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Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula (un compuesto) que


consiste en una cadena hidrocarbonada conteniendo
un grupo ácido carboxílico y un grupo amino
Aminoácidos

Los 20 aminoácidos esenciales forman un conjunto de moléculas con


características más restringidas que las de simples aminoácidos.

Todos son a-aminoácidos, es decir, el grupo ácido y el grupo amino


se hallan unidos al mismo átomo de carbono.
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
Péptidos

Un péptido es un polímero de aminoácidos unidos


por enlaces peptídicos.

Un polímero (de poli, muchos y meros, unidad) es


una cadena de unidades básicas unidas entre sí por
enlaces químicos covalentes.
Enlace peptídico

Es un enlace covalente que


se establece entre el grupo
carboxilo de un
aminoácido
y el grupo amino del
aminoácido siguiente,
dando lugar al
desprendimiento de una
molécula de agua.
Enlace peptídico

El enlace peptídico presenta una cierta rigidez que


inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
Proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles


estructurales denominados:
estructura primaria,
estructura secundaria,
estructura terciaria y
estructura cuaternaria.
Estructura Primaria de
Proteínas

En la estructura primaria de una proteína pueden


unirse muchos aminoácidos para formar polipéptidos
(o proteínas).
Estructura Secundaria de Proteínas

La forma de a-hélice
presenta el esqueleto
peptídico enrollado
alrededor del eje longitudinal
de la molécula,
y las cadenas laterales
de los aminoácidos
sobresalen hacia el exterior
del esqueleto helicoidal.
Estructura Secundaria de Proteínas

En la conformación b en hoja plegada, el esqueleto peptídico se


extiende en "zig-zag“.
Las cadenas laterales se disponen hacia ambos lados del plano.
Estructura Terciaria de Proteínas

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la


estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una conformación globular.
Estructura Terciaria de Proteínas
Estructura Cuaternaria de
Proteínas

La estructura cuaternaria es la unión ,


mediante enlaces débiles ( no covalentes),
de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico.
Clasificación Estructural de Proteínas

Las proteínas se clasifican estructuralmente en:

HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos.

HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y
por un grupo no proteínico, que se
denomina grupo prostético.
Clasificación Estructural de Proteínas

Holoproteínas Globulares

Prolaminas: Zeína (maíz), hordeína (cebada), etc.


Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz), etc.
Albúminas: Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina,
etc.
Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina, etc.
Enzimas: Hidrolasas, oxidasas, ligasas, transferasas, etc.
Clasificación Estructural de Proteínas

Holoproteínas Fibrosas

Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos, etc.


Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, etc.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos, etc.
Fibroínas: En hilos de seda (arañas, insectos).
Clasificación Estructural de Proteínas

Heteroproteínas

Glucoproteínas
Ribonucleasa, mucoproteínas, Ig,
Lipoproteínas
HDL, LDL, VLDL, etc.
Nucleoproteínas
Nucleosomas, ribosomas, etc.
Cromoproteínas
Hb, hemocianina, mioglobina, citocromos, etc.
Clasificación Funcional de Proteínas

Función Estructural
Como las glucoproteínas que forman parte de las
membranas. Las histonas que forman parte de los
cromosomas.
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.

Enzimática
Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas.
Clasificación Funcional de Proteínas

Hormonal
Insulina. Hormona del crecimiento. Calcitonina.
Hormonas tropas.
Defensiva
Inmunoglobulina. Trombina y fibrinógeno.
Transporte
Hemoglobina. Hemocianina. Citocromos.
Reserva
Ovoalbúmina. Gliadina, del grano de trigo.
Lactoalbúmina, de la leche.
Fin

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