DRA.

ROCIO ALONSO
LAS PROTEINAS
 Son macromoléculas
constituidas por un gran
número de unidades
estructurales (los
aminoácidos), unidos entre sí
por enlaces peptídicos.
Características
 Son los compuestos orgánicos más abundantes,
representando el 50% del peso seco de los tejidos.
 Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de
la presencia y/o actividad de estas sustancias.
 Contienen Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno y
casi toda poseen también Azufre.
 El contenido de N representa 16% de la masa total de una
molécula. (6.25)
 Forman obligadamente soluciones coloidales con sus
propiedades particulares.
 Por hidrólisis se escinden en sus unidades fundamentales
(aminoácidos)
Según el Numero de Aminoácidos
se Clasifican en:
 Dipeptidos combinación de 2 aa
 Tripeptido combinación de 3 aa
 Oligopéptidos con menos de 12 aminoácidos
 Polipéptidos con más de 12 y menos de 60.
 Proteínas con más de 60.
 La diversidad de las proteínas se debe tanto al
número y tipo de aminoácidos como al orden de estos
en la cadena. Como se conocen 20 aminoácidos
corrientes distintos, con n aminoácidos se pueden
obtener 20 n secuencias distintas.
 La selección natural se ha encargado de elegir
las funcionales y eliminar las que no son útiles. No hay
ninguna proteína esencial, aunque si algunos
aminoácidos.
 Las proteínas son sustancias complejas, formadas por
la unión de ciertas sustancias más simples llamadas
aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de
los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los
animales herbívoros reciben sus proteínas de las
plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o
de los animales, pero las proteínas de origen animal
son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se
debe a que, de los aminoácidos que se conocen, que
son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles
para la vida, y es en las proteínas animales donde éstas
se encuentran en mayor cantidad.
 Existen Proteínas Conjugadas, unidas a porciones No
Proteicas (Grupos Prostéticos). A esta categoría
pertenecen las Glicoproteínas (asociados con HC), Las
Nucleoproteínas (con AN), Las Lipoproteínas (con
Grasas) y Las Cromoproteínas, que tienen como Grupo
Prostético un Pigmento. Dos Ej. De Cromoproteínas
son la Hemoglobina y la Mioglobina, en las cuales el
Grupo Prostético es el HEM, un compuesto Orgánico
que contiene Hierro y que se combina con Oxigeno.
SON COMPUESTOS (BIOMOLECULAS) QUE LLEVAN EN
SU CARBONO A UN GRUPO ÁCIDO, CARBOXILO
(COOH), Y UN GRUPO BÁSICO, AMINA (NH2)., UN H Y
UN RADICAL «R» (POR EL CUAL SE DISTINGUEN)
UNIDO AL CARBONO ALFA.
Los cuatro se sitúan en los vértices de un tetraedro en el que
el carbono se situaría en el centro.
 La estructura general de un aminoácido se establece
por la presencia de un carbono central alfa unido a: un
grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral
(azul).
 donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada
aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-
aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un
átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos
susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula
prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que
se encuentra ionizado.
AA. Clasificación.
Alifáticos Neutros con Alifáticos Neutros con
Cadena no Polar Cadena Polar no Ionizable

 GLICINA
 ALANINA  SERINA
 VALINA  TREONINA
 LEUCINA
 ISOLEUCINA
 TIROSINA.
 CISTEINA  ASPARAGINA
 PROLINA  GLUTAMINA
 FENILALANINA
 TRIPTOFANO
 METIONINA
AA. Clasificación. Cont.
Neutros Aromáticos Con Azufre

 Fenilalanina  Cisteína
 Tirosina  Metionina
 Triptófano
AA. Clasificación. Cont.
Ácidos Dicarboxilicos Básicos

 Acido aspártico  Lisina

 Acido Glutámico  Arginina
 Asparragina  Histidina
 Glutamina  Prolina
 Los nombres de los aa se abrevian utilizando las tres
primeras letras de la Nomenclatura Inglesa.
 Dos de los aa contienen un Átomo de Azufre (Cisteina,
Metionina), dos moléculas de ella pueden formar un
Puente Disulfuro (-S-S-). Esta Unión es de tipo Covalente.
 La combinación de los aa para formar una Molécula
Proteica se produce de modo tal que el grupo NH2 de un aa
se combina con el grupo COOH del aa siguiente, con
perdida de una Molécula de Agua. La combinación –NH-
CO- se conoce con el nombre de Unión Peptídica. La
Molécula formada mantiene su carácter Anfoterico por que
siempre contiene un grupo NH2 en un extremo (Amino
Terminal) y un grupo COOH en el otro extremo (Carboxilo
Terminal), además de los residuos laterales Básicos y
Ácidos.
 OTROS AMINOÁCIDOS
 Todos los aminoácidos presentados participan en la
constitución de proteínas. Algunos suelen sufrir
modificaciones por adición covalente de diferentes
grupos.
 Ejemplos: en el colágeno la hidroxilisina (OH en
carbono 5). Hidroxiprolina, Fosfoserina y gama
carboxiglutámico.
 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS
PROTEINAS
 La Organización de una Proteína viene definida por
Cuatro Niveles Estructurales denominados: Estructura
Primaria, Estructura Secundaria, Estructura Terciaria y
Estructura Cuaternaria.
 Cada una de estas Estructuras informa de la
disposición de la anterior en el espacio.
 1. ESTRUCTURA PRIMARIA
 Es la secuencia de aa. de la proteína que forman la
Cadena Proteica.
 Tal secuencia determina los demás Niveles de
Organización de la Molécula.
 Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica
y el orden en que dichos aas. se encuentran.
 La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.
 2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Es la disposición de la Secuencia de Aminoácidos en el
espacio. Los aas a medida que van siendo enlazados
durante la Síntesis de Proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria.
 Deriva de la posición de determinados aas en su Cadena.
 Existen Dos Tipos:
1. La a(alfa)-hélice : tienen una forma cilindrica en ella la
Cadena Polipeptidica se enrolla en torno a un cilindro
imaginario debido a que se forman Puentes de Hidrogeno
entre los Grupos Amino de algunos aas y los Grupos
Carboxilo de otros situados cuatro posiciones mas adelante.
 Conformación Beta (Hoja Plagada B): en ella la
Molecula adopta la configuracion de una Hoja Plagada
debido a que se unen, mediante Puentes de Hidrogeno
Laterales, Grupos Amino con Grupos Carboxilo de la
misma cadena Polipeptidica.
 3. ESTRUCTURA TERCIARIA
 Es consecuencia de la formación de nuevos Plegamientos en las
Estructuras Secundarias Hélice Alfa y Hoja Plagada B, lo que da
lugar a la configuración Tridimensional de la Proteína.
 La Estructura Terciaria informa sobre la disposición de la Estructura
Secundaria de un Polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación Globular.
 Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de Enlaces entre los Radicales R de los Aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. El Puente Disulfuro entre los Radicales de Aminoácidos que tiene
Azufre.
2. Los Puentes de Hidrógeno.
3. Los Puentes Eléctricos
4. Las Interacciones Hifrófobas.
 FORMA DE LAS PROTEINAS SEGÚN EL
PLEGAMIENTO QUE ADOPTA
GLOBULARES FIBROSAS
 LAS CADENAS SE ORDENAN
 LA MOLÉCULA SE PLIEGA
PARALELAMENTE FORMANDO
SOBRE SÍ MISMA PARA FIBRAS O LÁMINAS
FORMAR UN CONJUNTO EXTENDIDAS. (PREDOMINIO
COMPACTO SEMEJANTE A DE EJE LONGITUDINAL)
UN ESFEROIDE U OVOIDE.  EN GENERAL PARTIPAN EN
 EN GENERAL DE FUNCIONES DE SOSTEN O
ESTRUCTURALES.
ACTIVIDAD FUNCIONAL.
 SE FORMAN A PARTIR DE
 SE FORMA TANTO A CADEMAS POLIPEPTIDICOS(O
PARTIR DE HELICES ALFA DE TRAMOS PROTEICOS) CON
COMO DE HOJAS PLGADAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
B, O DE UNA TIPO HELICE ALFA
COMBINACION DE AMBOS. ESCLUSIVAMENTE.
4. ESTRUCTURA CUARTENARIA
 Esta Estructura informa de la Unión , mediante
Enlaces Débiles ( No Covalentes) de varias Cadenas
Polipeptídicas con Estructura Terciaria, para formar un
Complejo Proteico. Cada una de estas Cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de Protómero.
 El número de Protómeros varía desde dos como en la
Hexoquinasa, cuatro como en la Hemoglobina, o
muchos como la Cápsida del virus de la Poliomielitis,
que consta de 60 unidades Proteícas.
 Resulta de la combinación de dos o mas Polipeptidos,
lo que origina Moléculas de gran complejidad. Por Ej:
la Hemoglobina es el resultado de la Integración de
Cuatro Cadenas Polipetidicas.