Aminoácidos y

proteínas
Clase 2
 Son estructuras químicas con
un grupo amino y otro
carboxilo como mínimo.
 Son estructuras cuaternarias
con C, H, O y N. Pueden
poseer además azufre.
 Existen más de 300 de ellos
en la naturaleza, pero las
R – CH – COOH
proteínas se generan a partir !
de únicamente 22 de ellos.
 Diez de los aminoácidos NH2
deben estar contenidos en la
alimentación por cuanto no se
sintetizan en el organismo y
se les denomina esenciales.
 La clasificación vigente, disminuye importancia
nutricional de aa. no esenciales
 Esencialidad otorgada a 8-10 aminoácidos,
además a algunos ácidos grasos, minerales y
vitaminas, recayendo toda su presencia en la
dieta diaria.
 El hombre posee la habilidad necesaria para
transformar aa y ác. grasos esenciales en
otros no esenciales pero igualmente
necesarios.
  Glicina
 Metionina  Alanina
 Valina  Tirosina
 Leucina  Aspartico
 Asparragina
 Isoleucina
 Glutámico
 Fenilalanina  Glutamina
 Triptofano
 Histidina
 Prolina
 Treonina  Hidroxiprolina
 Lisina  Cistina
 Cisteina
 Síntesis de proteínas y aminoácidos no
esenciales.
 Metabolismo intermediario.
 Ciclos de Krebs y de la Úrea.
 Proceso gluconeogenético.
 Formación de heme, colina, etanolamina,
ATP, ADN-ARN, aminas biógenas y otros
metabolitos.
Por ello deben obligatoriamente
sintetizarse.
Cadenas laterales alifáticas  Aminoácidos
H-CH-COOH hidrofóbicos.
NH3
Glicina  Se ubican en
CH3-CH-COOH
NH3 Alanina el interior de
las proteínas.
CH3  La glicina por
CH-CH-COOH
Valina
CH3
NH3 ser pequeña
CH3
se acomoda a
CH-CH2-CH-COOH
Leucina todas la curvas
CH3
CH3
NH3 proteicas.
CH2  Glicina rica en
CH-CH-COOH
CH3
NH3
Isoleucina el colágeno.
 Los hidroxilados son
hidrofílicos, fosforilables Aminoácidos
y ocupan la superficie hidroxilados
proteica.
 La serina se encuentra en CH2-CH-COOH

OH NH3 Serina
el sitio activo de muchas
enzimas, no así la CH3-CH-CH-COOH
Treonina
OH NH3
treonina
 Los aminoácidos
azufrados, participan Aminoácidos azufrados
frecuentemente de los CH2-CH-COOH

enlaces inter proteínas SH NH3 Cisteina

que mantienen
CH2- CH2-CH-COOH
estructuras terciarias y NH3 Metionina
S-CH3
cuaternarias.
 La metionina inicia la
síntesis de las proteínas.
 Con grupos ácidos o sus amidas
COOH-CH2-CH-COOH Ac.aspártico
COOH-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
Ac.glutámico
NH3

NH2-CO-CH2-CH-COOH Asparragina Glutamina

NH2-CO-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
NH3

 Al ser dicarboxílicos proporcionan cargas

eléctricas negativas a las proteínas en solución.
Además generan proteinatos al reaccionar con
cationes.
 Sostienen, por participar de los enlaces, la
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de
la proteína.
 El glutamato y la glutamina son neurotrasmisores
abundantes.
 Con grupos básicos  Proporcionan cargas
positivas a las
proteínas.
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH Arginina
C=NH2 NH3  Participan de los
NH2 enlaces de
hidrógeno y
mantienen la
NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH3
Lisina estructura
secundaria, terciaria
-CH2-CH-COOH
y cuaternaria de la
NH N NH3 Histidina proteína.
 La Histidina se
encuentra en los
sitios activos de las
enzimas.
 La arginina es
Con anillos aromáticos  Contienen grupo
aromáticos, que le
CH2-CH-COOH Fenilalanina confieren carácter
NH3 hidrofóbico.
 Se sitúan en el
OH- CH2-CH-COOH Tirosina interior de la
NH3 proteína.
 Estos aminoácidos
CH2-CH-COOH
dan color a las
NH3 Triptofano
proteínas.
 El triptofano es
precursor de la
COOH
Prolina niacina.
NH
Iminoácidos  La prolina es rica
en el colágeno.
 Los aminoácidos pueden tener carga positiva, negativa o
cero.
 La ionización del carboxilo produce cargas negativas, la
captura del protón por parte del grupo amino produce una
carga positiva. − +
R − COOH ⇔ R −COO + H
+ +
R − NH3 ⇔ R − NH + H2

 A un pH biológico entre 7 y 7,4 los grupos carboxilo son

predominantemente COO- y los grupos amino existen
como NH3+
 La carga neta es la suma algebraica de grupos negativos y
positivos del aminoácido.
 Es el pH en el cual el aminoácido presenta cargas positivas
y negativas iguales.
 Desde un punto de vista práctico resulta de obtener la
media entre las constantes de disociación del carboxilo y
del grupo amonio.

CH3-CH-COO- pK1 R-COO- 2,35

pK2 R-NH3+ 9,69
NH3+

pK 1+ pK 2 2 , 35 +9 , 69
pI = 2 = 2 = 6,02
 Muchas de las características físicas y químicas de los
aminoácidos dependen de la estructura del grupo R anexo a
su carbono alfa.

CH3-CH-COO- CH=carbono alfa

CH3=grupo R
NH3+
 Grupos tan pequeños como el de la Glicina permiten su
presencia en lugares poco accesibles de una estructura
proteica.
 Grupos aromáticos como el de la Tirosina permiten absorción
de la luz UV y su medida por procedimientos
espectrofotométricos.
 Grupos básicos o ácidos permiten la formación de enlaces (de
hidrógeno) con los de otros compuestos.
 Estructura química formada por la unión de
aminoácidos mediante diversas formas de enlace.
 Se considera :
◦ oligopéptidos: de 2 a 10 aminoácidos.
◦ polipéptidos de 10 a 100 aminoácidos.
◦ proteínas : más de 100 aminoácidos.
 Clasificación:
◦ Por su forma: globulares y fibrosas.
◦ Por su solubilidad: albúminas (solubles en
agua) y globulinas (solubles en soluciones salinas
diluidas).
◦ Por su composición: simples (sólo
aminoácidos), compuestas. (glucoproteínas,
lipoproteínas, metaloproteínas ).
◦ Por su densidad: lipoproteínas: LDL,HDL,VLDL .
◦ Por su carga: a pH fisiológico ácidas y básicas.
 Peptídicos y disulfuro
 El peptídico es el más importantes de la estructura
polipeptídica. Aún el más simple tiene carácter de doble y
mantiene la rigidez y además la solidez de la proteína.
 Genéranse entre el alfa carboxilo de un aminoácido y el alfa
amino de otro con eliminación de molécula de agua.
 La reacción química más importante en el campo clínico - la
de Biuret- radica en la presencia del enlace peptídico.
 El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales
-SH de la cisteína, formando uniones disulfuro entre
porciones de una misma cadena y entre dos cadenas.
 Participa de la solidez de la estructura y aún permite la
unión de dos polipéptidos como en el caso de la insulina.
 Como su nombre indica no son enlaces reales sino fuerzas
de atracción entre grupos de átomos.
 El enlace de H se genera por atracción entre el núcleo de
H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de otro
átomo. En el caso de una proteína es un oxígeno de otro
aminoácido.
 El enlace hidro fóbico se genera por la semejanza
estructural entre dos aminoácidos (aromáticos,
alifáticos ?).
 El enlace iónico se genera entre carboxilos libres y
amonios libres de aminoácidos di carboxílicos y di
amínicos.
 CH2 Enlace
! Hidrofóbico
Enlace de O-H
Hidrógeno
H2N O
C

CH (CH2)4
CH3 CH3 !
NH3+
Enlace
Hidrofóbico Enlace
iónico
CH3
O-
C
O
 La conformación nativa de una proteína se define como la
estructura tridimensional que es biológicamente activa. Se
mantiene sobre la base de los enlaces covalentes y no
covalentes anteriormente explicados.
 La estructura primaria está definida por la secuencia de
aminoácidos unidos por los enlaces peptídicos.
 Su carácter de doble enlace fija una estructura rígida,
incapaz de girar sobre su eje, y el movimiento se trasmite
a los enlaces del carbono alfa. Esto mantiene una
estructura fija coplanar (en un mismo plano).

Rígido
R

CO CH NH CO

CH NH CO CH NH
Libre
R R
 Cadena A insulina

Cadena B Aminoácidos de la insulina

 La estructura primaria de una proteína está dada por la secuencia de

aminoácidos.
 Los pasos del estudio de esta secuencia son:
◦ Composición de polipéptidos por hidrólisis y cromatografía.
◦ Aminoácido N terminal, con DNPB y aa. C terminal con Hidrazina.
◦ Ruptura en pequeños fragmentos con tripsina, quimo tripsina,
bromuro de cianógeno.
◦ Reconstrucción de la secuencia.
 Origen A8 A9 A10 B30
Humano Thr Ser Ile Thr
Vaca Ala Ser Val Ala
Cerdo Thr Ser Ile Ala
Carnero Ala Gly Val Ala
Caballo Thr Gly Ile Ala
Perro Thr Ser Ile Ala
Pollo His Asn Thr Ala
Pato Glu Asn Pro Thr
 Las rotaciones permitidas en el
esqueleto del poli péptido
generan una estructura
repetitiva denominada
secundaria, la cual puede ser:
◦ alfa helicoidal
◦ estructura beta u hoja
plegada
 Esta estructura es mantenida
por los puentes de hidrógeno de
la proteína. En el alfa hélix los
puentes son intra catenarios y
en la estructura beta inter
catenarios.
 La doble ligadura virtual,
del enlace peptídico
limita las conformaciones
de una cadena obligando
al giro alrededor de un
eje (alfa hélice).
 Sus medidas son:
◦ 3,6 residuos / giro
◦ 0,54 nm / giro
◦ 0,15 nm /átomo
equivalente
 La conformación beta o
de hoja plegada se
presenta en algunas
proteínas o en alguna
porción de ellas.
 La estructura es
estabilizada por puentes
de hidrógeno entre varias
cadenas.
 Puede ser paralela y
antiparalela.
 La estructura terciaria se refiere a la disposición
tridimensional de la cadena polipeptídica en una
proteína, permitiendo la disposición globular o fibrosa
de la misma.
 La mantienen todos los enlaces no covalentes y aún el
enlace disulfuro.
 La interacción proviene de aminoácidos que pueden
estar alejados en la secuencia pero cerca en la
disposición tridimensional.
 La proteína está plegada de forma tal que los grupos
hidrofílicos ocupan el exterior de la misma y los
hidrofóbicos el interior.
 La estructura cuaternaria se produce en aquellas
proteínas que tienen dos o más cadenas polipeptídicas,
las que se estabilizan por enlaces no covalentes.
 Las cuatro cadenas
(dos alfa y dos beta)
se acomodan,
creando una
estructura globular
con cuatro bolsillos.