunidades mltiples es que cada subunidad

cataltica individual tiene su propio centro activo.

Por lo tanto, una enzima con estructura cuaternaria puede unir ms de

una molcula de sustrato, por ejemplo:

- Una Hemoglobina une 4 tomos de Oxgeno.

 ENZIMAS ALOSTRICAS
Cambian de
Alostrico: Forma conformacin:
diferente u otro R (Relajada o
sitio activa) y T (Tensa
o inactiva)

Unin del Sustrato

Centro activo
al

No todas las
enzimas son Unin de Centro
alostricas. molculas alostrico
reguladora o (uniones no
moduladora covalentes)
ENZIMAS ALOSTRICAS
Son invariablemente
protenas con mltiples
lugares activos.

Homoalosterismo:
Cooperatividad de unin del
sustrato.

Heteroalosterismo:
Regulacin de su actividad
por otras molculas
efectoras.

Moduladores positivos: Se
unen a la Enzima alostrica
y la activan.

-Moduladores Negativos :
Se unen a la Enzima y
disminuyen su actividad, la
inhiben.
 ENZIMAS ALOSTRICAS

En el caso simple de una enzima alostrica, con una conformacin activa y otra inactiva, el cambio en la
velocidad de reaccin, con el incremento de la concentracin de sustrato, es tpicamente una curva en
forma de S, Sigmoidea.
 ENZIMAS ALOSTRICAS

Las dos conformaciones que pueden adoptar son interconvertibles

R es la forma
ms activa
porque se une
al sustrato con
ms afinidad.

Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <=> T .

 ENZIMAS ALOSTRICAS
Unin de efectores a las subunidades reguladoras

Las enzimas alostricas

pueden tener tambin
subunidades reguladoras
que unen molculas
reguladoras:
- Inhibidores o,
- Activadores.

A los activadores
y los inhibidores
se les llama en
general
P
"efectores". R Conformacin
Inhibidores
O inactiva
M
U
E
V Conformacin
Activadores E activa
N
 ENZIMAS ALOSTRICAS

La cantidad de enzima activa e inactiva es dependiente de las concentraciones

relativas de sustrato e inhibidor, como sugiere el siguiente diagrama.
 ENZIMAS ALOSTRICAS
Regulacin de la eficacia cataltica: Control alostrico
Unin no covalente a ligandos: Enzimas alostricas
Control
alostrico:

Protenas con
Cooperatividad. estructura
cuaternaria.

Mas de un
Cinticas
centro activo y
sigmoides.
cataltico.

Actividad regulada por

moduladores alostricos,
unin no covalente.

Ejemplos de Enzimas alostricas monomricas:

Ribonucletido difosfato reductasa y Piruvato-UDP-N-acetilglucosamina
transferasa; la mayora son oligomricas.
 ENZIMAS ALOSTRICAS

Cuando la concentracin de sustrato se incrementa, el

sustrato se une a la enzima y dispara el cambio de
conformacin hacia la conformacin activa de la enzima.

Al alcanzar la suficiente
concentracin de sustrato En presencia de
para disparar el cambio inhibidor, se
hacia la conformacin requiere mayor
activa, el sustrato se une concentracin de
cooperativamente (curva sustrato para que la
con forma-S) y la misma enzima cambie a su
velocidad mxima se conformacin
alcanza, en presencia o activa.
ausencia de inhibidor.
 ENZIMAS ALOSTRICAS
Animacin que muestra los cambios conformacionales de una enzima
alosterica, en este caso el 1 modulador heterotrpico negativo y el 2 es
positivo

Moduladores positivos: Se Moduladores Negativos :

unen a la Enzima alostrica Se unen a la Enzima y
y la activan. disminuyen su actividad, la
inhiben.
 ENZIMAS ALOSTRICAS
Las enzimas alostricas por lo tanto, poseen, adems del centro activo, un centro alostrico
donde se une un efector, un activador o un inhibidor.