Proteinaas 1

Estudos das proteínas
CASFDGSAFDSGAFASDGDF
HHHHCCCCEEEECCCEEEEE 1
Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2

UNIDADE IV. Estudo das proteínas.
4.1. Definição;
4.2. Estrutura (primária, secundária, terciária, quaternária);
4.3. Classificação:
- Quanto aos produtos de hidrólise (simples, conjugadas,
derivadas);
- Quanto às características físico-químicas/solubilidade (fibrosas,
globulares);
- Quanto à composição de aminoácidos.
4.4. Desnaturação das proteínas:
- Agentes físicos; - Agentes químicos;
4.5. Propriedades funcionais das proteínas:
- Hidratação; - Viscosidade; - Solubilidade; - Gelatinização; -
Emulsificação; - Texturização.
4.6. Principais proteínas nos alimentos:
- Proteínas animais (leite, carne, peixe, ovos);
- Proteínas vegetais (cereais, frutas, hortaliças).

Consideradas por muitos anos como as mais
importantes macromoléculas do mundo, as Proteínas têm
enorme importância bioquímica.
Todas as proteínas dão origem a aminoácidos

O
quando hidrolisadas. 
R' C C1
NH 3 OH
Todos estes aminoácidos têm um grupo amino preso

ao átomo de carbono próximo ao grupo carboxil (uma
posição antes, no carbono alfa); daí serem chamados
3
-aminoácidos. Proteínas são polímeros de -aminoácidos.
Cerca de 20% da massa do corpo humano são proteínas,
considerando o peso seco.
As proteínas são hidrofílicas e retém muita água, de

modo que metade do peso de um homem (e 45% do peso de
uma mulher) são compostas por músculo.
O tecido muscular esquelético é uma importante mistura

de proteínas presente em nosso organismo (que corresponde à
"carne", quando nos referimos a outros animais).
4

Os aminoácidos também têm outras funções, além de
servir como unidades de construção de proteínas.
O hormônio da tireóide, por exemplo, é um derivado

iodado de aminoácido; aminoácidos também funcionam como
neurotransmissores.
As proteínas, apesar de apresentarem estruturas e

funções tão diversificadas, são sintetizadas a partir de apenas
uns poucos monômeros diferentes: os aminoácidos.
5

Todavia, as possibilidades de existirem proteínas

diferentes, constituídas por esse número reduzido de
monômeros, são espantosamente grandes.
Esta diferença nas proteínas estende-se à composição

de tecidos diferentes dentro de um mesmo organismo. Por
exemplo, as proteínas de músculo, fígado, cérebro, baço, rim,
e sangue diferem em composição e propriedades.

As diferenças entre as proteínas decorre
principalmente das diferenças no número, tipo e seqüência
de aminoácidos de que é feita - a chamada Estrutura
Primária da proteína.
Polissacarídeos como Amido são estrutural e
funcionalmente semelhantes porque são formados por um
número muito limitado de oses.
As combinações possíveis entre aminoácidos criam
inúmeros tipos diferentes de proteínas que podem existir.
Como se vê, torna-se necessário um estudo prévio
7
dos aminoácidos, para que se possa ter uma compreensão
Professor: Paulo Sérgio formação das proteínas . Química de Alimentos 2009-2
H2CCOOH Ácido -amino-acético

 (glicina)
NH2
Ácido 2,6 diamino-hexanóico
H2C (CH2)3  CHCOOH (lisina)
 
NH2 NH2
Ácido amino-butanodióico
HOOC– CH2  CHCOOH (aspártico)

NH2
H3C CH COOH Ac. 2 amino propanóico

 ( alanina )
NH2


10

PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS

*solúveis em água
*são sólidos
*insolúveis em solventes orgânicos
*não se volatilizam
*altos pontos de fusão
PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS

* são anfóteros.
* sofrem reação de polimerização.
11

O CARÁTER ANFÓTERO
* SOFRE REAÇÃO DE NEUTRALIZAÇÃO INTRAMOLECULAR

H3C CH COOH

NH2
EXPLICAÇÃO: O NITROGÊNIO POSSUI UM PAR DE ELÉTRONS LIVRE
PRONTO PARA RECEBER O ÍON H+ DO ÁCIDO.
Esta forma denomina-se de

H3C CH COO– H+ sal interno ou zwitterion

NH2
É anfótero, pois reage com ácido e com base. 12

Os aminoácidos se classificam em:
CH3  CHCOOH
* NEUTRO – nº de grupos ácidos 
igual aos de bases NH2
* ÁCIDO – nº de grupos ácidos HOOC – CH2  CHCOOH

maior que os de bases 
NH2
* BÁSICO – nº de grupos básicos CH2 – CH2  CH COOH

maior que os de ácidos  
NH2 NH2 13

REAÇÃO DE POLIMERIZAÇÃO – Formação da LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Os aminoácidos, aminoácidos que possuem

o grupo amino no carbono 2, reagem entre si...
     
CH3  CH C = O CH3– CH– C=O

| | | |
NH2 OH NH OH
H
A POLIMERIZAÇÃO POR CONDENSAÇÃO DE MUITOS AMINOÁCIDOS

FORMA - PROTEÍNA - e libera uma molécula de água
14

–H2O
AMINOÁCIDOS +H2O PROTEÍNAS
(HIDRÓLISE)
Os  aminoácidos são encontrados nas hortaliças e legumes
15

parana@svn.com.br
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
* SIMPLES ou HOLOPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS PRODUZEM

APENAS AMINOÁCIDOS.
EX. ALBUMINA ( OVO ) E GLOBULINA ( SANGUE )
* COMPLEXAS ou HETEROPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS

ALÉM
DOS AMINOÁCIDOS PRODUZEM OUTRA S SUBSTÂNCIAS QUE
SÃO DENOMINADAS DE GRUPOS PROSTÉTICOS.
16

EXEMPLO GRUPO ONDE SE

PROSTÉTICO ENCONTRA
FOSFOPROTEÍNA AC. FOSFÓRICO LEITE
CROMOPROTEÍNA FERRO, HEMOGLOBINA

MAGNÉSIO, E CLOROFILA
CROMO
NUCLEOPROTEÍNA AC. NUCLÉICOS DNA E RNA
GLUCOPROTEÍNA GLICÍDIO AÇÚCARES
LIPOPROTEÍNAS LIPÍDIOS GORDURAS
17

AS PROTEÍNAS SÃO: Definidas por quatro níveis

estruturais:
Nível estrutural primário;
Nível estrutural secundário;
Nível estrutural terciário;
Nível estrutural quaternário.
18

 Estrutura primária - Ligações covalentes entre os

resíduos
 Ligação peptídica
 Pontes dissulfeto
 Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de

hidrogênio entre átomos da cadeia principal
 Estrutura terciária - Estrutura secundária + Ligações
não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros
átomos da cadeia lateral ou cadeia principal
 Interações hidrofóbicas Interações eletrostáticas
 Pontes de hidrogênio Pontes salinas
 Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre

19
átomos de cadeias terciárias distintas em multímeros
Estrutura primária
Ligações
covalentes entre
os resíduos
Ligação peptídica
Pontes dissulfeto
20

Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre

átomos da cadeia principal
21

22

 Estrutura terciária
 Ligações não-covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros
átomos da cadeia lateral ou cadeia principal
 Existem diversas classes de conformações finais para a estrutura terciária,
formando as chamadas classes de dobramento (fold classes)
 All-alpha (hemoglobina)
 All-beta (imunoglobulinas)
 Alpha/Beta (Triose-fosfato isomerase)
 Alpha+Beta (lisozima)
 Multiple
 Small-dissulfide rich (insulina)
23

24

25

26

27

As proteínas estão presentes no

nosso quotidiano:
 a hemoglobina (do sangue);

 a insulina (segregada pelo pâncreas);
 a albumina (constituinte da clara do ovo);
 a queratina (existente na pele, unhas, cabelo...);
 a fibroína (da seda);

 a caseína (do leite);
 etc;
28

As proteínas desempenham diversas

funções no nosso organismo:
Catálise Enzimática
Controle do Metabolismo, do Crescimento e da

Diferenciação celular
Geração e transmissão dos impulsos nervosos
Movimento coordenado
Protecção imunitária
Sustentação mecânica
Transporte e armazenamento
29

Idade (anos) Peso Ração dietética recomendada
ou condição (kg) (g/kg) (g/dia)
Lactentes 0,0 - 0,5 6 2,2 13

0,5 - 1,0 9 1,6 14
Crianças 1–3 13 1,2 16
4–6 20 1,1 24
7 – 10 28 1,0 28
Homens 11 – 14 45 1,0 45
15 – 18 66 0,9 59
19 – 24 72 0,8 58
25 – 50 79 0,8 63
51 + 77 0,8 63
Mulheres 11 – 14 46 1,0 46
15 – 18 55 0,8 44
19 – 24 58 0,8 46
25 – 50 63 0,8 50
51 + 65 0,8 50
Gravidez 1º trimestre + 1,3 + 10
2º trimestre + 6,1 + 10
3º trimestre + 10,7 + 10
30
Lactantes 1º semestre + 14,7 + 15
Professor: Paulo Sérgio 2º semestre + 11,8 Química de+Alimentos
12 2009-2
A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES

DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :
PEQUENO ALMOÇO:
-Leite de vaca - 3,0 g

-Queijo flamengo - 3,2 g
-Iogurte - 26,0 g
-Fiambre (magro) - 25,9 g
-Manteiga - 0,3 g
-Pão de trigo - 6,3 g
-Açúcar (branco) - vestígios
31

A CADA REFEIÇÃO OBTEMOS QUANTIDADES

DIFERENTES DE PROTEINAS (valor nutritivo por 100g) :
ALMOÇO e/ou JANTAR:
-Borrego (perna) – 19,7 g

-Peru (inteiro) – 20,5 g
-Pescada (fresca) – 17,4 g
-Ovo (inteiro) – 12,0 g
-Arroz carolino – 6,9 g
-Feijão (manteiga branco) – 21,8 g
-Batata – 2,5 g
-Tomate – 0,8 g
-Couve (lombarda) – 2,0 g 32
-Maçã (reineta) – 0,3 g
As proteínas são classificadas com base em suas

propriedades físicas e químicas. Suas propriedades de
maior valor são a solubilidade e coagulabilidade com o
calor.
As proteínas são classificadas nos três grupos
principais:
1. Simples
2. Conjugadas
3. Derivados de Proteínas
Cada um destes grupos principais é subdividido em
várias classes
33

PROTEÍNAS SIMPLES
Proteínas simples são definidas como as proteínas que

por hidrólise rendem só aminoácidos.
Podem ser:
1. Albuminas
2. Globulinas
3.`Glutelinas
4. Prolaminas
5. Escleroproteínas
6. Histonas
7. Protaminas
34

PROTEÍNAS CONJUGADAS
Proteínas conjugadas estão compostas de proteína
simples combinada com alguma substância de natureza
não- protéica. O grupo não protéico é chamado "grupo
prostético".
São classificadas em:

1. Nucleoproteínas
2. Glicoproteínas
3. Cromoproteínas
4. Fosfoproteínas
5. Lipoproteínas
35

DERIVADOS DE PROTEÍNAS
Esta classe de proteínas, como o nome insinua,
inclui as substâncias formadas a partir de proteínas
simples e conjugadas. É o mais bem definido dos grupos
de proteína.
São subdivididas em proteínas derivadas primárias
e proteínas derivadas secundárias.
1. Proteínas derivadas primárias - Estas derivadas de

proteína são formados por processos que causam apenas
mudanças leves na molécula da proteína e em suas
propriedades. Não há digestão hidrolítica das ligações
peptídicas.
As proteínas derivadas primárias são sinônimas de36
proteínas desnaturadas.
1 Proteanas são produtos insolúveis formados pela

ação de água, ácidos diluídos ou enzimas. Eles são formados
particularmente de certas globulinas, mas diferem das
globulinas por serem insolúveis em soluções salinas diluídas.
Em geral, eles têm as características físicas das glutelinss de
ocorrência natural.
2 Metaproteínas são formados por ação adicional de
ácidos e álcalis sobre as proteínas. Elas são geralmente
solúveis em ácidos e álcalis diluídos, mas são insolúvel em
solventes neutros. 37
Exemplos: albuminatos alcalinos.

. Proteínas coaguladas - são produtos insolúveis formados

pela ação de calor ou álcool sobre proteínas naturais.
Produtos semelhantes também podem ser formadas por
ação de luz ultravioleta, raios X ou pressão muito alta.
Exemplos: albumina de ovo cozida, carne cozida e
outras proteínas, proteínas precipitadas pelo álcool.
38

2. Proteínas derivadas secundárias
Estas substâncias são formadas na digestão hidrolítica progressiva das

ligações peptídicas das moléculas de proteína.
1. Proteoses ou albumoses
Proteoses são produtos de hidrólise protéica que são solúveis em água,
não coagulam através de calor, e que são precipitatadas em soluções
saturadas com sulfato de amônio.
2. Peptones
Peptonas são produtos de hidrólise de estrutura mais simples que as
proteoses. Eles são solúveis em água, não coagulam através de calor, e
não são precipitados por saturação com sulfato de amônio. Eles
precipitam através de ácido fosfotúngstico.
3. Peptídeos 39

40

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Estudos das proteínas

Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2

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Todas as proteínas dão origem a aminoácidos

Todos estes aminoácidos têm um grupo amino preso

As proteínas são hidrofílicas e retém muita água, de

O tecido muscular esquelético é uma importante mistura

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O hormônio da tireóide, por exemplo, é um derivado

As proteínas, apesar de apresentarem estruturas e

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Todavia, as possibilidades de existirem proteínas

Esta diferença nas proteínas estende-se à composição

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H2CCOOH Ácido -amino-acético

H3C CH COOH Ac. 2 amino propanóico

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PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS

PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS

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* SOFRE REAÇÃO DE NEUTRALIZAÇÃO INTRAMOLECULAR

Esta forma denomina-se de

É anfótero, pois reage com ácido e com base. 12

Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2

Os aminoácidos se classificam em:

* ÁCIDO – nº de grupos ácidos HOOC – CH2  CHCOOH

* BÁSICO – nº de grupos básicos CH2 – CH2  CH COOH

Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2

Os aminoácidos, aminoácidos que possuem

CH3  CH C = O CH3– CH– C=O

A POLIMERIZAÇÃO POR CONDENSAÇÃO DE MUITOS AMINOÁCIDOS

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AMINOÁCIDOS +H2O PROTEÍNAS

Os  aminoácidos são encontrados nas hortaliças e legumes

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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

* SIMPLES ou HOLOPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS PRODUZEM

* COMPLEXAS ou HETEROPEPTÍDIOS - HIDROLISADAS

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EXEMPLO GRUPO ONDE SE

CROMOPROTEÍNA FERRO, HEMOGLOBINA

GLUCOPROTEÍNA GLICÍDIO AÇÚCARES

LIPOPROTEÍNAS LIPÍDIOS GORDURAS

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AS PROTEÍNAS SÃO: Definidas por quatro níveis

Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2

 Estrutura primária - Ligações covalentes entre os

 Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de

 Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre

Professor: Paulo Sérgio Química de Alimentos 2009-2

Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre

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As proteínas estão presentes no

 a hemoglobina (do sangue);

 a albumina (constituinte da clara do ovo);