MEDICINA VETERINARIA

La medicina veterinaria es la rama de la medicina que se ocupa de

la prevención, diagnóstico y tratamiento de enfermedades,
trastornos y lesiones en los animales.
 BIOLOGIA
La palabra Biología fue incorporada al lenguaje a partir de los trabajos
de Gottfried Reinhold Treviranus (Biologie oder Philosophie der lebenden Natur)
Jean Baptiste de Lamarck en 1802( Hidrogeología).
La biología (del griego bíos, vida, y -logía, tratado, estudio, ciencia) objeto de
estudio: los seres vivos y, más específicamente, su origen, su evolución y sus
propiedades: nutrición, morfogénesis, reproducción, patogenia, etc.
 VIDA: Relación Biología, Química y Física
De acuerdo a las propiedades de la materia:
Morfología: estudia la forma y estructura.
Fisiología: estudia las funciones.
Evolución: estudia el proceso de transformación en los
seres vivos.

Todas las formas de vida están compuestas por células, que están basadas en:
• Bioquímica: que es la química de los seres vivos.
• Genética: estudia la herencia biológica, todos los organismos perpetúan sus caracteres
hereditarios mediante el material genético.
• Ecología: Estudia la relación de los seres vivos con el medio, y con otros seres vivos.
• Taxonomía: Clasificación de los seres vivos. Los biólogos intentan clasificar todas las formas de
vida. Esta clasificación científica refleja los árboles evolutivos (árboles filogenéticos) de los
diferentes organismos.
 VIDA: Relación Biología, Química y Física
De acuerdo al tipo de organismo estudiado:
Microbiología: Estudio de los microorganismos.
Bacteriología: Bacterias.
Micología: Hongos (Mohos y levaduras).
Virología: Virus. Los virus no son seres vivos.
Protozoología: estudio de los protozoarios
ZOOLOGIA: estudio de los animales.
Helmintología: estudia gusanos.
Entomología: estudio de insectos.
Malacología: estudio de moluscos.
Ictiología: estudio de los peces.
Anfibiología: estudio de los anfibios.
 VIDA: Relación Biología, Química y Física

Herpetología: estudio de los reptiles.

Ornitología: estudio de las aves.
Mastozoología: estudio de los mamíferos

El principio central de la biología: EVOLUCIÓN: Lamarck: las formas de vida no son creadas ni permanecen inmutables
Clasificación de los seres vivos.-
Sistema Whittaker(1969):
clasificación de los 5 reinos
El sistema de Whittaker, el de los cinco reinos se cree ya desfasado. Entre las ideas
más modernas, 1977 Carl Woese clasifica el árbol de la vida en el sistema de los 3
dominios

Los miembros de las

Archaea no son
patógenos de humanos

Eucariota - Plantas, animales, hongos, cromistas (algas y

plancton) y protistas.
Archaea - Microbios que viven en ambientes extremos.
Eubacteria - Todas las demás bacterias.
Y el más actual propuesto por Thomas Cavalier – Smith 1998: El cual divide a los seres vivos en 2
Imperios y 6 Reinos:
• semejanzas y diferencias podemos notar que:

En esta clasificación se determina si

las células poseen núcleo o no, así
como las diferencias en el exterior de
las células. Hay también una serie de
"parásitos intracelulares" que, en
términos de actividad metabólica son
cada vez "menos vivos", por ello se
los estudia por separado de los
reinos de los seres vivos, estos serían
los:
Virus, Viroides, Priones
 QUIMICA CELULAR
Bioelementos.- Llamados tb. Elementos biogenésicos o biogénicos Son los elementos que entran en la
composición química de los seres vivos.
Los que serán objeto de nuestro estudio son los que se encuentran de manera natural en los
seres humanos por lo que les llamaremos Bioelementos.
Del total que existen en los seres humanos tan solo 6 de ellos ocupan mas del 97% así
tenemos:
O=65% N=3% C=18% S=0,3% H=10% P=1%

Se divide en 3 grupos:

OTROS=14 pueden considerarse

comunes para casi todos(Oligoelementos)
Funciones de algunos bioelementos
Primarios o macro-bioelementos: C,H,O,N,P,S 97%

N:Forma parte de proteínas dentro de los aminoácidos y forma parte de los ácidos nucleicos
en las base nitrogenadas.
P: en nucleótidos, coenzimas, fosfolípidos y en sales.
S: en AA metionina y cisteína y en coenzima A.

Secundarios o micro-bioelementos: conformando el 3% total de nuestras células se

encuentran formando sales minerales
Ca: en huesos y dientes, interviene en coagulación sanguínea, contracción muscular y en las
sinapsis nerviosas.
Mg: en la clorofila, cofactor enzimático, estructura de huesos y dientes.
Na y K: intervienen en eq. Ácido-base (Na= principal catión Extra celular y K=
principal catión IntraCelular), eq. osmótico, contracción muscular.

Oligoelementos: Poco, algunos menos del 0,1% pero son fundamentales necesarios para
nuestro organismos
Cu: componente de la hemocianina.
Fe: en la hemoglobina, mioglobina, citocromos, transferrina, catalasa, peroxidasa y es un
cofactor enzimático.
Co: vitamina B-12. cianocobalamina. Evita la anemia
I: Hormonas tiroideas.
F: Endurece el esmalte de los dientes
Zn: Es un cofactor enzimático.

BIOMOLÉCULAS
INORGÁNICAS ORGÁNICAS
• Gases • Glúcidos
• Lípidos
• Sales • Proteínas
• Agua • Ácidos nucleicos
Gases
• OXÍGENO (O2) Presente mayormente en forma molecular.
– Constituye el 20% de la atmósfera.
– En la respiración celular, forma el agua.
– En la fotosíntesis, se libera a partir de la fotólisis del agua.
• DIÓXIDO DE CARBONO (CO2): Gas más soluble en agua, se encuentra mayormente en forma de
bicarbonato.
– Se le encuentra en el aire atmosférico, representa menos del 1%
– Se forma como producto de la respiración celular aeróbica de los seres vivos así como por la
actividad volcánica
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-

• NITRÓGENO (N2):
– Constituye el 79% del aire atmosférico.
– Tiende a fijarse en la naturaleza formando compuestos inorgánicos u orgánicos como nitratos,
nitritos y proteínas.
• OZONO (O3):
– Es un gas oxidante, estable sólo a temperaturas muy altas.
– Se encuentra en la estratosfera y al absorber los rayos UV más nocivos, constituye la defensa más
eficaz para el mantenimiento de la vida en la tierra.
lullolo62@hotmail.com
Sales minerales:
Se presentan de 3 maneras en los seres vivos:
1. Precipitadas: constituyen estructuras sólidas insolubles. Ej. Fosfato de calcio.
2. Disueltas: en forma de iones, (dan lugar a cationes y aniones).
3. Asociadas: se unen a sustancias orgánicas, como proteínas, lípidos y carbohidratos. Ejem: fosfoproteínas
(caseína, vitelina). Fosfolípidos (Lecitina, cefalina)
Son compuestos químicos formados por un metal y un no metal.
En función de su solubilidad se distinguen 2 tipos:
– Sales solubles en agua: se encuentran disociadas formando iones o electrolitos.

Iones negativos (aniones)

- = = - -
Cl , PO4 , CO3 , HCO3 , I . Estos iones mantienen un grado de salinidad
Iones positivos (cationes) constante dentro del organismo.
+ + ++ ++ ++
Na , K , Ca , Fe , Mg , etc.

– Sales insolubles en agua: forman estructuras sólidas. Función: esquelética

–ejemplos
 Ejemplos:

CaCO3 : Concha de moluscos

Ca3 (PO4)2 + CaCO3 depositados sobre

el colágeno, constituyen los huesos.

SiO2 (cuarzo): Diatomeas y gramíneas

lullolo62@hotmail.com
• Funciones de las sales:
– Forma estructuras esqueléticas: hidroxiapatita (huesos y dientes),
carbonatos (concha de caracol), fosfatos (huesos).
– Estabiliza dispersiones coloidales: por adsorsión solubiliza
moléculas insolubles en agua
– Equilibrio osmótico: Mantener un grado de salinidad en el medio
interno.
– Equilibrio ácido-base: fosfatos y bicarbonatos(soluciones
amortiguadoras).
Agua
• Biomolécula más abundante de la tierra
y de los seres vivos.
• Representa el 75-80% de volumen
celular y el 63% del volumen humano:

- 40% en los líquidos intracelulares.

- 15% en el líquido intersticial (entre las
células).
- 8% como líquido libre en el interior del
Aparato Circulatorio.
• En la célula se encuentra en 2 formas:
– Libre: 95% del agua celular.
– Ligada: 5% del agua celular, se encuentra
hidratando a las moléculas.
• Estructura molecular del agua: El agua es una
molécula polar (es un dipolo), pues tiene un extremo
negativo y uno positivo, es decir dos polos.
• Puentes de hidrógeno:
– Es la fuerza electrostática entre el núcleo de
hidrógeno de una molécula de agua y el par de
electrones no compartidos de otras.
– En el hielo cada molécula de agua se une a otras 4
moléculas y en estado líquido el número es un
poco menor, promedio 3,5.
• Funciones:
– Solvente universal
– Transporte
– Termorreguladora
– Medio de reacciones químicas
– Amortiguadora lubricante
– Equilibrio ácido-base
– Interviene en el equilibrio osmótico.
• Propiedades:
1. Solvente de moléculas biológicas:
 gracias a su naturaleza bipolar
 y su capacidad de formar puentes de hidrógeno
 disuelve alcoholes, glúcidos, aminoácidos y proteínas
cargados y sales minerales.
2. Elevada fuerza de cohesión y adhesión:
 Gracias a los puentes de hidrógeno
 La gran fuerza de adhesión y cohesión es responsable del
fenómeno de capilaridad.
 Capilaridad : A este fenómeno se debe en parte el ascenso
del agua desde las raíces hasta las hojas a través de los
vasos del xilema.
BUEN DISOLVENTE
ALTA FUERZA DE COHESIÓN Y
ADHESIÓN = CAPILARIDAD
3. Propiedades Térmicas
– Alto calor específico: Para elevar sólo 1ºC la Tº de un litro
de agua le hace falta 1000 calorías.
Esto le permite ser un buen termorregulador.
– Alto punto de ebullición: Temperatura a la cual un
líquido cambia de estado físico. En el agua es a 100ºC
– Alto Punto de fusión: Temperatura a la cual una
sustancia pasa del estado sólido a líquido. En el agua es
de 0ºC .
4. Alta tensión superficial: se manifiesta como la
resistencia a la ruptura que ofrece la superficie libre
del agua. Se debe a la formación de los enlaces
puentes de H.
 Potencial de hidrogeniones: pH
• el pH es una escala que mide el grado de acidez de
una solución. Mide la concentración de iones H+ .

+
pH = - Log [H ]

A mayor concentración de H+ la solución es más ácida y el pH disminuye (se

aprox. a cero)
• El pH no tiene unidades;
se expresa simplemente
por un número.
Cuando una solución es
neutra, el número de
hidrogeniones iguala al
número de hidroxilos.

pH + pOH = 14
• Escala del pH: es un indicador del grado de acidez o
alcalinidad de una solución o sustancia. Las soluciones
pueden ser:
– Ácidas: pH menor de 7
– Alcalinas o básicas: pH mayor de 7
– Neutras: pH igual a 7.00
Sistemas tampón o buffer:
Mantienen el pH constante, consisten en un par ácido-base conjugada que actúan como dador y aceptor
de protones, respectivamente.
Tampones típicos son el par amoníaco-catión amonio, ácido acético anión acetato,
anión carbonato-anión bicarbonato, ácido cítrico anión citrato.
Por ejemplo A NIVEL INTRACELULAR : TAMPÓN FOSFATO
Cuando hay exceso de hidrogeniones en el medio intracelular:
El fosfato ácido se une con ellos y se forma el fosfato diácido.

H+ + HPO4-2 H2PO4-
Fosfato ácido: HPO4-2 Fosfato diácido: H2PO4-

Cuando aumentan los iones hidroxilo, el fosfato diácido libera H+ para formar agua:
TAMPON PROTEINATO
Está formado por las proteínas coloidales, que poseen capacidad de amortiguamiento:
Debido a sus grupos amino y carboxilo.

A NIVEL EXTRACELULAR: Tampón Bicarbonato:

• Es el más común y de gran importancia en la sangre humana.

BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
Proporción en que se encuentran las
biomoléculas en una célula
Glúcidos Sales
(1%)
(1%) Lípidos
(2 – 3%)

Proteínas
(10 – 20%)

H2O (70 – 80%)

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 CARBOHIDRATOS
•También llamados Glúcidos, Hidratos de Carbono y comúnmente Azucares o almidones
Caracteristicas: Formadas básicamente por C, H, O. fórmula empírica CnH2nOn en donde n es el
número de C ejem: la glucosa n=6 por tanto su fórmula molecular es: C6H12O6
•En todos los Glúcidos siempre hay un grupo carbonilo es decir un C unido a un O mediante un
doble enlace (C=O), que si esta en un extremo es un grupo aldehído(-CHO), y si se sitúa en otra
posición es un grupo cetónico (-CO-) el C que porte esta función se le llama C anomérico.
•Según su estructura química: Los átomos de C están unidos
a grupos alcohólicos (-OH) llamados también radicales
hidroxilo y a radicales hidrógeno(-H).
•Son alcoholes polihidroxílicos (más de un OH) pueden
tener 2 o más grupos alcoholicos y un grupo aldehídico o
cetónico, es decir son: polihidroxialdehidos o
polihidroxicetonas que pueden unirse entre ellos por
enlaces covalentes y originar polímeros
 Los glúcidos se clasifican en función de su estructura, en dos grandes grupos: osas y ósidos

Funciones de los Glúcidos:

•Energética: Principal combustible energético; brindan del 60 al 70 %, su
valor calórico es de 4Kcalx gr.
•Reserva: Se almacena en forma de Glucógeno(Animales) y Almidón
(Vegetales)
•Estructural: Formando pared celular de vegetales(celulosa), exoesqueleto de insectos(quitina), para
la formación de ácidos nucleicos(ribosa y desoxirribosa).
Desde el punto de vista de su grado de polimerización, los carbohidratos se clasifican en:
Monosacaridos u Osas:
•Son los glúcidos más sencillos que existen, incapaces de hidrolizarse (descomponerse
enzimáticamente) en carbohidratos más simples. Lo hacen por síntesis de deshidratación. Son
solubles en agua y tienen poder reductor debido al grupo carbonilo (aldehído o cetona), que puede
oxidarse y dar un grupo ácido (-COOH).
•Constituyen las unidades o monómeros, a partir de las cuales se formarán los demás glúcidos.
•De sabor dulce. Llevan la terminación OSA
•Presentan un solo monómero de 3 a 7 carbonos: Triosas, Tetrosas, Pentosas, Hexosas, Heptosas (ya
sean aldosas o cetosas).
•Las Hexosas son las más abundantes
Triosas: (Aldotriosa también llamada gliceraldehido), tiene dos isómeros, es decir, dos formas, en los
cuales varía el acomodo de la molécula ligada al carbono central: cuando el radical hidróxilo (OH) está
hacia la derecha, tenemos el D-gliceraldehído, y si el hidróxilo está a la izquierda, entonces será el L-
gliceraldehído.

(Cetotriosa También llamada dihidroxiacetona), o DHA, de igual manera toma el nombre D ó

L según la posición del(OH)
Tetrosas: C4H8O4:
Eritrosa (Aldotetrosa).
Eritrulosa (Cetotetrosa).
Pentosa: C5H10O5:
Ribosa, Arabinosa, Xilosa (aldopentosas).
Ribulosa y Xilulosa (cetopentosas).

Hexosas C6H12O6:
Glucosa, Manosa, Galactosa, Talosa (Aldohexosas).
Fructosa (Cetohexosa).

Heptosas C7H14O7:
Heptulosa (Cetoheptosa)
Ósidos (u oligosacáridos)
•formados por la unión de pocos monosacáridos (cadenas de 2 a 10 monosacáridos) La unión de
monosacáridos se realiza a través de un enlace especial que libera una molécula de agua y que se llama
enlace glucosídico. Los más representativos: disacaridos, trisacáridos, tetrasacaridos, pentasacaridos y
ciclodextrinas.
•Enlace glucosídico: resulta de la reacción de los grupos OH (oxhidrilo) de dos monosacáridos, liberándose
una molécula de agua. Puede ser de tipo alfa o beta según la posición del grupo oxidrilo del Carbono 1 si
es opuesto al CH2OH(hacía abajo) es alfa y si se encuentra en el mismo lado que el grupo CH2OH es beta
•Pueden ser Holósidos formados por varios monosacáridos
Heterósidos formados por monosacáridos y otras moléculas distintas a los Glúcidos, como pueden ser
lípidos, que forman glucolípidos, o prótidos, que pueden formar glucoproteínas, entre otros, llamados
“agluconas”
Los Holósidos se clasifican en Oligosacáridos y en Polisacáridos.
Entre los Oligosacaridos tenemos:
Disacaridos:
•Enlace entre monosacaridos Glucosídico
•Es la unión de 2 monosacaridos con la perdida de una molécula de agua
•Presentan sabor dulce, son hidrolizables, reductores excepto Sacarosa y Trehalosa, solubles
•En el lugar donde dos monosacaridos entran en contacto y reaccionan(C en el que reaccionen) según la
posición del grupo OH de dicho C, se originan 2 anómeros(alfa y beta)
 DISACÁRIDOS
Maltosa: glucosa + glucosa, alfa 1-4
Libre: en cebada y por hidrólisis del almidón.
Isomaltosa: glucosa + glucosa, alfa 1-6
No libre: por hidrólisis del almidón
Celobiosa: glucosa + glucosa, beta 1-4
No libre: por hidrólisis de la celulosa
Trehalosa: glucosa + glucosa, alfa 1-1
Libre: en hemolinfa de insectos
Lactosa: galactosa + glucosa, beta 1-4
Libre: en la leche
Sacarosa: glucosa + fructosa, alfa 1-2
Libre: en caña de azúcar, sorgo, remolacha, es el
más cariogénico.
TRISACÁRIDOS: Formado por 3 monosacaridos
Melicitosa: F + G + G en miel
Rafinosa: Gal + G + F en remolacha
Panosa: G + G + G hidrólisis parcial de la amilopectina
Maltotriosa: G + G + G hidrólisis parcial de la amilosa
TETRASACÁRIDOS:
Estaquiosa: Gal + Gal + G + F legumbres y soya
PENTASACÁRIDOS:
Verbascosa: Gal + Gal + Gal + G + F
CICLODEXTRINAS: Oligosacaridos ciclicos que se obtiene por
hidrólisis del almidon, las principales (α dextrinas 6 glucosas, β
dextrinas de 7 y las ɣ dextrinas por 8. se usan en industria
farmacéutica para aumentar la solubilidad de algunos farmacos en
agua
Polisacáridos: más de 10 monosacáridos, son no dulces, hidrolizables, no solubles y no reductores.
Importancia pueden servir como reservas energéticas o función estructural. La función que cumplan
es determinada por el tipo de enlace entre los monosacárido formadores.

Clasificación
• Homopolisacáridos • Heteropolisacáridos
simples – Mureína
– Almidón: vegetal – Hemicelulosa
– Glucógeno: animal – Mucopolisacáridos:
– Celulosa • Ac. Hialurónico
– Dextranos • Condroitin sulfato
– Inulina • Queratán sulfato
– Arabana • Dermatán sulfato
Derivados (de la glucosa) • Heparán sulfato
– Quitina (heparina)
– Pectina
HOMOPOLISACÁRIDOS

SIMPLES

DERIVADOS

HETEROPOLISACÁRIDOS
HOMOPOLISACARIDOS
ejemplo los presentes en los vegetales como el almidón sustancia de reserva de energía en los vegetales, este
polisacárido está compuesto por otros polisacáridos la Amilosa y la Amilopectina ambas formadas por monómeros de
glucosa.
ENTONCES:
Almidón: Constituido por Glucosa. Presenta 2 cadenas: Amilosa (lineal, 10 a 20% y da reacción azul al yodo) y
Amilopectina (ramificada, 80 al 90% y da reacción rosa violeta al yodo).

Forma que presentan en la Naturaleza

GLUCOGENO
Constituido por Glucosa. Se almacena en hígado y músculos.enlaces α 1-4 y en las ramificaciones enlaces α
1-6

Glucogeno

En la Naturaleza lo observamos con muchas mas ramificaciones que la amilopectina

CELULOSA: Constituido por Glucosa. Presente en la pared celular de vegetales.

QUITINA Polisacárido de función estructural pero en este caso presente en los animales más específicamente los
invertebrados (exoesqueleto)

N-acetil –D-Glusosamina

y podemos ver como se unen

PRINCIPALES HETEROPOLISACÁRIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA:
Hemicelulosa: Constituido por Xilosa (aldopentosa), Manosa o Galactosa (aldohexosas).
Presente en la pared celular vegetal.

Ac. Hialurónico: Constituido por N-acetilglucosamina y Ac. Glucorónico. Presente en el tejido conjuntivo, líquido
sinovial de las articulaciones, cápsula de bacterias, etc.

Heparina: Constituido por Ac. Galacturónico, idurónico, glucosamina y N-acetilglucosamina.

Es anticoagulante.
 LIPIDOS

Son un grupo de compuestos heterogéneos, que incluye grasas, aceites, esteroides, ceras. Están
formados por C,H,O y también pueden presentar N , P, S. Sus principales características:
•Insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos (éter, cloroformo, benceno, formol, acetona).
•representan la mayor fuente de energía para el organismo, presentes tanto en el tejido animal como
vegetal.
•Los lípidos deben representar entre el 25 – 30% del valor calórico total, 1 gr. de lípidos aporta 9 kcal.
Clasificación
Componentes: Los lípidos tienen 2 componentes
Alcoholes: El alcohol mas abundante y el más común en los lípidos es el glicerol o glicerina.
seguido de la esfingosina en esfingolípidos y glucolípidos, miricilo en ceras
Ácidos grasos: Son ácidos orgánicos que poseen un solo grupo carboxilo con numero par de carbonos. Los
más abundantes presentan de 16 a 18 C.
Funciones de los lípidos:
Estructural: Determinados lípidos como fosfolípidos y colesterol entre otros conforman las
capas lipídicas de las membranas. Estos recubren y protegen los órganos.
Reserva: Los lípidos conforman una reserva energética. 1 gramo de grasa produce 9
kilocalorías en el momento de su oxidación. Dentro de los ácidos grasos de almacenamiento
se encuentran principalmente los triglicéridos.
Transportadora: Los lípidos, una vez absorbidos en el intestino, se transportan gracias a la
emulsión que produce junto a los ácidos biliares.
Biocatalizador: Los lípidos forman parte de determinadas sustancias que catalizan funciones
orgánicas como hormonas, prostaglandinas, vitaminas lipídicas.
Energética: Brindan del 20 al 30% su valor calórico 9.3kcalxgr.
Reguladora: A través de las hormonas esteroideas (estrógenos, testosteronas etc.).
Termoaislante: Por el tejido adiposo (Trigliceridos).
Estas funciones metabólicas se producen a expensas de las grasas alimenticias (metabolismo exógeno) y
de las grasas depositadas en el organismo (metabolismo endógeno).
Propiedades físicas de los lípidos:
Propiedades químicas Y físicas sirven para entender como actúan y como pueden ser aprovechadas por el
organismo de acuerdo al tipo de ácido graso que se trate.
• Tienen la propiedad común de ser relativamente insolubles en agua y solubles en solventes no polares:
como éter, cloroformo entre otros.
Carácter anfipático: Propiedad que presentan ciertos lípidos, los cuales contienen una parte
hidrófila(cabeza), es decir que atrae al agua y otra parte hidrófoba( cola) que repele al agua.

Punto de fusión: Esta propiedad depende de la cantidad de carbonos que exista en la cadena
hidrocarbonada y del número de enlaces dobles que tenga esa cadena. Mayor será el punto de fusión
cuanto más energía sea necesaria para romper los enlaces, es por ello que las grasas saturadas tiene un
punto de fusión más alto que las insaturadas.
Propiedades químicas de los lípidos:

Esterificación: Es una reacción en la cual un ácido graso se une a un alcohol, mediante un enlace
covalente. De esta reacción se forma un éster, liberando agua.
La esterificación es de gran importancia, ya que es la reacción que emplean las células para fabricar
sus grasas y acumularlas como sustancias de reserva; después pueden descomponerlas por
la reacción inversa de hidrólisis, que es catalizada por las enzimas denominadas lipasas, que liberan el
glicerol y los ácidos grasos para seguir descomponiéndolos y así obtener la energía requerida. A las
lipasas también se les encuentra en los jugos digestivos de los animales.

Saponificación: Es una reacción en la cual un ácido graso se une a una base dando una sal de ácido
graso(jabon), liberando una molécula de agua.
Explicación de la acción detergente de los jabones; se debe a su tendencia a formar micelas. En la
superficie, al contacto con el agua, quedan los extremos iónicos de la sal, grupos carboxilo ionizados,
mientras las cadenas hidrofóbicas apolares se orientan hacia el centro, atrapando partículas
insolubles, como restos de suciedad o gotas de grasa.
Enlace Ester: Es el enlace
característico de los lípidos y se
forma al reaccionar el grupo
carboxilo del ácido graso y el
oxhidrilo del alcohol, liberando
una molécula de agua
Clasificación de los Lípidos:

Clasificación de los Lípidos

LÍPIDOS SAPONIFICABLES LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES

Lípidos simples • Lípidos derivados
– Esteroides
Acilglicéridos – Terpenos o isoprenoides
Céridos o ceras – Eicosanoides
Lípidos complejos
Fosfoglicéridos
Esfingolípidos
Heterolípidos
Glucolípidos
Lipoproteínas
 LIPIDOS SAPONIFICABLES

Lipidos Simples (Hololipidos):

• En su composición sólo intervienen el carbono, hidrógeno y oxigeno(C,H,O).
Se clasifican en:
Grasas y Ceras
A) TRIACILGLICEROLES o TRIGLICERIDOS:

Se distinguen tres tipos de estos lípidos:

Los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso, los diglicéridos, con dos moléculas de
ácidos grasos, los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos (estos se almacenan en tejido
adiposo).
Los más abundantes e importantes los triglicéridos también llamados triglicéridos o grasas neutras, son
los lípidos más abundantes en los organismos vivos y están formados por la esterificación de tres
moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerol (alcohol).
Lípidos Simples: AG + R-OH
Glicéridos (acilglicéridos):
glicerol + 1, 2 ó 3 AG unidos por enlace éster.
Grasas sólidas: glicerol + AG saturados
Grasas líquidas: glicerol + AG insaturados
Tipos de glicéridos:
Monoglicéridos AG
AG
Diglicéridos
AG
Triglicéridos: grasa neutra.
OBESIDAD AG
• Son lípidos saponificables, es decir lípidos formados por la unión de un alcohol con uno o
varios ácidos grasos. Solamente son saponificables aquellos lípidos que poseen ácidos grasos
en su estructura molecular.
• Las principales funciones de los triacilgliceroles, es la de constituir la reserva más grande de
energía en el organismo humano y la única que permite la sobrevida durante el ayuno
prolongado y la función nutricional.
• Los triglicéridos son los constituyentes principales de los aceites vegetales y las grasas
animales, tienen densidades menores que el agua por lo que flotan sobre ella y pueden ser
sólidos o líquidos a temperatura ambiente. Cuando son sólidos se les denomina "grasas", y
cuando son líquidos se les llama "aceites". Las diferencias entre ellas dependen del número de
átomos de carbono y de dobles enlaces de los ácidos grasos.
Tipos de ácidos grasos: Saturados e Insaturados(mono y poliinstaurados)

1. Ácidos grasos saturados (AGS)

• Sólo tienen enlaces sencillos entre átomos de carbono adyacentes; no contienen dobles
enlaces, lo que les confiere una gran estabilidad y la característica de ser sólidos a temperatura
ambiente.
• Los AGS predominan en los alimentos de origen animal, aunque también se encuentran en
grandes cantidades en algunos alimentos de origen vegetal como los aceites de coco, palma y
palmiste, también llamados aceites tropicales. Ejem: el ácido esteárico (C18:0)

2. Ácidos grasos monoinsaturados (AGM)

• Son aquellas que tienen un solo doble enlace de carbono en la molécula. Por ejemplo ácido
omega 9 y el ácido oleico (C18:1) principal componente del aceite de oliva.
3. Ácidos grasos poliinsaturados (AGP):
• Con dos o más dobles enlaces que pueden reaccionar con el oxígeno del aire aumentando la
posibilidad de enrranciamiento de la grasa.
• Los pescados y algunos alimentos de origen vegetal, como los aceites vegetales, líquidos a
temperatura ambiente, son especialmente ricos en AGP. Ejem: El ácido linoleico (C18:2) se
encuentra en cantidades apreciables en el aceite de girasol, el ácido omega3(pescados) y ácido
omega6 también de importancia.
Clasificación de los ácidos grasos
AG SATURADOS(-) • AG INSATURADOS(=)
2. ác. acético – Palmitoleico 16:1 (9)
4. butírico
– Oleico 18:1 (9)
6. caproico
8. caprílico – Linoleico 18:2
10. cáprico
(9,12)
12. Láurico – Linolénico 18:3
14. Mirístico (9,12,15)
16. Palmítico – Araquidónico 20:4
18. Esteárico (5,8,11,14)
20. araquídico – Nervónico 24:1
22. Behémico (15)
24. lignocérico
B) Ácidos Céridos(ceras):
Es otro lípido simple. La unión de las distintas moléculas de céridos forma láminas impermeables
que sirven de protección a muchos tejidos y formaciones dérmicas, evita la desecación y la
humedad. Se les encuentra en plumas de aves, hojas , tallos , panales, frutos, cerumen, etc. Ejem.
de céridos: Palmitato de miricilo, Lanolina, Cutina, Suberina.
Lípidos Compuestos(Heterolipidos):
Además del C,HO presentan N, P, S. Ejem: Fosfolípidos, glucoesfingolipidos, sulfolipidos,
aminolipidos.N, P, S o glúcidos; estructura- AG + R-OH + S. química(componente adicional)
tenemos:

FOSFOLÍPIDOS.- Están formados por cadenas de ácidos grasos unidos a un glicerol(alcohol) que
contiene un grupo fosfato (ácido fosfórico) en su carbono y moléculas nitrogenadas. Este fosfato
generalmente contiene otro grupo polar que frecuentemente contiene un átomo de nitrógeno
con carga eléctrica positiva presentando así características anfipáticas. Al derivarse de la glicerina
recibien el nombre de fosfoglicéridos y al producirse de la esfingosina adquieren el nombre
de esfingolípidos.
Son anfipáticos:
cabeza hidrofílica
cola hidrofóbica.
Importante componente de las membranas biológicas.
GLUCOLÍPIDOS:
Los glucolípidos son esfingolípidos formados por una ceramida (esfingosina + ácido graso)
unida a un glúcido, careciendo, por tanto, de grupo fosfato. Se localizan en la cara externa de
la bicapa de las membranas celulares donde actúan de receptores.
Al igual que los fosfoesfingolípidos poseen ceramida, pero a diferencia de ellos, no tienen
fosfato ni alcohol en su molécula. Se encuentran en las bicapas lipídicas de todas las
membranas celulares y son especialmente abundantes en el tejido nervioso; el nombre de los
dos tipos principales de glucolípidos manifiesta este hecho:
Cerebrósidos.- Son glucolípidos en los que la ceramida se une un monosacárido (glucosa o
galactosa) o a un oligosacárido.
Gangliósidos.- Son glucolípidos en los que la ceramida se une a un oligosacárido complejo en
el que siempre existe ácido siálico.
 LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES:

LIPIDOS DERIVADOS:
Son aquellos que no poseen ácidos grasos en su molécula por tanto, no intervienen en reacciones de
saponificación. Se clasifican en terpenos, esteroides como el colesterol y prostaglandinas.
Terpenos.-
Juegan un rol importante en la medicina tradicional y en los remedios herbolarios. Los terpenos de las
plantas son extensamente usados por sus cualidades aromáticas ya que constituyen un grupo importante
de los aceites presentes en hojas, semillas, flores, madera, musgos, líquenes y algas. En las plantas
forman los pigmentos vegetales, las resinas y algunas hormonas vegetales. Están presentes en las
esencias del eucalipto, mentol, limoneno, geraniol, alcanfor, vainilla; en los sabores del clavo, jengibre,
las vitaminas A, K y E; los carotenoides que son pigmentos fotosintéticos de zanahorias,
betabel, pimientos morrones, tomates, limones etc.
Esteroides
Los esteroides son lípidos no saponificables derivados del estradiol, que son cuatro anillos
fusionados de carbono que posee diversos grupos funcionales (carbonilo, hidroxilo con
carácter anfipático) por lo que la molécula tiene partes hidrofílicas e hidrofóbicas.
Entre los esteroides más destacados se encuentran los ácidos biliares, las hormonas sexuales,
las corticosteroides, la vitamina D y el colesterol. El colesterol es el precursor de numerosos
esteroides y es un componente más de la bicapa de las membranas celulares. Esteroides
Anabólicos son las substancias sintéticas basadas en hormonas sexuales masculinas
(andrógenos) que promueven el crecimiento de músculos (efecto anabólico) así como también
en desarrollo de las características sexuales masculinas (efecto andrógeno). Colesterol: forman
parte de membranas orgánicas.
Prostaglandinas:
Derivan del ácido prostanoico y del Araquidonico. Estimulan la coagulación
sanguínea, cicatrización de heridas, reducción de la secreción de jugos
gástricos, etc.
PROTEINAS
•Proteína deriva del griego cuyo significado es “lo primero”.
•Las proteínas son las macromoléculas que más abundan después del agua
dentro de la célula, indispensables para la formación y reparación de músculos
y tejidos. regular los fluidos corporales como la orina y la bilis
•Representan alrededor del 15% de las calorías ingeridas diariamente. Cada
una de ellas tiene una función específica, pero no todas son iguales. La función
es debida a su estructura química, la cual varía ya que poseen una estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
•Casi todos los procesos biológicos dependen de la presencia de proteínas.
Características:
•Son solidas, insípidas, termolábiles, no dializan.
•Forman dispersiones coloidales debido a su tamaño, representan más del 50%
de peso seco de la célula.
Dato importante la diferencia entre proteína y péptido se considera como límite el
peso molecular de 10000 daltons. Considerando entonces como proteínas a todas
aquellas cadenas polipeptidicas que lo sobrepasen y como péptido a aquellas que
se encuentren por debajo de dicho peso molecular.
Como se clasifica a las proteínas?
En el caso de las proteínas, al ser moléculas muy complejas existe una gran
diversidad de criterios para agruparlas. Dentro de los más utilizados: a) la función
biológica que cumplen b)Composición química b) la estructura.
Funciones Biológicas de Las Proteínas.
Existe una amplia variedad de funciones. La secuencia de aminoácidos será la
responsable de las funciones que cumplan las proteínas.
a)Función estructural. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares y por ende de todo el organismo. El colágeno y la elastina son proteínas
que en el tejido conjuntivo, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo, forman
las fibras colágenas y elásticas que representan aproximadamente un 30% de la
proteína total del cuerpo aunque tiene muy poco valor alimenticio.
la queratina: uñas, cabello, pelo de animales, escamas de los reptiles, plumas de
las aves. En las células del sistema musculoesquelético la actina y miosina inducen
deslizamientos entre los sarcómeros, provocando las contracciones musculares.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc., o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
Función reguladora u hormonal. Algunas hormonas son también proteínas. Las
hormonas son fabricadas por las células glandulares y son transportadas por la
sangre para que puedan actuar sobre otras células del organismo. Por ejemplo la
insulina, la vasopresina, la oxitocina, la tiroxina, la hormona del crecimiento, etc.
La insulina es necesaria para aprovechar los azúcares en el organismo, sin ella la
concentración de azúcares aumenta en sangre desencadenando la diabetes
mellitus que afecta actualmente a buena parte de la población
mundial. La vasopresina regula la absorción de agua en el
riñón. La oxitocina regula la secreción de leche materna, produce contracciones
del útero al momento del parto y algunas actitudes relacionadas con el afecto y
cuidado de la descendencia.
Función defensiva e inmunológica. Las más importantes son las inmunoglobulinas
de la sangre que desempeñan funciones protectoras en el organismo ya que
reconocen moléculas u organismos extraños, y cuando se unen a ellos facilitan su
destrucción debido al sistema inmunitario.
Estas proteínas son anticuerpos, se forman como respuesta del organismo a la
presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan. En
algunos insectos se forman toxinas que son sus proteínas de defensa, pero que
pueden llegar a causar la muerte de los organismos que sufren sus
consecuencias. Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina).
Función de reparación. Cuando el organismo sufre alguna herida, solo puede
repararla si cuenta con las proteínas necesarias de reparación en la escala de lo
pequeño. Si existe una hemorragia, las proteínas participan en el proceso de la
coagulación frenando la pérdida de sangre, produciendo fibrinógeno, fibrina y
finalmente un coágulo. Cuando los procesos de reparación se desequilibran, las
células pueden funcionar mal, morir o producir enfermedades como diabetes,
Parkinson, cáncer.
Función de transporte. Algunas de las proteínas encargadas del transporte son: la
hemoglobina que transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados, la
hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados, la mioglobina
transporta oxígeno en los músculos, las lipoproteínas transportan lípidos por la
sangre los citocromos transportan electrones.
Función de reserva energética. Las proteínas grandes, generalmente con grupos
fosfato, sirven para acumular y producir energía necesaria para la movilización del
organismo en sistemas y músculos.
Función síntesis de Enzimas (catalizadores biológicos) Participan en la síntesis de
enzimas que catalizan la síntesis de ácidos grasos.
Clasificación de proteínas
Por el tipo de proteínas (según su composición química):
1.Proteínas Simples u holoproteínas: Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse)
sólo producen aminoácidos Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno
(globulares y fibrosas).
2.Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Consisten en proteínas simples
combinadas con algún componente no proteico. (Los grupos no proteicos se llaman
grupos prostéticos) .
Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Son proteínas combinadas con ácidos
nucleicos. Ejem: Cromatina(ADN+Histonas) Virus (ADN o ARN+capside cubierta de
proteínas de los virus).
Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas
combinadas con carbohidratos. Ejem:Las glándulas salivales y las glándulas
mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas.
Las glicoproteínas se dividen en dos categorías principales, las intracelulares y las
secretoras. Las glicoproteínas intracelulares están presentes en las membranas
celulares y tienen un papel importante en la interacción y el reconocimiento de la
membrana. Algunos ejemplos de glicoproteínas secretoras son: glicoproteínas
plasmáticas, segregaciones del hígado, tiroglobulina, segregaciones de las
glándulas tiroideas, inmunoglobulinas, segregaciones de las células plasmáticas,
ovoalbúmina, segregaciones por el oviducto de la gallina, ribonucleasa, la enzima
que descompone el ARN y la desoxirribonucleasa, la enzima que descompone el
ADN.
Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas
con un radical que contiene fosfato su grupo prostatico es el ácido fosfórico,
distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. Unos ejemplos de
fosfoproteínas son la caseína de la leche, vitelina(yema del huevo), pepsina
(degrada proteínas).
Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas con un pigmento el cual
vendría a ser el grupo prostético. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los
pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, las flavoproteínas y los
citocromos.
Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos, su grupo prostético
lipidos. Hay cuatro tipos de lipoproteínas, las lipoproteínas de alta densidad (HDL)
las lipoproteínas de baja densidad (LDL), lipoproteínas de muy baja densidad
(VLDL) y los quilomicrones(se transportan por la linfa.
Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos su grupo
prostético un metal. Entre éstas se incluyen la hemocianina(Cu), ceruloplasmina
(Cu), una enzima con actividad oxidasa que puede transportar cobre en el plasma y
ferritina (Fe).
Por su conformación (estructurales)
a)Proteínas fibrosas o filamentosas(insolubles): Son aquellas que están formadas
por cadenas polipeptídica que se ordenan de manera paralela formando fibras o
laminas extendidas (forma filamentosa o alargada, formando estructuras
compactas llamadas fibras). Participan en la constitución de estructuras de sosten.
Confieren fuerza y elasticidad a la molécula; son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas por ejemplo:
Colágeno (tejido conectivo, tendones, huesos y cartílagos) Queratina(cabello, uña
y piel), Elastina(tejido conectivo elástico, ligamentos, vasos sanguíneos).
Fibroina(presente en hilos de seda y telas de araña), Fibrina (presente en el
coagulo sanguineo), Actina –miosina (contracción muscular).
b)Proteínas globulares(solubles): se dispersan en agua, es decir, forman
dispersiones coloidales. Como ejemplos de proteínas globulares se encuentran
las enzimas. las inmunoglobulinas (anticuerpos) y las proteínas de la
sangre. Están formadas por cadenas polipeptídicas, se caracterizan por doblar
sus cadenas enrollandolas sobre sí misma dando lugar a una estructura más o
menos esférica y compacta, dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua, tienen funciones dinámicas como las
enzimas, inmunoglobulinas, y proteínas de transporte (hemoglobina).
Insulina (hormona reguladora de la glucosa en sangre), mioglobina (transporte
de oxígeno), ribonucleasa (controla la síntesis de RNA) Éste tipo de proteína
realiza la mayor parte del trabajo químico de la célula (síntesis, metabólico,
transporte etc). La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
c) Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y
otra parte globular (en los extremos).
Niveles de organización proteica :
Estructura química de las proteínas.- Es la forma en la que se organizan
las proteínas, a raíz de esto adquieren una forma especial. Se refiere a la
secuencia de los aminoácidos dentro de la proteína
Estructura primaria(lineal).- A la secuencia lineal de aminoácido en la cadena
polipeptídica unidos entre si por medio de enlaces peptídicos se le conoce como
estructura primaria de la proteína.
Es la organización más básica de las proteínas. El orden especifico de los AA determina
la función de las Proteínas.
Es fundamental para la actividad biológica de la misma, sin embargo algunos
polipéptidos pueden cumplir la misma función aún cuando varíen ligeramente en su
estructura primaria, la insulina es el caso más evidente ya que es sabido que en el
tratamiento de la diabetes humana es factible la utilización de insulina porcina o bovina
las cuales difieren sutilmente en su estructura primaria.
Entonces, no solo la estructura primaria esta relacionada con la función biológica de la
proteína sino que debemos considerar también su estructura tridimensional. La forma
que adopte la proteína en el espacio será de vital importancia para la adquisición de su
función biológica.
Estructura secundaria.- Es la disposición de la estructura primaria en el
espacio. Es la forma espacial que adopta un segmento cadena polipeptidica
como consecuencia de la interacción de sus AA. Esta determinado por los
enlaces puentes de hidrogeno entre AA a distancias regulares que la estabilizan
adquiriendo un plegamiento que puede coincidir con 2 tipos de disposiciones
geométricas:
la hélice alfa y la lámina plegada beta(cuando la cadena de polipéptido se estira
al máximo. Ejem: Colágeno

helicoidal dextrógira

Las proteínas de la lana, el cabello y los músculos contienen segmentos

dispuestos en forma de hélice alfa, en cambio en la proteína de seda la
estructura secundaria es de la forma de lámina plegada beta.
Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la
hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa
fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal
alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril
cerrado.
Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en
regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de
proteína alfa + beta.
Estructura terciaria.- En este tipo de estructura las proteína adoptan una forma
irregular. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La
conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
Las proteínas con forma globular reciben el nombre de esferoproteínas. Las
proteínas con forma filamentosa reciben el nombre de escleroproteínas. Ejem:
Globina.
 Estructura cuaternaria.- Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una
organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína
componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se
realiza mediante gran número de enlaces débiles, como fuerzas de van Der
Walls, interacciones hidrofóbicas, enlaces salinos. unión de varias cadenas
terciarias llamadas protómeros. Ejemplos.
Hemoglobina: formada por 4 protómeros
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados
aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20.
Aminoácidos:
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos (-COOH) todos ellos son α-
aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y
un grupo distintivo llamado R (la característica única de cada AA se debe al
grupo R) o cadena lateral unidos a un mismo carbono denominado carbono- α.
El carbono- α recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del
grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se
denomina cadena lateral.
Sus principales propiedades: sólidos(cristal),blancos solubles en agua,
anfóteros (actúan como ácidos y bases), sabor dulce, amargo o agrio, absorben
luz UV: eje: Tirosina , triptofano , fenilalanina
Desvían la luz polarizada excepto la glicina que es ópticamente inerte, etc.
Alto punto de fusión
Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales
susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH.
A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva),
mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma
aniónica (con carga negativa).
Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los
aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o
zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).
Nota:
Debido a la naturaleza química de las diferentes cadenas laterales los
aminoácidos pueden ser hidrófilos e hidrofóbicos. Entre algunos ejemplos de
aminoácidos hidrófilos (“amantes del agua”) podemos incluir la lisina, la
arginina, el ácido aspártico y el ácido glutámico.
Entre los ejemplos de aminoácidos hidrófobos (“temor al agua”) podemos
nombrar la leucina, la isoleucina, la fenilalanina y la valina.
*Aunque la mayoría de los AA se encuentran formando parte de las proteínas,
hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Hay, por tanto, dos
grupos de AA: aminoácidos proteicos y no proteicos.
AA PROTEICOS.- se dividen en 2 grupos:
Aminácidos universales o codificables, que permanecen como tal en las
proteínas.
aminácidos modificados o particulares, que son el resultado de diversas
modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas
a)AA Universales son 20 y se encuentran codificando las proteínas
funcionales.
En ocasiones se utilizan tres letras para indicar la secuencia de aminoácidos.
De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto
no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta:
son los AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Mety Lys, Histid, en
recién nacidos el AA Histidina es esencial porque su organismo todavía no ha
madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo. Las personas
vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en
cantidad suficiente. Alimentos que contienen dichos aminoácidos, podemos
encontrar lácteos, carne, huevo, garbanzos, avena, trigo, maíz, lentejas, arroz,
maní, soja y quínua, entre otros. Para solucionarlo, suelen optar por consumir
huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios
en forma de pastillas, como suplemento nutricional.
Los AA proteicos se pueden clasificar en 4 grupos según el radical R (La
naturaleza , propiedades Y polaridad de la cadena lateral R):
1)AA con cadena R no polar sin carga o hidrofóbico.- Poseen cadenas laterales
hidrofóbicas que no interactúan con el agua por lo tanto, se localizan al interior
de la molécula de proteína de la cual forman parte. Esta ubicación les impide
quedar en contacto con el agua:
a) 5 AA presentan cadena alifática: alanina, valina, leucina, isoleucina,
y metionina(este ultimo a su vez es un AA azufrado).
b) 3 AA presentan cadena lineal aromatica: fenilalanina, triptofano, Prolina
c) 1 AA presenta grupo sulfihidrilo(SH): Cisteina
d) Es el más simple: Glicina
2) AA con cadena R Polar sin carga o hidrofilicos.- Son aminoácidos con cadenas
laterales no cargadas pero polares o hidrofílicas; tienen grupos amida polares (
O=C-NH2). Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden formar
puentes de hidrógeno con el agua y por su naturaleza hidrofílica tienden a
ubicarse en la región externa de la molécula de la proteína que estén
constituyendo:
a) 3 AA presentan grupo hidroxilo: serina, treonina, tirosina
b) 2 AApresentan grupo amida: Asparragina, glutamina
3) AA con cadena R polar con carga positiva(Cationicos):
Son aminoácidos cargados con cadenas laterales que poseen grupos básicos,
carácter que los hace muy hidrofílicos .
a) 3 AA Básicos: la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los más
básicos debido a que sus cadenas laterales siempre están cargadas
positivamente. La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a pH
fisiológico, así que frecuentemente juega un papel muy activo en las reacciones
enzimáticas participando en el intercambio de iones hidrógeno.
4) AA con cadena R polar con carga negativa (Aniónicos): tienen cadenas laterales
ácidas que terminan en grupos carboxilos
a) Son 2 AA(ácidos) con grupos dicarboxílicos: ácido aspártico (aspartato) y ácido
glutámico(glutamato).
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN AL TIPO DE SU CADENA
LATERAL
AA modificados o particulares
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden
sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o
particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:
Fosforilación ,La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de
la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro-
isomerasa, Hdroxilación, En el colágeno abunda el aminoácido 4-
hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.
Glicosilación
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS.- Se conocen más de un centenar, sobre todo
en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida.
Algunos si tienen función propia o conocida por ejemplo como
neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-
aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que juegan
papeles distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminoácidos.
Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:
Ornitina, Sarcosina, Canavanina,Homometionina, Tiroxina.
Propiedades
Ácido-básicas
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que
se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si
un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero
cuando el pH sea 6,1.Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la
diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el
aminoácido será más soluble.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación. Las que afectan al
grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al grupo R o cadena
lateral.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre
su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad
óptica;
esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras
que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un
aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una
dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo
una de ellas.
Formación de Péptidos.- Son moléculas formadas por la unión de 2 o mas AA
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para
constituir péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética, razón
por la cual la polimerización se realiza con la participación de enzimas
específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a
cabo. Este proceso se inicia con una reacción de condensación entre el grupo
carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar
un enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de agua. El
compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo
enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un
tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de agua y originando
un tripéptido(a partir de aquí empieza a llamarse oligopéptido).
De esta manera se añaden nuevos aminoácidos siguiendo la secuencia predeterminada por
la información genética entonces oligopéptido (de 3 a10 aminoácidos), a un
polipéptido (poseesn mas de 10 AA) o una proteína que son polipéptidos con más de 50
aminoácidos y PM mayor a 10000 Da . La molécula proteica puede estar constituida por
uno o más polipéptidos plegados en una conformación tridimensional específica.
La proteína responsable del transporte de oxígeno en los vertebrados y algunos
invertebrados es la hemoglobina, la cual posee en su estructura cuatro cadenas peptídicas
que se plegaron de manera independiente y que al unirse dan a la moléculas las
propiedades específicas para cumplir su función.
Enlace Peptídico.- las proteínas están formadas por una o mas cadenas de
aminoácidos llamados polipéptidos. Los aminoácidos contiguos en la cadena se
mantienen unidos mediante enlaces peptídicos, es de naturaleza covalente y
muy estable, formado por la reacción entre el grupo carboxilo de un AA y el
grupo amino de otro AA, liberandose una molécula de agua.
 ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad, hace posible que en
condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Aspectos generales sobre las Enzimas
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas. Las enzimas pueden ser catalizadores
específicos, y también tener diversos grados de especificidad: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o
sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por una
enzima:
La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El
centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos
que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado
por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción
La enzima sacarasa es muy específica: rompe el enlace b-glucosídico de la
sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para la enzima sacarasa, la
sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa
son sustratos análogos. la enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato
natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre las enzimas poco
específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los
enlaces amida de proteínas y péptidos de diversos tipos.
Las enzimas son los catalizadores biológicos que facilitan o aceleran una reacción
Modelos de actuación de las enzimas:
Las enzimas son catalizadores extraordinarios, consiguen enormes aumentos de la
velocidad de la reacción y son altamente selectivos.
Mecanismo general, en dos etapas:

En la primera etapa, la enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S), para formar
el complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta
dando lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para
reaccionar con otra molécula de sustrato. Por lo general, la molécula de enzima es
mucho mayor que la del sustrato por lo que sólo una pequeña parte de la enzima
está implicada en la formación del complejo; esta región que interacciona con el
sustrato y en la que tiene lugar la reacción, se denomina sitio activo de la enzima.
El sitio activo es una región tridimensional de la enzima con una distribución de los
grupos única para posibilitar la unión a su sustrato específico. Dichos grupos del
enzima no tienen por qué ser necesariamente consecutivos en la secuencia de la
proteína y reciben el nombre de centros catalíticos.
El modelo más conocido sobre el mecanismo de reacción de las enzimas es el de
Fischer, quien propuso que la molécula de sustrato se adapta al centro activo de la
enzima del mismo modo que lo haría una llave al encajar en una cerradura(modelo
de llave cerradura), es decir, que tienen una relación estructural complementaria.
Esta hipótesis tiene ciertas limitaciones: si el centro activo posee una estructura
prediseñada para el sustrato, en caso de que sea reversible el proceso dicho
debería estar perfectamente diseñado para que también encaje el producto de la
reacción. De la misma forma, la teoría de la llave-cerradura tampoco explica bien
el fenómeno de la inhibición enzimática.
Otra hipótesis más aceptada actualmente es la de la enzima flexible o de ajuste o
encaje inducido (modelo de Koshland), que sugiere que el sitio activo no necesita
ser una cavidad geométricamente rígida y preexistente, sino que dicho sitio activo
debe tener una disposición espacial, precisa y específica, de ciertos grupos de la
enzima que en presencia del sustrato se adaptan a su estructura cuando
interaccionan con él

Independientemente del modelo, una vez formado el complejo enzima sustrato,

mediante un mecanismo de distorsión, se activan los enlaces que hay que romper
y se aproximan los grupos que hay que enlazar, favoreciendo la formación del
producto resultante de la reacción catalizada y quedando la enzima libre para
comenzar de nuevo el proceso catalítico.
Enzima (hexoquinasa) en ella se puede ver como en el sitio activo posee una
conformación inicial que se modifica al interaccionar con el sustrato y forma el
complejo [ES].
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar
como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más
estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la
conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los
factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima
son: pH, temperatura, cofactores.
EFECTO DEL Ph SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -
NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte,
de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden
afectar drásticamente su actividad.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:
por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se
llamatemperatura óptima.
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden
ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula
orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir
de vitaminas.
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del
enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La
parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prostético= holoenzima
El metabolismo (del latín metabole = cambio) se refiere a todas las reacciones
químicas del cuerpo. Debido a que todas esas reacciones químicas liberan o
requieren energía, se puede pensar que el metabolismo del cuerpo es un acto
de balance de energía entre las reacciones anabólicas (de síntesis) y
catabólicas (degradantes).
Metabolismo o balance de energíaComo podemos ver, entonces, hay dos
grandes procesos metabólicos: anabolismo y catabolismo
Anabolismo
En las células vivientes, las reacciones químicas que combinan sustancias
simples para formar moléculas más complejas se denominan en forma
colectiva, Anabolismo (ana = hacia arriba). En total, es frecuente que los
procesos anabólicos abarquen a los procesos de síntesis por deshidratación, y
requieren de energía para formar nuevos enlaces químicos.
Catabolismo
Las reacciones químicas que desdoblan compuestos complejos orgánicos en
compuestos orgánicos más simples se conoce en forma selectiva como
Catabolismo (cata = hacia abajo).
Las reacciones catabólicas por lo general son reacciones de hidrólisis que
liberan la energía química disponible en moléculas orgánicas.
Un ejemplo de reacción catabólica es la digestión química en la que la ruptura
de los enlaces de las moléculas alimenticias libera energía, otro ejemplo es el
proceso llamado oxidación (respiración celular).
Mientras que casi la totalidad de las reacciones anabólicas requieren energía,
las reacciones catabólicas proporcionan la energía necesaria para llevar a cabo
las reacciones anabólicas.
Metabolismo y enzimas
Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces
químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los átomos o
moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión depende de la
velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se requiere para que la
reacción se presente (energía de activación) y la configuración (forma) especifica
de las partículas. La presión y temperatura normales del cuerpo son demasiado
bajas para que las reacciones químicas se presenten a una velocidad
suficientemente rápida para el mantenimiento de la vida.
Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las moléculas
reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también la velocidad de
las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o matar a las células, y,
por consecuencia, al organismo.
La solución a este problema en las células vivas está en las enzimas. Las enzimas
aceleran las reacciones químicas aumentando la frecuencia de las colisiones,
disminuyendo la energía de activación y orientando de manera adecuada a las
moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de alterar la
concentración, la presión o la temperatura; en otras palabras, sin dañar o matar a
la célula.
Las sustancias que pueden acelerar una reacción química aumentando la
frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energía de
activación, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las
células vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biológicos.
Digestión
El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las
enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos
grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo.
Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente,
se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio
digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las
encargadas de descomponer los alimentos.
La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales,
como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además
una gran variedad de productos tóxicos (indol, escatol, fenol, etc.). Estas sustancias
también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos
del organismo.
Enzimas intracelulares
Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes
que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o
el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular.
Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de
degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir
de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la
dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede
utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).