PR OTEI NAS

Las proteínas son macromoléculas orgánicas que cumplen

importantes funciones en animales y vegetales.
 AMINOÁCIDOS

PÉPTIDOS

PROTEÍNAS

PEPTIDOS EN LA NATURALEZA:

+H N-Gly-Arg-Pro-Cys-Asn-Glu-Phe-Tyr-Cys-COO -
3 VASOPRESINA
 UNION PEPTÍDICA

Las uniones peptídicas representan la columna

UNIÓN AMIDA ESTABLE vertebral de la cadena de aminoácidos.
 PROTEÍNAS
Macromoléculas (masas moleculares entre 6.000 y 40.000.000)

Otros enlaces covalentes que se pueden encontrar en las moléculas de

proteínas son los puentes disulfuro.
 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

SEGÚN SU COMPOSICION QUÍMICA:

a.- PROTEINAS SIMPLES

b.- PROTEINAS CONJUGADAS

SEGÚN LA DISPOSICION DE SU CADENA:

a.- PROTEINAS FIBROSAS: queratina, colágeno.

b.- PROTEINAS GLOBULARES: insulina, hemoglobina.

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

La estructura de una molécula de proteína determina sus propiedades y sus

actividades biológicas.

Cada molécula de proteína tiene una forma tridimensional definida

denominada CONFORMACION.

La conformación de una molécula de proteína se divide en cuatro niveles de

organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
 ESTRUCTURA PRIMARIA

Secuencia de aminoácidos.

+H N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys… HEMOGLOBINA NORMAL

3

+H N-Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys.. HEMOGLOBINA FALCIFORME

3

Determinación de la secuencia de aminoácidos

HIDROLISIS TOTAL: Para determinar la composición de aminoácidos.

HIDROLISIS PARCIAL: para determinar la secuencia de aminoácidos.

HIDROLISIS PARCIAL DE LA OXITOCINA
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Arreglo fijo de aminoácidos resultante de las interacciones entre los enlaces
amídicos cercanos entre sí.
-HELICE: por ej. -queratina

Lamina plegada : por ej. Fibroína de la seda.

 ESTRUCTURA TERCIARIA

• CONFORMACION TRIDIMENSIONAL COMPLETA

LOS DOBLECES DE LA
CADENA PROTEICA SE
DEBEN A FUERZAS DE
ATRACCIÓN ENTRE LAS
CADENAS LATERALES
DE LOS AMINOACIDOS:
• FUERZAS DE
DISPERSION
•ENLACES IONICOS.
•ENLACES DE
HIDRÓGENO.
•PUENTES DISULFURO.
PROTEINA GLOBULAR
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

ALGUNAS PROTEÍNAS ESTAN CONSTITUIDAS

POR MÁS DE UNA CADENA DE AMINOÁCIDOS
(SUBUNIDAD).

LA ESTRUCTURA CUATERNARIA ES EL
ARREGLO ESPACIAL DE LAS
SUBNIDADES DE UNA PROTEINA.
COMPARACION ESQUEMATICA DE LOS NIVELES DE ESTRUCTURAS
 DESNATURALIZACION DE LAS PROTEÍNAS

ALTERACION DE LAS CONFORMACIONES DE LA PROTEINA SIN

PRODUCIR CAMBIOS EN LA ESTRUCTURA PRIMARIA.

PERDIDA DE LA ACTIVIDAD BIOLOGICA

PROCESO GENERALMENTE IRREVERSIBLE

AGENTES DESNATURALIZANTES:
• CALOR
• LUZ ULTRAVIOLETA
•ACIDOS Y BASES
•SOLVENTES ORGANICOS
•SALES DE IONES METALICOS PESADOS.
CUANDO LA DESNATURALIZACION IRREVERSIBLE OCURRE JUNTO CON
LA PRODUCCION DE UN COMPUESTO INSOLUBLE, SE DENOMINA
PROCESO DE COAGULACION.

Ej: calentamiento de la clara de huevo.

La albúmina del huevo (proteína

globular) se despliega y coagula.

LOS AGENTES DESNATURALIZANTES ROMPEN LAS

INTERACCIONES DE LOS GRUPOS FUNCIONALES DE UNA
PROTEÍNA O GENERAN NUEVAS INTERACCIONES.