UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

Facultad de Farmacia y Bioquímica

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA

Bioquímica II:
 BALANCE NITROGENADO,
 AMINOACIDOS GLUCOGENICOS, CETOGENICOS,
ESENCIALES Y NO ESENCIALES

 Prof. Francisco Abanto Zamora

 Proteínas
 Las proteínas son moléculas
grandes formadas por pequeñas
subunidades denominadas
aminoácidos.
 Utilizando sólo 20 aminoácidos
distintos, la célula elabora miles de
proteínas diferentes, cada una de
las cuales desempeña una función
altamente especializada.
 Proteínas

 Son universales  desde virus, hasta el hombre.

 Son más del 50% en todas nuestras estructuras:
1) Las proteínas de las membranas: celulares y
de organelos tienen diferentes funciones.
2) También en las diferentes vías metabólicas 
realizada por enzimas (proteínas).
 Proteínas incompletas

 Son aquellas que son deficitarias en uno o más

aminoácidos esenciales. Son proteínas que
tienen menos (-) de 20 aminoácidos.
 Proteínas completas

 Son las que contienen todos los aminoácidos

esenciales. Ejemplo las proteínas animales
como la leche, carne , huevos.
 Metabolismo
 Todas éstas moléculas y la misma célula, se
hallan en constante variación. Una célula no
puede mantenerse viva a menos que esté
continuamente formando y rompiendo
proteínas, hidratos de carbono y lípidos;
reparando los ácidos nucleicos dañados y
utilizando y almacenando energía. El conjunto
de estos procesos activos y dependientes de
la energía se denomina metabolismo
 Metabolismo de Proteínas
 La función primordial de la proteína es:
 producir tejido corporal y
 sintetizar enzimas.

 Las proteínas animales y vegetales no se

utilizan en la misma forma en que son
ingeridas, sino que las enzimas digestivas
(proteasas) deben descomponerlas en
aminoácidos que contienen nitrógeno.
 Metabolismo de Proteínas

 Rompiendo los enlaces de

péptidos que ligan los
aminoácidos ingeridos para
que éstos puedan ser
absorbidos por el intestino
hasta la sangre y ser luego
reconvertidos en tejido.
 Aminoácidos

 Existen en la naturaleza aproximadamente unos

300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de
ellos son de importancia al encontrarse en la
formación de las moléculas de proteína de
todas las formas de vida: vegetal, animal o
microbiana. Estos son sintetizados a partir de
precursores más sencillos o absorbidos como
nutrientes.
 Aminoácidos: esenciales y no esenciales
 De los 20 aminoácidos que
componen las proteínas, ocho se
consideran esenciales es decir:
como el cuerpo no puede
sintetizarlos, deben ser tomados ya
listos a través de los alimentos. Si
estos aminoácidos esenciales no
están presentes al mismo tiempo
y en proporciones específicas, los
otros aa, no pueden utilizarse
para construir las proteínas.
 Aminoácidos esenciales
 Valina (Val)
 Leucina (Leu)
 Treonina (Thr)
 Lisina (Lys)
 Triptófano(Trp)
 Histidina (His) (Requerida en niños)
 Fenilalanina (Phe)
 Isoleucina (Ile)
 Arginina (Arg) (Requerida en niños y ancianos)
 Metionina (Met)
Aminoácidos sintetizados por el cuerpo
 Alanina (Ala)
 Prolina (Pro)
 Glicina (Gly)
 Serina (Ser)
 Cisteína (Cys)
 Asparagina (Asn)
 Glutamina (Gln)
 Tirosina (Tyr)
 Ácido aspártico (Asp)
 Ácido glutámico (Glu)
Biosíntesis de los aminoácidos no esenciales

 Todos los aminoácidos no esenciales,

excepto la tirosina (a partir de fenilalanina),
son sintetizados mediante rutas simples, a
partir de (ejm) :
 Piruvato  Ala
 Oxalacetato  Asp
 Alfa - cetoglutarato  Glu
 3-fosfoglicerato  Ser  Gli
 Aminoácidos

 Los aminoácidos se subdividen en:

 Glucogénico y Cetogénicos: Dan origen a
acetil-CoA y acetoacetil CoA. (Isoleucina,
fenilalanina, Triptófano, Tirosina)
 Glucogénicos: Dan origen a glucosa por medio
de oxalacetato y piruvato.
 Estrictamente acetogénicos: Que dan origen
cuerpos cetónicos (lisina y leucina).
 Síntesis de proteínas
 Si falta en la proteína incompleta un AA. “No
Esencial”  el organismo lo sintetiza a partir de
carbohidratos.
 Las proteínas incompletas que les falta los AA.
“Esenciales”  son de menor valor nutritivo.
 Ejm. Gelatina, es una proteína incompleta (de
animal)  falta Triptófano.
 Al faltar un aminoácido esencial  se interrumpe
síntesis de proteínas.
 Si fuera Glicina el aa. que falta : no es problema, el
organismo lo sintetiza a partir de carbohidratos.
Secuencia de proteínas
 Metabolismo Nitrogenado
 Las proteínas estructurales no estan en forma
estable  continuamente se estan formando,
renovando  se llama metabolismo
nitrogenado; lo que permite la vida media de
las proteínas (proteínas disminuye a la mitad :
t1/2).
 Implica que se esta formando y degradando
continuamente.
 Este recambio es más intenso en el niño
(crecimiento), durante el embarazo, cáncer.
 Metabolismo Nitrogenado

 En el adulto también es necesario las

proteínas  recambio metabólico continuo.
 La Velocidad Media depende del tejido:
TEJIDO MUSCULAR V/2  24 – 30 días
TEJIDO HEPATICO V/2  35 días
COLAGENO V/2  300 días
 Participación de tejidos

 Músculo  consume glutamato

 produce alanina

 Hígado  consume alanina

 produce glutamato
Participación de tejidos
 Metabolismo Nitrogenado
 Cuando las proteínas se degradan forman aa.; si no se
resintetizan  son desaminados, transaminados, 
convertidos en cetoácidos en el organismo + NH3
(amoníaco).
 Se elimina por orina grupos nitrogenados: amoníaco.
 Cuanto más úrea y amoníaco se este eliminando por
orina, significa que hay más degradación de
proteínas.
 UREA : 30 – 40 g. al día se forma.
 Metabolismo Nitrogenado
 Esta eliminación de úrea nunca se detiene; así no se
este comiendo, se sigue degradando las proteínas 
ejm. en INANICION compromete proteínas del
músculo esquelético.
 Por los 8 aminoácidos esenciales, nosotros tenemos
dependencia de las proteínas  aa. para reconstruir
proteínas.
 Esto sucede en cada uno de los aprox. 100 billones de
células  es una POZA METABOLICA  donde hay
un Pool de Aminoácidos : es la disponibilidad de
grupos aminoácidos, los cuales aportan con
amoníaco y cetoácidos.
Metabolismo de Aminoácidos
 USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

 Los aminoácidos absorbidos por la sangre,

procedentes de los intestinos, se utilizan de
muchas maneras en el cuerpo.
 Son nuestra principal fuente de nitrógeno, un elemento
esencial para la vida.
 Las células utilizan también los aminoácidos para
sintetizar las proteínas de los tejidos que se utilizan en la
formación de células nuevas o para acondicionar las
viejas. Se necesitan grandes cantidades de proteínas
durante los períodos de crecimiento rápido o de larga
convalecencia (quemaduras, hemorragias e infecciones).
 También los aminoácidos se usan en síntesis de otros
aminoácidos, enzimas, hormonas, anticuerpos y
compuestos no proteínicos que contienen nitrógeno
como los ácidos nucleicos y los grupos hemo.
 USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

 Los aminoácidos no se almacenan en el

cuerpo, como los carbohidratos (en forma de
glucógeno) y los lípidos (en forma de grasa). En
cambio el cuerpo mantiene una reserva de
aminoácidos, cuyo contenido cambia de
manera constante (1-2%): las proteínas de
los tejidos se degradan y sintetizan
continuamente.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

 La Biosíntesis de aminoácidos comprende:

la síntesis proteínica, la degradación y
conversión de los esqueletos del carbono de
los aminoácidos a intermediarios
anfibólicos, la síntesis de la urea, y la
formación de una amplia variedad de
compuestos funcionalmente activos, como
la serotonina (neuro transmisor sintetizado
en el tejido nervioso).
 CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS:

 El amoníaco es tóxico para el sistema

nervioso central. El ácido úrico y sus sales son
insolubles y precipitan en los tejidos y líquidos
corporales cuando sus concentraciones exceden
de varios mg/100 ml. Por lo tanto ninguno de
estos productos finales de la degradación del
nitrógeno es bien tolerado por los
organismos superiores. Por ello han
desarrollado la capacidad de convertir su
excedente de nitrógeno en urea, compuesto
sumamente soluble y no tóxico.
 IMPORTANCIA DEL CICLO DE LA UREA

 Su importancia radica en que es el

mecanismo más eficaz que dispone el
organismo para la eliminación del amoníaco.
 La Urea es un compuesto de baja toxicidad.
En este proceso 2 moléculas de amoníaco y
una de CO2 son convertidas en urea. Es un
proceso cíclico que consta de varias etapas que al
final se obtiene arginina que al hidrolizarse libera
Urea.
 IMPORTANCIA DEL CICLO DE LA UREA

 Ocurre en el hígado
 La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el
hígado y de este órgano alcanza al riñón, donde
se elimina por la orina
 Cualquier situación que impida eliminar la
urea por los riñones puede ser fatal (uremia).
Productos de la desaminación de aa

Aminoácido(s) Producto
Ile, Leu, Lys Acetil-CoA
Tyr, Phe Acetoacetato
Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato
His Glu y alfa-cetoglutarato
Thr, Met , Val Succinil-CoA
Tyr, Phe, Asp Fumarato
Asp, Asn Oxaloacetato
Ser, Gly, Cys Piruvato
Trp Alanina y piruvato
 Recambio proteico
 Casi todas las proteínas del organismo están en una constante
dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de
aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad
ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea,
que corresponde a unos 30-40 gramos de proteína. Cuando la
ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que el
organismo está en equilibrio nitrogenado.
 El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo:
Es positivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las pérdidas,
como sucede en crecimiento, embarazo, convalecencia de
enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrógeno es inferior
a las pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición, anorexia
prolongada, postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algún
aminoácido esencial.
 CALIDAD DE LA PROTEÍNA

 La utilidad de las proteínas de los alimentos para

mantener y reparar los tejidos y para llevar a cabo los
procesos de crecimiento y formación de estructuras
corporales están en función de la "calidad de la
proteína", calidad que se estima utilizando diversas
medidas experimentales. Por ejemplo, el "valor
biológico de la proteína" (VB), que se define
como la proporción de la proteína absorbida que es
retenida y, por tanto, utilizada por el organismo.
 Valor biológico de las proteínas

 Se obtiene de la siguiente Fórmula:

VBP = (N retenido/N absorbido) = 1

N retenido = N absorbido - N excretado

Se determina una relación entre Nitrógeno Retenido
(en tejidos) y el Nitrógeno Absorbido.
Mayor Valor biológico: leche, huevos, carnes.
 Valor biológico de las proteínas

 Hablar de N, implica  hablar de

Aminoácidos;
porque las Proteínas tienen: 16 % de N puro.
 Si todo lo absorbido se retiene  1 : alto
valor metabólico, el valor máximo es 1 o
cerca de 1; porque no siempre se retiene
todo.
 Digestibilidad
 Otro parámetro habitualmente utilizado es el
denominado "coeficiente de utilización neta de
la proteína" (NPU) que, a diferencia del anterior,
sí tiene en cuenta la digestibilidad de la
proteína, es decir  mide la proporción de
la proteína consumida que es utilizada.
 Digestibilidad  Son más digestibles en la
medida que la proteína se degrade en los
aminoácidos que lo constituyen.
 Relación : INGERIDO/ABSORVIDO.
 Digestibilidad (100%)
 Digestibilidad = N ingerido /N absorbido
N absorbido = N ingerido – N fecal
 Casi todas las proteínas de origen animal tienen
digestibilidad cercana al 100 % (Huevo  98%)
 Proteínas vegetales: <85 %
 :: Una proteína de alto valor biológico y
digestibilidad  se absorbe 100%  se ha
degradado hasta los 8 aa. Esenciales.
 Si no se degradan las proteínas  no tienen un
valor biológico adecuado.
 Valor de aminoácido
 VA: cociente de mg de aminoácidos
esenciales por gramo de proteína
probada (y) / mg de aminoácidos
esenciales por gramo de proteína de
referencia.
 Se puede calcular para cada aminoácido, el
más bajo es el limitante
 Requerimiento de proteína
Se ve afectado por:
 Calidad de proteína

 Aporte de energía: grasas y carbohidratos

ahorran proteínas como fuente de energía
 Actividad física: aumenta la retención
nitrogenada
 Edad y estado fisiológico. Adulto: 0.8 g/Kg.
 Requerimiento de proteína
¿Qué sucede?
 Una proteína de alto VB y alta Digestibilidad  se
absorbe 100 %  se ha degradado hasta los 8
aminoácidos esenciales.
 En cambio, si se absorbe pero no se retiene 
quiere decir que no ha llegado a formar proteína 
falta 1 ó más de los aa. Esenciales (8)  entonces
no se aprovecha todo el valor biológico.
 Si tiene déficit en Triptófano  VB mínimo.
 BALANCE NITROGENADO

 16% de N esta presente en las proteínas (N

proteico).
 1 g. de N implica o equivale = 6.25 g. de proteína.
 Formas de N eliminado: urea (30-40%) 
varía con digestibilidad de las proteínas;
también ácido úrico, amoníaco
 Creatinina ( no varía con los alimentos), aa.,
raras veces proteínas de bajo P.M. 
albúmina
 BALANCE NITROGENADO
 El balance nitrogenado se da fundamentalmente
a través de urea y amoníaco; el N eliminado se
mide por orina, heces, sudor.
 Orina en 24 horas se elimina = 1,000 - 1,200 ml.
 Heces  proteínas que no han sido absorbidos (ejm.
Diarreas).
 Una persona de 60 kg. Debe ingerir (retener) 60
g. de Nitrógeno proteico.
 Si ingerimos 16 g. de N proteico, y esta en
equilibrio nitrogenado  debe eliminar 16 g. de N
 BALANCE NITROGENADO
Hay una equivalencia:
 16 g. de N (Prot.)  equivale a 32 g. de urea.
 1 g. de N (Prot.)  equivale a 2 g. de úrea.
 :: El 50% de N (Prot.) es origen de la úrea.
 Si se ingiere N Prot. En exceso  éste no se
absorbe.
 Ejm. A una persona de 100kg. Ingiere 200 g.
de N Prot., solo utiliza 100 y elimina aprox.
64 g. de úrea.
 BALANCE NITROGENADO
 A) Balance Nitrogenado Negativo.- N eliminado es
mayor que N proteico ingerido; Ejm. Fiebre, diarreas,
cáncer, inanición.
 B) Balance Nitrogenado Positivo.- Ejm. Niño en
crecimiento, embarazo, convalecencia (al recuperarse).
 Carnes tienen más proteínas que los vegetales.
 Soya = 32% Prot.
Les falta 1 aa.:
* Frijol, garbanzo  falta Metionina
* Maíz  falta Triptofano y Lisina
* Trigo  falta Lisina.
 ANEXO
 CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS:

 Los aminoácidos que exceden las

necesidades para la síntesis proteínica no
pueden ser almacenados, ni excretados
como tales. Los radicales aminos de los
aminoácidos excedentes son eliminados por
Transaminación o Desaminación oxidativa y
los esqueletos de carbono son convertidos a
intermediarios anfibólicos.
 CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

 Los aminoácidos están clasificados en esenciales y

no esenciales. Los mamíferos pueden sintetizar los
no esenciales, los esenciales deben adquirirlos de
la dieta. El exceso de aminoácidos consumidos en la
dieta, no puede ser almacenado para uso futuro, por el
contrario, son transformados en intermediarios metabólicos
comunes como el piruvato, oxaloacetato y alfa-
cetoglutarato. Consecuentemente, los aminoácidos son
precursores de glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos y
por tanto son combustibles metabólicos.
 CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

 Un grupo pequeño de aminoácidos comprendidos

por isoleucina, fenilalanina, treonina, triptófano, y
tirosina dan lugar a precursores de la glucosa y de
ácidos grasos y así son caracterizados como
glucogénicos y cetogénicos. Finalmente, debe ser
reconocido que los aminoácidos tienen un tercer
posible destino. Durante etapas de hambruna los
esqueletos de carbono reducidos se utilizan para la
producción energética, con el resultado que se
oxida a CO2 y H2O.
2 NH3 + CO2  UREA
REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA

 El flujo del N a través del ciclo de la urea

dependerá de la composición de la dieta.
Una dieta rica en proteínas aumentará la
oxidación de los aminoácidos, produciendo
urea por el exceso de grupos aminos, al
igual que en una inanición severa.
 Calidad proteica
 Se mide comparando la proporción de
aminoácidos esenciales de un alimento con
la porción requerida para una buena
nutrición. Mientras más se acerque la
proporción de un alimento a lo ideal , mayor
es la calidad proteica. Las proteínas de la
leche y del huevo son de alta calidad y se
usan para comparar.
 Poza metabólica de aa
 No hay una gran reserva de aminoácidos libres en el
cuerpo y se metaboliza cualquier cantidad arriba de las
necesarias para la síntesis de tejido proteico y los
variados compuestos no proteicos que contienen
nitrógeno. Sin embargo, las proteínas celulares por si
mismas tienen una almacén metabólico de
aminoácidos en un estado de equilibrio dinámico que
puede ser llamado en un momento a satisfacer las
necesidades apropiadas. Los tejidos más activos para el
intercambio continuo de proteínas son : proteínas
plasmáticas, membrana intestinal, páncreas, hígado y
riñón.
 Kwashiorkor

 La deficiencia de proteínas por falta de

aminoácidos esenciales da lugar a una
enfermedad conocida como: Kwashiorkor
que afecta el color y la textura del cabello
del niño, retardo en el crecimiento,
edema, desarrolla un hígado graso y el
abdomen se va ensanchando, si además la
dieta es baja en calorías ocasiona el
desgaste de la masa corpuscular.
 Biblioteca virtual:
www.abanto90.wix.com/qftv

 GRACIAS