ENZIMAS

MEDICO SALAZAR AGUILAR LILIANA DE j. MEDICO LEGAL

ENZIMAS
CARACTERISTICAS GENERALES DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS
Aumentan la velocidad de las reacciones pero solo modifican reacciones que ocurren en forma espontanea, o sea r e a c c i o n e s t e r m o d i n m i c a m e n t e p o s i b l e s . No modifican el equilibrio de la reaccin No desplazan la reaccin a ninguno de los dos lados No cambian las sustancias reaccionantes No modifican el producto Slo acortan el tiempo para alcanzar el equilibrio.

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PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO
SUSTRATO PRODUCTO APOENZIMA Es la molcula sobre la que acta la enzima. Es la molcula resultante de la accin de la enzima (varios) Es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica PM elevado, no dializable y termolbil. (papana, tripsina, pepsina, etc.) Son molculas de bajo peso molecular, dializable, termoestable y no proteca, adherida de manera laxa, coenzima, y grupo prosttico al estar ntimamente ligada. Estructura formada por la apoenzima y la coenzima. Sintetizadas como precursores no funcionales, denominados: cimgenos o pro enzimas. Son diversas y mltiples formas moleculares (estructura) de una enzima, responsables de catalizar la misma reaccin. A: Aceleran la velocidad, indispensables Iones. I: Disminuyen la velocidad. M: Caractersticas de cooperacin funcional, positivo o negativo.

COENZIMAS

HOLOENZIMA PROENZIMAS ISOENZIMAS

ACTIVADORES, INHIBIDORES Y MODULADORES

ENZIMAS
SUSTRATO
Es la molcula resultante de PRODUCTO la accin de la enzima (varios)
Son molculas de bajo peso molecular, dializable, termoestable y no proteica, adherida de manera laxa, coenzima, y grupo prosttico al estar ntimamente ligada.

COENZIMAS

Es la enzima propiamente dicha, de naturaleza APOENZIMA proteica PM elevado, no Estructura formada por la HOLOENZIMA dializable y termolbil. (papana, apoenzima y la coenzima. tripsina, pepsina, etc.) Sintetizadas como precursores no Son diversas y mltiples formas PROENZIMAS funcionales, denominados: cimgenos moleculares (estructura) de una ISOENZIMAS de enzima, responsables o pro enzimas. A: Aceleran ACTIVADORES, la velocidad, indispensables Iones. catalizar la misma reaccin.
I: Disminuyen la velocidad. INHIBIDORES Y M: Caractersticas de cooperacin funcional, MODULADORES positivo o negativo. PARTES DEL SISTEMA

ENZIMATICO

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Propiedades generales de las enzimas
a) Son los catalizadores de las reacciones qumicas en los

sistemas biolgicos. b) Aceleran muchsimo la velocidad de las reacciones (106 1014 veces). c) Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato. d) La actividad cataltica depende de la integridad de la estructura nativa as como del pH y temperatura.

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e) La mayora de las enzimas son protenas; recientemente se demostr que el ARN puede actuar como catalizador en el corte y empalme de intrones, el ARN llamado ARN L19 posee todas las propiedades caractersticas de las enzimas, tales como la saturacin, inhibicin competitiva, especificidad de sustrato, etc., estos ARN catalticos reciben el nombre de ribozimas. f) La funcin depende de la integridad de la conformacin proteica nativa. g) Existen enzimas que son protenas simples y otras que requieren componentes qumicos adicionales: Cofactores: - iones inorgnicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+) - complejos orgnicos o metal orgnicos (coenzimas) Los Cofactores unidos covalentemente: grupos prostticos H o l o e n z i m a / Apoenzima

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h) Las enzimas se clasifican segn la reaccin catalizada: Nomenclatura: Nmero clasificatorio de 4 dgitos (E.C. Cdigos de la Comisin enzimtica) Nombre sistemtico Nombre trivial (particular) ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa-fosfato

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Nomenclatura: se adiciona sufijo asa al nombre del sustrato o de la reaccin que cataliza Nmero clasificatorio: E.C. 2.7.1.1. 2. Clase: Transferasa 7. Subclase: Fosfotransferasa 1. Fosfotransferasas con OH como aceptor 1. D-glucosa como aceptor del fosfato Nombre sistemtico: ATP:glucosa fosfotransferasa Nombre trivial: hexoquinasa

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Actan sobre ": CH OH " Actan sobre ": C = O " Actan sobre ": C = CH " Actan sobre ": CH NH2 " Actan sobre ": CH NH "

Clasificacin Internacional de las Enzimas

xido Reductasas (reacciones de oxido- reduccin) Hidrolasas (reacciones de hidrlisis) Esteres Enlaces glucosdico Enlaces pepsdicos Otros enlaces C N Anhdridos de cido

Transferasas (transferencia de grupos funcionales) Grupos de un tomo de C Grupos aldehdos o cetnicos Grupos acilos Grupos glucosilos Grupos fosfatos Grupos que contienen azufre Isomerasas (reaccin de isomerizacin) Racemasas Liasas (Adicin a los dobles enlaces) :C=C: :C=O :C=N

Ligasas (Formacin de enlaces con escisin de ATP) :CO :CN :CS :CC

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OXIDO-REDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxido reduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general. Ejemplos son: la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa

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TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin: A-B + C A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin representada en la Figura de la derecha: glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

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HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrlisis: A-B + H2O AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin: lactosa + agua glucosa + galactosa

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LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B A+B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin: cido acetactico CO2 + acetona

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ISOMERASAS
Catalizan la interconversin de ismeros: A B Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior: FOSFOTRIOSA ISOMERASA
gliceraldehdo-3fosfato dihidroxiacetonafosfato

FOSFOGLUCOSA ISOMERASA
glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato

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ISOZYMES
Isozyme profiles are often performed in the clinical laboratory for diagnostic purposes. The definition of isozymes is often operational, i.e. based on simple and reproducible assay methods that sometimes do not require precise analysis of enzyme structure. The term isozyme is commonly used to refer to: (1) Genetic variants of an enzyme; (2) Genetically independent proteins with little homology; (3) Heteropolymers of two or more noncovalently bound polypeptide chains; (4) Unrelated enzymes that catalyze similar reactions, e.g. enzymes conjugated with different prosthetic groups or requiring different coenzymes or cofactors; (5) Different forms of a single polypeptide chain, e.g. varying in carbohydrate composition, deamination of amino acids, or proteolytic modification.

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Densitometric patterns of the LDH isozymes in serum of patients diagnosed with myocardial infarction or acute hepatitis. Isozymes, differing slightly in charge, are separated by electrophoresis on cellulose acetate, visualized using a

chromogenic substrate, and quantified by densitometry. Total serum LDH activity is also increased in these patients. Since hemolysis releases LDH from red blood cells and affects diagnosis, blood samples should be treated with care. The LDH measurements for the diagnosis of myocardial infarction have now been superseded by plasma troponin levels.

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LIGASAS
Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.): A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin: piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

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Principios fundamentales de la accin cataltica de las enzimas
Cmo funcionan las enzimas ? En condiciones fisiolgicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomolculas) Muchas reacciones bioqumicas suponen situaciones poco probables Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reaccin (sitio activo)

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El rasgo distintivo de una reaccin enzimtica es que tiene lugar dentro de un pequeo lugar de la enzima: el sitio activo La molcula fijada en el sitio activo, sobre la que acta la enzima, se denomina sustrato

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Characteristics of the substrate-binding sites in the serine proteases chymotrypsin, trypsin, and elastase. In

chymotrypsin a hydrophobic pocket binds aromatic amino acid residues such as phenylalanine (Phe). In trypsin, the negative charge of the aspartate residue in the substrate binding site promotes cleavage to the carboxyl side of positively charged lysine (Lys) and arginine (Arg) residues. In elastase, side chains of valine and threonine block the substrate binding site and permit binding of amino acids with small or no side chains, such as glycine (Gly).

E N Z I M

A
S
Reaction profile for enzymatic and nonenzymatic reactions The basic principles of an enzyme-catalyzed reaction are
the same as any chemical reaction. When a chemical reaction proceeds, the substrate must gain activation energy to reach a point called the transition state of the reaction, at which the energy level is maximum. Since the transition state of the enzyme-catalyzed reaction has a lower energy than that of the uncatalyzed reaction, the reaction can proceed faster. ES complex, enzyme-substrate complex; EP complex, enzyme-product complex.

La doble cruz indica el estado de transicin, siendo una estructura molecular transitoria que ya no es el sustrato pero que todava no es el producto. Aqu se presenta la mayor proporcin de energa libre. La diferencia en la energa libre entre el estado de transicin y el sustrato se denomina: ENERGIA LIBRE DE GIBBS, o ENERGIA DE ACTIVACION.

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Las interacciones dbiles entre enzima y sustrato son ptimas en el estado de transicin.

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Las enzimas alteran las velocidades de reaccin pero no los equilibrios

(A) S (B) E + S ES EP

P E+P

(A)

(B)

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ASSAYS OF ENZYME-CATALYZED REACTIONS TYPICALLY MEASURE THE INITIAL VELOCITY
The initial velocity (Vi) of the reaction thus is essentially that of the rate of the forward reaction. Under these conditions, Vi is proportionate to the concentration of enzyme. Measuring the initial velocity therefore permits one to estimate the quantity of enzyme present in a biologic sample.

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For a typical enzyme, as substrate concentration is increased, Vi increases until it reaches a maximum value V max.

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EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
La velocidad de una reaccin enzimtica depende de la concentracin de sustrato. La Figura muestra la velocidad de una reaccin enzimtica a 6 concentraciones distintas de sustrato.

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Enzyme kinetics is the field of biochemistry concerned with the quantitative measurement of the rates of enzyme- catalyzed reactions and the systematic study of factors that affect these rates. The study of enzyme kinetics also represents the principal way to identify potential therapeutic agents that selectively enhance or inhibit the rates of specific enzyme-catalyzed processes. The activity of an enzyme is obtained by determining the rate of an enzyme-catalyzed reaction under defined conditions. Reaction rate or velocity (v) is generally expressed as the rate of conversion of substrate to product per min, i.e. mol/min. Since the catalytic activity of an enzyme is normally independent of reaction volume, i.e. it is unaffected by dilution, substrate turnover per unit of time under defined conditions (pH, buffer, temperature) is commonly used for defining enzyme-catalyzed reactions.

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CINETICA ENZIMATICA Los principios generales de las reacciones qumicas se aplican tambin a las reacciones enzimticas. Por este motivo, antes de empezar con la cintica qumica, se van a repasar algunos conceptos bsicos de cintica qumica. A continuacin, se describirn los siguientes conceptos: Cintica enzimtica Modelo cintico de Michaelis-Menten Clculo de la KM y la Vmax de un enzima Actividad enzimtica

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CINTICA ENZIMTICA El comienzo de la reaccin requiere un aporte inicial de energa. Esta energa inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reaccin transcurra se llama energa de activacin (Ea). Cuanto menor es la Ea ms fcilmente transcurre la reaccin.

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Los estudios sistemticos del efecto de la concentracin inicial del sustrato sobre la actividad enzimtica comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catlisis enzimtica. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teora y propusieron una ecuacin de velocidad que explica el comportamiento cintico de los enzimas.

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Unidad de Actividad Enzimtica (U):
La cantidad que transforma 1.0 mmol (10-6 M) de S /min, a 25 0C, en las condiciones de medida ptima

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La derivacin de la ecuacin se basa en:
1) que la concentracin de S es m a y o r que la concentracin de E 2) La concentracin de Producto al i n i c i o d e l a r e a c c i n es insignificante

3) El paso limitante de la velocidad es la transformacin de ES a E+P Vo=k3 [ES]

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Por qu determinar Km?
Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato cuando k3<k2. Km=(k 2+k3)/k1 Km establece un valor aprox. para el valor intracelular de sustrato Km es constante para una enzima dada, permite comparar enzimas de diferentes organismos o tejidos o entre distintas protenas Un cambio en el valor de Km es un modo de regular la enzima.

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Ecuacin de la velocidad de una reaccin enzimtica

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La KM es un parmetro de Actividad Enzimtica

La KM es inversamente proporcional con la actividad de la enzima, es decir: -Valor de KM grande, baja actividad -Valor de KM pequeo, alta actividad

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INHIBIDORES
Reactivos qumicos especficos que pueden inhibir a la mayor parte de las enzimas. Efector que hace disminuir la actividad enzimtica, a travs de interacciones con el centro activo u otros centros especficos (alostricos).

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De esta forma, habr dos tipos de inhibidores: I. Isostricos: ejercen su accin sobre el centro activo.

II. Alostricos: ejercen su accin sobre otra parte de la molcula, causando un cambio conformacional con repercusin negativa en la actividad enzimtica.

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Los inhibidores isostricos pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos: E+I EI
ES + I
Y

ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica qumicamente a la enzima: E+I E

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Inhibicin reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijacin del substrato: Inhibicin Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijacin del substrato a la enzima, pero s impide la accin cataltica: Inhibicin No Competitiva
(c) El inhibidor se fija nicamente al complejo enzimasubstrato una vez formado, impidiendo la accin cataltica; este tipo se conoce como Inhibicin Anticompetitiva

Inhibidores Competitivos Compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima Se une solo a la enzima libre
V mx no altera y K cambia se M

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Al aumentar la cantidad de SUSTRATO el inhibidor competitivo es desplazado y se forma producto.

ENZIMAS
E I

EI

Caractersticas:

Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibicin Por lo general, el inhibidor competitivo es un anlogo qumico del substrato. El inhibidor es tan especfico como el substrato

S
ES E+P

[E] [I]
Se define una constante de equilibrio de disociacin del inhibidor: Ki = [EI]

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Por tanto, en la inhibicin competitiva:
1. El efecto cintico del inhibidor es el aumento aparente de la Km, que aparece multiplicada por el factor (1 + i/Ki) 2. La Vmax no aparece modificada; para concentraciones muy altas del substrato, v = Vmax, igual que en ausencia de inhibidor 3. Cuanto ms pequeo sea el valor de Ki mayor ser la potencia del inhibidor competitivo.

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Ejemplo Inhibidor Competitivo
cido succnico + FAD cido fumrico + FADH2
El inhibidor competitivo es el cido malnico (Es un anlogo estructuralmente parecido al cido succnico). Metotrexato y Dihidrofolato

El cido flico en sus formas de dihidro y tetrahidrofolato es coenzima de la reaccin catalizada por la dihidrofolato reductasa Esta reaccin es parte del metabolismo de los nucletidos para la sntesis de DNA Metotrexato se usa en la terapia de algunos cnceres, inhibiendo la sntesis de DNA.

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Inhibidor No Competitivo
Se une a un lugar diferente del sitio activo la enzima Se une a la enzima libre y tambin al complejo enzima-sustrato Por accin del inhibidor disminuye la Vmax pero el valor de Km no se altera El inhibidor NO competitivo s e u n e a l a e n z i m a e n u n s i t i o diferente del sitio activo.

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ENZIMAS S E I S I
Inhibicin No Competitiva

ES

E+P

EI

ESI

El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E y al complejo enzima-substrato ES; ni el complejo EI ni el complejo ESI son productivos

ENZIMAS

ENZIMAS

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Inhibidor Incompetitivo
En este tipo de inhibicin el inhibidor se enlaza al centro activo pero solo despus de que el sustrato lo haya hecho y, por tanto, inhibidor y sustrato no compiten. De esta manera, aunque todo el sustrato est saturando la enzima y toda la enzima est como complejo ES, el inhibidor puede enlazarse produciendo un complejo inactivo ESI. Como I solo se une a ES estimula la formacin de ES y, por tanto, incrementa la unin del sustrato a la enzima, disminuyendo Km. Sin embargo, el complejo ESI no conduce a productos y Vm disminuye.

ENZIMAS
INHIBIDOR ACOMPETITIVO
Se une a un lugar diferente del s i t i o a c t i v o de la enzima. Se une slo al complejo enzima-sustrato (ES). Los efectos que tiene: disminuye el valor de Km y tambin el de Vmx

ENZIMAS
S E I ES E+P
Inhibicin Anticompetitiva

ESI
El inhibidor slo puede fijarse al complejo ES; el complejo ESI no es productivo

ENZIMAS
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo qumico de la enzima, modificndola covalentemente - Su accin no se describe por una constante de equilibrio Ki, sino por una constante de velocidad ki: E+I E A diferencia de la inhibicin reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuacin del inhibidor. - Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente txicos.

Inhibidores Irreversibles

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Inhibidores Irreversibles
Producen inactivacin actividad enzimtica. permanente de la

Se interfiere con el normal desarrollo de una reaccin o va metablica.

Ejemplos: p-cloromercuribenzoato, diisopropilfluorfosfato yodoacetato,

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Enzimas Alostricas
Son enzimas cuya estructura proteica est formada de varias subunidades No se rigen por la cintica de M - M Adems del sitio o centro activo tienen sitios alostricos o de regulacin Sitio activo/sustratos; Sitio alostrico/moduladores o reguladores La relacin entre la velocidad de reaccin y la concentracin de sustrato sigue cintica sigmodea.

ENZIMAS
Enzimas alostricas
Las enzimas alostricas presentan estructura cuaternaria. Tienen diferentes sitios activos, unen mas de una molcula de sustrato La unin del sustrato es cooperativa la curva de velocidad presenta una forma sigmoidal.

ENZIMAS

Las enzimas alostricas presentan curvas de saturacin del sustrato distintas a lo que vimos anteriormente, dan una curva sigmoidea en lugar de una hiprbola .

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Concepto de Cooperatividad
La unin de los sustratos al sitio activo de una subunidad produce un cambio conformacional que por contacto fsico se transmite a las subunidades vecinas, facilitando las interacciones. Modelos de unin: secuencial y concertado. Ejemplos: unin Hb-O2, enzimas alostricas y sus sustratos.

ENZIMAS
Tambin reciben el nombre de efectores y pueden ser positivos o negativos. Se unen al sitio alostrico que puede estar en la misma subunidad que tiene al sitio activo o en las subunidades regulatorias. Su unin produce un cambio conformacional que afecta al sitio activo.

E N Z I M A S

ENZIMAS
RESUMEN
Las enzimas son protenas que catalizan las reacciones biolgicas Presentan especificidad por su sustrato Cada enzima presenta dos parmetros importantes Vmax (saturacin de la enzima) y la Km (medida de la afinidad por el sustrato) La actividad enzimtica puede ser inhibida, por inhibidores competitivos (similares al sustrato) o por inhibidores no competitivos. La temperatura y el pH afectan a la enzima en su actividad cataltica. Algunas enzimas requieren de coenzimas y/o cofactores para su actividad. Uso en la clnica.

ENZIMAS
TGO (Transaminasa Oxalactica) ----AL Glutmico

Problemas cardiacos 12-48 4-7 das

TGP (Transaminasa Glutmico Pirvica) Hepatitis ----- AST Creatina quinasa (CPK) Amilasa Pancretica Lipasa Fosfatasa Alcalina Musculo esqueltico y cerebro Distrofia muscular tipo Duchenne Procesos inflamatorios, pancreatitis aguda y carcinoma 12-24 1-2 das Igual que el anterior pero hasta 10 das Obstruccin biliar, raquitismo, Ulcera pptica colitis

Antgeno Prosttico
Tamiz neonatal Lactasa

Cncer de prstata (exclusiva en hombres)

Prueba al obligatoria bebe que debe ser

No puedes tomar leche La prueba es gratis

ENZIMAS
Uridin Transferasa de Galactosa Glucosa 6P deshidrogenasa Galactosa Congnita retraso mental Anemia falciforme ocasiona

Acetilcolinesterasa

Mide el dao heptico

ENZIMAS
Enzimas de escape
Reciben este nombre debido a que cuando existe dao tisular son vertidas al torrente sanguneo, por lo que su actividad enzimtica aumenta en la sangre. Deshidrogenasa Lctica (DHL) Infarto al miocardio Aspartato aminotransferasa (AST) Transaminasa (TGO) glutmico-oxalactica

Creatincinasa (CK) Creatin fosfoquinasa, (CPK)

Pancreatitis

Amilasa y lipasa

ENZIMAS

Principales enzimas sricas utilizadas en el diagnstico clnico (Algunas enzimas son inespecficas para la enfermedad listada).

Enzima Srica
Aminotransferasas
Aspartato aminotransferasa (AST) Alanino aminotransferasa (ALT)

Principal uso diagnstico

Infarto al Miocardio Hepatitis Viral Degeneracin hepatocelular (Enfermedad de Wilson) Varias enfermedades hepticas Pancreatitis aguda Varios trastornos seos, enfermedades hepticas obstructivas.

Ceruloplasmina
-glutamil transpeptidasa Lipasa Fosfatasa Alcalina (Isoenzimas)

N
Z

I
M A S

ENZIMAS
Actividades de autoevaluacin
1. Qu es una enzima? Cul es su importancia biolgica? 2. Qu tipos de catalizadores conoce?

3. Qu es una ribozima?
4. Mencione y explique brevemente los mecanismos de regulacin enzimtica.

ENZIMAS
Preguntas de opcin mltiple
a) b) c) d) e) a) b) c) d) e) 1. La temperatura: aumenta el efecto cataltico de las enzimas siempre disminuye el efecto cataltico de las enzimas siempre aumenta el efecto hasta alcanzar un mximo a temperatura ambiente disminuye la accin cataltica a partir de los 80 C ninguna es correcta.

2. Una enzima alostrica: se puede regular no se puede regular aumenta su efecto cataltico al unirse a un efector positivo a y c son correctas b y c son correctas

ENZIMAS
3. Un inhibidor competitivo:
a) b) c) d) e) siempre se une al sitio alostrico se une al sitio activo es parecido al sustrato a y c son correctas b y c son correctas.

4. Un cofactor es:
a) b) c) d) e) una molcula orgnica que aumenta el efecto cataltico una molcula orgnica que disminuye el efecto cataltico una molcula inorgnica que se une covalentemente a la enzima una molcula necesaria para que la apoenzima acte ninguna es correcta

ENZIMAS
a) b) c) d) e)

5. Las enzimas son:

especficas saturables termolbiles regulables todas son correctas

6. Un grupo prosttico:

a) es una secuencia de aminocidos que forman parte del sitio activo. b) forma parte de la estructura de ciertas enzimas, pudiendo disociarse de ellas fcilmente. c) es un grupo qumico no protico unido covalentemente a ciertas enzimas y protenas. d) es la parte protica de una holoenzima.

ENZIMAS
7. La formacin del complejo enzima-sustrato:
a) implica necesariamente la unin covalente del sustrato al sitio activo de la enzima. b) se lleva a cabo mediante interacciones dbiles entre el sustrato y el sitio de unin de la enzima. c) es un proceso irreversible, que conduce indefectiblemente a la formacin del producto. d) es bloqueada por los inhibidores competitivos, an frente a altas concentraciones del sustrato.

8. El FAD y el FMN son:

a) b) c) d) grupos prostticos caractersticos de los citrocromos cofactores enzimticos metlicos coenzimas derivadas de la riboflavina holoenzimas

a) b) c) d)

9. La hidrlisis del ATP para dar ADP + Pi es :

una reaccin no espontnea una reaccin endergnica posible acoplarla a las reacciones exergnicas una reaccin exergnica

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a) Algo de energa til siempre se disipa hacia el entorno como calor. b) La energa total de un sistema y su entorno permanece constante. c) Las reacciones exergnicas se llevan a cabo espontneamente. d) El energa potencial de un sistema siempre permanece constante despus de una conversin energtica. e) Las reacciones exergnicas usualmente resulta en un estado final que tiene menos energa potencial que el estado inicial.

10. Cul de las siguientes afirmaciones no es cierta acerca de las conversiones energticas?

ENZIMAS
a) b) c) d) e)

11. Las reacciones que requieren consumo de energa se conocen como:

endergnicas exergnicas exotrmicas reductiva oxidativas

a) b) c) d) e)

12. Todas las reacciones que ocurren espontneamente se llaman:

exergnicas oxidativa exotrmica reductiva endergnica

ENZIMAS
13. La medida de azarocidad o desorden en un sistema se conoce como:
a) b) c) d) e) calor. entropa el cambio en la energa libre. entalpa calor especfico

14. En cul situacin la entropa no se incrementara?

a) b) c) d) e) Un cubito de hielo derritindose. Algunas plantas murindose debido a la falta de agua. Algo de sal disolvindose en agua. Agua hirviendo evaporndose. Un grupo de plantas produciendo glucosa.

ENZIMAS
BIBLIOGRAFA
Alberts, B et al. (1996) Biologa Molecular de la Clula. 3ra Edicin. Ediciones Omega S.A.Barcelona. Campbell, N. (1997) Biology. 4th Edition. the Benjamin Cummings Publishing Company. Inc. California. Curtis y Barnes (1992). Biologa. 5 Ed. Bs.As. Editorial Mdica Panamericana. Harper, (1995) Manual de Bioqumica. Ediciones El Manual Moderno. Mxico. Karp, G.. (1998) Biologa Celular y Molecular. Ed. Mc Graw Hill Interamericana. Mxico. Kuchel,p y Ralston, G. (1994) Bioqumica General. Serie Schaum. Ed. McGraw-Hill. Mxico. Smith and Wood. (1998) . Molculas Biolgicas. Ed.Addison-Wesley. Iberoamericana S.A. Solomon y col. (1998) . Biologa de Villee. 4. Ed.McGraw-Hill. Interamericana. Mxico. Stryer, L.. (1995) Bioqumica. Ed. Revert. Espaa.

ENZIMAS
http://www.genomasur.com/lecturas/Guia03.htm