Proteínas

Proteínas
• Definição:
São biopolímeros com elevado peso molecular
(≥10.000 Daltons) cuja unidade é o aminoácido.
Apesar de poder ser utilizada como fonte de
energia as proteínas são essencialmente
alimentos plásticos, ou seja, de construção e
reparação de tecidos.
 PROTEÍNAS
A vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas
realizam as mais variadas funções no nosso organismo:

• Reserva alimentar: albuminas

• Transporte: hemoglobina (transporte O2), soroalbumina
• Contrácteis: miosina
• Protetoras: anticorpos
• Toxinas: venenos de cobras ou insetos
• Estruturais: glicoproteínas (parede celular), queratina (pele,
unha)
• Função hormonal: insulina
• Enzimas: catalase, hidrolases, isomerases, etc.
 ESTRUTURA PROTEICA
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são
relativamente simples: Repetições de 20 ± 2 unidades básicas,
os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

• α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono
(exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

 ESTRUTURA PROTEICA
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são
relativamente simples: Repetições de 20 ± 2 unidades básicas,
os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

• α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono
(exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

 ESTRUTURA PROTEICA
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são
relativamente simples: Repetições de 20 ± 2 unidades básicas,
os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

• α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono
(exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

 ESTRUTURA PROTEICA
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são
relativamente simples: Repetições de 20 ± 2 unidades básicas,
os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

• α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono
(exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

 ESTRUTURA PROTEICA
Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são
relativamente simples: Repetições de 20 ± 2 unidades básicas,
os aminoácidos (aminoácidos-padrão)

• α-aa: pois possuem um grupo amino 1ário e um grupo

carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono
(exceção: prolina grupo amino 2ário).

Estrutura geral de um α-aminoácidos.

 AMINOÁCIDOS
• Comportamento químico anfótero

ácidos bases
(doadores de prótons) (receptores de prótons)

adquirindo carga elétrica efetiva dependendo da [H+]

(pH).

• pHi: pH cujo determinado aa encontra-se eletricamente

neutro.
AMINOÁCIDOS
pH > pHi
• pH do meio esta alcalino;
• concentração reduzida de íons
H+ no meio;
• os aa liberam H+, ficando
eletricamente negativo.

pH < pHi
• pH do meio esta ácido;
• excesso de íons H+ no meio;
• os aa recebem H+, ficando
eletricamente positivo.
 Aminoácidos
• Classificação quanto a natureza:
Naturais – são os 20 ± 2 L-a.a. constituintes
das proteínas
Essenciais* – são os 8 a 10 L-a.a. naturais
que não são sintetizados por alguns animais
e que são imrescindíveis na dieta.
Não protéicos - + de 200 L ou D-a.a. existentes
*a.a. grifados na sequência dos slydes a seguir
 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Classificação: polaridade de suas cadeias laterais (grupos R).
– aa com grupos R apolares,
– aa com grupos R polares não carregados ou sem carga
– aa com grupos R polares com carga + (positiva)
– aa com grupos R polares com carga – (negativa)
 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupo R) apolares

Glicina L-Alanina
L-Valina L-Leucina L-Isoleucina

L-Metionina L-Prolina
L-Fenilalanina L-Triptofano
 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupo R) apolares

Glicina L-Alanina L-Valina L-Isoleucina

L-Leucina
Menor

L-Metionina L-Prolina
L-Fenilalanina L-Triptofano
 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) apolares

Glicina L-Alanina L-Valina L-Leucina L-Isoleucina

Alifáticos

L-Fenilalanina L- Triptofano L-Metionina L-Prolina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) apolares

Glicina L-Alanina L-Valina L-Leucina L-Isoleucina

Aromáticos

L-Fenilalanina L-Triptofano L-Metionina L-Prolina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) apolares

Glicina L-Alanina L-Valina L-Leucina L-Isoleucina

tioéter

L-Fenilalanina L-Triptofano L-Metionina L-Prolina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) apolares

Glisina L-Alanina L-Valina L-Leucina L-Isoleucina

Grupo pirrolidina cíclico

L-Fenilalanina L-Triptofano L-Metionina L-Prolina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) polares não carregadas

L-Serina L-Treonina L-Asparagina

L-Tirosina L-Cisteína L-Glutamina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) polares não carregadas

L-Serina L-Treonina L-Asparagina

Grupos alcoóis

L-Tirosina L-Cisteína L-Glutamina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) polares não carregadas

L-Serina L-Treonina L-Asparagina

Grupos amida

L-Tirosina L-Cisteína L-Glutamina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) polares não carregadas

L-Serina L-Treonina L-Asparagina

Grupos fenólico

L-Tirosina L-Cisteína L-Glutamina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) polares não carregadas

L-Serina L-Treonina L-Asparagina

Grupo tiol que pode formar ponte
dissulfeto com outra cisteina

L-Tirosina L-Cisteína L-Glutamina

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) polares com carga + e -

L-Histidina L-Lisina L-Arginina

L-Ac. aspártico L-Ac. glutâmico

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais carregadas
BÁSICOS:
carregadas + em
valores de pH
fisiológicos

L-Histidina L-Lisina L-Arginina

L-Ac. aspártico L-Ac. glutâmico

 Classificação dos aminoácidos quanto a
polaridade do grupo R
• Cadeias laterais (grupos R) com carga + e -

L-Histidina L-Lisina L-Arginina

ÁCIDOS:
Carregado -
acima de pH 3

L-Ac. aspártico L-Ac. glutâmico

 AMINOÁCIDOS
• Tabela de aa.
 AMINOÁCIDOS

Os aa podem ser polimerizados para formar cadeias

Reação de condensação

grupo carboxil de uma molécula

reage com o grupo amina de
outra, liberando uma molécula
de H2O.

Ligação peptídica.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Cadeia peptídica
 PEPTÍDEOS
• Polímeros compostos de a.a.
- 2 a 10 aa = oligopeptideo
- 2 aa = dipeptideo
- 3 aa = triptideo
Peptídeos
- 4 aa = tetrapeptideo
- > 10 aa = polipeptideo

• Classificação: quanto a constituição

– Homeoméricos – constituídos apenas por aminoácidos
– Heteroméricos – constituídos por aminoácidos e outros
compostos
 Peptídeos
• Naturais: produzidos por células para
exercerem uma atividade intra ou extracelular
- Glutation
- Ocitocina
- Vasopressina
- Insulina
- Glucagon
- Gramicidina
 ESTRUTURA PROTEICA

• As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo

de aa que possui, do tamanho da cadeia e da configuração
espacial da cadeia polipeptídica.
• Estruturas
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Primária
– Sequência dos a.a., sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula.
– Determina a forma e a função da proteína.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Primária
– Sequência dos aa, sem se preocupar com a orientação
espacial da molécula.
– Determina a forma e a função da proteína.
As interações intermoleculares
fazem com que a cadeia
protéica assuma uma estrutura
2ária e, algumas vezes, uma 3ária
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Secundária

– Dada pelo arranjo espacial de a.a. próximos entre si na

seqüência primária da proteína.

– É o último nível de organização das proteínas fibrosas

mais simples estruturalmente.

– Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre

os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina
e carboxila.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Secundária
– Alfa-hélice:
- Forma mais comum de estrutura 2ária;
- Caracteriza-se por uma hélice em espiral;
as cadeias laterais dos a.a. se distribuem
para fora da hélice;
- Principal força de estabilização é a ponte
H.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Secundária

– Folha - beta: ou folha pregueada.

– Ao contrário da alfa-hélice, a folha -

beta envolve 2 ou mais segmentos
polipeptídicos da mesma molécula
ou de moléculas diferentes,
arranjados em paralelo ou no
sentido anti-paralelo.

– As pontes H são a principal força de

estabilização.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Secundária
– α Hélice e Folha - beta: ou folha pregueada.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Terciária
– Conformação tridimensional,
– Resulta do enovelamento (proteína globular) ou
enrolamento (proteína filamentosa) da estrutura 2ária.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Ligações Dissulfeto entre Cisteínas
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Terciária
– Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.
– Enquanto a estrutura 2ária é determinada pelo
relacionamento estrutural de curta distância, a 3ária é
caracterizada pelas interações de longa distância entre
aa.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Terciária

 Estas dobras são

mantidas em posição por
ligações entre os
diversos radicais -R dos
aa.
 Forças fracas, podem
ser facilmente quebradas

desnaturação
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Quaternária

– Associação de várias subunidades, iguais ou diferentes,

através de ligações não covalentes.
– Nível superior de complexidade que se pode encontrar na
estrutura proteica tanto em proteínas globulares
(hemoglobina) com em fibrosas (colágeno).
– São guiadas e estabilizadas pela mesmas interações da 3ária
– O tamanho da proteína reflete sua função. A função da
enzima requer uma estrutura muito grande.
 ESTRUTURA PROTEICA
• Estrutura Quaternária
– Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a
hemoglobina que é tretâmera, ou seja possui 4 unidades
terciárias que são denominadas de protômeros.
ESTRUTURA PROTEICA
 PROTEÍNAS
A estrutura protéica primária, secundária, terciária e
quaternária são essenciais para sua atividade.
DESNATRAÇÃO é a desorganização da molécula da proteína sem
rompimento das ligações peptídicas por ação de diferentes
fatores tais como: Δ pH, calor, detergentes, solventes
orgânicos, ultrassom, uréia, guanidina, RUV, radiação
ionizante .
Consequências: perda da funcionalidade, redução ou perda da
solubilidade, aumento da digestibilidade, aumento da
viscosidade, aumento do desvio de luz no polarímetro.
 PROTEÍNAS

• Simples Constituida somente

por aa
 PROTEÍNAS
• Simples Constituida somente por aa

• Conjugadas Contém grupos prostéticos,

(grupos não aa, tais como lipidios,
carbohidratos, íons, pigmentos,
ácidos nucleicos, metais)

Hemoglobina Grupo Heme: átomo de Fe e porfirina

 PROTEÍNAS

• Fibrosas:
– Forma alongada
– Insolúveis
– Função estrutural: α e β-queratinas (fio de seda,
fios de insetos), colágeno, actina, miosina, etc.

• Globulares:
– Formadas por cadeias polipeptídicas que se
dobram adquirindo a forma esférica ou globular
– Funções: enzimática, transporte, defesa e
hormonal
 Referencias Bibliográficas
• AQUARONE, Eugênio; BORZANI, Walter; ALMEIDA LIMA, Urgel
de; SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia industrial. Volumes 1,
2, 3 e 4.
• CHAMPE, Pamela C. & HARVEY, Richard A. - Bioquímica
Ilustrada. Artes Médicas. Porto Alegre, 1997. pp 126-131.
• LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; COX, Michael M.
Principios de bioquimica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
• STRYER, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro:
• Guanabara Koogan,1996. Capítulo 7
• VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre:
ARTMED, 2006. 1596p.