ENZIMAS

Catalase
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 Os enzimas são catalisadores biológicos
predominantemente formados por proteínas.
 As suas propriedades dizem respeito ao:
 1-Abaixamento da energia de activação da
reacção
 2-Têm especificidade elevada
 3-A sua actividade está sujeita a controle, o
que é da maior importância na regulação do
metabolismo celular.
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Os enzimas classificam-se segundo a sua
acção sobre o substracto de acordo com a
Comissão de Classificação de Enzimas,
caracterizada por um conjunto de quqtro
algarismos:
1º algarismo corresponde à classe ou grupo a
que pertence a enzima
2º algarismo indica o tipo de grupo envolvido na
reacção
3º algarismo caracteriza a reacção catalizada
4º algarismo representa o número da enzima
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 1-Oxidoreductases-transferem electrões
muitas vezes na forma de hidreto (H−).
 2-Transferases- transferem grupos
químicos entre moléculas.
 3- Hidrolases-adicionam ou removem
moléculas de água das moléculas.
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 4-Liases-produzem duplas ligações nas reacções

de eliminação.
 5-Isomerases-transferem grupos químicos dentro
das moléculas.
 6-Ligases-condensam ligações C-{S/N/C/O}
usando a energia do ATP.
 Ex: 2.1.1.1 Metiltranferase de s-adenosil-
metionina:nicotinamida (metiltransferase de
nicotinamida)
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 A acção de um enzima pode ser feita “in vivo” e “in
vitro”.
 “In vivo” resulta da actividade de células, podendo
medir-se o consumo de Oxigénio ou a quantidade de
CO2 libertado. A medição pode ser feita por
processos:
 1-Manométrico-Aparelho de Barcroft-Warburg.
 Mede o coeficiente respiratório, a relação QCO2/QO2
em µl/h/mg de células.
 2-Espectrofotométrico. É um método usado para
calcular as relações das quantidades de NAD+/NADH
ou FMN/FAD que absorvem respectivamente a 340 nm
e 450 nm.
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 3-Métodode Thurberg que utiliza a descoloração
do azul de metilene para avaliar reacções de
oxidação/redução.
 4-Métodos químicos usados por exemplo na
determinação de fosfatos na hidrólise de ATP.
 As Unidades de Actividade Enzimática são a U.I.
(unidade Internacional) e o Katal(kat) do Sistema
Internacionl (S.I.)
 1 Katal-representa a destruição ou formação de
1 µmol de um produto durante 1 segundo a 37ºC
 U.I.-representa a destruição ou formação de 1 µ
mol de um produto durante 1 minuto a 37ºC
 1 U.I.=60 kat
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 As enzimas podem ser:
 -Inteiramente proteicas
 -Parcialmente não proteicas, contendo um
cofactor não proteico e uma apoenzima de
natureza proteica.
 As enzimas apresentam uma parte especial
designada por Centro Activo, que é formado
por um conjunto de aminoácidos que entram
em contacto com o substrato.
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 Este centro activo compreende o Local
de Fixação que se combina com o
substracto por ligações fracas e o Centro
Catalítico que actua sobre o substracto,
levando-o a sofrer a reacção química.
 Ex: Um dos enzimas mais conhecido é a
Catalase que catalisa a degradação do
peróxido de hidrogénio ou água
oxigenada.
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 Na Acetilcolinesterase (AChE) que nas
sinapses nervosas degrada a acetilcolina
em ácido acético e colina, as ligações ao
seu substracto são do tipo interacções
dipolo –ião entre grupos polares e
iónicos da molécula. Durante a
transformação cíclica acetilcolina-colina
as ligações da enzima ao substracto
podem ser de natureza covalente.
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 A forma tridimensional do centro activo de
um enzima é muito específico e selectivo
nas suas ligações. Consequentemente,
um enzima só catalisa uma ou algumas
reacções relacionadas.
 Vários modelos de centro activo têm sido
propostos
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 MODELO CHAVE-FECHADURA
 O modelo chave-fechadura estabelece que os
substratos se ligam ao centro activo como uma chave
ao entrar numa fechadura.
 Embora este modelo dê uma ideia da interacção entre o
enzima e o substracto, mostrando a orientação
particular requerida pelo substracto para que o enzima
actue, não corresponde aos resultados experimentais.
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 MODELO DE INDUÇÃO
 A hipótese de indução estabelece que o
substracto se liga ao centro activo induzindo
modificações conformacionais na estrutura
proteica. Nem a enzima nem o substracto são
vistos como estruturas fixas, cada um ao dar-
se a aproximação se modifica. Dá-se o
aparecimento de um estado de transição em
que a enzima e o substracto se tornam
estruturas complementares.
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 Ao ligar-se o substracto com uma
determinada conformação à enzima
também modificada a entropia do sistema
diminui e a ligação torna-se espontânea
com ∆G < 0 e H<0 (exotérmica). Muita
da energia posta em jogo é usada para
diminuir a energia de activação da
reacção, podendo por vezes a velocidade
desta aumentar um bilião de vezes.
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 As enzimas podem ligar-se aos substractos
por vários tipos de ligação química. Diferentes
ligações químicas implicam diferentes
catalisadores. As principais ligações posta em
jogo são:
 -Interacções iónicas.
 -Interacções hidrofóbicas.
 -Ligações covalentes.
 -Ligações por ponte de hidrogénio.
 -Interacções dipolares.
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 Predominantemente os enzimas são
proteínas globulares pois a sua estrutura
terceária leva à formação de uma molécula
de forma globular.
 Numa reacção catalisada por enzimas os
reagentes designam-se por substratos.
 E + S ⇌ ES → E + P
 Enzima + Substrato ⇌ Enzima-substrato
(complexo de transição) → Enzima +
Producto
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 COFACTORES ou COENZIMAS
 Um grande número de enzimas usa na sua
acção ou coenzimas que se podem dividir em:
 I-Enzimas ligados a ATP ou NADH.
 II-Grupos prostéticos que estão fortemnte
ligados aos enzimas ou por ligação covalente
ou por outros meios.
 III-Iões metálicos que podem estar ligados por
interacções dipolares com a histidina ou outro
aminoácido.
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 Muitas vitaminas funcionam como coenzimas, tais
como:
 Vitamina B5 (pantenol) torna-se Coenzima A e permite
o transporte de grupos acilo.
 Vitamina B2 (riboflavina) torna-se flavina
mononucleótido (FADH2) e transporta electrões na
respiração.
 Vitamina B12 (cobalamina) permite a ligação e
transporte do grupo metilo).
 Vitamina C (ascorbato) permite o transporte de
electrões para o ião Fe3+ na prolil oxidase, necessária
à síntese do colagénio.
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 O ATP com os seus metabolitos ADP e AMP servem
como transportadores universais de energia usando as
ligações pirofosfatos ricas em energia.
 O NAD(P)H e NAD(P) são usados em reacções de
oxidação-redução universais , transportando electrões.
Derivam da vitamina B3 (niacina/ácido nicotínico).
 Os coenzimas são continuamente reciclados, estando
por isso em concentrações muito mais baixas que as
dos substractos e são muito dispendiosos em termos
energéticos para serem sintetizados nas células.
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 Muitos dos metais necessários ao
metabolismo são usados pelos enzimas como
cofactores. O Ferro e o Cobre são usados para
transporte de electrões como por exemplo a
citocromo oxidase. O Zinco ligado ao NADH na
alcóol dehidrogenase, e é importante por
ligação ao CO2 na enzima anidrase carbónica.
Alguns não metais como o Selénio substituem
o Enxofre numa das cisteínas na glutationa
peroxidase.
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 GRUPOS PROSTÉTICOS
 Os grupos prostéticos diferem dos
cofactores porque estão fortemente
ligados muitas vezes por ligações
covalentes a uma molécula de uma
enzima específica. Um exemplo de
grupo prostético é o Heme que se
encontra no citocromo e na
hemoglobina que transporta
oxigénio e electrões.
 Outro exemplo são os
 Cluster de Fe-Enxofre que
transportam electrões na
ferridoxina , um intermediário na
fotossíntese.
Cluster de Ferro-Enxofre
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 CINÉTICA ENZIMÁTICA
 A cinética enzimática é um
caso especial da Cinética
química já estudada. As
enzimas são catalisadores
biológicos que aumentam a
velocidade de uma reacção
até que se atinja o equilíbrio
sem que fiquem
permanentemente
transformados na reacção.
Embora seja modificada a
constante da reacção k a
constante de equilíbrio Keq Abaixamento da energia de
mantém-se a mesma. Activação por acção da enzima
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 A velocidade da reacção catalisada é
influenciada por três factores:
 1º Temperatura.
 A velocidade da reacção aumenta com o
aumento da temperatura. Devido à sua
estrutura as enzimas têm um ponto de óptimo
de temperatura para produzir o seu efeito, que
depende do tempo de acção da enzima. Se o
tempo de acção fôr prolongado o óptimo de
temperatura tem de ser o mais baixo que não
produza a sua desnaturação.
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 2º pH. As enzimas apresentam um pKa

específico dependente dos grupos
laterais e se o centro activo contiver
aminoácidos básicos ou ácidos então o
substracto tem de apresentar uma
ionização adequada dependente do pH
do meio.
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 A velocidade de uma reacção enzimática é
determinada pela medição da quantidade de produto
ou produtos da reacção formados. Representando a
variação da quantidade do produto ou produtos de
reacção formados, em função do tempo obtemos uma
curva do tipo abaixo.
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A velocidade de uma reacção enzimática é
tanto maior quanto maior fôr a
concentração da enzima
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 CURVA DE MICHAELIS E MENTEN
 A variação da velocidade de uma reacção enzimática
está relacionada com a concentração do substracto
por intermédio da curva abaixo.
 Quando uma enzima reage com um substracto é
segundo a equação química, abaixo, onde E=enzima,
S=substracto, ES= complexo activado enzima-
substracto e P= produto ou produtos de reacção
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 Tem de se ter em
consideração que a
equação anterior só é
válida no período inicial
da reacção para que a
reacção inversa não seja
considerada. A variação
da velocidade da reacção
em função da
concentração do
substracto é
representada pela curva
de Michaelis e Menten
Curva de Michaelis e Menten
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 A velocidade é dada por:
 V=k[ES]
 E a velocidade máxima que ocorrre quando toda a enzima
ET está ligada ao substracto é dada por:
 Vmáx=k [ET]
 A constante de equilíbio ou Constante de Michaelis para a
dissociação do complexo ES é dada pela equação abaixo,
onde [E] é a concentração da enzima livre = [ET]-[ES]
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 Se k3 não fôr desprezável em relação a k2 então
 KM= (k2+k3)/k1
 Substituindo [E] por [E ]-[ES] e [ES]/[ET] = V/Vmáx, na
equação, temos:

 Que representa a Equação de Michaelis-Menten

 A equação permite, após determinação experimental
das variações de V em função de S, obter o valor de
Vmáx e calcular KM.
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 Se V=1/2Vmáx, temos:
 KM=[S]
 Então KM é igual à concentração de subtracto para a
qual V=Vmáx.
 Não é possível determinar Vmáx a partir do gráfico da
Equação de Michaelis-Menten. O que se faz, é utilizar
o Gráfico dos Duplos Recíprocos (ou gráfico de
Lineweaver-Burk), que é uma representação linear da
equação de Michaelis-Menten.
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 A representação de Lineweaver-Burk, abaixo, é
vantajosa pois mostra que a intersepção com a
ordenada representa 1/Vmáx e a intersepção com
o eixo das abcissas -1/KM. O declive da recta dá
KM/Vmáx.
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 Uma outra transformação da equação de
Michaelis-Menten é a equação de Eadie-
Hofstee.

Gráfico da equação de Eadie-Hofstee

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 As equações de Lineweaver-Burk e Eadie-
Hofstee permitem obter o Vmáx e o KM de
um modo mais simples rigoroso e verificar
se a enzima tem um funcionamento
clássico, isto é, se se encontra no estado
estacionário e em equilíbrio. Estas
transformações lineares são
particularmente utéis no estudo da inibição
enzimática reversível.
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 Número de Turnover
 O número de turnover de um enzima,
kcat, é a velocidade máxima por
molécula de enzima por unidade de
produto de reacção.

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 A eficiência enzimática é dada pela
equação abaixo mas se [E] fôr muito
inferior a KM, V= kcat/KM= Constante,
passa a representar a velocidade de
uma reacção de 2ª ordem.
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 ACTIVIDADE ENZIMÁTICA
 ACÇÃO DO pH
 Como as enzimas são proteínas globulares sofrem os
mesmos efeitos estruturais observados nestas pela
variação de pH e de temperatura.
 Mudanças extremas de pH podem alterar a estrutura da
enzima devido a uma repulsão de cargas. Mudanças mais
suaves de pH podem levar a uma dissociação de enzimas
oligoméricas. Esse é o caso, por exemplo, das isoformas PI
e PII da hexocinase de levedura que é dimérica para pH <
7,5 e monomérica para pH > 8. Neste caso, a forma
monomérica é mais activa que a dimérca, mas há casos
em que a dissociação de enzimas oligoméricas leva à sua
completa inativação.
 ENZIMAS
 As mudanças de pH que
não afectam totalmente a
estrutura de uma enzima,
podem diminuir sua
actividade apenas por estar
afectando resíduos do
centro catalítico. Muitas
enzimas apresentam um
pH ótimo, determinado a
partir de uma curva do
efeito do pH na actividade pH óptimo de uma enzima
enzimática.
 ENZIMAS
 Muitas enzimas não
apresentam uma
curva em forma de
sino, como a
anterior, indicando
que não existe um
único valor de pH
óptimo, mas uma
faixa de pH óptimo
(6,0 a 8,5). Patamar de pH óptimo
 ENZIMAS
 A temperatura
influencia a
actividade
enzimática atingindo
o seu máximo para a
temperatura óptima.
A partir da
temperatura óptima
a enzima deixa de
funcionar porque fica Variação da velocidade enzimática
desnaturada. Com a temperatura.
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 EFECTORES ENZIMÁTICOS
 Os efectores enzimáticos são compostos químicos que
modificam a reacção enzimática de um modo positivo
(activadores) ou negativo (inibidores).
 INIBIDORES
 Inibidores: são substancias que vão inibir ou bloquear,
diminuindo a actividade enzimática, podendo ser
reversíveis, irreversíveis e alostéricos.
 A) Irreversíveis: inibidores que se combinam com a
enzima permanentemente destruindo-a ou desnaturando-
a, bloqueando totalmente sua actividade. Ex: ácidos
fortes, iodo, solução de lugol e outros desnaturantes.
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 Algumas substâncias ligam-se por ligação
covalente às enzimas deixando-as inactivas. Na
maioria dos casos a substância reage com o
grupo funcional no centro activo bloqueando o
local do substrato, deixando a enzima
catalíticamente inativa.
 Inibidores irreversíveis podem ser extremamente
selectivos pois são semelhantes ao substrato.
São muito utilizados como resíduos, os quais
apresentam grupos de átomos que se
configuram semelhantemente ao estado de
transição que se liga ao substrato.
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 B) Reversíveis: são aquelas que se combinam
com a enzima temporariamente, diminuindo sua
velocidade de acção, podem ser competitivos e
não competitivos.
 C) Alostéricos: combinam-se com a enzima no
centro alostérico, alterando a sua organização
estrutural dodificando o seu centro activo, e
impedindo a enzima de actuar sobre o substracto
 D) Blocagem do complexo enzima-substracto
 E) Fixação ao substracto
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 B) INIBIÇÃO REVERSÍVEL
 B.1 Inibição competitiva reversível
 Nos inibidores competitivos reversíveis, existe uma
grande analogia química entre o inibidor e o
substracto. A especificidade da enzima não lhe
permite distinguir entre o substracto e o inibidor. As
duas reacções são simultâneas.
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 O inibidor I fixa-se em E e desloca o equilíbrio da reacção
com o substracto para a esquerda, aumentando o KM.
Com um excesso de substracto o equilíbrio desloca-se na
reacção com este para a direita com produção do
complexo activado ES. Como a acção do inibidor é
impedida por excesso de substracto a Vmáx não se
modifica. Considerando a constante de equilíbrio do
inibidor a equação de Lineweaver-Burk modifica-se:
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 Os gráficos da equação de Michaelis-
Menten e Lineweaver-Burk mostram-nos
as características de uma acção inibidora
competitiva reversível.
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 B.2 Inibição reversível
não competitiva
 Estes inibidores fixam-se
reversivelmente na
enzima, num local
diferente do centro
activo, distorcendo a
enzima e tornando o
processo catalítico
ineficiente.
 ENZIMAS
 O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não
se assemelha com o substrato, mas apresenta uma
grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso
do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do
complexo ES e não da enzima livre.
 O efeito da reacção é a modificação da velocidade da
reacção ( Vmáx diminuie), mantendo-se constante o KM.
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 A catálise enzimática pode ainda ser modificada por
inibidores ou activadores isostéricos ou alostéricos.
 Um modificador isostérico liga-se ao centro activo e é
sempre inibidor: É um inibidor isostérico.
 Um ligando alostérico liga-se à enzima num sítio
diferente do centro activo (um local alostérico)
provocando uma alteração conformacional na enzima.
Se a alteração conformacional diminuir a actividade da
enzima dizemos que há inibição alostérica.
 Se a alteração conformacional aumentar a actividade
da enzima dizemos que há activação alostérica.
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 Ex: Quando uma fibra muscular se contrai aumenta a
velocidade de hidrólise do ATP e aumenta a
concentração de ADP e de AMP, ligando-se este à
fosforílase muscular, induzindo uma conformação mais
activa.
 O AMP é um activador alostérico da fosforílase
muscular.
 Ex: No tratamento da obesidade pode usar-se um
fármaco (orlistat; xenical) que é um inibidor da lípase
pancreática. O orlistat reage com uma serina
(formando uma ligação covalente e irreversível)
situada no centro activo da enzima bloqueando a sua
actividade.
 ENZIMAS
 D) Blocagem do complexo enzima-substracto ou
incompetitiva
 Neste processo o inibidor liga-se ao complexo enzima-
substracto tornando-o inactivo (não é frequente e
encontra-se em enzimas multiméricas)
 E) Fixação ao substracto. Neste caso dá-se uma
reacção do inibidor com o substracto impedindo a sua
ligação ao enzima.
 F) Inibição mista. É semelhante à não competitiva,
criando-se um complexo S-E-I que tem uma actividade
residual. Este processo funciona como uma recto-
alimentação.
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 Enzimas na Clínica:
 As enzimas podem ser utilizadas nas Análises
Clínicas de duas formas principais:
 1º Como reagentes altamente específicos e sensíveis
em reações colorimétricas quantitativas
 2º Como indicadoras de lesão celular e tecidual. A
enzima sofre extravasamento do meio intra para o
meio extracelular levando a um aumento da actividade
destas no sangue. Esta actividade pode ser medida e
fornece importante informação diagnóstica e de
evolução de um quadro clínico.
 ENZIMAS
3º A distribuição órgão-específica de algumas
destas enzimas permite a localização da lesão
com bastante precisão. Exemplos de doenças
que podem ser diagnosticadas e acompanhadas
enzimaticamente são: o Infarto Agudo do
Miocárdio, as Hepatites, a Pancreatite, as
Colestases e Doenças Ósseas.
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 http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://upload.wik
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 ENZIMAS
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 ENZIMAS
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26start%3D60%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dpt-
PT%26sa%3DN Actividade enzimática e pH
 http://images.google.pt/imgres?imgurl=http://www.fisiologia.kit.net/
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PT&start=170&tbnid=Sw1lhO60zTkMBM:&tbnh=64&tbnw=126&pr
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6ndsp%3D20%26hl%3Dpt-PT%26sa%3DN esquemas animados
da cinética enzimática
 ENZIMAS
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influência da temperatura sobre a actividade
enzimática
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C3%25A3o%2Bcompetitiva%26gbv%3D2%26hl%3Dpt
-PT Inibidores
 ENZIMAS
 http://users.med.up.pt/ruifonte/PDFs/2005-2006/C
Inibidores alostéricos
 http://comissaocurso2007.files.wordpress.com/200
Enzimas alostéricos
 http://biohelp.blogs.sapo.pt/tag/ enzimas
enzimas em geral