PROTEÍNAS

Albumina do sangue
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 São polímeros de aminoácidos cujas principais funções
nos organismos vivos são:
 Papel informativo
 Estrutural
 Químico
 O papel informativo está relacionado com a função das
hormonas proteicas. O papel Estrutural diz respeito à
constituição dos organismos vivos. O papel Químico
desenrola-se pela acção das Enzimas, proteínas que
desempenham o papel de Catalisadores biológicos.
 As proteínas podem classificar-se de acordo com o seu
trabalho, estrutura, solubilidade, produtos obtidos por
hidrólise e estado de degradação.
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 Quanto ao trabalho classificam-se em:

 Mecânicas
 Estruturais
 Químicas
 Quanto à Estrutura dividem-se em:
 Fibrosas
 Globulares
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 Quanto à Solubilidade as proteínas dividem-se em:

 Solúveis
 Insolúveis ou Escleroproteínas
As proteínas solúveis dividem-se
Protaminas
Histonas
Globinas
Prolaminas
Glutelinas
Albuminas
Globulinas
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 As Escleroproteínas classificam-se em:
 Fibroínas
 Colagéneo
 Elastina
 Keratinas
 Escleroproténas iodadas
 Quanto aos produtos que se obtêm por
hidrólise
 Holoproteínas
 Heteroproteínas
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 As Heteroproteínas classificam-se
quanto à parte proteica em:
 Fosfoproteinas
 Glicoproteínas
 Lipoproteínas
 Cromoproteínas
 Nucleoproteínas
 Flavoproteínas
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 As Cromoproteínas classificam-se em:

 Porfirínicas
 Não porfirínicas
 Metaloproteínas
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 Histonas
 Proteínas com carácter básico devido à lisina e
arginina. O seu ponto isoeléctrico está
compreendido entre 10 e 11. Não são
dializáveis. São solúveis em água e insolúveis
em soluções amoniacais.
 São as principais proteínas que compõem a
cromatina. Actuam como a matriz na qual o
DNA se enrola. Encontram-se no núcleo das
células eucarióticas. Têm um papel importante
na regulação dos genes.
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 Globinas
 Fazem parte das hemoglobinas
e mioglobinas. São proteínas
ricas em histidina e lisina. Os
seus pontos isoeléctricos estão
próximos de 7.
 São solúveis na água mas
insolúveis em soluções
amoniacais. Coagulam pelo
calor.
 Ex: A globina da hemoglobina
humana tem quatro cadeias
polipeptídicas, enquanto a
mioglobina muscular só tem
uma cadeia.

Mioglobina
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 Prolaminas
 São proteínas de origem vegetal, insolúveis
em água e alcool absoluto. Solúveis em
misturas de água e alcool e em água
acidulada ou alcalinizada. O calor não as
coagula a partir das soluções hidro-
alcoólicas mmas sim de soluções aquosas.
São ricas em prolina e ácido glutâmico
 Ex: Zeína do milho
 Gliadinas do trigo, arroz e centeio
 Ordeína da cevada
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 Gluteninas
 São proteínas de origem vegetal, insolúveis
em alcool e na água mas solúveis em água
acidificada ou alcalinidade. São proteínas
formadoras de glúten. Têm alto peso
molecular, baixa extensibilidade, alta
elasticidade como resultado de ligações
dissulfureto intra e intermoleculares e massa
elástica.
 Ex: Glutelina do rigo
 Glutelina do milho
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 Albuminas
 São proteínas de peso molecular elevado, com carácter
ácido, pontos isoeléctrcos < 7, solúveis na água em
meio neutro, insolúveis em soluções alcoólicas de título
elevado.
 São ricas em ácido aspártico e glutâmico
 Ex:
 Seroalbumina: É a proteína do soro sanguíneo.
 Ovoalbumina: É a albumina da clara do ovo.
 Lactoalbumina: É a albumina do leite.
 A seroalbumina é uma proteína que se encontra em
grande abundância no plasma sanguíneo, sendo a
principal proteína do sangue. É sintetizada no fígado.
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 É a proteína mais abundante no sangue humano,
oscilando a sua concentração entre 3,5 g/l e 5,0 g/l,
representando 54,31% das proteínas plasmáticas.
 As principais acções da albumina humana são:
 1-Manter a pressão osmótica
 2- Transportar as hormonas tiroideias.
 3-Transportar as hormonas liposolúbles.
 4-Transportar os ácidos gordos livres.
 5-Transportar a bilirrubina não conjugada.
 6-Transportar fármacos e drogas
 7-Unir-se competitivamente com Ca 2+
 8-Manter o control do pH do sangue.
 9-Transportar os glóbulos brancos e vermelhos do
sangue.
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 Globulinas
 São proteínas de elevado
peso molecular com pontos
isoeléctricos próximos de 6.
 Certas globulinas são
insolúveis na água mas
dissolvem-se pela presença
de pequenas quantidades de
electrólitos. Outras são
solúveis em água em meio
neutro mesmo na ausência
de electrólitos. Coagulam
pelo calor.
 Ex: a 11S globulina, um 11S globulina do pistácio
alergeno trimérico do pistácio
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MIOGLOBINA
a mioglobina é uma
hemoproteína muscular,
estructuralmente e
funcionalmente muito
parecida à hemoglobina. É
uma proteína relativamente
pequena constituida por uma
cadeia polipeptídica de 153
residuos de aminoacídicos
que contêm um grupo heme
com um átomo de ferro, e
cuja função é a de
armazenar e transportar
oxigénio.
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 A mioglobina foi a primeira proteína cuja
estructura tridimensional foi descoberta por
cristalografía de Raios X em 1957. É uma
proteína extremadamente compacta e
globular, em que a maioria dos aminoácidos
hidrofóbicos se encontram no interior e muitos
dos resíduos polares expostos na superficie.
Cerca de 75% da estructura secundária tem
uma conformação de α-hélice; existindo oito
segmentos de α-hélice na mioglobina,
designados de A a H.
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 Dentro da cavidade
hidrofóbica da proteína
encontra-se o grupo
prostético heme. Esta
unidade não polipeptídica
encontra-se unida por
ligação não covalente à
mioglobina e é essencial
para a actividade biológica
da união do O2 à proteína.
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 MIOSINA
 Dentro das fibras
musculares estriadas
esqueléticas nós
encontramos as
miofibrilas, fileiras de
unidades contráteis
chamadas sarcômeros.
O sarcômero é composto
pelas proteínas actina e
miosina.
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 O músculo esquelético contém de 70 a 100 mg
de miosina por grama de peso, o que
corresponde a 40-50% de total de proteínas no
músculo. Essa proteína é bastante
assimétrica, já que possui uma longa cauda
(1,600 Å de comprimento de 20 Å de
espessura) e duas cabeças globulares (165 X
65 X 40 Å). Observa-se abaixo o desenho
esquemático da molécula de miosina bem
como a sua estrutura
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 Segundo o fisiologista
Huxley, a contração
muscular deve-se ao
deslizamento entre os
miofilamentos de actina
e miosina em cada
sarcômero na presença
de ATP como fonte de
energia e dos íons Ca 2+
e Mg 2+ .
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 Considerando-se que as
células musculares não se
dividem no indivíduo
adulto, o aumento de
massa muscular mediante
exercícios físicos ocorre
por aumento de volume de
cada fibra e não do
número de fibras, já que a
produção de actina e
miosina para a formação
de miofibrilas é
proporcional ao trabalho
exigido ao músculo.
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 O filamento grosso é composto por
aproximadamente duzentas moléculas de
miosina. A miosina é uma proteína formada por
duas cadeias polipeptidicas pesadas e quatro
leves; as cadeias pesadas possuem uma
estrutura globular nas suas extremidades
denominada cabeça da miosina, e as duas
cadeias pesadas formam uma dupla hélice
deixando as cabeças livres na extremidade.
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 As quatro cadeias leves localizam-se na cabeça
da miosina, duas em cada cabeça.
 Os corpos das moléculas de miosina formam a
cauda do filamento grosso e dela saem
proeminências da porção helicoidal da molécula,
mantendo a cabeça longe do corpo: é o braço da
molécula. O conjunto formado chama-se ponte
cruzada.
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 O filamento fino é composto por três proteínas, a
actina, a troponina e a tropomiosina. A actina é a
molécula central, que polimeralizada forma uma
dupla hélice e contém os sítios de ligação com a
miosina. A tropomiosina é uma molécula presa à
actina de forma espiralada sobre a dupla hélice. A
tropomiosina impede a ligação actina/miosina
bloqueando o sítio de ligação. A troponina fica
presa à molécula de tropomiosina, e possui três
subunidades: uma com afinidade à actina, outra à
tropomiosina e uma última ao Ca 2+ . A troponina
regula o bloqueio do centro activo de ligação feito
pela tropomiosina.
PROTEÍNAS
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 Os filamentos de actina e miosina têm uma grande
afinidade e ligam-se facilmente sem a presença do
complexo troponina/tropomiosina. Nota-se que esse
complexo impede a ligação na ausência de Ca 2+.
 O mecanismo de libertação do centro activo de ligação
actina/miosina começa com a chegada do potencial de
acção à membrana do músculo, promovendo a entrada
maciça de íons Ca 2+. Estes íons ligam-se à troponina C,
causando uma mudança conformacional da mesma que
se reflecte na molécula de tropomiosina, que liberta então
os centros activos da actina que estavam bloqueados.
 A interação actina/miosina dá-se imediatamente desde
que haja ATP e magnésio (ambos presentes em
condições normais).
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
 PROTEÍNAS
 A cabeça da miosina possui um sítio onde se liga uma
molécula de ATP a ser hidrolisada em ADP e Pi, que
permanecem fixos à cabeça, ocupando o centro activo.
Este estado permite que a cabeça se estenda em
direcção ao filamento fino;
 Assim que o Ca2+ se liga à troponina C e o complexo
troponina-tropomiosina liberta o centro activo de ligação
actina/miosina, a ligação entre os filamentos ocorre;
 Segue-se então o chamado movimento de tensão, que
ocorre como decorrência da energia acumulada na
mudança conformacional da cabeça da miosina em
direção ao filamento de actina e da nova alteração
conformacional da cabeça que se curva em direcção do
braço da miosina;
 PROTEÍNAS
 Este movimento provoca o deslizamento do
filamento fino sobre o filamento grosso e permite a
liberação do ADP e do Pi armazenados na cabeça
da miosina;
 O centro activo é então ocupado por uma nova
molécula de ATP e a cabeça solta-se do filamento
de actina; lembremo-nos que a cabeça só se ligou
à actina devido à hidrólise do ATP e à mudança
conformacional. Com a entrada de um ATP a
molécula retorna à sua conformação original e
promove a quebra do ATP em ADP e Pi para
recomeçar o ciclo.
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 No músculo estriado esquelético, a força da
contracção é determinada não só pela quantidade
de Ca2+ disponível como também pela quantidade
de fibras motoras activadas. Cada fibra muscular é
inervada por um neurônio, porém um mesmo
neurônio inerva mais do que uma fibra. Este
conjunto (neurônio + fibras por ele inervadas) é
denominado unidade motora. A relação
fibras/neurônio varia em cada tipo de músculo; em
músculos cujos movimentos devem ser precisos a
relação chega a ser de duas a três fibras por
neurônio. Já em músculos cuja precisão não é tão
necessária a relação é de centenas de fibras
inervada por cada neurônio.
 PROTEÍNAS
 A força da contração cardíaca não se deve à
quantidade fibras ativadas primeiramente
porque o coração não recebe inervação
motora do sistema nervoso central, pois possui
um sistema especializado de excitabilidade e
condutibilidade: a fibra cardíaca é formada por
muitas células individuais separadas entre si
por discos intercalares que possuem uma
resistência elétrica muito baixa em relação à
membrana sarcoplasmática normal.
 PROTEÍNAS
 No caso do músculo cardíaco a sua baixa
resistência elétrica permite que se comporte
como um conjunto de células interligadas, o que
implica na chamada lei do tudo ou nada que
determina que, uma vez que tenha chegado à
membrana de uma miocélula um potencial de
acção, este se propague por todas as demais,
contraíndo-se todas quase que ao mesmo tempo
e com mesma intensidade. O coração contrai de
uma só vez ou simplesmente não contrai.
 Cada célula muscular está sempre totalmente
contraída ou totalmente relaxada.
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 HEMOGLOBINA
 A hemogobina é a substância
contida nos glóbulos
vermelhos e que lhe
transmite a coloração. É a
substância transportadora de
oxigénio com maior eficiência.
É um membro da classe das
porfitrinas a que pertence
também a clorofila e consiste
num núcleo profirínico com o
ião Fe como ião central
(heme) ligada a uma proteína
a globina. É uma proteína
tetrâmera
Hemoglobina
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 Os quatro polipéptidos, dois são do tipo α1 e α2 com
141 aminoácidos e os outros do tipo β1 e β2 com 146
aminoácidos. As cadeias α1 e β1 contactam por meio
de 16 aminoácidos da primeira com 18 aminoácidos da
segunda. As cadeias α2 e β2 contactam por meio de
10 aminoácidos da primeira com 9 aminoácidos da
segunda. Entre as cadeias α1 e α2 e β1 e β2 existem
contactos muito fracos.
 Cada sub-unidade tem aproximadamente uma massa
molecular de 17 kD num total de 68 kD. Hemoglobin A
is the most intensively studied of the hemoglobin
molecules.
 PROTEÍNAS
 O heme da
hemoglobina pode
ligar-se a uma
molécula de oxigénio
e como cada
proteína constituinte
possui um heme
cada molécula de
hemoglobina liga-se
a quatro moléculas
de oxigénio.
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 O ião Fe encontra-se ou no estado Fe 2+
ou Fe 3+ . Na ferrihemoglobina ou
methemoglonina o Fe encontra-se no
estado Fe3+ e não pode ligar-se ao
oxigénio. Por meio da enzima
methemoglobina reductase o Fe3+ da
methemoglobina é reactivado a Fe2+
estabelecendo-se a ligação ao oxigénio.
 PROTEÍNAS
 Como existe um
processo cooperativo
entre os tetrâmeros,
estabelecem-se
mudanças
conformacionais
estéreo no complexo
tetrâmero que conduz
a uma curva de
absorção de oxigénio
sigmoidal.
Curva de saturação da hemoglobina
 PROTEÍNAS
 A capcidade da hemoglobina se ligar ao oxigénio diminui na
presença de monóxido de carbono ( CO) porque este último se
liga no mesmo local de ligação do oxigénio com maior afinidade,
(200 vezes maior).
 No caso do CO2 este ocupa um local de ligação diferente do do
oxigénio. O CO2 é mais rapidamente dissolvido no sangue
deoxigenado após este ter sido libertado nos tecidos, o que
facilita a sua remoção do corpo.
 Este aumento de afinidade para o CO2 pelo sangue venoso
chama-se Efeito Haldane.
 A enzima anidrase carbónica transforma em presença da água o
CO2 em ácido carbónico, que se decompõe em
hidrogenocarbonato e protão, como se mostra na equação

 CO2 + H2O → H2CO3 → HCO3- + H+

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 Semelhantemente ao que sucede em presença de CO
a hemoglobina liga-se por afinidade competitiva a
cianeto (CN-), monóxido de enxofre (SO), dióxido de
azoto (NO2), e sulfureto (S2-), incluindo sulfureto de
hidrogénio (H2S). Estas ligações não alteram o estado
de oxidação do heme mas inibem a ligação do
oxigénio causando toxicidade ou mesmo a morte.
 As pessoas que vivem a grandes altitudes possuem no
sangue concentrações elevadas de 2,3BPG (Glucose-
2,3-difosfato) o que permite a estas pessoas dar aos
tecidos maior quantidade de oxigénio em condições de
baixa tensão de vapor de oxigénio.
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 A variante fetal da hemoglobina apresenta
maior afinidade para o oxigénio que a
hemoglobina normal da mãe o que lhe permite
retirar o oxigénio do sangue da mãe na
placenta.
 A hemoglobina transporta óxido nitroso (NO)
na parte proteica da molécula ligado
reversivelmente a um resíduo de citeína que
permite controlar a resistência vascular,
pressão do sangue e respiração.
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 Ao longo do tempo a hemoglobina tem

sofrido modificações como resultado de
mutações genéticas, criando variantes
que produzem doenças hereditárias
chamadas hemoglobinopatias tais como:
1-Anemia falciforme
2-Talassémias
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 ISOENZIMAS
Definição: Uma ou várias formas estrutralmente relacionadas
de uma enzima tendo todas omesmo mecanismo de
acção mas diferentes propriedades físicas e químicas ou
imunológicas .
Ex: A Alcoól dehidrogenase (ADH) possui três isoenzimas
que actuam a diferentes níveis de desenvolvimento dos
tecidos humanos:
1-- Feto
2 – Pulmões e fígado (a mais importante)
3 – Estômago e fígado
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Todos os humanos têm pelo menos estas três

isoenzimas mas há bastantes variações
individuais devido ao número de alelos do
gene responsável pela sa síntese. A forma da
β−ADH resultante do alelo β1 existe em 90%
dos Caucasianos, enquanto que a resultante
do alelo β2 é predominante em 90% dos
descendentes de povos asiáticos e é muito
menos efectiva.
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A Lactato dehidrogenase (LDH) no sangue
apresenta cinco isoenzimas que são
tetrâmeros com dois tipos de polipéptidos, A e
B:
 LDH1-A0B4
 LDH2-A1B3
 LDH3-A2B2
 LDH4-A3B1
 LDH5-A4B0
 PROTEÍNAS
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Hemoglobina
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OBINA%26gbv%3D2%26hl%3Dpt-PT
MIOGLOBINA
 PROTEÍNAS

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 PROTEÍNAS
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Filme com contracção muscular
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Hemoglobina
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hemoglobina
 PROTEÍNAS
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Proteínas e
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 PROTEÍNAS
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Stonestreet/hemoglbn.gif&imgrefurl=http://www.bio.dav
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3D2%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DX hemoglobina
 http://en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin
http://en.wikipedia.org/wiki/Image:Hb-animation2.gif
Animação da ligação ao oxigénio
 PROTEÍNAS
 http://128.240.24.212/cgi-bin/omd?isoenzymes
 http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://w
ww.science.siu.edu/microbiology/micr302/figur
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e.siu.edu/microbiology/micr302/products.html&
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soenzymes%26um%3D1%26hl%3Dpt-
PT%26sa%3DN Isoenzimas da ADH
 PROTEÍNAS
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da Lactato dehidrogenase
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