Bioquímica

Proteínas

Prof. Dr. Tarcizio José dos Santos Filho

2019.1
Composição Química da Célula
Aminoácidos
Formação da Ligação Peptídica
Ligação Peptídica
 Ligação Peptídica

• Cadeia principal - formada pela união dos aminoácidos

- presença da ligação peptídica
•Grupamento N-terminal (NH3+ livre)
C- terminal (COO- livre)
•Resíduos de aminoácidos
•Radicais dos aminoácidos - ligados a cadeia principal
- radicais são responsáveis pelas
propriedades dos peptídios
Proteínas
 Estrutura Primária
• É a sequência de aminoácidos ligadas pela
ligação peptídica
 Estrutura Secundária
• É a disposição espacial que adquire a cadeia
principal da cadeia polipeptídica.
Hélice a
 Hélice a
A a-hélice é mantida pelas ligações de H que se formam entre
átomos de duas ligações peptídicas próximas
Alguns Exemplos:
 Folha b
A folha b pregueada é mantida por ligações de H que se dispõem
perpendicularmente a cadeia principal.
Folha b
Folha b
Exemplos:
Exemplos:
 Estrutura Terciária
•Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos
aminoácidos.
 Estrutura Terciária
•Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos
aminoácidos.
 Interações que Mantém a
Estrutura Terciária

• Iônicas ou Salinas
• Hidrofóbicas
• Ligações de Hidrogênio
• Ligações Covalentes
• Forças de Van der Waals
 Estrutura Quaternária
• Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas
interagem.
• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados.
• É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio
e por interações do tipo hidrofóbico

subunidades

Proteína dimérica
 Desnaturação de Proteínas

É a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas

Proteína
ativa

Proteína desnaturada
 Agentes Desnaturantes

 Físicos
• Alterações de temperatura
• Raio X
• Ultra-som

 Químicos
• Ácidos e bases fortes
• Detergentes
• Uréia
• 2-Mercaptoetanol HS-CH2-CH2-OH
 Propriedades de uma Proteína
Desnaturada
• Redução da solubilidade

• Aumento da digestibilidade

• Perda da atividade biológica

 Proteínas Estruturais

 Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e

muscular, da pele, dos cabelos e das unhas.

Colágeno, Elastina, Queratina

 Proteínas Motoras

 Proteínas responsáveis pelo transporte intracelular e

pela motilidade do sistema contrátil muscular.

Actina,
Miosina,
Troponina e
Tropomiosina
Proteínas Motoras
Proteínas de Membrana

Complexo II (Succinato-Ubiquinona Q redutase)

 Hormônios proteicos

• Hormônio do Crescimento (GH)

191 aminoácidos - 2 pontes dissulfeto
- Sintetizado nos somatótrofos da pituitária anterior
- Promove a proliferação de tecidos mesodérmicos
(osso, cartilagem, músculo)

• Insulina
51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por 2 pontes
dissulfeto
- Sintetizado nas células b do pâncreas
- Um dos principais hormônios que regula metabolismo
 30

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
ESPECÍFICAS

Bioquímica Clínica - Prof. Tarcizio J.S. Filho, M.Sc

 Propriedades 31

- As proteínas normalmente estão listadas na ordem de duas mobilidades eletroforéticas

em géis de agarose em pH 8,6.

- A maioria das proteínas plasmáticas é sintetizada no fígado, com poucas exceções (ex.:
Imunoglobulinas) e lá também é catabolizada a maioria delas.

- Após uma lesão, algumas proteínas plasmáticas apresentam alteração em suas

concentrações, resultante de uma resposta ou REAÇÃO DE FASE AGUDA. As proteínas que
se alteram nesses casos são conhecidas como PROTEÍNAS DE FASE AGUDA (APP).
Essa resposta pode ser POSITIVA ou NEGATIVA, e as proteínas listadas como APP+ ou APP-.

APP + APP-
α1-Antitripsina Transtirretina
α1-Glicoproteína Ácida Albumina
Haptoglobina Transferrina
Ceruloplasmina
C3 e C4
Proteína C-Reativa
Bioquímica Clínica - Prof. Tarcizio J.S. Filho, M.Sc
 32
ALBUMINA

- Proteína mais abundante do plasma sanguíneo e altamente solúvel em água, por sua alta
carga negativa em pH fisiológico.

- Constitui até 2/3 das proteínas plasmáticas totais.

- Sintetizada no fígado, atua como repositório móvel de aminoácidos para incorporação a

outras proteínas.

- Importante transportador de várias substâncias pelo plasma, tais como tiroxina, bilirrubina,
penicilina, cortisol, estrogênio, ácidos graxos livres, warfarina, cálcio, magnésio e outros íons
metálicos, heme e fosfolipídios.

- Meia vida de +/- 17 dias  importante para o monitoramento de curto prazo da glicemia
média (ensaio da frutosamina)

APP-

Bioquímica Clínica - Prof. Tarcizio J.S. Filho, M.Sc

 33
ALBUMINA

- Sua principal função é manter a pressão osmótica coloidal, tanto nos espaços vasculares
quanto extravasculares.

AUMENTO
Raro, como na desidratação (aumento relativo)

REDUÇÃO
• Secundária à desnutrição
• Cirrose: A redução na síntese hepática em hepatopatias é compensada pela produção
policlonal das imunoglobulinas (fração Ɣ)
• Síndrome Nefrótica (perda pela urina, albuminúria maciça): compensada pela α2-
macroglobulina

•Outras:
- Analbuminemia (deficiência genética rara)
- Inflamação (hemodiluição, consumo pelas células, síntese reduzida)
- Perda GI
- Má nutrição
- Edema e ascite
Bioquímica Clínica - Prof. Tarcizio J.S. Filho, M.Sc
 34
ALBUMINA

Análise Laboratorial:
Feita por métodos automatizados de ligação a corantes, usando os corantes VERDE DE
BROMOCRESOL ou PÚRPURA DE BROMOCRESOL.

VALORES DE REFERÊNCIA: 3,5-5,5 g/dL (50-60%)

Obs.:
- A α1-fetoproteína é um análogo da albumina, sendo uma das primeiras α-globulinas a
aparecer no soro de mamíferos durante o desenvolvimento do embrião.
- Também é a proteína sérica dominante no início da fase embrionária.
- Ela reaparece no soro de adultos durante certas patologias, tais como Carcinomas
Hepatocelulares.

Bioquímica Clínica - Prof. Tarcizio J.S. Filho, M.Sc