Química de la vida

Organización química de la célula

 SERES Átomos
Generalidades VIVOS y moléculas
FLUJO DE
ENERGÍA

PRINCIPIOS QUÍMICOS Y
FÍSICOS

factores factores
BIÓTICOS ABIÓTICOS

Compuestos inorgánicos
Agua, sales, ácidos, bases
Compuestos orgánicos
Química del carbono

BIODIVERSIDAD
COMPOSICIÓN QUÍMICA
PROCESOS METABÓLICOS
SIMILARES
Elementos
Sustancias
más simples 96%

Átomo
Pequeña
Propiedades
químicas
(compuestos)

Partículas subatómicas

Partículas de
materia

Átomo neutro
#protones = # electrones
Núcleo atómico
 IDENTIDAD DEL TABLA PERIÓDICA
ELEMENTO CORRELACIÓN DE ELEMENTOS
1/1800
Número de protones
(Z) Modelos
de Bohr

Configuración
electrónica
Facilidad e
imprecisión

Peso atómico
Masa atómica
ó DALTON (1800)
UMA
1/12
12C

1.66 x 10-24 g

masa promedio de los 16

O
A
isótopos en estado Número
natural de masa 8 H = 1.01 > uma
 ECUACIONES
QUÍMICAS
Reacción química

reactivos productos

Interpretación: _________ Equilibrio dinámico

(tasas de reacción)

1 mol = masa atómica

1 mol = masa molecular
 ESTABILIDAD
ENLACES QUÍMICOS
POCO REACTIVOS
Fuerzas de atracción (GASES NOBLES)

E de valencia = cantidad de enlaces

Covalente

H-O-H
MOLÉCULAS ORGÁNICAS

• El carbono es singularmente adecuado para este

papel central, por el hecho de que es el átomo
más liviano capaz de formar múltiples enlaces
covalentes

• Puede enlazarse a otros 4 átomos

• Moléculas con carbono

ENLACES QUÍMICOS
UNIONES • Iones con cargas opuestas
IÓNICAS • Fuertes

• Átomos comparten e
ENLACES • Estabilidad
COVALENTES • Simples y dobles

FUERZA UNIÒN • Débiles

ÁTOMOS PUENTES DE • No comparten ni intercambian e
HIDRÓGENO • H (+) atraídos por H(-)

• Atracción o repulsión
FUERZAS DE
• Desequilibrios enlaces covalentes
VAN DER WAALS • Acercamiento con distancia (equilibrio)
BIOELEMENTOS
97% 99%

O N
H Ca

C 98% P

PROPIEDADES PROTOPLASMA
FISICOQUÍMICAS
PROTOPLASMA CELULAR

Àtomos Moléculas Compuestos

99% Grupo 1: O, C, H, N, Ca, P

0.9% Grupo 2: K, S, Cl, Na, Mg, Fe
0.1% Grupo 3: Mn, Cu, Co, Zn, I, B,
Elementos Mo
Biogenésicos El grupo 3 u OLIGOELEMENTOS

Se combinan para formar

compuestos que se clasifican en:
Composición
S. Orgánicas e Inorgánicas.

Agua 85% Carbohidratos 1%

Promedio del
protoplasma. Proteínas 10% A. nucleicos 1%
Lípidos 2% S. Minerales 1%
IMPORTANCIA DEL
CHON

CHON
 PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS
CHON

• Enlaces covalentes
• C, N y O (dobles y triples) VERSATILIDAD
• Elementos más ligeros (como el C)
• Conformación espacial = actividad biológica
• Estructuras tridimensionales variadas

https://www.youtube.com/watch?v=yJu_p-OoZv8
BIOELEMENTOS

Deficiencia de oxígeno
https://youtu.be/WnVxXWrt4wE
BIOELEMENTOS
Principales oligoelementos (sales) del ser humano

Oligos = reducido
Bomba sodio y potasio
https://youtu.be/GMB4LC4Kvb4
GRUPOS FUNCIONALES

• Moléculas orgánicas de importancia biológica

• Estas estructuras reemplazan a los átomos de hidrógeno

perdidos por las cadenas hidrocarbonadas saturadas.

• Dan a las moléculas orgánicas: propiedades físicas, reactividad

química y solubilidad en solución acuosa.
 GRUPOS FUNCIONALES

• Los más comunes:


Metilo
Carbonilo
Hidroxilo
Sulfhidrilo
Carboxilo
Amino
Fosfato
https://www.youtube.com/watch?v=ZNWeV4XBaFg
 EL AGUA

https://www.youtube.com/watch?v=U6OwBwcL9A8
Tan solo el 3,5% del agua de nuestro planeta es dulce. Y
de este porcentaje hay que aclarar que el 70% se
encuentra en los casquetes polares en forma de hielo, y
el otro 30% bajo la superficie terrestre en pozos
subterráneos: tan solo el 0,025 del agua potable es
accesible.
• Somos agua
• El agua es de gran importancia para todos los seres vivos; en
algunos organismos, hasta el 90% de su peso corporal proviene
del agua. Los seres humanos poseemos hasta un 78% de agua al
nacer, y aunque vamos perdiendo agua según vamos
madurando, el cuerpo de un adulto alberga hasta un 60% del
precioso líquido.
• El cerebro y el corazón están compuestos de un 73% de agua, y
los pulmones tienen aproximadamente un 83%. La piel contiene
64% de agua, los músculos y los riñones un 79%, e incluso los
huesos son acuosos: poseen un 31% de agua.
EL AGUA
La molécula de agua está compuesta por dos átomos
de hidrógeno y uno de oxígeno unidos por un enlace
covalente. Es decir, los dos átomos de hidrógeno y el
de oxígeno se unen compartiendo electrones. Su
fórmula es H2O.

Mediante análisis espectroscópico y de

rayos X se ha determinado el ángulo de
enlace entre el hidrógeno y el oxígeno, que
es de 104.5°, y la distancia media entre los
átomos de hidrógeno y oxígeno, que es de
96.5 pm o, lo que es lo mismo, 9.65·10-8
milímetros.
La disposición de los electrones en la molécula de agua le comunica
asimetría eléctrica por la diferente electronegatividad del hidrógeno y del
oxígeno. La electronegatividad es la capacidad de un átomo para atraer los
electrones compartidos en un enlace covalente. Este carácter dipolar de la
molécula de agua da lugar a la formación de hasta cuatro enlaces de
hidrógeno con moléculas circundantes.

Como el oxígeno es más electronegativo que el hidrógeno, es más

probable que los electrones, que poseen carga negativa, estén más cerca
del átomo de oxígeno que del de hidrógeno. Esto significa que el agua es
una molécula polar, pues tiene una parte o polo negativa y otra positiva,
aunque el conjunto de la molécula es neutro. De este carácter polar
derivan casi todas sus propiedades fisicoquímicas y biológicas.

Cuando dos moléculas de agua están muy cerca entre sí se establece una
atracción entre el oxígeno de una de las moléculas, que tiene carga
parcial negativa, y uno de los hidrógenos de la otra molécula, que tiene
carga parcial positiva. Una interacción de este tipo se denomina enlace o
puente de hidrógeno, y las moléculas de agua se ordenan de tal modo que
cada molécula puede asociarse con otras cuatro. Esta interacción es la
que se da con el hielo.
Los enlaces por puentes de hidrógeno son enlaces
por fuerzas de van der Waals de gran magnitud,
aunque son unas 20 veces más débiles que
los enlaces covalentes; son responsables de
la dilatación del agua al solidificarse, es decir, su
disminución de densidad cuando se congela. En
estado sólido, las moléculas de agua se ordenan
formando tetraedros, situándose en el centro de
cada tetraedro un átomo de oxígeno y en los
vértices dos átomos de hidrógeno de la misma
molécula y otros dos átomos de hidrógeno de otras
moléculas que se enlazan electrostáticamente por
puentes de hidrógeno con el átomo de oxígeno.
La estructura cristalina resultante es muy abierta y
poco compacta, menos densa que
en estado líquido.
El agua tiene una densidad máxima de 1 g/cm³ cuando está a una temperatura de 4 °C,11​ característica
especialmente importante en la naturaleza que hace posible el mantenimiento de la vida en medios
acuáticos sometidos a condiciones exteriores de bajas temperaturas.
La dilatación del agua al solidificarse también tiene efectos de importancia en los procesos geológicos de erosión.
Al introducirse agua en grietas del suelo y congelarse posteriormente, se originan tensiones que rompen las rocas.
• El disolvente universal
• Al agua se le conoce como el "disolvente universal" porque
es capaz de disolver más sustancias que cualquier otro
líquido. Esto es importante para todo ser vivo en la tierra ya
que donde quiera que vaya el agua, ya sea a través del aire,
la tierra o a través de nuestros cuerpos, se lleva consigo
sustancias químicas, minerales y nutrientes valiosos. Pese a
lo necesaria que es para la vida, el agua siempre se cobra un
precio: solo has de pensar en la corrosión de los buques que
se encuentran en el mar, o en el Gran Cañon del Colorado.
El agua es un disolvente polar, más polar, por ejemplo, que el etanol. Como tal, disuelve bien sustancias iónicas y
polares, como la sal de mesa (cloruro de sodio). No disuelve, de manera apreciable, sustancias fuertemente apolares,
como el azufre en la mayoría de sus formas alotrópicas, además, es inmiscible con disolventes apolares, como
el hexano. Esta cualidad es de gran importancia para la vida.

Esta selectividad en la disolución de distintas clases de sustancias se debe a su capacidad para formar puentes de
hidrógeno con otras sustancias que pueden presentar grupos polares, o con carga iónica, como: alcoholes, azúcares con
grupos R-OH, aminoácidos y proteínas con grupos que presentan cargas parciales + y − dentro de la molécula, lo que da
lugar a disoluciones moleculares. También, las moléculas de agua pueden disolver sustancias salinas que se disocian
formando disoluciones iónicas. En las disoluciones iónicas, los iones de las sales orientan, debido al campo eléctrico que
crean a su alrededor, a los dipolos del agua, quedando "atrapados" y recubiertos de moléculas de agua en forma de
iones hidratados o solvatados.
Algunas sustancias, sin embargo, no se mezclan bien con el agua, incluyendo aceites y otras
sustancias hidrofóbicas. Membranas celulares, compuestas de lípidos y proteínas, aprovechan esta propiedad para
controlar las interacciones entre sus contenidos químicos y los externos, lo que se facilita, en parte, por la tensión
superficial del agua. La superficie del líquido se comporta como una película capaz de alargarse y al mismo tiempo
ofrecer cierta resistencia al intentar romperla.
La capacidad disolvente es responsable de:
•Las funciones metabólicas.
•Los sistemas de transporte de sustancias en los organismos.
La cohesión es la propiedad por la que las
moléculas de agua se atraen entre sí.
Debido a esta interacción se forman cuerpos de
agua por adhesión de moléculas de agua, las
gotas. Los puentes de hidrógeno mantienen las
moléculas de agua fuertemente unidas, formando
una estructura compacta que la convierte en un
líquido casi incompresible.
Al no poder comprimirse puede funcionar en
algunos animales como un esqueleto hidrostático,
como ocurre en algunos gusanos perforadores
capaces de agujerear la roca mediante la presión
generada por sus líquidos internos. Estos puentes
se pueden romper fácilmente con la llegada de
otra molécula con un polo negativo o positivo
dependiendo de la molécula, o, con el calor.
La fuerza de cohesión permite que el agua se
mantenga líquida a temperaturas no extremas.
El agua cuenta con la propiedad
de la capilaridad, que es la
propiedad de ascenso, o descenso,
de un líquido dentro de un tubo
capilar. Esto se debe a sus
propiedades de adhesión y
cohesión.
Cuando se introduce un capilar en
un recipiente con agua, ésta
asciende espontáneamente por el
capilar como si trepase
"agarrándose" por las paredes,
hasta alcanzar un nivel superior al
del recipiente, donde la presión
que ejerce la columna de agua se
equilibra con la presión capilar. A
este fenómeno se debe, en parte,
la ascensión de la savia bruta,
desde las raíces hasta las hojas, a
través de los vasos leñosos.
El agua puede absorber grandes cantidades de calor que es
utilizado para romper los puentes de hidrógeno, por lo que la
temperatura se eleva muy lentamente.
El calor específico del agua se define como la cantidad de
energía necesaria para elevar la temperatura, en un grado
Celsius, a un gramo de agua en condiciones estándar y es de
1 cal/°C•g, que es igual a 4,1840 J/K•g.

Esta propiedad es fundamental para los seres vivos (y la

Biosfera en general) ya que gracias a esto, el agua:
-Reduce los cambios bruscos de temperatura, siendo un
regulador térmico muy bueno.
- También ayuda a regular la temperatura de los animales y
las células permitiendo que el citoplasma acuoso sirva de
protección ante los cambios de temperatura. Así se mantiene
la temperatura constante.

Para evaporar el agua se necesita mucha energía. Primero

hay que romper los puentes y posteriormente dotar a las
moléculas de agua de la suficiente energía cinética para pasar
de la fase líquida a la gaseosa. Para evaporar un gramo de
agua se precisan 540 calorías, a una temperatura de 20 °C.
Presenta un punto de ebullición de 100 °C (373,15 K) a presión de 1 atmósfera (se considera como estándar para la presión
de una atmósfera la presión promedio existente al nivel del mar). El calor latente de evaporación del agua a 100 °C es
540 cal/g (ó 2260 J/g).
Tiene un punto de fusión de 0 °C (273,15 K) a presión de 1 atm, sin embargo, nuevos estudios por parte de un equipo de
químicos de la Universidad de Utah (EE UU), han demostrado que el agua no se fusiona completamente a 0 °C sino que es a -
13 °C que el hielo se solidifica por completo. El calor latente de fusión del hielo a 0 °C es 80 cal/g (ó 335 J/g). Tiene un estado
de sobre enfriado líquido a −25 °C.
La temperatura crítica del agua, es decir, aquella a partir de la cual no puede estar en estado líquido independientemente de
la presión a la que esté sometida, es de 374 °C y se corresponde con una presión de 217,5 atmósferas.

Estado sólido: Todas
las moléculas se encuentran unidas
mediante un enlace de hidrógeno
Estado líquido: Aumenta la energía
cinética de las moléculas, por lo tanto,
el movimiento de las moléculas es
mayor produciendo rotura en los
enlaces de hidrógeno quedando
algunas moléculas sueltas y la mayoría
unidas.
Estado Gaseoso: La energía
cinética es tal que se
rompen todos los enlaces de
hidrógeno quedando todas
las moléculas libres.
• El agua se expande
• El hielo flota en el agua. Es la única sustancia en la Tierra
que se aumenta de volumen al congelarse. En la
naturaleza todos los demás fluidos se comportan al
contrario con el frío: se tornan más pesados y pequeños.
Esta es una de las razones por la que la que existe vida en
nuestro planeta. Al estar los océanos formados de agua,
esta permitió que durante las glaciaciones solo la parte
superficial del mar se convirtiera en hielo, evitando que
se congelara todo el océano y permitiendo que la vida
pudiera seguir su extraño curso en las profundidades.
• El agua es líquida
• Puede parecer, a priori, algo evidente. Sin
embargo, que el agua sea líquida es una
propiedad que fascina a químicos y físicos por
igual. El agua es líquida a temperatura
ambiente, pero si tuviéramos que predecir el
estado del agua en condiciones normales en
base a su peso molecular, su punto de
ebullición debería estar bastante más por
debajo de los 100 ºC.
Otras propiedades
•pH neutro, en presencia
de CO2 se vuelve
ligeramente ácido.
•Con ciertas sales
forma hidratos.
•Reacciona con los óxidos
de metales
formando bases.
•Es catalizador en muchas
reacciones químicas.
•Presenta un equilibrio de
autoionización, en el cual
hay iones H3O+ y OH−.
•Puede asociarse
transitoriamente con otras
4 moléculas, a esto se
llama “agrupación
oscilante”.
Funciones del agua.
1. Disuelve muchas sustancias. Las sales al disolverse se ionizan y se vuelven químicamente activas.
2. Mantiene la temperatura corporal.
3. Sirve de lubricante del cuerpo (huesos, ligamentos, tendones).
4. El agua presenta también una elevada cohesión y adhesión. Esta propiedad del agua es explotada por las plantas
superiores para el transporte de los elementos nutritivos en disolución desde las raíces hasta las hojas.
5. El agua interviene entre otras en reacciones de hidrólisis, características de la proteína en los procesos digestivos
como la rotura del enlace peptídico entre aminoácidos:
6. Es un reactivo que interviene en procesos químicos. (partición de moléculas)
7. Participa en la síntesis de moléculas complejas a partir de simples moléculas.
8. Función estructural. El volumen y forma de las células que carecen de membrana rígida se mantienen gracias a la
presión que ejerce el agua interna.
9. Función mecánica amortiguadora.
10. Función termorreguladora. Se debe a su elevado calor específico y a su elevado calo de vaporización.

https://www.youtube.com/watch?v=iqeaKpAEbyA
Así afecta el cambio climático al agua del planeta
El deshielo de los casquetes polares y los glaciares, el
aumento del nivel del mar, la sequía, las lluvias
torrenciales... El calentamiento global cambiará también
nuestra relación con el agua, tanto dulce como salada y la
pregunta es, ¿estamos preparados para afrontar el
cambio?
 1

• Equilibrio químico
• Los mares, que cubren el 71 % de nuestro
planeta azul, absorben actualmente tanto
CO2 generado por actividades humanas y
tanta energía del Sol que la química y las
temperaturas de las aguas marinas están
poniendo en peligro a muchos organismos.
 2

• Ecosistemas en peligro
• Los cambios en el medio
marino afectan a los seres que
viven en el agua, como los
corales y a las especies de
dependen de ellos.
 3

• Reservas subterráneas
• Las interacciones dinámicas entre el cambio
climático y los recursos de agua dulce en
tierra están estrechamente vinculadas a la
disponibilidad de agua de buena calidad
para el consumo humano. Actualmente, al
menos la mitad de la población mundial
depende del agua subterránea para un
consumo de agua seguro.
 4

• Superpoblación
• A partir de la actual previsión de crecimiento
urbano se espera que hacia 2050 la
demanda haya aumentado un 55 %, de
modo que deberemos gestionar con
prudencia el consumo futuro.
 5

• El deshielo
• El agua dulce congelada en el Ártico, en
Groenlandia, en la Antártida y en todas las
regiones alpinas del mundo se está
derritiendo y yendo a parar a los océanos,
ríos y suelos de todo el planeta.
 6

• Los estragos de la sequía

• Al principio esa agua llenará los ríos y las cuencas
fluviales, pero conforme haya menos hielo,
también se verán mermadas las aguas de
escorrentía y el agua dulce disponible. Si las
medidas de conservación no atajan el problema,
surgirá la amenaza de las restricciones de agua.
 7

• Y cada vez más escaso

• Fenómenos como el cambio climático, el
calentamiento global o la desertización y la
contaminación están provocando que el agua
sea cada vez menos accesible a grandes
estratos de la población mundial. Según la
Organización de las Naciones Unidas
prevé, para el año 2050 más de la mitad de las
personas en el mundo sufrirán de escasez de
agua.
 8
• Nuestra alimentación depende del agua
• La ONU estima que el 70% de la huella hídrica a
nivel mundial, es decir el porcentaje de agua
consumido, está vinculada a la producción de
alimentos.Para hacernos una idea, para
producir un kilogramo de ternera hacen falta
15.400 litros de agua, un kilo de arroz necesita
5.000 litros; 3.300 litros por cada kilogramo de
huevos o 140 litros para una taza de café.
 9

• Los seres humanos hemos aprendido a ponerle precio al

agua. Pero lo que aún no hemos aprendido del todo es a
otorgarle su auténtico valor. No hay otra sustancia más
importante para nosotros. Es aquella que hace posible la
vida en la Tierra, y si bien los científicos aún buscan la
explicación a la pregunta de como la vida apareció en
nuestro planeta, la única cosa que tienen claro es que
surgió, de alguna manera u otra, en el agua. Estas son solo
algunas de las cosas que hacen al agua tan especial.
Así afecta el cambio climático al agua del planeta

Ya sea en estado líquido, sólido o gaseoso, el agua es vital para nuestro

planeta.Dependemos de ella para beber, para la agricultura y para la ganadería, e
innumerables especies necesitan los ecosistemas de agua dulce para vivir. Los océanos
contribuyen a modular los niveles de CO2 y a mantener las temperaturas globales, a la vez
que transportan nutrientes y albergan ecosistemas marinos.

A medida que cambia el clima, cambiarán también los recursos de agua dulce y salada
sobre los que se basan nuestras sociedades y economías. Y a medida que cambia el clima,
cambiará también –o debería— nuestra relación con el agua.

Sea como fuere tendremos que aprender a lidiar con un futuro complicado donde el agua,
la tierra, la atmósfera y todos los seres vivos que en ella habitamos cambiarán para
siempre.
 CLASIFICACIÓN DE LAS
MOLÉCULAS BIOLÓGICAS
SEGÚN SU FUNCIÓN

Según su papel en el metabolismo.

1. MACROMOLÉCULAS
• Moléculas grandes
• Altamente organizadas
• Con docenas de millones de átomos de C
• Cumplen tareas complejas con precisión y eficiencia
• Su presencia confiere a los organismos las
propiedades de la vida

PROPIEDADES MOLÉCULAS
CÉLULAS
• ORGÁNICAS
• INORGÁNICAS
Cuatro categorías principales:

• Proteínas
• Carbohidratos
• Lípidos
• Ácidos nucleicos

FUENTES DE ENERGÍA
(ROMPIMIENTO)
2. ELEMENTOS UNITARIOS PARA CONSTRUIR
MACROMOLÉCULAS

• Dentro de las células las macromoléculas se rompen y

se sustituyen por nuevas macromoléculas.
 Todas las células tienen precursores de bajo nivel listos para usar en
macromoléculas

PRECURSORES DE:

Azúcares Monosacáridos,
disacáridos y
polisacáridos

Por qué los japoneses son tan delgados, según la ciencia

https://www.youtube.com/watch?v=Jvd9txq-Qw0
 Monosacáridos
Monosacáridos: Azúcares mononucleares,
cristalinos, muy solubles en agua e insolubles en
disolventes polares.
Cn(H2O)n
El principal monosacárido es la glucosa, fuente de
energía de las células.
Poseen de tres a
siete átomos de carbono​ y su fórmula
empírica es (CH2O)n, donde n ≥ 3. Se
nombran haciendo referencia al
número de carbonos (3-7) y terminan
con el sufijo -osa.

-OH hemiacetálico (la unión de cetona y alcohol) libre, por lo que dan positivo a la reacción con reactivo
de Fehling, a la reacción con reactivo de Tollens, a la Reacción de Maillard y la Reacción de Benedict.
Existen dos formas en las cuales los azúcares
se polimerizan: enlaces alfa o beta:
Para distinguir entre enlaces alfa y beta, examine la posición
del hidrógeno en el primer carbono de la molécula . En el
enlace alfa se representa hacia arriba, y en el beta hacia
abajo.
No está ramificada y todos los átomos
de carbono menos uno contienen un
grupo alcohol (-OH). El átomo de
carbono restante tiene unido un
grupo carbonilo (C=O). Si este grupo
carbonilo está en el extremo de la
cadena se trata de un
grupo aldehido (-CHO) y el
monosacárido recibe el nombre
de aldosa. Si el carbono carbonílico
está en cualquier otra posición, se
trata de una cetona (-CO-) y el
monosacárido recibe el nombre
de cetosa. ALDOSAS CETOSA
Son reductores es decir que presentan Anómeros α y β de la fructosa, un ejemplo de cetosa. El
equilibrio con la forma abierta, grupo cetona lo forma el carbono que establece un doble
presentan mutarrotación (cambio enlace con el oxígeno.
espontáneo entre las dos formas
cicladas α (alfa) y β (beta)
Estos azúcares constituyen las unidades monómeras de
los hidratos de carbono para formar los polisacáridos.
Ciclación
En disolución, los monosacáridos pequeños se
encuentran en forma lineal, mientras que las
moléculas más grandes ciclan su estructura. La
estructura lineal recibe el nombre de Proyección
de Fischer; la estructura ciclada de Proyección
de Haworth. En la representación de Haworth la
cadena carbonada se cicla situada sobre un
plano. Los radicales de la cadena se encuentran
por encima o por debajo de ese plano.
La estructura ciclada se consigue en
aldopentosas y hexosas. El enlace de ciclación se
genera entre el carbono que posee el grupo
funcional y el carbono asimétrico más alejado
del grupo funcional. Cuando el carbono tiene un
grupo aldehído, como grupo funcional, el enlace
recibe el nombre de hemiacetálico. Cuando el
carbono tiene un grupo cetona, como grupo
funcional, el enlace recibe el nombre
de hemicetálico.
La molécula ciclada puede adquirir el aspecto de un pentágono
o de un hexágono. Los monosacáridos ciclados con aspecto de
pentágono reciben el nombre de Furanosas. Los
monosacáridos ciclados con aspecto de hexágono reciben el
nombre de Piranosas.
Isomería
La isomería es una característica que aparece
en aquellas moléculas que tienen la misma
fórmula empírica, pero presentan
características físicas o químicas que las hacen
diferentes. A estas moléculas se las
denomina isómeros.

En los monosacáridos podemos encontrar

isomería de función, isomería espacial e
isomería óptica.

•Isomería de función
Los isómeros se distinguen por tener distintos
grupos funcionales. Las aldosas son isómeros
de las cetosas.
• Isomería espacial

Los isómeros espaciales, o estereoisómeros, se producen

cuando la molécula presenta uno o más carbonos asimétricos.
Los radicales unidos a estos carbonos pueden disponerse en el
espacio en distintas posiciones. Cuantos más carbonos
asimétricos tenga la molécula, más tipos de isomería se
presentan.

El carbono asimétrico más alejado del grupo funcional sirve

como referencia para nombrar la isomería de una molécula.
Cuando el grupo alcohol de este carbono se encuentra
representado a su derecha en la proyección lineal se dice que
esa molécula es D. Cuando el grupo alcohol de este carbono se
encuentra representado a su izquierda en la proyección lineal
se dice que esa molécula es L.

El carbono asimétrico se caracteriza por estar

unido a 4 átomos o grupos de átomos
diferentes.
Cuando la molécula posee más de un carbono asimétrico aumenta el número de isómeros ópticos posibles. El número
de isómeros ópticos posibles es 2n, siendo n el número de carbonos asimétricos. En este caso, no todos los isómeros
ópticos son imágenes especulares entre sí y se pueden distinguir varios tipos de isómeros ópticos.

Isómeros especulares.- llamados también

enantiómeros, o enantiomorfos, o isómeros
quirales, son moléculas que tienen los grupos -OH
de todos los carbonos asimétricos, en posición
opuesta, reflejo de la otra molécula isómera.
Se consideran epímeros a las moléculas isómeras
que se diferencian en la posición de un único -OH
en un carbono asimétrico.
•Isomería óptica
Cuando se hace incidir un plano de luz polarizada sobre una
disolución de monosacáridos que poseen carbonos asimétricos
el plano de luz se desvía. Si la desviación se produce hacia
la derecha se dice que el isómero es dextrógiro y se representa
con el signo (+). Si la desviación es hacia la izquierda se dice
que el isómero es levógiro y se representa con el signo ( - ).
•Epímeros: dos monosacáridos que se diferencian en la
configuración de uno solo de sus carbonos asimétricos. Por
ejemplo la D-Glucosa y la D-Manosa sólo se diferencian en la
configuración del hidroxilo en el C2.

•Anómeros: dos monosacáridos ciclados que se diferencian

sólo en el grupo -OH del carbono anomérico (el que en
principio pertenece al grupo aldehído o cetona).
•Dan lugar a las configuraciones α y β.

•Diastereoisómeros : monosacáridos que no son imágenes

especulares entre sí.
Aunque cada isómero puede ser nombrado inequívocamente por su nomenclatura sistemática
indicando la configuración de cada carbono asimétrico (R o S), se suelen utilizar con más frecuencia los
nombres vulgares de los monosacáridos. Así:

La galactosa sería el (2R, 3S, 4S, 5R)-pentahidroxihexanal,

La fructosa sería la (3S, 4R, 5R)-pentahidroxi-2-hexanona.
 ALDOSAS

•Triosa: gliceraldehído.
•Tetrosas: eritrosa, treosa.
•Pentosas: ribosa, arabinosa, xilosa, lixosa.
•Hexosas: alosa, altrosa, glucosa, manosa, gulosa, idosa, galactosa, talosa.

CETOSAS

•Triosas: dihidroxiacetona.
•Treosas: eritrulosa.
•Pentosas: ribulosa, xilulosa.
•Hexosas: fructosa, psicosa, sorbosa, tagatosa.
•Heptosas: sedoheptulosa.
Propiedades químicas
1. Poder reductor.
• El poder reductor se debe a las características reductoras del grupo carbonilo. La reacción frente a los
reactivos Tollens, Benedict o Fehling, da como primer producto ácido glucónico. Esta propiedad química es utilizada en
azúcares reductoras en orina.
2. Formación de glicósidos.
• La formación de glicósidos ocurre cuando reacciona un monosacárido con un alcohol. Este tipo de reacción puede ocurrir
también entre dos monosacáridos dando lugar a un disacárido.
• Este enlace que es capaz de unir largas cadenas de monosacáridos, se denomina enlace glicosídico.
• Un fenómeno interesante de los monosacáridos es el llamado mutarrotación, el cual se debe a libre rotación del hidroxilo (OH)
e hidrógeno del grupo carbonilo, de forma que surgen dos compuestos isómeros α y β, los cuales se encuentran en equilibrio
en solución y solo se diferencian en la posición del OH del grupo carbonilo.
• Todos los monosacáridos son reductores, es decir, su grupo carbonilo es capaz de reaccionar como tal. Esto es importante en la
industria alimentaria, porque el poder reductor está relacionado directamente con la capacidad de formar colores y aromas de
tostado por reacción con la proteínas.
 Disacáridos
Disacáridos: Azúcares mononucleares, cristalinos, C12H22O11
muy solubles en agua e insolubles en disolventes
polares.
Formados por la condensación (unión) de
dos monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico (con
pérdida de una molécula de agua) pues se establece en forma
de éter siendo un átomo de oxígeno el que une cada pareja de
monosacáridos, mono o dicarbonílico, que además puede ser α
o β en función del –OH.
El carácter reductor se da en un
disacárido si uno de los
monosacáridos que lo forman tiene
su carbono anomérico (o carbonílico)
libre, es decir, si este carbono no
forma parte del enlace O-glucosídico.
Dicho de otra forma, si el enlace O-
glucosídico es monocarbonílico el
disacárido resultante será reductor
(maltosa, celobiosa, etc.), mientras
que si el enlace O-glicosídico es
dicarbónílico el disacárido resultante
será no reductor (sacarosa,
trehalosa).

En la mucosa del tubo digestivo del ser humano existen

unas enzimas llamadas disacaridasas, que hidrolizan el enlace glucosídico que
une a los dos monosacáridos, para su absorción intestinal.
•Sacarosa: formada por la unión de una glucosa y una fructosa. A la sacarosa se le llama
también azúcar común. No tiene poder reductor.

•Lactosa: formada por la unión de una glucosa y una galactosa. Es el azúcar de la leche. Tiene poder
reductor .

•Maltosa, isomaltosa, trehalosa y celobiosa: formadas todas por la unión de dos glucosas, son
diferentes dependiendo de la unión entre las glucosas. Todas ellas tienen poder reductor, salvo la
trehalosa.

La cadena de oligosacáridos no tiene que ser necesariamente

lineal, y de hecho, con mucha frecuencia se encuentran en la
Naturaleza oligosacáridos y polisacáridos ramificados.

Mitos del consumo de leche:

https://www.youtube.com/watch?v=xmNzUEmFZMg&feature=youtu.be
Los oligosacáridos compuestos por más de dos monosacáricos
(trisacáridos, tetrasacáridos, etc.) suelen estar unidos a las proteínas
(glucoproteínas) y lípidos (glicolípidos) y se hallan asociados a la cara
externa de la membrana plasmática formando parte del glicocálix, con
la función de reconocimiento, señalización y adhesión celulares.

La cadena de oligosacáridos no tiene

que ser necesariamente lineal, y de
hecho, con mucha frecuencia se
encuentran en la Naturaleza
oligosacáridos y polisacáridos
ramificados.
Los oligosacáridos pueden unirse a las proteínas de dos formas:
•mediante un enlace N-glicosídico a un grupo amida de la cadena
lateral del aminoácido asparagina
•mediante un enlace O-glicosídico a un grupo OH de la cadena lateral
de los aminoácidos serina o treonina.
Los oligosacáridos se unen a los
lípidos mediante un enlace O-
glicosídico a un grupo OH del
lípido.
La unión y la estructura del
oligosacárido son de tal manera
que éste no presenta ningún
grupo reductor libre.
En la composición del
oligosacárido suelen formar parte
monosacáridos como: D-glucosa,
D-galactosa, D-manosa, N-acetil-
D-glucosamina, N-acetil-D-
galactosamina, ácido siálico y
fucosa.
 Polisacáridos

(C8H13O5N)n
Son polímeros cuyos constituyentes (sus
monómeros) son monosacáridos, los cuales se
unen repetitivamente mediante enlaces
glucosídicos.

Principales polisacáridos
•Almidón
•Glucógeno
•Celulosa
•Quitina
 Polisacárido - Quitina

N-acetilglucosamina

La quitina es un polisacárido compuesto de

unidades de (exactamente, N-acetil-D-glucos-2-
amina), unidas entre sí con enlaces β-1,4.​ Cada
monómero posee un grupo de acetilamina, esto
permite un incremento de los enlaces de
hidrógeno con los polímeros adyacentes, dándole
al material una mayor resistencia.
Importancia: forma parte de las paredes celulares de los
hongos, del resistente exoesqueleto de los artrópodos
(arácnidos, crustáceos e insectos) y algunos órganos de
otros animales como las quetas de anélidos (o los
perisarcos de cnidarios). La primera persona que
consiguió describir correctamente su estructura química
fue Albert Hofmann.

Síntesis: en el organismo a partir de glucosa con la

ayuda de algunas enzimas entre ellas la quitina
sintetasa. La hidrólisis enzimática de la quitina a
acetilglucosamina se realiza por un sistema consistente
de dos hidrolasas: quitinasa y quitobiasa.
Las quitinasas son enzimas ampliamente distribuidas y
son sintetizadas por bacterias, hongos y glándulas
digestivas de los animales cuya dieta incluye quitina.

Quitobiosa, un disacárido de la N-acetilglucosamina

(monómero de la quitina)
Proceso biotecnológico de obtención de Quitina:
Se usa de microorganismos, los cuales se emplean como
cultivo inicial, y de enzimas encargadas de purificar las
proteínas y minerales del exoesqueleto de los crustáceos.
El cultivo inicial también sirve como conservador, ya que
evita la putrefacción del exoesqueleto.

Ventajas notables del proceso:

• Usa 50% menos de agua, ya que aprovecha la humedad natural de
los desechos crustáceos.
• Reduce el uso de productos químicos considerados agresivos, lo que
permite obtener productos finales con pocas impurezas.
• Permite también la obtención de otros subproductos: proteína,
astaxantina y calcio, los cuales no pueden ser obtenidos por el
proceso químico o son obtenidos con altos niveles de impureza,
debido a su alto nivel de corrosión.
 CASO DE ESTUDIO
La vainilla la flor de la paciencia
 La vainilla la flor de la paciencia
Generalidades: La vainilla (Vanilla
planifolia Jacks) es una orquídea
nativa de las selvas tropicales del
sureste de México y América Central
(Soto-Arenas y Cribb, 2010; Salazar-
Rojas et al., 2012). Una de las
especies del género Vanilla, de ella
se obtiene la vainillina, sustancia
considerada como el saborizante
más popular del mundo (Bory et
al., 2008; Greule et al., 2010). V.
planifolia se encuentra enlistada en
la categoría de alto grado de
erosión genética (FAO, 1995).

Xocoatl, una bebida de polvo de la

semilla del cacao condimentada con Vanilla planifolia Jacks.
vainilla
Biología: Vanilla planifolia es;
Planta epifita trepadora y vivaz que arranca de raíces en el
suelo mediante un tallo suculento, carnoso, con entrenudos
en zig zag, de color verde oscuro que se va adhiriendo a los
troncos y ramas que encuentra por medio de raicillas
adventicias.
Las flores se disponen en inflorescencias con forma de racimo
y son de color amarillo pálido. Fruto cápsula unilocular, color
amarillo pálido a la madurez que se va tornando color pardo
oscuro hasta abrirse en dos valvas longitudinales. Semillas
numerosas diminutas, color pardo negruzco.
Cada flor se abre por la mañana y se cierra al atardecer;
posteriormente, se marchita, haya sido polinizada o no.
Biología.- Las flores se autofertilizan, pero la fecundación natural precisa de la
intervención de polinizadores, insectos especializados, únicamente presentes
en los densos bosques de América Central, de los que proviene
originariamente el género.
A este tipo pertenecen insectos tales como abejas y ciertos colibríes, que
obtienen su néctar y efectúan la polinización. Concretamente, dentro de las
abejas, se puede considerar a las de la tribu Euglossini, principalmente a la
especie Euglossa viridissima, así como en menor medida Eulaema
cingulata.​De todos modos, la polinización manual es el mejor método en el
cultivo comercial de la vainilla.
Biología: Tras la fecundación, el ovario, que cumplía la función
de pedúnculo en la base de la flor, se transforma dando lugar al fruto.
Se trata de una cápsula alargada, una vaina carnosa que cuelga. Madura
gradualmente (de 8 a 9 meses tras la floración), tornándose negra con
el tiempo y despidiendo un fuerte aroma. Las vainas frescas y todavía
sin olor poseen un diámetro de entre 7 y 10 milímetros. Contienen
miles de minúsculas semillas que serán liberadas al estallar los frutos
cuando estén maduros si no se ha ido a recogerlos cuando aún estaban
verdes (interesa recoger la vaina para elaborar el saborizante).
 Por la atracción de insectos que van en busca del
Ecología: néctar de sus flores, beneficia los ecosistemas.

• Es una especie netamente tropical.

• Prospera bien con temperaturas entre 20 y 30° C, tanto diurnas como
nocturnas, es favorable una leve disminución en el momento de la
maduración de los frutos.
• Las precipitaciones deben ser abundantes y bien distribuidas, aunque
una disminución de éstas le son convenientes en el inicio de la
floración y de la madurez de los frutos. La humedad relativa debe ser
inferior al 80%. Una sombra ligera, alrededor del 50%, favorece el
crecimiento. La iluminación intensa reduce el crecimiento y favorece
el amarillamiento de las hojas.
• Le son favorable los suelos sueltos, con buen drenaje, reacción
levemente ácida, pH entre 6,0 y 6,9 y buen contenido de Ca y K. La
vainilla crece por lo común en terrenos que se no superan los 800
msnm. Entre las variedades más cultivadas están las del Borbon
(Reunión) y la Javanese - Rayada.
• Entre las causas que probablemente impidieron a los agricultores
actuales distinguir diferencias entre las plantas, es que la caída de los
frutos se atribuía a que éstas eran sobrecargadas. Además es común
que más de una planta de vainilla trepe sobre un mismo tutor, lo que
dificulta el reconocimiento de diferencias morfológicas o fenológicas
entre las mismas
La escasez de la vainilla Rayada, a pesar de ser apreciada, sugiere que se trata de plantas poco
venturosas, tal vez por su bajo contenido de clorofila. Los tipos que en la actualidad algunos
agricultores suelen distinguir por el color, con excepción de la vainilla Rayada, probablemente no
correspondan a cultivares diferentes, sino que sus tonalidades dependen de sus condiciones de
crecimiento.
Como reza una frase
bíblica: “Por sus frutos los
conoceréis”. Así le sucede
a Vanilla planifolia

Sin embargo, de esta solo se saca el diez por ciento de la

demanda mundial de vainilla natural, ya que es muy
escasa, un producto gourmet”
¿Cuál es el olor imaginario de la vainilla?
Origen: Porque mientras la vainillina sintética se obtiene a
partir de reacciones químicas de materiales como la corteza de
árboles, lo que por cierto abarata su precio comercial, la
vainilla natural se produce con el fruto de la Vanilla planifolia,
una orquídea originaria de México. ¿Entonces a que huele la vainilla?

El fruto de esta orquídea, una vaina, solo puede cosecharse 9

meses después de que la flor es polinizada. Y como todo lo • la vainillina sintética hace
valioso, su cultivo no es sencillo. que solo libere un olor

Desde que se siembra tarda entre 3 y 4 años en florecer. Y la

flor, por cierto, solo abre una vez en su vida. Este proceso de • La vainillina natural tienen distintos
producción hace que el precio comercial de un kilo de vaina compuestos volátiles, que de acuerdo a sus
beneficiada calidad gourmet se estime entre los 30 o 40 concentraciones, puede formar diferentes
dólares. perfiles aromáticos.
¿Entonces de que depende el olor de la vainilla?

Durante más de 15 años de investigación, Araceli Pérez ha encontrado diferentes

perfiles aromáticos de la vainilla mexicana que dependen del momento en que la
vaina es cortada, del área de cultivo y del proceso de beneficiado. Esta serie de
pasos provocan modificaciones internas y externas en el fruto y en consecuencia,
en los precursores aromáticos.
Las concentraciones aromáticas están ligadas a factores como la zona geográfica
donde se siembra, las condiciones climáticas, la alimentación de la orquídea y el
beneficiado.
Los beneficios que aporta la vainilla además de su aroma, debido a la presencia de
la vainillina y de otros fenoles volátiles, son sus propiedades antioxidantes,
antimicóticas, antimicrobianas y afrodisiacos.
Obtención de la vainilla
 Síntesis industrial
La mayoría de la vainillina comercial es sintetizada de guayacol; lo restante se obtiene al procesar jugos
de sulfito residuales. Además, una pequeña cantidad de vainillina se sintetiza de la curcumina y también
del eugenol, que es el proceso sintético histórico operado al final del siglo 19.

La lignina presente en sulfitos residuales de celulosa, por ejemplo, de la industria de papel. Los jugos
concentrados matrices (licor negro) son químicamente tratados con álcali a temperatura y presión elevadas en la
presencia de oxidantes. La vainillina formada es separada de los derivados, particularmente acetovanillone, por
extracción, destilación y cristalización.
Biosíntesis

Los procesos descritos para la obtención biotecnológica

de vainillina se desarrollan en sistemas líquidos de
fermentación, donde inicialmente se dejan crecer
microorganismos seleccionados. Una vez que los
nutrientes se han agotado, se agregan soluciones
concentradas de ácido ferúlico, que luego de un cierto
periodo de incubación es transformado en vainillina.
Finalizada esta etapa, los microorganismos son
separados y la vainillina producida es extraída del
medio líquido para su purificación.
 Sin embargo actualmente se pueden inmovilizar por
fermentación de superficie de E. coli.
(a) inmovilizar un microorganismo del orden de los
actinomicetos en un soporte poroso inerte compresible;
(b) agregar una solución de ácido ferúlico;
(c) incubar para llevar a cabo la reacción de biotransformación;
(d) recuperar por compresión o centrifugación la solución de
biotransformación obtenida en el paso (c)
(e) extraer la vainillina de la solución de biotransformación
obtenida en el paso (d). El proceso puede ser repetido
cíclicamente a partir del paso (b)

Para ello se uso las células de la bacteria, nutrientes, ferulano y

levadura. Esta es una manera de bioconvertir ferulano a
vainillina (Torres, 2004).
 V. planifolia, la de mejor calidad, representa el 90-95% de la
Síntesis natural producción mundial entre Indonesia, China, México,
Madagascar (produce en torno al 60% de la Vainilla mundial)

Proceso de curado al que se

someten las vainas verdes para
que por medio de reacciones
enzimáticas y químicas
desprendan su perfume y
adquieran un color chocolate.
La orquídea de la vainilla, evolucionó para producir vanilina, un
glucósido que se almacena en la planta para protegerse contra
los patógenos.

Es en la curación de las vainas de vainilla, cuando se

convierte el glucósido a glucosa y posteriormente a
vanilina, siendo una especie de cristales/fibras
blancas en el exterior de las vainas, que apenas
representa el 2% de su peso seco.

Vainas de vainilla con los cristales/fibras de vanilina; que

es de donde se obtiene el sabor de la vainilla – Fotografía
de Bakto Flavors
Un ejemplo de la complejidad de la obtención de la
vainilla natural, es que las vainas de la vainilla tienen que
pasar entre 9 y 10 meses después de la polinización y ser
curados durante meses hasta que se inicia el proceso
enzimático para obtener el glucósido que finalmente
queda en las vainas de vainilla.
Además, el rendimiento es muy bajo ya que para
producir 1 kilogramo de vainilla de la propia planta, se
requieren cerca de 500 kilogramos de vainas de vainilla,
que corresponden a la polinización de unas 40.000
flores, lo que deriva que apenas el 1% de la producción
mundial de vainilla sea de las vainas de la
planta (Hansen et al. 2009).

En la actualidad, se han identificado más de 200 compuestos en el extracto

de vainilla, y se sabe que muchos de ellos poseen propiedades
nutracéuticas, es decir, tanto nutritivas como farmaceúticas. Además, este
cultivo es muy apreciado en la industria de la perfumería, así como para la
elaboración de los extractos de licor, las figuras artesanales y más.
 El sabor de la vainilla natural no es comparable al sintético o al
obtenido por producción microbiana, ya que en las vainas curadas de la
vainilla hay más de 200 componentes químicos diferentes, frente a 2 en
el caso de las alternativas (vanilina y azúcar) (Schrader et al., 2004;
Serra et al., 2005; Palama 2010).

Polinización: https://www.youtube.com/watch?v=1RdoTcDD2EU

Cultivo: https://www.youtube.com/watch?v=g2bkm3ff5As
 Polisacárido - Celulosa

moléculas de β-glucosa
(C6H10O5)n

La celulosa es un hidrato de carbono complejo, que tiene ciertas características especiales como rigidez e insolubilidad en el agua, las
cuales se relacionan directamente con las funciones que este carbohidrato tiene sobre el organismo.
Importancia: La celulosa sirve como sostén de las plantas,
además de la rigidez y la insolubilidad. La celulosa no puede
ser digerida por el sistema digestivo ya que no hay enzimas
que lo puedan realizar, por lo tanto actúa directamente
estimulando las paredes intestinales.
Por otra parte la celulosa de los alimentos vegetales puede
serte útil para eliminar toxinas,
arrastra sustancias como grasas e hidratos de carbono
simple y las elimina del cuerpo, reduciendo así el colesterol,
los triglicéridos y la glucosa en sangre. Esta acción sobre el
intestino también ayuda a reducir de peso, ya que evita que
un porcentaje de las grasas de los alimentos se absorban. Anselme Payen descubre la celulosa y Hyatt Manufacturing
Company produce el primer polímero termoplástico con éxito
Origen, preferentemente vegetales de hojas verdes, en 1870, el celuloide.
zanahoria, brócoli, legumbres (lentejas, garbanzos, La "seda artificial" a partir de la celulosa comenzó su
guisantes), habas, frutos secos, frutos desecados, frutas con producción en la década de 1890.
cáscara o piel.

Contraindicación: Es importante tener presente que, si bien

la celulosa puede ser útil; su consumo está contraindicado
en ciertas ocasiones como por ejemplo colon
irritable, problemas de vesícula, úlcera o gastritis e
inflamación intestinal.
 Ventajas: En la celulosa, a diferencia del almidón, las moléculas de glucosa se unen
linealmente por grupos OH. Dando estructuras relativamente rígidas, en las que hay pocas
posibilidades de que penetren moléculas de agua. Al ser un polímero lineal, resulta óptima
para construir microfibrillas, a partir de las cuales se constituyen todas las estructuras
vegetales.

El algodón: Contiene las fibras más largas, por lo que se emplea para fabricar ropa. Su
capacidad de absorber agua se debe a que no todos sus átomos de oxígeno están
contenidos en enlaces por puentes de hidrógeno, por lo que algunos de sus grupos -OH
pueden interaccionar con moléculas de agua.

La celulosa de la madera es de fibra más corta y no se puede utilizar en la

industria textil, pero sí para fabricar papel.
La pulpa de la madera puede emplearse también en la preparación de:
- Nitrato de celulosa. Se utiliza en la fabricación de explosivos, lacas y plásticos.
- Acetato de celulosa. Se emplea para hacer las películas de cine y, en forma de
fibra como materia textil, el rayón.
- Xantato de celulosa. Es ampliamente conocido con el nombre comercial de
celofán. Se usa también para fabricar cuerdas de llantas.

https://www.youtube.com/watch?v=nyua4mO5KSg
 Polisacárido – Almidón
(C6H10O5)n

ALMIDÓN: compuesto de dos

polisacáridos, la amilosa (en proporción
del 25 %) forma cadenas continuas y
la amilopectina (75 %) forma una
ramificación lateral.​ Ambas están
formadas por unidades de glucosa unidas
entre si por enlaces glicosídicos alfa 1-4.

Función: reserva de la mayoría de

los vegetales.
Importancia: El almidón es la forma principal de almacenamiento de glucosa en la mayoría de las plantas. Es fabricado
por las plantas verdes durante la fotosíntesis. Forma parte de las paredes celulares de las plantas y de las fibras de las
plantas rígidas. A su vez sirve de almacén de energía en las plantas, liberando energía durante el proceso de oxidación en
dióxido de carbono y agua. Los gránulos de almidón de las plantas presentan un tamaño, forma y características
específicos del tipo de planta en que se ha formado el almidón.
 Síntesis: exclusivamente de los vegetales que lo sintetizan a
partir del dióxido de carbono que toman de la atmósfera y del
agua que toman del suelo. En el proceso se absorbe la energía
del sol y se almacena en forma de glucosa y uniones entre
estas moléculas para formar las largas cadenas del almidón,
que pueden llegar a tener hasta 2000 o 3000 unidades de
glucosa.

La saliva contiene una enzima capaz de romper las

cadenas de almidón: la ptialina. Así si comemos una
galleta salada y la dejamos un cierto tiempo en la
boca comenzamos a notar un sabor dulce. Lo que
ocurre es que la enzima comienza a romper el
Importancia: El almidón es importante porque forma parte de almidón en unidades más pequeñas: azúcares.
nuestra dieta, aditivo para algunos alimentos. Tiene múltiples
funciones entre las que cabe destacar: adhesivo, ligante,
enturbiante, formador de películas, estabilizante de espumas,
conservante para el pan, gelificante, aglutinante, etc. Se utiliza
en la fabricación de embutidos y fiambres de baja calidad para
dar consistencia al producto.

https://www.youtube.com/watch?v=NfANvrrRl4Q
 Polisacárido - Glucógeno
C24H42O21

Reserva energética formado por cadenas

ramificadas de glucosa; no es soluble en agua, por
lo que forma dispersiones coloidales. Abunda en
el hígado y en menor cantidad en el músculo.
Importancia: Una sola molécula de glucógeno puede contener más
de 120 000 monómeros de glucosa.
La importancia de que el glucógeno sea una molécula tan ramificada
es:
1.La ramificación aumenta su solubilidad.
2.La ramificación permite la abundancia de residuos de glucosa no
reductores que van a ser los puntos reconocidos por
las enzimas glucógeno sintasa y glucógeno fosforilasa
Las ramificaciones facilitan tanto la velocidad de síntesis como la de
degradación del glucógeno.

• El glucógeno es el polisacárido de reserva energética en

los animales, y se almacena en el hígado (10% de la masa
hepática) y en los músculos (1% de la masa muscular) de
los vertebrados. Además, pueden encontrarse pequeñas
cantidades de glucógeno en ciertas células gliales del cerebro.
Cuando el organismo o la célula requieren de un aporte energético de emergencia, como en los casos de tensión o
alerta, el glucógeno se degrada nuevamente a glucosa, que queda disponible para el metabolismo energético.
En el hígado, la conversión de glucosa almacenada en forma de glucógeno a glucosa libre en sangre está regulada
por las hormonas glucagón y adrenalina. El glucógeno se almacena dentro de vacuolas en el citoplasma de las
células que lo utilizan para la glucólisis. Estas vacuolas contienen las enzimas necesarias para la hidrólisis de
glucógeno a glucosa.
 Diabetes
Desorden del metabolismo, el proceso que
convierte el alimento que ingerimos en energía.
La insulina es el factor más importante en este
proceso. Durante la digestión se descomponen los
alimentos para crear glucosa, la mayor fuente de
combustible para el cuerpo.
Esta glucosa pasa a la sangre, donde la insulina le
permite entrar en las células. (La insulina es una
hormona segregada por el páncreas, una glándula
grande que se encuentra detrás del estómago).

En personas con diabetes, una de dos

componentes de este sistema falla:
El páncreas no produce, o produce poca insulina
(Tipo I).
Las células del cuerpo no responden a la insulina
que se produce (Tipo II).

VIDEO: https://youtu.be/JAjZv41iUJU
https://www.youtube.com/watch?v=XfyGv-xwjlI
Importancia de los carbohidratos
 No olvidar que:
Otras funciones
La mayoría de las células de cualquier ser vivo suelen disponer este tipo de
moléculas en su superficie celular. Por ello están involucrados en fenómenos de
reconocimiento celular (ejemplo: Complejo Mayor de Histocompatibilidad),
protección frente a condiciones adversas (Ejemplo: Cápsulas polisacarídicas en
microorganismos) o adhesión a superficies (ejemplo: la formación de biofilmes
o biopelículas, al actuar como una especie de pegamento).
Fin de los Según la composición

polisacáridos Homopolisacáridos: están formados por la repetición de un monosacárido.

Heteropolisacáridos: están formados por la repetición ordenada de un
disacárido formado por dos monosacáridos distintos (o, lo que es lo mismo, por
la alternancia de dos monosacáridos). Algunos heteropolisacáridos participan
junto a polipéptidos (cadenas de aminoácidos) de diversos polímeros mixtos
llamados peptidoglucanos, mucopolisacáridos o proteoglucanos.
Se trata esencialmente de componentes estructurales de los tejidos,
relacionados con paredes celulares y matrices extracelulares.
Enlaces videos:

https://www.youtube.com/watch?v=4Pb486AmYfI
https://www.youtube.com/watch?v=s-wi_lBHMOo
https://www.youtube.com/watch?v=2gB71K63_qs
https://www.youtube.com/watch?v=0AuiVh2phgc
PRECURSORES DE:

Aminoácidos proteínas
Los aminoácidos son sustancias orgánicas que contiene al
menos un grupo amino (-NH2) y al menos un grupo ácido,
que siempre es el grupo carboxilo (-COOH) excepto en el
caso de la taurina (que es -SO3H). De esta manera se puede
establecer una fórmula estructural general para todos los
aminoácidos, que es la que podemos ver en la figura. En ella
R es la cadena lateral que es distintiva para cada
aminoácido.

Un péptido es una molécula que resulta de la unión

de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces
amida. Enlaces peptídicos o amida, son el resultado
de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el
grupo amino de otro, con eliminación de una
molécula de agua.

H2O
Los aminoácidos:

Es importante destacar que el carbono marcado como α en la

figura es un carbono asimétrico (está unido a cuatro radicales
diferentes) en todos los aminoácidos con excepción de la glicina.
Esto significa que todos los aminoácidos tiene actividad
óptica (cuando están en una solución desvían el plano de la luz
polarizada hacia la izquierda o hacia la derecha), menos la glicina.

Solo los aminoácidos levógiros, L, forman parte de las proteínas.

Otra característica es que son anfóteros. Esto quiere decir que

cuando están disueltos en agua acuosa, los aminoácidos son
capaces de ionizarse como un ácido cuando el pH es básico, como
una base cuando el pH es ácido o como un ácido y una base a la
vez cuando el pH es neutro.
Clasificación de los aminoácidos:

En la naturaleza existen numerosos aminoácidos diferentes, pero

sólo unos 20 forman parte de las proteínas, son los que
llamamos proteinogénicos.

Según su estructura los aminoácidos se clasifican en:

•Apolares o hidrófobos
• Alifáticos: Alanina, valina, prolina, metionina, leucina e
isoleucina
• Aromáticos: Fenilalanina y triptófano

•Polares, neutros o hidrófilos

• Básicos o carga positiva: Histidina, arginina y lisina.
• Ácido o carga negativa: Aspartato y glutamato.
• Sin carga: Glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina,
asparagina y glutamina.
(Ser,S), (Thr,T), (Cys,C), (Asn,N), (Gln,Q) y (Tyr,Y),
(Gly,G), (Ala,A), (Val,V), (Leu,L), (Ile,I), (Met,M), (Pro,P),
(Phe,F) y (Trp,W), (Asp,D) y (Glu,E), (Lys,K), (Arg,R) e
(His,H)
VIDEO: https://www.youtube.com/watch?v=wvTv8TqWC48
Clasificación de los aminoácidos según su obtención:
 DIPÉPTIDO TRIPÉPTIDO OLIGOPÉPTIDO
Clasificación de los péptidos:

Cuando el péptido está formado por

menos de 10 AA se trata de un
oligopéptido (dipéptido, tripéptido, TRES POCOS
DOS
etc.). Cuando contiene entre 10 y 50 AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AA se trata de un polipéptido y si el
número de AA es mayor, se habla de
proteínas. En los seres vivos se
pueden encontrar proteínas formadas POLIPÉPTIDO
por más de 1000 AA.
Generalmente los péptidos no son
mayores de 50 o 100 aminoácidos. De
manera también general a una cadena
polipeptídica se le considera péptido y
no proteína si su peso molecular es MUCHOS
menor de 5.000 daltons. AMINOÁCIDOS
Funciones de los péptidos:

Neurotransmisores, antioxidantes
Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es
la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína precursora la angiotensinógen.

Hormonas.
Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la
contracción uterina y la secreción de leche por la glándula
mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en
el riñón (hormona antidiurética).
Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona
del crecimiento.
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos y compuestas por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Además suelen tener
pequeñas cantidades de fósforo (P) y azufre (S).
Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por
parte de las células (disminuye la presencia de glucosa en
sangre).
 Proteínas “en primer lugar”
Las interacciones carga-carga se dan entre
grupos polares y cargados de las cadenas
laterales de los aminoácidos componentes
del polipéptido, puesto que los
grupos carboxilo y amino del carbono alfa
están implicados en el enlace peptídico.
Las cadenas laterales de muchos
aminoácidos se comportan como
donadores o como aceptores de enlaces
de hidrógeno. Si bien los enlaces de
hidrógeno son débiles en disolución
acuosa. Su gran número puede estabilizar,
y lo hace la estructura terciaria proteica.

La estabilización de la proteína recién plegada puede suceder

mediante la formación de puentes disulfuro.
Estructura de una proteína

https://youtu.be/I3_tHT1bhMA
Estructura primaria
Las proteínas tiene múltiple niveles de estructura.
La básica es la estructura primaria, está determinado por el
orden de sus aminoácidos . Por convención el orden de
escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el
carboxilo final.
El establecimiento de enlaces peptídicos entre
los distintos AA que forman la proteína se origina
una cadena principal o "esqueleto" a partir del
cual emergen las cadenas laterales de los
aminoácidos.
La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura primaria de la Insulina: consta

de dos cadenas de AA enlazadas por
puentes disulfuro entre las cisteínas.
Estructura primaria – anemia falciforme
Una molécula de hemoglobina está compuesta por dos cadenas α y dos cadenas β, cada una con alrededor de 150
aminoácidos, los cuales llegan a un total aproximado de 600 en toda la proteína.

En la anemia falciforme, una de las cadenas

polipeptídicas que conforman la hemoglobina,
la proteína que transporta oxígeno en la
sangre, tiene un leve cambio en la secuencia.
El glutamato, que normalmente es el séptimo
aminoácido de la cadena β de la hemoglobina
(uno de dos tipos de cadenas de proteínas que
conforman la hemoglobina), es reemplazado
por una valina.
La diferencia entre una molécula de hemoglobina
normal y una molécula de célula falciforme es de solo
2 aminoácidos.

El cambio de aminoácidos de glutamato a valina

provoca que las moléculas de hemoglobina se
ensamblen en fibras largas. Las fibras deforman los
glóbulos rojos en forma de disco a una de media luna.

Las células falciformes se atoran al tratar de pasar a

través de los vasos sanguíneos. Este deterioro en el
flujo sanguíneo ocasiona graves problemas de salud,
como disnea, mareos, y dolor de cabeza y
abdominal.
Estructura secundaria
La estructura secundaria, se refiere a
estructuras plegadas localmente, que
se forman dentro de un polipéptido
debido a las interacciones entre los
átomos del esqueleto (cadena
polipeptídica, dejando aparte los
grupos R), gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable.

Los tipos de estructuras secundarias

más comunes son la hélice-α y la hoja o
lámina plegada β. Ambas estructuras
mantienen su forma mediante puentes
de hidrógeno, que se forman entre el O
del grupo carbonilo de un aminoácido
y el H del grupo amino de otro.
En una lámina β, dos o En una hélice α, el grupo
más segmentos se alinean carbonilo (C=O) de un
uno junto a otro, aminoácido se une
formando una estructura mediante un puente de
laminar que se mantiene hidrógeno al grupo amino
unida por puentes de H (N-H) de otro
hidrógeno. Dichos puentes aminoácido que está
se forman entre los grupos cuatro lugares más
carbonilo y amino. Las adelante en la cadena (por
cadenas de una lámina β ejemplo, el carbonilo del
pueden ser paralelas al aminoácido 1 forma un
apuntar en la misma puente de hidrógeno con
dirección (sus extremos N- el N-H del aminoácido 5).
terminal y C-terminal se Este patrón de enlace
emparejan) formar una estructura
o antiparalelas en helicoidal, en la que cada
direcciones opuestas (el vuelta de hélice contiene
extremo N-terminal de 3.6 aminoácidos. Los
una cadena está situado grupos R de los
junto al extremo C- aminoácidos sobresalen
Los residuos de aminoácidos es otra forma de llamar a las
terminal de la otra hacia fuera de la hélice α,
cadenas R de los aminoácidos, que son las que les dan las
cadena). donde pueden interactuar
propiedades al aminoácido: polar, no polar, ácido o básico,
libremente.
aromático.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
La a(alfa)-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma en sentido dextrógiro
la estructura primaria es tipo alfa. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O
(carbonilo) de un aminoácido y el -NH- (amino) del
cuarto aminoácido que le sigue.
La conformación beta: En esta
disposición los aminoácidos no forman
una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en
lámina plegada. Presentan esta
estructura secundaria la queratina de la
seda o fibroína.

El 25% de las
proteínas
solubles tienen
hélices alfa.
Los AA alanina,
glutamina,
leucina y
metionina se
encuentran
formando parte
de hélices alfa.
 β-queratina y alfa-queratina

La beta-queratina es una proteína rica en láminas beta y se encuentra

fundamentalmente en reptiles y aves, se deposita en la capa cornea de la
piel de los reptiles, lo que le confiere mucha más rigidez a la piel que la alfa-
queratina a la de los mamíferos y la hace impermeable al agua, impidiendo
la deshidratación del animal.

En las aves, las escamas, picos, garras y plumas contienen beta-

queratina. Estudios filogenéticos muestran que las β-queratinas
de las plumas evolucionaron a partir de las de las escamas.
​ Las β-queratinas de las escamas forman el grupo basal de
queratinas en las aves. Eventos de duplicación y divergencia
genética llevaron a la aparición de las β-queratinas de las
garras y una ulterior recombinación originó nuevos genes de β-
queratinas aviares de las plumas o similares al tipo de las
plumas.
Ichthyornis

VIDEO: https://www.youtube.com/watch?v=HN4NqHFXNA0
Anchiornis huxleyi
Muchas proteínas contienen tanto hélices α como láminas β,
aunque algunas presentan solo un tipo de estructura
secundaria (o no forman ninguna). aminoácido prolina

Ciertos aminoácidos son más o menos propensos a encontrarse

en las hélices α o las láminas β. Por ejemplo, el aminoácido
prolina a veces se llama “interruptor de la hélice”, debido a
que su inusual grupo R (que se une al grupo amino para formar
un anillo) crea un doblez en la cadena y no es compatible con la
formación de la hélice.
Estructura terciaria

La estructura terciaria define la forma tridimensional que

adquiere una cadena polipeptídica, es decir, al modo en que
una proteína se encuentra plegada en el espacio,
principalmente por las interacciones entre los grupos R de los
aminoácidos.
Ocurre cuando ciertas atracciones están
presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (conformación β).

La estructura tridimensional condiciona la función de la

proteína.
En ella se pueden identificar agrupaciones de menor tamaño
que se denominan dominios. El concepto de dominio es muy
útil al explicar la relación entre estructura y función en las
proteínas pues dominios particulares tienen funciones propias
en más de una proteína.
Motivo o supersecundaria: es una región corta en una secuencia
de proteína. Son partes altamente conservadas del domino.

Dominio: es una porción discreta de una proteína que se pliega

independientemente del resto de la proteína y posee su propia
función. Los dominios pueden consistir en combinaciones de
motivos. El tamaño de un dominio varía desde unos 25 a 30
residuos.

Patrones: son posibles combinaciones de distintos tipos de

residuos.

Dominio

Motivo o supersecundaria
Los motivos
hélice-vuelta-hélice están presentes en factores de transcripción homeóticos. Los genes homeóticos son genes que
participan en el desarrollo de los organismos y que mediante el control de la transcripción los genes activan del
crecimiento y desarrollo de las células.
Dominios de unión al ADN

Dominio hélice-vuelta-hélice.
4 hélices alfa.
Las hélices 2 y 3 están separadas por un giro B de tal manera
que se queda en ángulo recto.
Una o dos hélices se unen al surco mayor del ADN.
La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados grupos de las cadenas
laterales:

Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

•Enlaces o puentes de hidrógeno: entre las cadenas

laterales de aminoácidos polares sin carga. Son de vital
importancia debido a su abundancia.

•Atracciones electrostáticas o interacciones iónicas,

entre grupos carboxilo y amino de aminoácidos ácidos
y básicos.

•Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der

Waals entre radicales alifáticos y aromáticos de las
cadenas laterales de los aminoácidos apolares.

•Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más

fuertes que los anteriores, entre dos grupos –SH de
dos cisteínas (o derivados).

•Enlaces coordinados: entre cationes de metales de

transición y la proteína.
Los residuos hidrofóbicos de los aminoácidos quedan orientados y agrupados (residuos expuestos- menos estabilidad),
en su plegamiento, hacia el interior de la molécula, alejados del agua. La internalización de los grupos hidrófobos
aumenta la aleatoriedad del sistema 'proteína más agua' y, por consiguiente, produce un aumento de entropía al
doblarse y aumenta la estabilidad de la estructura proteica. En un entorno acuoso, el plegamiento está dirigido por la
fuerte tendencia de los residuos hidrofóbicos al ser excluidos del agua.

La distribución de residuos
polares y no polares pone en
claro una faceta clave de la
arquitectura proteica, función y
regulación.
El emparejamiento de los grupos carboxilos y amino mediante puentes de hidrógeno se da debido a que
la punta de la cadena principal se encuentra hacia el interior que es hidrofóbico, con respecto al exterior
que es más polar. Las interacciones de Van der Waals entre las cadenas laterales fuertemente
empaquetadas también contribuyen a la estabilidad de la proteína.
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria
conforman toda la gama de enlaces no covalentes.
Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre sí,
mientras que aquellos con cargas opuestas pueden formar un enlace
iónico.

Asimismo, los grupos R polares

pueden formar puentes de
hidrógeno y otro tipo de
interacciones dipolo-dipolo. Los
aminoácidos con grupos R no
polares hidrofóbicos se agrupan
juntos en el interior de la proteína,
dejando a los aminoácidos
hidrofílicos en el exterior para
interactuar con las moléculas de
agua. Los puentes disulfuro, entre
los azufres de las cadenas laterales
de las cisteínas, son mucho más
fuertes, actúan como "pasadores
de seguridad" mantienen todas
las partes del polipéptido bien
unidas entre sí.
 No todas estas interacciones contribuyen por
igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta
más estabilidad es el de tipo covalente, y entre
los no covalentes, las interacciones más
importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que
exigen una gran proximidad entre los grupo
apolares de los AA.
Una cadena de 20 aminoácidos interior
diversa en tamaños y formas, hidrofóbico
proporciona una mayor oferta para
rellenar el interior de una proteína,
potenciando al máximo las exterior
interacciones de Van der Waals . hidrófilo

EXCEPCIÓN DE LA REGLA
La porina presenta distribución invertida, el exterior es hidrofóbico,
mientras que el centro contiene un conducto acuoso lineal con
aminoácidos polares (hidrófilo) y cargados
Las porinas son proteínas con
estructura barril β formadas por láminas
β.Pertenecen a las proteínas integrales de
membrana, que son las que se ubican a
través de una membrana celular y
funcionan como poros a través de los
cuales las moléculas se pueden difundir. A
diferencia de otras proteínas de
transporte de membranas, las porinas son
lo suficientemente grandes para permitir
procesos de difusión pasiva, por tanto
actúan como canales que son específicos
para diferentes tipos de moléculas. Están
presentes en la membrana exterior de las
bacterias gram-negativas y
algunas bacterias gram-positivas del
grupo Mycolata,
las mitocondrias y cloroplastos.
Hay dos tipos de proteínas, según su estructura
terciaria:

Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra

o lámina. Insolubles en el agua. Las proteínas que
dan forma y protección a los organismos suelen
ser fibrosas. Se forman por repetición de
estructuras secundarias simples.

Proteínas globulares: estructuras globulares.

Solubles en el agua. Muchas enzimas y proteínas
reguladoras tienen esta forma. Las proteínas
globulares tienen una estructura terciaria más
compleja, formada a partir de varias estructuras
secundarias diferentes. En las proteínas
globulares, los residuo apolares se orientan hacia
el interior (hidrófobos), y los polares hacia el
exterior (hidrófilos).

Ejemplo de proteína globular: mioglobina

Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la
célula, pero un cambio en las condiciones puede suponer la
alteración de su estructura terciaria, llegando incluso a perder
su función.

La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la

pérdida de su función. Se habla de desnaturalización cuando
el cambio en la estructura de la proteína es tan grande que ésta
no puede mantener su función. La mayoría de las proteínas se
pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes, o
detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura de los
enlaces covalentes, pero sí de las interacciones débiles que La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su
renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.
mantienen la estructura tridimensional.

En algunas proteínas, la desnaturalización puede revertirse (renaturalización): dado que la estructura primaria
del polipéptido sigue intacta (los aminoácidos no se han separado), es posible que recupere su funcionalidad si
regresa a su entorno normal, esto es posible a proteínas chaperonas. No obstante, en otras ocasiones la
desnaturalización es permanente. Un ejemplo de desnaturalización irreversible de la proteína ocurre al freír un
huevo.
Estructura cuaternaria

Algunas proteínas se componen de varias cadenas

polipeptídicas constituidas por más de una subunidad o
protómero. Cuando estas subunidades se unen, generan
la estructura cuaternaria de la proteína.

En un nivel aún superior encontraríamos la asociación entre

proteínas y moléculas no proteínicas como glúcidos, lípidos y
ácidos nucleicos.
La estructura cuaternaria se refiere al ordenamiento
espacial de las subunidades y la naturaleza de sus
interacciones. La forma más simple de estructura
cuaternaria es de un dímero que consta de dos
subunidades idénticas. Esta organización se presenta
en la proteína de unión a ADN, Cro., que se
encuentra en un virus bacteriano llamado λ (lambda).

La proteína Cro del bacteriófago λ (lambda) es un dímero de subunidades idénticas.

En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la estructura terciaria (sobre todo interacciones
débiles, como los puentes de hidrógeno, interacciones salinas y las fuerzas de Van der Waals) también
mantienen unidas a las subunidades para generar la estructura cuaternaria. En algunos casos tienen enlaces de
disulfuro como en las inmunoglobulinas.
La hemoglobina transporta el oxígeno en
la sangre y está formada por cuatro
subunidades, dos del tipo α y dos del tipo
β.

A el diagrama de cintas resalta la similitud B el modelo espacial

de las subunidades y muestra que están compacto ilustra como los
compuestas principalmente de hélices grupos hemo ocupan
alfa. oquedades de la proteína.
Las cápsides virales están formadas por un gran número
de subunidades ... en forma de espículas desde la superficie de
la partícula viral hacia el exterior. El rinovirus que provoca el
resfriado incluye 60 copias de cada una de las cuatro
subunidades que la integran.
Las proteínas G realizan una
importante función en la
transmisión de señales de las
células eucariotas.

Una disfunción en las proteínas G provoca
enfermedades. Es por ello que en tratamientos de
quimioterapia se actúa sobre las proteínas G.
https://www.youtube.com/watch?v=IM-Rr1tNXxA
Este tipo de proteínas tienen la característica de
interaccionar con el guanosín trifosfato (GTP), lo
que provoca la hidrólisis de este nucleótido a
guanosín difosfato (GDP). La G de su nombre
(proteínas G) proviene de la letra inicial de
guanosina.
Se han identificado ya más de una veintena de
proteínas G distintas, aunque también se
conocen diversas subunidades beta y gamma, con
características físicas y biológicas propias.
La función de las proteínas G es realizar la
trasducción de señales en las células actuando
como si se tratara de un interruptor. De esta
forma, un elemento externo puede acceder a los
receptores celulares asociados, estimulándolos
para desencadenar reacciones por parte de la
célula.
Son fundamentales en la actividad de los conos y
bastones en el proceso de la visión o en el
reconocimiento de los diferentes tipos de olores, es
decir, que las proteínas G son intermedios obligados
en las transmisiones y traducciones de las señales
biológicas de todo tipo.
Proteínas chaperonas

Son un conjunto de proteínas presentes en

todas las células, cuya función es la de
ayudar al plegamiento de otras proteínas
recién formadas en la síntesis de
proteínas, a medida que se van
traduciendo en los ribosomas del Retículo
endoplasmático y pasan al Aparato de
Golgi.
Además también intervienen en el
mantenimiento del plegamiento correcto
de las proteínas en otras circunstancias:
ante choques térmicos; variaciones,
bruscas o no, de temperaturas.

Estas chaperonas se unen a las proteínas

para ayudar en su plegamiento,
ensamblaje y transporte celular a otra
parte de la célula donde la proteína realiza
su función.
Esto es especialmente importante en plantas puesto que no pueden moverse para alejarse del frio, pero además al estrés hídrico,
radiación, cambios de presión osmótica o a la falta de nutrientes y en general cualquier situación que cambie el pH celular y por
consiguiente interfiera en la conformación de las proteínas. Tan solo un aumento de 5ºC activa la síntesis de estas proteínas.
A las familias de respuesta a estrés térmico se las conoce como Hsp (Heat Shock Protein), están muy bien representadas en todos los
organismos, desde bacterias y levaduras a animales y plantas. Se distribuyen en seis familias proteicas dependiendo de su peso
molecular y son smallHsp, Hsp40, Hsp60, Hsp70, Hsp90 y Hsp110. Sus pesos moleculares son menos de 40, 40, 60, 70, 90 y 110 kD
(kiloDalton).
Chaperona HSP60

También se encargan del

Ritossa et al. (1996)
plegamiento en mitocondrias,
cloroplastos y bacterias. Hsp60 es la
encargada del plegamiento de
proteínas en el citoplasma y de su
transporte hasta la matriz
mitocondrial o del cloroplasto.
La proteína GroEL (en Escherichia
coli) es su homólogo en bacterias, y
con el que se hicieron los primeros
experimentos de plegamiento de
proteínas in vitro

“Heat shock “Heat shock

response” protein”
Tipos de chaperonas
MOLECULARES CHAPERONINAS

• Proteínas desplegadas o
parcialmente desplegadas • Unen directamente
• DEGRADADAS • Más estudiadas
• 60 Kda (Hsp60)
Citosol y
mitocondria PROCARIOTAS
ORGANELOS

RE
EUCARIOTAS
ARQUEOBACTERIAS

Bacterias
Chaperonas y chaperoninas
(1) Chaperonas de diversos tipos se
unen a los polipéptidos recién
2 sintetizados en los ribosomas, a
proteínas que atraviesan las
3 membranas de diversos orgánulos (2)
o a proteínas que se han
desnaturalizado debido a cualquier
tipo de estrés (3).
Esta unión de control permite evitar
que las proteínas alcancen un estado
de agregación irreversible.
Las chaperonas en general pueden
tener un papel activo en el
1 plegamiento de las proteínas aunque
en la mayor parte de los casos parecen
transportar los polipéptidos
desnaturalizados hasta las
chaperoninas, donde son plegados.
 En resumen, los resultados obtenidos hasta la fecha nos
muestran a las chaperoninas como unas máquinas moleculares
con una arquitectura ideada por la naturaleza para tratar un
problema general, el del plegamiento de proteínas, utilizando
para ello un mecanismo que aunque ineficiente desde el punto
de vista energético se adapta a un gran número de proteínas.
Durante la evolución natural de los organismos, esa misma
arquitectura ha sido utilizada por otra chaperonina para tratar
de forma específica y muy eficiente el problema del
plegamiento de dos proteínas citoesqueléticas vitales para la
célula como son la actina y la tubulina.
Enzimas
El centro activo es una cavidad existente en la
superficie de la enzima que está forrada
interiormente por una serie de restos de
aminoácidos.
• Aminoácidos catalíticos.- Son uno o más
aminoácidos cuyas cadenas laterales R
poseen unas peculiaridades químicas tales
que los facultan para desarrollar una
función catalítica. Constituyen el verdadero
centro catalítico del enzima.
• Aminoácidos de unión.- Son una serie de
aminoácidos cuyas cadenas laterales R
poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones débiles (puentes
de hidrógeno, interacciones iónicas, etc.)
con grupos funcionales complementarios
de la molécula de sustrato. Su función
consiste en fijar la molécula de sustrato al
centro activo en la posición adecuada para
que los aminoácidos catalíticos puedan
actuar.
• Los aminoácidos de la cadena
polipeptídica del enzima, los que no
forman parte del centro activo, tienen la
importante misión de mantener la
conformación tridimensional
catalíticamente activa del enzima; sin ella
no existiría centro activo y el enzima no
podría interactuar con su sustrato.
Proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del
metabolismo. Las enzimas actúan sobre las moléculas
conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los
diversos procesos celulares. Tienen 2.500 aminoácidos
hasta las que, sin embargo, rondan los 50.
Es importante destacar que las enzimas no modifican el
balance energético ni el equilibrio de aquellas reacciones en
las que intervienen: su función se limita a ayudar a acelerar
el proceso. Esto quiere decir que la reacción bajo el control
de una enzima alcanza su equilibrio de manera mucho más
rápida que una reacción no catalizada.
Se estima que las enzimas catalizan cerca de 4.000
reacciones bioquímicas diferentes. Existen distintas
moléculas que afectan la actividad de las enzimas. Se
conoce como inhibidor enzimático.

Los activadores enzimáticos, en cambio, incrementan su

actividad. Hay que tener en cuenta que el pH, la
temperatura y otros factores físicos y químicos inciden en la
actividad enzimática.
Estado de transición, en el que es
muy fácil que se rompan o se
formen uno o más enlaces químicos
para formar los productos P. Es
frecuente confundir el estado de
transición con un intermediario de
reacción; sin embargo,
este estado no es ninguna especie
química concreta, sino que podría
definirse con más exactitud como
un "momento molecular fugaz",
altamente inestable, en el que uno
o más enlaces químicos están muy
próximos a romperse o a formarse.

La diferencia entre la energía de

los reactivos y la del estado de
transición recibe el nombre
de energía libre de activación
La concentración de sustrato a la cual la
reacción alcanza la mitad de su velocidad
máxima se conoce con el nombre
de KM (constante de Michaelis-Menten).
KM es un valor característico de cada
enzima y constituye una medida de la
afinidad del enzima por el sustrato: valores
bajos de KM indican una alta afinidad
mientras que valores altos representan una
baja afinidad.
Una vez alcanzado el estado de transición
el complejo enzima-sustrato se
descompone para dar lugar a los productos
y el enzima libre.
El enzima, una vez liberada, puede
combinarse con una nueva molécula de
sustrato para formar un nuevo complejo
enzima-sustrato cerrándose así el ciclo
catalítico del enzima. De este modo, una
sola molécula de enzima puede transformar
en producto, en sucesivos ciclos catalíticos,
a un elevado número de moléculas de
sustrato, lo que contribuiría a explicar la
gran eficacia catalítica que exhiben estas
biomoléculas.
Catálisis
• Catálisis covalente.- Algunos enzimas se pueden combinar con el sustrato, a través de un grupo
catalítico, para formar un intermediario covalente inestable que se descompone con facilidad para
formar los productos.
• Catálisis ácido-base.- La velocidad de algunas reacciones químicas se ve incrementada por la presencia
de ácidos o bases en el medio de reacción. En estos casos, al proporcionar grupos funcionales capaces
de actuar como dadores o aceptores de protones (carboxilo, amino, etc.), el enzima puede efectuar
una catálisis general ácido-básica.
Especificidad
Las enzimas son capaces de
inducir la transformación de
un sólo tipo de moléculas y
no de otros que también se
encuentran presentes en la
reacción. Un enzima es capaz
de discriminar entre dos
sustancias que
potencialmente podrían
actuar como sustratos. Se da
por acoplamiento espacial y
químico.
La especificidad y catálisis da
lugar a la interacción
energéticamente favorable
entre el enzima y el sustrato..
Factores que afectan en la reacción.
Modulación alostérica: Los
sitios alostéricos son zonas de la
enzima con capacidad de
reconocer y unir determinadas
moléculas en la célula. Las
uniones a las que dan lugar son
débiles y no covalentes, y
generan un cambio en la
conformación estructural de la
enzima que repercute en el sitio
activo, afectando así a la
velocidad de reacción.​
Las interacciones
alostéricas pueden tanto inhibir
como activar enzimas, y son una
forma muy común de controlar
las enzimas en las célula.

Transición alostérica de una enzima entre los estados R y

T, estabilizada por un agonista (A), un inhibidor (I) y un
sustrato (S).
Los enzimas alostéricos presentan
siempre dos formas, una activa y
otra inactiva, interconvertibles por
efecto del modulador. Existen dos tipos
de control alostérico: el control
heterotrópico que se da cuando el
modulador es una molécula diferente
del sustrato, y el control
homotrópico que se da cuando el
modulador es el propio sustrato. En
ambos casos el modulador puede ser
positivo o negativo. Los enzimas con
control homotrópico poseen dos o más
centros de unión para el sustrato; en
ellos la interconversión entre las formas
activa e inactiva depende de cuántos
sean los centros de unión que estén
ocupados por moléculas de sustrato.
Clasificación de las enzimas
Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan
grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos
compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido
fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en
cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados
en la dieta).
Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-)
transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por
el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos
formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo
metil transportado por la S-Adenosil metionina.
Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como
consecuencia de la actividad enzimática, es útil considerar a las
coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos
sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por
ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la
coenzima NADH.
Modelo tridimensional de esferas de
la coenzima NADH.
https://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0
VIDEO RESUMEN DE PROTEÍNAS:
https://www.youtube.com/watch?v=wvTv8T
qWC48
VIDEO PROTEÍNAS TÓXICAS
https://youtu.be/sEYYdJZeL70

Ejercicio en clase.
Ejercicio:

1.- Escriba las características de una proteína.

2.- ¿De qué están formadas las proteínas?
3.- ¿Qué estructuras le confieren estabilidad a la
estructura de las proteínas?
4.- ¿Enumere los 4 estados de una proteína?
5.- ¿Porqué las proteínas pierden su estado?, acaso esto
es pérdida de la función?
PRECURSORES DE:

Ácidos grasos lípidos

Los lípidos son moléculas orgánicas muy
diversas; unos están formados por cadenas
alifáticas saturadas o insaturadas, en general
lineales, pero algunos tienen anillos
(aromáticos). Algunos son flexibles, mientras
que otros son rígidos o semiflexibles hasta
alcanzar casi una total flexibilidad mecánica
molecular; algunos comparten carbonos libres
y otros forman puentes de hidrógeno. La
mayoría de los lípidos tiene algún tipo de
carácter polar, además de poseer una gran
parte apolar. La región hidrófoba de los lípidos
es la que presenta solo átomos de carbono
unidos a átomos de hidrógeno, la región
hidrófila es la que posee grupos polares o con
cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del
colesterol, el carboxilo (–COO–) de los ácidos
grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, compuestas de
carbono e hidrógeno (hidrofobicidad), y en menor medida
oxígeno, fósforo, azufre y nitrógeno. Insoluble en agua, pero solubles
en disolventes orgánicos no polares como la bencina, el benceno y
el cloroformo lo que permite su extracción mediante este tipo de
disolventes.
El agua, al ser una molécula muy
polar, con gran facilidad para
formar puentes de hidrógeno, no es
capaz de interaccionar con los
lípidos.
En presencia de moléculas lipídicas,
el agua adopta en torno a ellas una
estructura muy ordenada que
maximiza las interacciones entre
las propias moléculas de agua,
forzando a la molécula hidrofóbica
al interior de una estructura en
forma de jaula, que también
reduce la movilidad del lípido.
Todo ello supone una configuración
de baja entropía, que resulta
energéticamente desfavorable. Esta
disminución de entropía es
mínima si las moléculas lipídicas se La transacción de un átomo de oxígeno tiene una carga suficiente como para atraer a
agregan entre sí, e interaccionan los de hidrógeno con carga opuesta, uniéndose así el hidrógeno y el agua en una
mediante fuerzas de corto alcance, estructura polar. Por otra parte, los lípidos son largas cadenas de hidrocarburos y
como las fuerzas de Van der Waals. pueden tomar ambas formas: cadenas alifáticas saturadas (un enlace simple entre
Este fenómeno recibe el nombre diferentes enlaces de carbono) o insaturadas (unidos por enlaces dobles o triples). Esta
de efecto hidrofóbico. estructura molecular es no polar.
Por su estructura, los fosfolípidos se
pueden considerar derivados del ácido
fosfatídico, y por ello se nombran con
el prefijo “fosfatidil” seguido del
nombre del derivado aminado o
polialcohol con el que el fosfolípido se
une. Así, se obtienen los derivados
fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina
(lecitina), fosfatidilserina,
fosfatidilglicerol y fosfatidilinositol.
Los Fosfolípidos tienen un gran interés
biológico por ser componentes
estructurales de las membranas
celulares.
Los cuerpos lipídicos o gotas
lipídicas (LD, por sus siglas en
inglés) son estructuras de
almacenamiento de lípidos neutros
que inicialmente se consideraron
como depósitos inertes de estas
moléculas. Sin embargo, en los
últimos años se han clasificado
como organelos citosólicos debido a
su composición proteínica definida y
a las funciones celulares específicas
en las que participan: el balance del
metabolismo lipídico y la
homeostasis energética
En mamíferos, las alteraciones en la dinámica de los LD se ha relacionado con patologías como la diabetes tipo 2, la obesidad
y la aterosclerosis.
La acumulación de LD en levaduras, algas y bacterias representa una ventaja biotecnológica.
En las levaduras, la fosfatidilcolina representa el 60% del contenido de los fosfolípidos en la monocapa de los LD, aunque la
composición de la monocapa puede variar de especie a especie.
En la monocapa fosfolípidica también se pueden encontrar numerosas proteínas de la familia de las perilipinas, lipasas,
proteínas de tráfico de membranas y enzimas que participan en la síntesis de lípidos. Sin embargo, se desconoce el
mecanismo por el cual las proteínas se asocian a los LD y su regulación.
Propiedades
Esterificación. El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando un éster y liberando una
molécula de agua (triglicérido).
Los triglicéridos no son anfipáticos, no son solubles en agua o sea no cumplen con la doble característica de ser
solubles en solventes orgánicos (no polares) y en el agua (polar). No es anfipática ya que las partes polares de la
glicerina y de los ácidos grasos están formando parte de los enlaces éster. El triglicérido, a diferencia del
fosfolípido, no tiene el grupo fosfato que es el que, precisamente, le confiere esa característica anfipática.
Saponificación. Reaccionan los álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido
graso que se denomina jabón. Se llama jabones a las sales sódicas y potásicas
derivadas de los ácidos grasos. El aporte de jabones favorece la solubilidad y la
formación de micelas de ácidos grasos. La lisis de un triglicérido se
llama saponificación. Gracias a este comportamiento anfipático, los jabones se
disuelven en agua dando lugar a micelas monocapas, o bicapas si poseen agua
en su interior.

Estas micelas pueden contener

millares de moléculas de lípidos y,
por tanto, su masa es muy elevada.
A los lípidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son solo un tipo de lípidos procedentes
de animales y son los más ampliamente distribuidos en la naturaleza.

Las funciones de los lípidos también son variadas. Diversas clases de moléculas lipídicas son componentes
estructurales importantes de las membranas celulares. Otro tipo, las grasas y los aceites son almacenes de
energía eficientes. Otras clases de moléculas lipídicas son utilizadas como señales químicas, vitaminas o
pigmentos. Por último, algunas moléculas lipídicas que se encuentran en las cubiertas externas de varios
organismos tienen funciones protectoras o impermeables.
Por esta diversidad de estructura se clasifican en:
1. Ácidos grasos
2. Triacilgliceroles
3. Ésteres de ceras
4. Fosfolípidos (fosfoglicéridos y esfingomielinas)
5. Esfingolípidos (moléculas que contienen el aminoalcohol esfingosina)
6. Isoprenoides (moléculas formadas por unidades repetidas de isopreno, un hidrocarburo ramificado de
cinco carbonos)
Tipos de lípidos por su bioquímica
Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se
subdivide en dos, atendiendo a que posean en su
composición ácidos grasos (lípidos saponificables) o no los
posean (lípidos insaponificables):

Lípidos saponificables son los semejantes a las ceras y grasas y

que tienen enlaces éster y pueden hidrolizarse.
Simples. Son los que contienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
Cuando son sólidos se llaman grasas y cuando son líquidos a
temperatura ambiente se llaman aceites.
Complejos. además de contener en su molécula carbono,
hidrógeno y oxígeno, contienen nitrógeno, fósforo, azufre u
otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos
también se les llama lípidos de membrana.

Lípidos insaponificables estos no tienen enlaces éster y no

pueden hidrolizarse
Tipos de lípidos por su función
•Función transportadora. El
transporte de lípidos desde el
intestino hasta su lugar de
destino se realiza mediante su
emulsión, gracias a los ácidos
biliares y a los proteolípidos,
asociaciones de proteínas
específicas con tricilglicéridos,
colesterol, fosfolípidos, etc., que
permiten su transporte por
sangre y linfa.

Los enterocitos son células epiteliales del intestino

encargadas de realizar: la absorción de diversos
nutrientes esenciales, el transporte de agua y
electrolitos al interior del organismo y la secreción
de proteína en la luz intestinal.
Funciones
•Función de reserva. Son la
principal reserva energética
del organismo. Un gramo de
grasa produce 9'4 kilocalorías
en las reacciones metabólicas
de oxidación, mientras
que proteínas y glúcidos sólo
producen 4'1 kilocaloría/gr.

HDL son las lipoproteínas más pequeñas y más densas.

LDL lipoproteínas de baja densidad, transportan colesterol.
VLDL lipoproteína de muy baja densidad. Su hígado produce colesterol VLDL y lo libera a su torrente sanguíneo. Las
partículas de VLDL llevan triglicéridos
Las lipoproteínas son sustancias hechas de colesterol, triglicéridos y proteínas. Ellas llevan el colesterol, los triglicéridos y
otros lípidos (grasas) a diferentes partes del cuerpo.
Aunque parezca paradójico, los
lípidos representan una importante
reserva de agua. Al poseer un
grado de reducción mucho mayor
el de los hidratos de carbono, la
combustión aerobia de los lípidos
produce una gran cantidad de
agua (agua metabólica). Así, la
combustión de un mol de ácido
palmítico puede producir hasta 146
moles de agua (32 por la
combustión directa del palmítico, y
el resto por la fosforilación
oxidativa acoplada a la respiración).
En animales desérticos, las
reservas grasas se utilizan
principalmente para producir agua
(es el caso de la reserva grasa de la
joroba de camellos y dromedarios).
A diferencia de los hidratos de carbono, que pueden
metabolizarse en presencia o en ausencia de oxígeno, los
lípidos sólo pueden metabolizarse aeróbicamente.
Los lípidos (generalmente en
forma de triacilgiceroles)
constituyen la reserva
energética de uso tardío o
diferido del organismo. Su
contenido calórico es muy alto
(10 Kcal/gramo), y
representan una forma
compacta y anhidra de
almacenamiento de energía.
•Función estructural. Forman las bicapas
lipídicas de las membranas. Recubren órganos
y le dan consistencia, o protegen
mecánicamente como el tejido adiposo de
pies y manos.
•En contacto con el H20 se produce una
ionización con el grupo carboxilo formando
capas y micelas.
En las células eucariotas existen una serie de orgánulos celulares (núcleo, mitocondrias, cloroplastos, lisosomas, etc)
que también están rodeados por una membrana constituida, principalmente por una bicapa lipídica compuesta por
fosfolípidos.
Las ceras son un tipo de lípidos neutros, cuya principal función es la de protección mecánica de las estructuras donde
aparecen. Por ejemplo en las cáscaras de las frutas evita la deshidratación, en la lana (lanolina) para protección y el
cerumen que se encuentra en el oído.
• En algunos animales hay un tejido
adiposo especializado que se llama grasa
parda o grasa marrón. En este tejido, la
combustión de los lípidos está
desacoplada de la fosforilación oxidativa,
por lo que no se produce ATP, y la mayor
parte de la energía derivada de la
combustión de los triacilgliceroles se
destina a la producción de calor.
• En los animales que hibernan, la grasa
marrón se encarga de generar la energía
calórica necesaria para los largos
períodos de hibernación. En este proceso,
un oso puede llegar a perder hasta el 20%
de su masa corporal.
•Función biocatalizadora. En este
papel los lípidos favorecen o facilitan
las reacciones químicas que se
producen en los seres vivos. Cumplen
esta función las vitaminas lipídicas, las
hormonas esteroideas y las
prostaglandinas.

•Por ejemplo las vitaminas: Dentro de

las liposolubles encontramos las
vitaminas A, D, E y K, y entre las
hidrosolubles la vitamina C y las del
grupo del complejo vitamínico B.
los lípidos pueden funcionar como segundos mensajeros. Esto ocurre cuando se activan las fosfolipasas o las
esfingomielinasas e hidrolizan glicerolípidos o esfingolípidos generando diversos compuestos que actúan como segundos
mensajeros (diacilgliceroles, ceramidas, inositolfosfatos, etc) que intervienen en multitud de procesos celulares.
Puesto que los lípidos son pequeñas moléculas insolubles en agua, son candidatos excelentes al hacer señales. Las
moléculas de transmisión de señales sujetan más lejos a los receptores en la superficie de la célula y traen alrededor de un
cambio que ésa lleva a una acción. Los lípidos de transmisión de señales, en su forma esterificada pueden infiltrar las
membranas y se transportan para llevar señales a otras células. Éstos pueden atar a ciertas proteínas también y están
inactivos hasta que alcancen el sitio de la acción y encuentren el receptor apropiado.
Disfunción
Metabolismo de lípidos
https://www.youtube.com/watch?v=h241spqnzUk
Importancia biológica
Las vitaminas A, D, E y K son liposolubles,
Solo pueden ser digeridas, absorbidas y transportadas junto con las grasas.

Las grasas también pueden servir como un tampón

De una gran cantidad de sustancias extrañas. Cuando una sustancia particular, sea química o biótica, alcanza niveles no seguros
en el torrente sanguíneo, el organismo puede efectivamente diluir (o al menos mantener un equilibrio) estas sustancias dañinas
almacenándolas en nuevo tejido adiposo. Esto ayuda a proteger órganos vitales, hasta que la sustancia dañina pueda ser
metabolizada o retirada de la sangre a través de la excreción, orina, desangramiento accidental o intencional, excreción de sebo
y crecimiento del pelo.

Funciones diversas
Las grasas juegan un papel vital en el mantenimiento de piel y cabello saludables, en el aislamiento de los órganos corporales
contra el shock, en el mantenimiento de la temperatura corporal y promoviendo la función celular saludable. Además, sirven
como reserva energética para el organismo. Las grasas son degradadas en el organismo para liberar glicerol y ácidos grasos
libres.

Algunos ácidos grasos son nutrientes esenciales

No pueden ser producidos en el organismo y por lo tanto necesitan ser consumidos mediante la dieta. Todas las demás grasas
requeridas por el organismo no son esenciales y pueden ser producidas en el organismo a partir de otros componentes.
Importancia biológica
Los animales que hibernan utilizan sus grasas
Un gramo de grasa anhidra almacena alrededor de seis veces la energía metabólica de un gramo de glucógeno hidratado. Las grasas
permiten almacenar la máxima cantidad de energía y ocupar el mínimo espacio. Los depósitos de grasa subcutáneos sirven también
como aislante térmico para conservar el calor corporal, y como almohadilla protectora frente agolpes y contusiones. Presenta
interés especial, como adaptación al frío, el tejido adiposo pardo o marrón de los animales que hibernan, pues su grasa suministra
abundante calor. Se distribuye en forma de pequeños depósitos entre los omóplatos, las axilas, la nuca... de los animales que viven
en climas fríos. Su combustión no suministra ATP como el resto de los carburantes metabólicos, sino que origina energía
exclusivamente en forma de calor.

Se seleccionaron las grasas a lo largo de la evolución como principal reserva de energía

Una de las razones es que un gramo de grasa proporciona unas 9 Kc., más del doble de la suministrada por un gramo de
carbohidrato (4 Kc.), debido a que los ácidos grasos presentan menor grado de oxidación que los glúcidos. Además, las grasas son
sustancias muy apolares e insolubles en agua y se almacenan en forma anhidra (no retienen agua), mientras que el glucógeno se
almacena en forma hidratada, de manera que absorbe más del doble de su peso en agua.

Hay relación entre ácidos grasos saturados y enfermedades cardiovasculares

Un exceso de ácidos grasos saturados en la dieta incrementa los niveles de triglicéridos y de colesterol en sangre y, por consiguiente,
favorece la formación de placas de ateroma en las paredes de las arterias lo cual produce trombosis y otras enfermedades
cardiovasculares como la arterioesclerosis. Sin embargo, los aceites de oliva, semillas y los ácidos grasos poliinsaturados de los
pescados azules, tienen el efecto contrario, ya que bajan los niveles de colesterol en sangre y evitan la formación de ateromas.
PRECURSORES DE:

Nucleótidos ácidos nucleicos

Los Ácidos Nucleicos son las biomoléculas
portadoras de la información genética. Son
biopolímeros, de elevado peso molecular,
formados por otras subunidades estructurales o
monómeros, denominados Nucleótidos.
Los nucleótidos son moléculas que se pueden
presentar libres en la Naturaleza o polimerizadas,
formando ácidos nucleicos. También pueden
formar parte de otras moléculas que no son
ácidos nucleicos, como moléculas portadoras de
energía o coenzimas.
La unión de la base nitrogenada a la pentosa
recibe el nombre de nucleósido y se realiza a
través del carbono 1’ de la pentosa y los
nitrógenos de las posiciones 3 (pirimidinas) o 9
(purinas) de las bases nitrogenadas mediante un
enlace de tipo N-glucosídico. La unión del
nucleósido con el ácido fosfórico se realiza a
través de un enlace de tipo éster entre el grupo
OH del carbono 5’ de la pentosa y el ácido
fosfórico, originando un nucleótido. Los
nucleótidos son las unidades o monómeros
utilizados para construir largas cadenas de Nucleósido = Pentosa + Base nitrogenada.
polinucleótidos. Nucleótido = Pentosa + Base nitrogenada + Ácido fosfórico.
Polinucleótido = Nucleótido + Nucleótido + Nucleótido + ....
La terminología empleada para referirse a los nucleósidos y nucleótidos es la siguiente:

Base Nitrogenada Nucleósido Nucleótido

Adenina Adenosina Ácido Adenílico
Guanina Guanidina Ácido Guanílico
Citosina Citidina Ácido Citidílico
Timina Timidina Ácido Timidílico
Uracilo Uridina Ácido Uridílico
 1.El azúcar compuesta, también llamada pentosa, porque
contiene cinco carbonos, pueden ser:
Ribosa: es un azúcar normal con un átomo de oxígeno unido a
otro de carbono.
Desoxirribosa: es un azúcar modificado que no contiene oxígeno.

2.La base nitrogenada es una sustancia derivada de dos

compuestos:

Pirimidina: contiene dos átomos de nitrógeno, originando

las bases pirimidínicas: timina, citosina y uracilo, elementos
importantes para la vida.

Purina: posee una estructura de doble anillo con cinco y seis

átomos respectivamente, de donde se derivan las bases púricas:
la adenina y la guanina

(A=T), unidas a través de dos puentes de hidrógeno,

mientras que la guanina y la citosina (G≡C). Adenina y
uracilo (A=U) mediante dos puentes de hidrógeno.
3.- Un grupo de fosfato o ácido fosfórico, posee un
átomo de fósforo central rodeado por cuatro
átomos de oxígeno.

El ácido fosfórico se agrupa con el nucleósido,

produciendo el nucleótido, este proceso es
conocido como fosfodiéster, se enlazan
covalentemente el grupo OH del carbono 3’ de la
pentosa del primer nucleótido y el grupo fosfato
del carbono 5’de la pentosa del siguiente
nucleótido. En esta reacción se libera una molécula
de agua y se forma un dinucleótido. De ésta
manera se forman los ácidos nucleicos ARN y ADN.

En todo este mecanismo de unión entre moléculas,

de acuerdo al componente de azúcar, sea ribosa o
desoxirribosa, se generan los ribonucleótidos o los
desoxirribonucleótidos.
Los grupos fosfato están cargados
negativamente a pH neutro, es por esta
razón que se requiere de mucha energía
para formar el enlace fosfodiéster. La
energía necesaria para que el enlace
ocurra proviene muchas veces de
nucleótidos que tienen más de un grupo
fosfato, especialmente la adenosina. La
adenosina tri-fosfato (ATP) es una gran
fuente de energía, se forma para
aprovechar la energía de las reacciones
exotérmicas y la almacena hasta que sea
necesaria. Esta molécula es utilizada en
distintos procesos celulares. Cuando se
liberan los grupos fosfato del ATP, se
libera la energía necesaria para
cualquier proceso que lo requiera, por
ejemplo para formar el enlace
fosfodiéster.
EL ADN
Reglas de Chargaff
•La cantidad de adenina es la misma que la de timina: A=T
•La cantidad de guanina equivale a la de citosina: G=C
•La cantidad de bases púricas es la misma que las bases
pirimídicas: A+G=T+C

https://www.youtube.com/watch?v=bQREuNMBk2k
Propiedades
Densidad: existe una relación lineal entre el contenido en G+C y la densidad del
ADN determinada en un gradiente de densidad. A mayor contenido en G+C mayor
densidad posee el ADN.
Basándose en múltiples estudios de la densidad de los ADNs de diferentes
organismos y de su composición en bases nitrogenadas, se ha establecido una
fórmula empírica que relaciona la densidad de flotación (ρ) con el contenido en
G+C expresado en moles por ciento. Está fórmula es la siguiente: ρ = 1,660 +
0,00098(G+C).
Desnaturalización: la proporción A+T/C+G está relacionada en primer lugar con la
estabilidad de la molécula de ADN de doble hélice. Cuanto mayor es el contenido
en G+C de una molécula, mayor cantidad de pares G-C presentará, como
consecuencia tendrá una mayor cantidad de triples enlaces y, por consiguiente,
será necesario suministrar una mayor cantidad de energía a esa doble hélice para
separar sus dos hebras (desnaturalización o fusión del ADN). Cuanto mayor es el
contenido en G+C mayor cantidad de calor que hay que suministrar a un ADN de
doble hélice para desnaturalizarlo. La temperatura de fusión (Tm) necesaria para
desnaturalizar la mitad del ADN de una mezcla (punto medio de la reacción ADN
doble hélice ® ADN hélice sencilla) esta directamente relacionada con el
contenido en G+C, a mayor contenido en G+C mayor temperatura de fusión (Tm).
Absorbancia a 2.600 Å: El estado físico de los ácidos nucleicos está relacionado con su capacidad de absorción
de la luz ultravioleta (UV) a 2.600 Å. El menor grado de absorción se produce en estado de doble hélice, la
absorción aumenta cuando se produce la desnaturalización pasando a estado de hélice sencilla (efecto
hipercrómico, aumento de la absorbancia) y, por último, si degradamos este ADN de hélice sencilla a nivel de
nucleótidos libres, de nuevo aumenta la absorbancia.

Por tanto, la absorbancia a

2.600 Å se puede utilizar como una
medida del estado físico de la
molécula de ADN. Las curvas de
fusión tienen forma de S
observándose un aumento brusco
de la absorbancia al llegar a una
temperatura determinada, la
temperatura de fusión.
 Velocidad de renaturalización: la velocidad de renaturalización del ADN de un organismo está relacionada con
su complejidad. La complejidad se define como la suma del número de nucleótidos que tiene cada tipo de secuencia sin
tener en cuenta el número de veces que esta repetida.

El ADN de los virus y las bacterias en su mayoría sólo tiene secuencias que están una sola vez en el genoma (secuencias
únicas).
Los organismo más complejos, como los eucariontes, presentan distintos tipos de secuencias en su genoma. Los
eucariontes tienen secuencias únicas (SU), secuencias de bajo número de copias (SBNC, 2-10 copias), secuencias repetidas
(SR, alrededor de 102 copias) y altamente repetidas (SAR, 103 a 106copias).

Tipo de Secuencia Nº de repeticiones Nº de nucleótidos Si imaginamos un organismo eucarionte con

A (SU) 1 5.700 los tipos de secuencias indicados en la
B (SU) 1 7.530 tabla, su complejidad sería la suma del
C (SBNC) 4 3.720 número de nucleótidos de cada tipo de
D (SBNC) 6 4.350 secuencia (22.300) sin tener en cuenta el
E (SR) 200 500
número de veces que está repetida cada
F (SAR) 10.000 300
una de ellas.
La velocidad de renaturalización del ADN
G (SAR) 1.000.000 200
(paso de dos hélices sencillas a una doble
Complejidad 22.300
hélice) este relacionada con el número de
veces que esta repetida una determinada
secuencia.
Supongamos que tenemos dos organismos hipotéticos distintos, ambos con la misma cantidad de ADN (1.000.000
de pares de nucleótidos). El organismo A posee 1.000 secuencias únicas diferentes, cada una con una longitud
media de 1.000 nucleótidos. El organismo B tiene una secuencia de 100 nucleótidos de longitud que está repetida
10.000 veces. Si extraemos el ADN de estos dos organismos por separado, lo desnaturalizamos y las piezas de ADN
desnaturalizado de cada organismo se ponen en condiciones de renaturalización (tamaño uniforme de los
fragmentos de ADN, entre 250 y 450 pb, temperatura, condiciones iónicas, etc), es evidente que el ADN del
organismo B renaturalizará mucho antes, más rápidamente, que el del organismo A, ya que es mucho más
probable que la secuencia que está repetida 10.000 veces encuentre otra complementaria en el medio de reacción
para formar la doble hélice.
Las curvas de renaturalización o curvas Cot, de organismos que carecen de secuencias repetidas como virus y bacterias,
tienen forma de S, tienen un sólo punto de inflexión o punto medio de la reacción. Todas las secuencias son únicas y tienen
la misma probabilidad de encontrar a su complementaria para formar la doble hélice.

Curvas Cot de virus y bacterias Curvas Cot de un eucarionte

Las curvas Cot de organismos eucariontes con diferentes tipos de secuencias, poseen varios puntos de inflexión. Cada
uno de ellos correspondiente a un tipo de secuencias (únicas, moderadamente repetidas, y altamente repetidas).
El Cot ½ es directamente proporcional a la complejidad del ADN del organismo. Valores de Cot ½ bajos (10-4 a 10-1)
corresponden a secuencias altamente repetidas, valores de Cot ½ comprendidos entre 10 y 102 corresponden a
secuencias moderadamente repetidas y las secuencias únicas o de bajo número de copias dan lugar a valores de Cot ½
altos (mayores de 103) .
Sin embargo, la proporción entre (A+T) y (G+C) era característica de cada organismo, pudiendo tomar por tanto, diferentes
valores según la especie estudiada. Este resultado indicaba que los ácidos nucleicos no eran la repetición monótona de un
tetranucleótido. Existía variabilidad en la composición de bases nitrogenadas debido a la relación con la densidad y la
temperatura de fusión.
En la siguiente tabla se observan las proporciones de las bases nitrogenadas en algunos organismos.
Procedencia del ADN A G C T 5-Me-C
Timo de Bovino 28,2 21,5 21,2 27,8 1,3
Esperma de bovino 28,7 22,2 20,7 27,3 1,3
Germen de trigo 27,3 22,7 16,8 27,1 6,0

Igualmente, en la siguiente tabla puede observarse como la proporción A+T/G+C varia de un organismo a otro.

Organismo Tejido A+T/G+C

Escherichia coli - 1,00
Diplococcus pneumoniae - 1,59
Mycobacterium tuberculosis - 0,42
Levadura - 1,79
Paracentrolus lividus (erizo mar) Esperma 1,85
Arenque Esperma 1,23
Rata Médula ósea 1,33
Hombre Timo 1,52
Hombre Hígado 1,53
Hombre Esperma 1,52
En VISTA DE ESOS DESCUBRIMIENTOS:

•Las dos hélices por razones de complementariedad de las bases nitrogenadas son antiparalelas, teniendo
secuencias de átomos inversas. Una hélice lleva la secuencia 5’P → 3’ OH , mientras que la hélice
complementaria sigue la secuencia de átomos 3’OH → 5’P.

•El diámetro de la doble hélice es de 20 Å.

•Las bases nitrogenadas son estructuras planas perpendiculares al eje de la doble hélice y están apiladas
unas sobre otras a una distancia de 3,4 Å. Cada 10 bases, cada 34 Å se produce una vuelta completa de la
doble hélice (360º).
•Las bases se encuentran en sus configuraciones cetónicas, cumpliendo así las reglas de apareamiento A-T y
G-C.
•La secuencia de bases nitrogenadas puede ser cualquiera, no existe ninguna restricción.

Watson y Crick (1953) sugería varías propiedades importantes del material hereditario:
•Las reglas de complementariedad de las bases nitrogenadas A-T y G-C sugieren un forma sencilla de
replicación del material hereditario. Esta forma sencilla de replicación se denomina método
Semiconservativo (Cuando el ADN se replica sus dos hélices se separan y cada una de ellas sirve de molde
para sintetizar una nueva hélice siguiendo las reglas de apareamiento de las bases nitrogenadas).
•La mutación a nivel molecular consistiría en un cambio en la secuencia de bases nitrogenadas del ADN.
•Al no existir ninguna restricción en la secuencia de bases nitrogenadas, el ADN poseía la suficiente
variabilidad como para ser el material hereditario.
El ADN funciona como el almacén de la información genética y
se localiza en los cromosomas del núcleo, las mitocondrias y los
cloroplastos de las células eucariotas. En las células procariotas
el ADN se encuentra en su único cromosoma y, de manera
extracromosómica, en forma de plásmidos.
Superenrollamiento del DNA
Arrollamiento del DNA sobre sí mismo como
consecuencia del desenrollamiento o
sobreenrollamiento de la hélice de DNA. En DNAs
circulares o con lazos cerrados, al retorcer el DNA
alrededor de su propio eje, cambia el número de
vueltas de la doble hélice, de modo que para
recuperar la estabilidad, la molécula se arrolla
sobre sí misma (superenrollamiento) formando
una superhélice de sentido opuesto al giro inicial.
El giro se produce en sentido de superhélice
levógira (superenrollamiento positivo), y si es en
sentido contrario, se forma una superhélice
dextrógira (superenrollamiento negativo).
En la naturaleza, el DNA circular normalmente se
encuentra superenrollado negativamente.
El DNA eucariótico también se encuentra
superenrollado como consecuencia de su
asociación con los nucleosomas.
El modelo de la Doble Hélice propuesto por Watson y Crick está basado en estudios del ADN en disolución (hidratado).

•ADN-B: ADN en disolución, 92% de humedad relativa, se

encuentra en soluciones con baja fuerza iónica se corresponde
con el modelo de la Doble Hélice.
•ADN-A: ADN con 75% de humedad, requiere Na, K o Cs como
contraiones, presenta 11 pares de bases por giro completo y
23 Å de diámetro. Es interesante por presentar una estructura
parecida a la de los híbridos ADN-ARN y a las regiones de
autoapareamiento ARN-ARN.
•ADN-C: ADN con 66% de humedad, se obtiene en presencia
de iones Li, muestra 9+1/3 pares de bases por giro completo y
19 Å de diámetro.
•ADN-Z: doble hélice sinistrorsa (enrollamiento a la izquierda),
12 pares de bases por giro completo, 18 Å de diámetro, se
observa en segmentos de ADN con secuencia alternante de
bases púricas y pirimidínicas (GCGCGC), debido a la
conformación alternante de los residuos azúcar-fosfato sigue
un curso en zig-zag. Requiere una concentración de cationes
superior a la del ADN-B, y teniendo en cuenta que las proteínas
que interaccionan con el ADN tienen gran cantidad de residuos
básicos sería posible que algunas convirtieran segmentos de
ADN-B en ADN-Z.
El ARN
Interviene en la transferencia de la información contenida en el ADN hacia los compartimientos celulares.
Se encuentra en el núcleo, el citoplasma, la matriz mitocondrial y el estroma de cloroplastos de células
eucariotas y en el citosol de células procariotas.
Salvo en algunos virus, el ARN se presenta como una estructura
monocatenaria que en algunos casos puede contener zonas organizadas
como una doble hélice que forman horquillas y otras cuyas bases no son
complementarias que dan lugar a bucles.

https://www.youtube.com/watch?v=0wOf2Fgi3DE
Según la función biológica que desempeñan podemos
distinguir los siguientes tipos de ARN:

El ARN mensajero (ARNm) presenta una estructura lineal de

una sola hebra, que puede formar horquillas en determinados
tramos cuyas bases son complementarias. Su función es
trasladar la información genética del ADN a los ribosomas, para
la síntesis de proteínas. Cada molécula de ARNm es
complementaria a un fragmento o gen de ADN, que sirve de
molde para su síntesis durante la transcripción:

ARNm monocistrónico: el ARNm contiene la información

necesaria para la síntesis de una proteína (eucariotas).
ARNm policistrónico: el ARNm contiene información para la
síntesis de varias proteínas (procariotas).

Cada triplete de bases del ARNm se denomina codón y a cada

uno le corresponde un aminoácido en la síntesis de proteínas.
El ARN de transferencia (ARNt) es el encargado de transportar los
aminoácidos en el citoplasma para la síntesis de proteínas. Está
formado por 70-90 nucleótidos, algunos de los cuales presentan
bases poco frecuentes (distintas de A, C, G o U) y
presenta fragmentos con estructura de doble hélice y otros en los
que se forman bucles:
Extremo 5′, con un triplete de bases nitrogenadas en el que existe
una guanina y un ácido fosfórico libre.
Extremo 3′, formado por el triplete de bases CCA desapareadas por
donde se une el aminoácido.
El brazo T, que lleva timina, a través del cual se une al ribosoma.
El brazo D, mediante el cual se une a la enzima aminoacil-ARNt-
sintetasa que cataliza su unión con el aminoácido.
El brazo A, que posee un triplete de bases denominado anticodón,
que es complementario al correspondiente codón del ARNm.
A cada codón del ARNm le corresponde el ARNt que posea el
anticodón complementario, el cual transporta un determinado
aminoácido. Es por eso que cada gen codifica específicamente la
síntesis de una proteína, pues proporciona la información necesaria
para unir sus aminoácidos en la secuencia adecuada en el proceso
de traducción.
El ARN ribosómico (ARNr) es el más abundante (en torno al 80 % del ARN celular). Sus moléculas son largas y
monocatenarias, aunque presenta fragmentos con estructura de doble cadena. Tiene función estructural ya
que se encuentra asociado a proteínas formando los ribosomas, orgánulos encargados de la síntesis de
proteínas.

El ARN nucleolar se origina en el núcleo a partir de

diferentes segmentos de ADN denominados
organizadores nucleolares. Se encuentra unido a
diferentes proteínas formando el nucléolo y tras un
proceso de maduración origina los ARNr.

También existen otros ARN con función catalítica,

formando estructuras complejas tridimensionales
que actúan como enzimas (ribozimas). Algunos son
autocatalíticos, es decir, son capaces de escindirse
en varios fragmentos por sí mismos, sin ayuda de
ninguna enzima.
Importancia biológica
Desempeñan el papel de mensajero a las respuestas que deben dar las células a factores externos.
Los ácidos nucleicos nucleótidos en su capacidad de almacenar, replicar y transmitir información de
una generación a otra, constituyen un requisito fundamental para la vida, configurando lo que los
biólogos moleculares llaman el ADN y el ARN.

• Principalmente se encuentran en el • Pueden sufrir cambios o mutaciones, lo cual

núcleo celular, contienen los genes
responsables de los rasgos biológicos y
son capaces de transmitirlos de una
generación a otra. También se
encuentran libres en las células.
permite la evolución continua de los seres
vivos. Las especies que tienen estructuras y
funciones similares quizás tengan un origen
o antecesor común.

• Constituyen la base de los

cromosomas y el fundamento de la • La utilización de técnicas para comparar
forma de expresarse la información
genética en la síntesis de las proteínas ácidos nucleicos permiten determinar el
de cada individuo. parentesco familiar y la investigación.
3. INTERMEDIARIOS METABÓLICOS (METABOLITOS)

Moléculas con estructura química compleja

(sintetizada en secuencias iniciadas con materias
primas específicas)

• Serie de reacciones químicas.

• VÍA METABÓLICA.
• Productos que no tienen por sí mismos una función.
4. MOLÉCULAS CON DIVERSAS FUNCIONES

• Vitaminas (función 1ria: coadyuvantes de proteínas)

• Hormonas esteroides o aminoácidos.
• Moléculas para almacenamiento de energía (ATP o fosfato de creatina)
• Moléculas reguladoras (AMP cíclico) y
• Productos de desperdicio metabólico como la urea.
Colillas
http://www.gaceta.unam.mx/hacen-celulosa-para-papel-con-colillas-de-cigarros/

Plantas carnívoras
https://www.agenciasinc.es/Noticias/Las-plantas-carnivoras-utilizan-las-matematicas-para-cazar-
a-sus-presas

Cómo las plantas carnívoras activan su proceso de digestión

https://noticiasdelaciencia.com/art/24011/como-las-plantas-carnivoras-activan-su-proceso-de-
digestion

LIBRO DE BIOQUÍMICA:
https://books.google.com.ec/books?id=HRr4MNH2YssC&pg=PA48&lpg=PA48&dq=residuos+hidro
f%C3%B3bicos&source=bl&ots=LVtEJ0xr8z&sig=GQH17tXiXwjNvF5XTqnlAW7qPac&hl=es&sa=X&
ved=2ahUKEwiGht7r-
r_eAhUJm1kKHW5gA3UQ6AEwDXoECAkQAQ#v=onepage&q=residuos%20hidrof%C3%B3bicos&f
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