ASIGNATURA : BIOQUÍMCA Y NUTRICIÓN

CICLO : III
SEMESTRE ACADEMICO : 2020-1
 UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
“Dr. Wilfredo Erwin Gardini Tuesta”
 
ACREDITADA POR SINEACE
RE ACREDITADA INTERNACIONALMENTE POR RIEV

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

DOCENTES RESPONSABLES DE LA ASIGNATURA

SEDE LIMA : ENRIQUE AVILA ZAMORA
SEDE ICA : YOLANDA SALINAS VELIZ
SEDE CHINCHA : HILDA DE LA CRUZ COILA
 PROTEINAS
• - Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S.
También pueden aparecer otros elementos en
menores proporciones.
• Son macromoléculas de elevado peso molecular
(5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerización de
aminoácidos.
• - Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.
• - Son específicas de cada especie e incluso de cada
organismo.
• - Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran
diversidad de funciones.

3
4
 Ser
Asp Ala

O H El enlace peptìdico es de tipo

amida
C N-
 ENLACE PEPTÍDICO

• Es un enlace de tipo amida entre el

grupo alfa carboxílico de un
aminoácido y el alfa amino de otro,
liberándose una moléula de agua.
• Tiene un carácter parcial de doble
enlace. Es rígido.

6
 PROTEINAS
• ESTRUCTURA QUÍMICA FORMADA POR LA UNIÓN DE
AMINOÁCIDOS MEDIANTE FORMAS DE ENLACE.
SE CONSIDERA:
- dipéptido, tripéptido: unión de dos aminoácidos por
un enlace péptidico, tres respectivamente.
– Oligopéptido: de 2 á 10 aminoácidos
– Péptido: no se especifica el número de aminoácidos
– Polipéptido: menos de 100 aminoácidos
– Proteína: más de 100 aminoácidos
– Protómero: cada una de las cadenas de proteínas de
estructura terciaria y que forman parte de una proteina
cuaternaria.

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Oligoméro: proteína de estructura cuaternaria
constituída por dos ó mas cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria unidas por enlaces no
covalentes. Estas estructuras terciarias se llaman
protómeros u oligómeros.
Si el oligómero tiene 2 ó 4 protómeros se llamará
dímero o tetráremos respectivamente. Si las
subunidades son idénticas se llamarán homodímero,
tetra homodímero, y si no, homotetrámero y
heterotetrámero.

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 ESTRUCTURA PROTEICA
ENLACE Ó UNIONES INTRA E INTERMOLECULARES
• La función de las proteínas está relacionada con su
estructura tridimensional y del tipo de uniones o enlaces,
de estos enlaces depende la estructura tridimensional de
la proteína:
- Iónicas,electrostáticas, ó salinas.
- Puentes de hidrógeno
- Polares
- Interacciones hidrofóbicas : los grupos apolares se agrupan
ya que el agua tiende a excluirlos.
- Fuerzas de Van der Waals : atracción mutua entre átomos
muy cercanos.
- Puentes disulfuro (-S-S- que es la unión covalente entre
grupos –SH (sulfihidrilo).
9
1010
 ENLACES COVALENTES
• Peptídico: es el más importante de la estructura
polipeptídica. Es fuerte y mantiene la rigidez y además la
solidez de la proteínas.
Generase entre el alfa carboxilo de un aminoácido y el
alfa amino de otro con eliminación de una molécula de
agua.
La reacción química más importante en el campo clínico
–la reación de Biuret – radica en la presencia del enlace
peptídico.
• El enlace disulfuro se genera por la presencia de
radicales –SH de la cisteína. Formando uniones disulfuro
entre porciones de una misma cadena y entre dos
cadenas.
Participa de la solidez de la estructura y aún permite la
unión de dos polipéptidos como en el caso de la insulina.11
ENLACES NO COVALENTE E INTERACCIONES

• Como su nombre indica no son enlaces reales sino

fuerzas de atracción entre grupos de átomos.
• El enlace de H se genera por atracción el núcleo del
H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de
otro átomo. En el caso de una proteína es un oxígeno
de otro aminoácido.
• El enlace hidrofóbico se genera por la semejanza
estructural entre dos aminoácidos (aromáticos,
alifáticos).
• El enlace iónico, (o electrostático) se genera entre
carboxilos libres y aminas libres de aminoácidos
dicarboxílicos y diamínicos.
12
13
 Estructura secundaria
• Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del polipéptido
generan una estructura
repetitiva denominada
secundaria, la cual puede ser:
– alfa helicoidal
– estructura beta u hoja Estructura alfa
plegada
• Esta estructura es mantenida
por los puentes de hidrógeno
de la proteína. En el alfa hélix
los puentes son intracatenarios
y en la estructura beta
intercatenarios.
Estructura beta
14
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Las proteínas que no llegan a formar

estructuras terciarias mantienen su estructura
secundaria alargada, dando lugar a las
llamadas proteínas filamentosas. Son
proteínas insolubles en agua y disoluciones
salinas, siendo por ello idóneas para realizar
funciones esqueléticas. Las más conocidas
son el colágeno de los huesos y del tejido
conjuntivo, la α-queratina del pelo, uñas, etc..,

15
 ESTRUCTURA TERCIARIA

• La conformación globular en las proteínas facilitan

su solubilidad en agua y en disoluciones salinas.
Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc
• Las conformaciones globulares se mantienen
estables por la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios
tipos de enlaces: uno fuerte de tipo covalente, el
puente disulfuro, y otros débiles como los puentes
de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals, las
interacciones iónicas y las interacciones
hidrófobas.

16
 Estructura terciaria

• La estructura terciaria se refiere a la

disposición tridimensional de la cadena
polipeptídica en una proteína, permitiendo la
disposición globular o fibrosa de la misma.
• La mantienen todos los enlaces no covalentes y
aún el enlace disulfuro.
• La interacción proviene de aminoácidos que
pueden estar alejados en la secuencia pero
cerca en la disposición tridimensional.
• La proteína está plegada de forma tal que los
grupos hidrofílicos ocupan el exterior de la
misma y los hidrofóbicos el interior.
17
Estructura terciaria de la
Hemoglobina

• Tanto la Hys F8
como la Hys E7
sostienen el
grupo Hem de la
Hemoglobina
• Ése a su vez
sostiene al Fe

18
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

• La estructura cuaternaria se produce en

aquellas proteínas que tienen dos o más
cadenas polipeptídicas, las que se estabilizan
por enlaces no covalentes.
• Proteínas oligoméricas. Asociación de
varias subunidades proteicas iguales o
diferentes mediante enlaces débiles.
• Un ejemplo de proteína oligomérica es la
hemoglobina, formada por cuatro
subunidades iguales dos a dos.
19
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

• La estructura cuaternaria informa de la unión,

mediante enlaces débiles de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no,
para formar un complejo proteínico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
• Según el número de protómeros que se asocian las
proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan dímeros, como la hexoquinasa;
pentámeros, como la ARN-polimerasa; y polímeros,
cuando en su composición intervienen gran número de
protómeros. Son ejemplos de polímeros la cápsida del
virus de la poliomielitis, los filamentos de actina y
miosina de las células musculares, etc.
20
Estructura terciaria de la miohemoglobina

21
 Anillo pirrólico

Carbono beta
Del
pirrol

Puente de
metileno

Grupos sustitu-
yentes

c PUENTE DE METILENO

22
 CONFORMACIÓN DE LAS PROTEINAS

• Es la forma tridimensional característica de una

proteína en sus estado nativo. Corresponde a la
estructura combinada secundaria, terciaria y
cuaternaria. Las proteínas pueden ser de dos clases
principales:
a) fibrosas
b) globulares
• Proteínas fibrosas : constituidas por cadenas
polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a un eje,
formando fibras o láminas largas. Son físicamente
resistentes e insolubles en agua o en disoluciones
salinas diluidas. Estructurales.
23
 CONFORMACIÓN DE LAS PROTEINAS

• Proteínas globulares : formadas por

cadenas polipeptídicas plegadas
estrechamente adoptando formas esféricas o
globulares compactas. La mayoría son
solubles en sistemas acuosos y son
biológicamente más activas.
• La conformación tridimensional es la que
confiere a cada proteína su actividad biológica
exclusiva. Esta conformación,por su parte,
depende de la secuencia específica de
aminoácidos de sus cadenas polipeptídicas.
24
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
A. Capacidad amortiguadora debido a su
comportamiento anfótero.
B. Especificidad. Son específicas de cada especie
e incluso de cada organismo. La semejanza entre
proteínas es mayor cuanto mayor sea el grado de
parentesco evolutivo.
C. Desnaturalización. Pierden su actividad al
perder su estructura terciaria por algún cambio en
el medio (temperatura, ph, salinidad, composición,
radiaciones, ...). Si el cambio no ha sido muy
drástico se puede producir la renaturalización.

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 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

D. Solubilidad. Las proteínas fibrosas son

insolubles, pero las globulares suelen ser
solubles.
E. Punto isoeléctrico. Cada proteína tiene
un pH para el cual la carga neta de la
molécula es nula. Esta propiedad se
aprovecha para separar proteínas de una
mezcla por un procedimiento
denominado electroforesis .

26
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
SEGÚN SU CONFORMACIÓN

1. Proteínas fibrosas (colágeno, a-

queratina)
2. Proteínas globulares (hemoglobina,
enzimas)

27
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
SEGÚN SU COMPOSICIÓN

1. Holoproteinas (proteinas simples): por hidrólisis

sólo producen aminoácidos.
2. Heteroproteínas (proteinas conjugadas):
• Por hidrólisis producen aminoácidos y otro
componente orgánico o inorgánico.
• La parte no aminoácida de las heteroproteínas se
denomina grupo prostético.
• En función del grupo prostético estas proteínas se
pueden clasificar en:

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 HETEROPROTEINAS (CONJUGADAS)
a) Cromoproteínas : el grupo prostético es un pigmento.
En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el
pigmento es una metalporfirina (anillo tetrapirrólico).
En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitamina
A.
b) Glucoproteínas : tienen un glúcido como grupo prostético. Si
el porcentaje de glúcidos es muy elevado reciben el nombre de
proteoglucanos , como las mucoproteínas (80% de glúcidos).
Ejemplos: fibrinógeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH, pepsina,
ovoalbúmina y glucoproteínas de la membrana..
c) Lipoproteínas : con un lípido como grupo prostético.
Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL)
son ejemplos de este grupo.

29
 HETEROPROTEINAS
d. Nucleoproteínas : proteínas unidas a ácidos
nucleicos.
• Como las que constituyen los ribosomas o las
partículas virales.
e. Fosfoproteínas : presentan grupos fosfato.
• La caseína de la leche o la vitelina del huevo son
fosfoproteínas.
f. Metaloproteínas : poseen átomos metálicos .
• La ferritina que se encuentra en el bazo tiene
Fe(OH)3 como grupo prostético.

30
 CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES
1. Enzimas (biocatalizadores)
Aceleran las reacciones del metabolismo. Se
conocen más de dos mil, entre ellos la ADN-
polimerasa (interviene en la síntesis del ADN), la
pepsina (enzima que digiere las proteínas en el
estómago) o el citocromo c (transfiere electrones en
la cadena respiratoria).
2. Proteínas de reserva
Almacenan aminoácidos como elementos nutritivos
o como sillares para el embrión en crecimiento. La
caseína de la leche o la ovoalbúmina de la clara del
huevo son proteínas de reserva.
31
 CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES

3. Proteínas transportadoras
Son proteínas capaces de unirse a diversos tipos de
moléculas para transportarlas. La hemoglobina y la
hemocianina son responsables del transporte de
oxígeno en los vertebrados y en algunos invertebrados
respectivamente. La mioglobina transporta oxígeno en
los músculos. La seroalbúmina de la sangre transporta
ácidos grasos desde el tejido adiposo a otros órganos.
Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y
HDL) transportan lípidos entre el intestino, el hígado y
los tejidos adiposos.
4. Proteínas contráctiles
La actina y la miosina son las principales responsables
de
contracción muscular.
32
 CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES
5. Proteínas protectoras o defensivas
La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas que
participan en la coagulación de la sangre. Los anticuerpos
o inmunoglobulinas (g-globulinas) son proteínas específicas que
se combinan con las moléculas extrañas que penetran en el
organismo y las neutralizan.
6. Toxinas
Algunas proteínas son sustancias extremadamente tóxicas para
los animales en cantidades muy pequeñas. Una
cienmilésima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium
botulinum , responsable de algunas Intoxicaciones alimentarias,
es suficiente para matar a una persona. La toxina diftérica y los
venenos de serpiente son también proteínas.

33
 CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES

7. Hormonas
Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la Glucosa), STH
(hormona del crecimiento), ACTH (hormona
adrenocorticotrópica), FSH (hormona estimulante del folículo) y TSH
(hormona estimulante del tiroides) son de naturaleza
proteica.
8. Proteínas estructurales
El colágeno es la principal proteína estructural en los tejidos
conectivos y en el hueso. La a-queratina es el principal
componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las
plumas y las uñas. También podemos citar aquí las glucoproteínas
de las membranas celulares y las mucoproteínas o mucinas
(proteínas asociadas a Mucopolisacáridos) de las secreciones
mucosas.

34
• DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES.
• CALIDAD PROTEICA DE LOS ALIMENTOS, VALOR
BIOLÓGICO.
• BALANCE NITROGENADO, RELACIÓN
ENERGÍA/PROTEÍNAS
• REQUERIMIENTOS Y FUENTES ALIMENTARIAS.

35
 DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Comienza en el estómago.
• La secreción gástrica es el jugo gástrico. Es un líquido
claro de color amarillo pálido que tiene 0,5 g% de HCl,
con un pH aproximado de 1,0. Contiene de 98 % de
agua, el resto es mucina, sales inorgánicas, las enzimas
digestivas (pepsina y renina) y una lipasa.
• El HCl desnaturaliza a las proteínas y mata a las
bacterias.
• Después de la ingestión de una comida se observa una
orina alcalina (“marea alcalina”) como resultado de la
formación de bicarbonato en el proceso de secreción de
ácido clorhídrico.(ver diapositiva 40, pag 22)

36
 DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
•Como consecuencia del contacto con el HCl gástrico las
proteínas son desnaturalizadas, es decir, se pierde la
estructura terciaria como resultado de la destrucción de
los puentes de hidrógeno. Esto permite a las cadenas
polipeptídicas desdoblarse, haciendolas más accesibles a
la acción enzimática proteolítica (proteasas).

•Las células parietales contienen numerosas mitocondrias

necesarias para generar el ATP usado para hacer
funcionar la bomba de H+/K+ATPasa. El bicarbonato
pasa al plasma en intercambio por cloruro que se acopla
a las secreción de hidrogeniones en el lumen.

37
 Digestion y Absorción de Proteínas
Generalidades
Fuente de proteínas para digestión y absorción:
- 70-100 g/día de dieta
- 20-30 g/día de secreción endógena
- 20-30 g/día de descamación intestinal

La proteína dietaria es la única fuente de aminoácidos

esenciales y necesaria para la mantención del
balance nitrogenado

La digestión es muy eficiente y ocurre predominante-

mente a nivel de intestino delgado

Enorme variedad de posibles combinaciones

aminoacídicas exige múltiples sistemas de hidrólisis
enzimática y transporte aminoacídico intestinales 38
SECRECIÓN DE LAS CÉLULAS GÁSTRICAS
• Células mucosas:
• Moco
• Células parietales o de revestimiento (acidófilas u
oxínticas):
• Ácido clorhídrico
• Factor intrínseco de Castle
• Células principales:
• Pepsinógeno
• Renina o lab
• Células argentafines:
• serotonina
39
 DIGESTIÓN GÁSTRICA

• Jugo gástrico:
– HCl ( pH=2 ), funciones:
• Matar los gérmenes
• Desnaturalizar las proteínas: más digeribles
– Pepsinas:
• La pepsina A, la mayor , se activa a pH ácido.
• Ataca enlaces peptídicos de aminoácidos aromáticos.
• Generada a partir de proenzima pepsinógeno, que pierde
44 aa a partir del amino terminal por autoactivación (a
pH<5) o por autocatálisis (la misma pepsina).
• Si bién libera aa y polipéptidos, su importancia radica en
que ellos estimulan a la colecistoquinina del duodeno.

40
SECRECIÓN DEL ÁCIDO CLORHÍDRICO

41
42
 Digestión de Proteínas
Fases

Fase luminal
Proteasas y peptidasas solubles
Ocurre en estómago e intestino

Fase Parietal
Peptidasas asociadas a membrana plasmá
tica y de localización intracelular
Ocurre sólo en intestino

43
 Digestión de Proteínas
Fase Luminal Gástrica
Regulación de la secreción de pepsinógenos por
factores hormonales (gastrina, histamina) y neurales
(vago/acetilcolina), son secretagogos

Dependiente de secreción de ácido gástrico y proporcional

al tiempo de residencia gástrico.

Sólo determina 10-15% de la digestión de proteínas dietarias y

NO es un proceso esencial en la digestión proteica total.
Pero la producción del factor intrínseco de las células
parietales es indispensable para la absorción de la vitamina
B12.

44
 Digestión de Proteínas
Fase Luminal Intestinal

Mediada por acción secuencial de proteasas

pancreáticas secretadas por células zimógenas.

Las proteasas pancreáticas actúan a pH neutro

generando oligopéptidos (60-70%) y aminoácidos libres
(30-40%)

Secreción de proteasas pancreáticas es regulada por

factores hormonales (CCK, secretina, gastrina) y neurales
(acetilcolina, VIP) por vía de cAMP y Ca+2/calmodulina
CCK=colecistocinina; VIP= polipéptido intestinal vaso activo

45
Mucosa intestinal

46
 Fase Parietal de la
Digestión Intestinal de Proteínas
Proteasas asociadas a membrana celular:
• Más de 20 peptidasas diferentes:
endopeptidasas, aminopeptidasas, carboxipeptidasas,
dipeptidasas (prolina-dipeptidasa)
• Digieren oligopéptidos luminales a aminoácidos libres,
dipéptidos y tripéptidos
• Actividad regulada por sustrato y producto

Proteasas intracelulares
• Amino di y tripeptidasa, prolinadipeptidasa

47
 Absorción Intestinal por
Transporte de Aminoácidos y Péptidos

Ocurre por transportadores de aminoácidos y péptidos del ribete

estriado.
Transporte activo/pasivo y Na+ dependiente/independiente
Necesidad de múltiples transportadores determinados por la
diferencia de tamaño y carga de los aminoácidos y péptidos.
Transporte peptídico más rápido que aminoácidos

Transporte peptídico Transporte aminoacídico

Yeyuno >> Ileón Ileón >> Yeyuno

48
49
Importancia de la Absorción de Amino ácidos y Péptidos
en el Metabolismo Energético y Proteico del Intestino

Los aminoácidos absorbidos, son la principal fuente

energética del intestino especialmente glutamina, aspartato
y glutamato.

Aproximadamente 10% de los aminoácidos absorbidos se

utilizan para síntesis proteica endógena en el enterocito.

50
51
 IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas de los alimentos proporcionan al

organismo los llamados aminoácidos esenciales.

• Necesarios para la síntesis tisular y formación de

diversos compuestos orgánicos.

• Los aminoácidos liberados en la degradación son

reutilizados en la síntesis proteica, sin embargo
algunos de ellos se adhieren a reacciones de
oxidación con fines energéticos.

52
 REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNA Y
AMINOÁCIDOS
• Cálculo de las necesidades de proteína:
1 g x kg de peso corporal x día
Hombre de 70 kilos: 1x 70/dia = 70 g/día

53
 Calidad y Digestibilidad de las Proteínas

Valor biológico está determinado por eficiencia de utilización en

el crecimiento y se correlaciona con % de aminoácidos esenciales.

Digestibilidad proteica depende de:

- fuente proteica: animal >> vegetal
- contenido de prolina : >% de prolina (glúten,caseína)
disminuye digestibilidad
- fosfoproteínas (caseína) son más resistentes a proteasas
pancréaticas
- manejo pre-ingesta: cocción facilita la digestibilidad,
aunque en ciertos casos disminuye por generación de
sustancias de interferencia
54
 CALIDAD PROTEICA DE LOS ALIMENTOS:
VALOR BIOLÓGICO
• Los estudios biológicos miden el crecimiento o la
retención de nitrógeno en animales de
experimentación y también en el hombre, en
función del aporte proteico. Siendo los parámetros
más utilizados:
1. Valor biológico
2. Digestibilidad
3. Utilización neta de la proteína (UNP)
4. Relación de eficiencia proteica (REP)

55
 VALOR BIOLÓGICO

• Desde hace mucho tiempo se observó que las

proteínas de origen animal daban resultados muy
superiores en mantener la salud y crecimiento de las
ratas que cuando se las alimentaba con ciertos
vegetales o la gelatina de la cólagena animal.
• ¿Dónde está la diferencia?
En la clase de aminoácidos que contienen y en su
proporción. Y de aquí derivó el conocimiento de los
aminoácidos esenciales y no esenciales.
Los no esenciales, no pueden sintetizarse en el
organismo y por lo tanto deben darse en la dieta. La
falta de uno de ellos causaba un defecto en el
crecimiento y aún la muerte.
56
 VALOR BIOLÓGICO

• Los aminoácidos no esenciales se sintetizan

en el organismo de los animales a condición
de que se suministre una fuente adecuada de
C (CH, grasas) y otra de N para incorporarlos
a los resíduos de cetoácidos
• Tanto los aminoácidos esenciales como los
no esenciales son indispensables para la
síntesis de proteínas, la falta de uno de ellos
hace imposible formarlos.

57
 VALOR BIOLÓGICO
• Las proteínas de origen vegetal, en general,
son deficientes en Lys, Trp, Thr y Met.
• La zeina del maiz carece Trp. Las
leguminosas son deficientes en Met.
• Complementariedad: las diversas
proporciones de los aminoácidos de las
proteínas permite hacer mezclas que
compensan las deficiencias individuales, así,
la deficiencia del trigo en lisina se puede
compensar con las leguminosas que son ricas
en Lis.
58
59
 DIGESTIBILIDAD
PROPORCIÓN DE N QUE ES ABSORBIDO

N absorbido
U  x100
N ingerido

Las proteínas una vez digeridas se absorben

por completo. 60
 VALOR BIOLÓGICO

• Es la porción de nitrógeno absorbido y que es

retenido por el organismo para ser utilizado en
crecimiento o mantenimiento del balance
nitrogenado.

N retenido ( NR )
VB 

VB  X 100
N absorbido ( NA)

61
 VALOR BIOLOGICO DE LAS PROTEÍNAS
• La valoración de la proteína se puede hacer en
ratas usando como standard de comparación
como el huevo entero.
• También es posible expresar el valor de una
proteína en función del valor químico obtenido de
la concentración de cada aminoácido esencial
comparado con la presente en la proteína del
huevo entero.
• Efecto ahorrador de las proteínas por la ingestión
de carbohidratos y grasas

62
 BALANCE NITROGENADO
• El contenido de N en las proteínas es de 16%.
• El N del alimento es en gran proporción el del alimento.
• La mayor parte del nitrógeno es excreatdo por la orina (urea,
creatinina, arginina, amoníaco, ácido úrico, etc).
• El N de las materias fecales procede de la descamación de
células intestinales y de la flora bacteriana. (1-2 g/dia).
• Para el balance nitrogenado hay que determinar por el
laboratorio en los alimentos la orina, las heces su contenido de
N.
• Balance nitrogenado = N ingerido – N excretado. Debe ser
igual a cero, puede ser positivo o negativo-
• HACER EL BALANCE EN LA PIZARRA

63
F I N

64