TECNOLÓGICO NACIONAL DE MÉXICO

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE TUXTLA

GUTIÉRREZ

MAESTRÍA EN CIENCIAS EN INGENIERÍA

BIOQUÍMICA
Factores que
afectan la actividad
ENZIMOLOGIA
enzimática
PROFESOR:

Dra. Sandy Luz Ovando Chacón

ALUMNO:
Arturo Peña Blassi
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Nutrición animal
Enzimas
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ORIGEN

Vegetal Animal Microorganismos

SMF
-Control de las condiciones de producción.
SSF
-Concentración mas alta de los
productos de fermentación.
- Menor generación de efluentes.
- Equipos de proceso sencillos
- Mano de obra con menor
capacitación.
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Condiciones de fermentación para la producción de metabolitos

• Sustrato (Fuente de Carbono y Nitrógeno)

• Cantidad de Oxigeno disuelto en el medio
• Agitación
• Temperatura
• pH
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Factores que afectan la actividad enzimática

• pH
• Temperatura
• Solventes
• Concentración de sustrato
• Concentración de enzima
• Tampones y iones
• Cofactores y coenzimas
• Inhibidores
5 TEMPERATURA
• La velocidad de reacción enzimática aumenta al incrementar la temperatura debido a que las moléculas
de enzima y sustrato tienen más energía cinética, por lo tanto, chocan más a menudo, y también porque
más moléculas tienen suficiente energía para superar la energía de activación. Por encima de la
temperatura óptima, la velocidad disminuye a medida que se desnaturalizan más moléculas enzimáticas.
La energía térmica rompe los enlaces de hidrógeno que mantienen juntas la estructura secundaria y
terciaria de la enzima, por lo que la enzima pierde su forma y se convierte en una bobina aleatoria, y el
sustrato ya no puede caber en el sitio activo.
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pH
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos
pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica este es el llamado pH óptimo.
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Solventes

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el
etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la
molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el
interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización
y precipitación.
En algunos casos los solventes orgánicos no pueden evitarse por completo, por ejemplo, cuando un
componente esencial, como un sustrato, es escasamente soluble en agua.
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Fuerza iónica
Un aumento de la fuerza iónica del medio también provoca una disminución en el grado de
hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos compiten por el
agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las
moléculas proteicas precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la
fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y
recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica
la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden
desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza
iónica original.
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Concentración de sustrato

En la primera parte, a bajas concentraciones de sustrato, la velocidad es proporcional a la concentración de

sustrato, de tal manera que si se duplica la concentración de sustrato, se duplica la velocidad (reacción de
primer orden). La segunda parte de la curva, a concentraciones intermedias de sustrato, la velocidad se
incrementa menos que en la primera parte con el incremento de la concentración, iniciando alrededor de la ½
de la Vmax. La última parte de la curva, a altas concentraciones de sustrato, la velocidad es independiente de
la concentración de sustrato (reacción de orden cero), así la velocidad alcanzada es cercana a la máxima.
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Concentración de la enzima

A medida que aumenta la concentración de la enzima, la velocidad de la reacción también aumenta,

porque hay más moléculas de enzima (y por lo tanto más sitios activos) disponibles para catalizar la
reacción, por lo tanto, se forman más complejos enzima-sustrato. En las celdas, el sustrato siempre
está en exceso, por lo que el gráfico no se nivela.
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Cofactores y Coenzimas
Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que
estén unidas a otras moléculas auxiliares inorgánicas conocidas como cofactores o una molécula
orgánica compleja llamada coenzima Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a través de
enlaces iónicos, puentes de hidrógeno, o permanentemente mediante enlaces covalentes más
fuertes. Entre los cofactores comunes están los iones inorgánicos como el hierro y magnesio.
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Inhibidores
Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son
los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro
activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o
bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato
(inhibidor no competitivo)

Competitiva No Competitiva A competitiva