Jos Manuel Arriaga Romero, Q.B.

Universidad Mesoamericana Facultad de Medicina y Ciruga 2012

Definicin
Bioqumica es el estudio qumico de los seres vivos, especialmente de la estructura y funcin de sus componentes qumicos especficos, como son las protenas, carbohidratos, lpidos y cidos nucleicos; adems de otras pequeas molculas presentes en las clulas.

Definicin
La Bioqumica puede tambin ser definida como la qumica de las reacciones mediadas por las enzimas -ya sea en el interior de los seres vivos o en el tubo de ensayo- con enzimas naturales o artificiales y otros agentes qumicos.

Bioelementos

Elementos que forman parte de los compuestos qumicos encontrados en los seres vivos Bioelementos primarios:
y Los que son imprescindibles para formar los

principales tipos de molculas biolgicas (protenas, glcidos, lpidos, y cidos nuclicos)

C, O, N, H, P y S,

Bioelementos secundarios: todos los restantes; algunos son imprescindibles como el Ca, Na, Cl, K, Mg, Fe, etc., otros slo son fundamentales para especies determinadas.

Compuestos qumicos de la vida

Agua Protenas Glcidos Lpidos cidos nuclicos

I. Visin general
y Las protenas son las molculas ms

abundantes y funcionalmente diversas en los sistemas vivos y Cada proceso de la vida depende molculas de esta clase
Las enzimas y las hormonas polipeptdicas dirigen y regulan el metabolismo en el cuerpo Las protenas contrctiles de los msculos permiten el movimiento

En el hueso, el colgeno forma un entramado para el depsito de calcio En la circulacin sangunea, la hemoglobina y la albmina plasmtica transportan molculas esenciales Las inmunoglobulinas destruyen microorganismos infecciosos
y Todas las protenas muestran una increble

diversidades de funciones y Todas comparten una estructura comn, una cadena linear de aminocidos

II. Estructura de los aminocidos Aunque se han descrito ms de 300 aminocidos, slo 20 son constituyentes de protenas en mamferos
Cada

uno de los aminocidos (excepto la prolina) posee unidos al carbono alfa:

Un grupo carboxilo Un grupo amino Una cadena lateral distintiva (grupo-R)

A pH fisiolgico (ms o menos pH=7.4) El grupo carboxilo se disocia, formando el

carboxilato cargado negativamente (COO) El agrupo amino est protonado (-NH3 )

Aminocidos
Grupo amino (protonado)

Grupo carboxilo (disociado)

COO H 3N
Cadena lateral

C H R
Carbono E

Estructura de los aminocidos



En las protenas, casi todos los grupos carboxilo y grupos amino de los aminocidos estn combinados por medio de un enlace denominado peptdico, por lo que no estn disponibles para reacciones qumicas (excepto para la formacin de puentes de hidrgeno) Esta propiedad est destinada a las cadenas laterales, las que ultimadamente dictan el papel que juega un aminocido en una protena

Estructura de los aminocidos

En virtud a lo anterior, es til clasificar a los aminocidos en base a las propiedades de sus cadenas laterales:
y No polares y Polares y cidas y Bsicas

Aminocidos con cadena lateral no polar



Cada uno de stos tiene una cadena no polar que:

No enlace protones No cede un protones No participan en puentes de hidrgeno No participan en enlaces inicos

Sus cadenas laterales tienen un comportamiento similar al de los lpidos, una propiedad que promueve las interacciones hidrofbicas

Aminocidos con cadena lateral no polar

Localizacin de aminocidos no polares en las protenas
y En soluciones acuosas, las cadenas laterales de

estos aminocidos no polares se agrupan hacia el interior de las protenas (micela proteica)

y Fenmeno que es debido a la hidrofobocidad de los

grupos-R no polares, los que actan como las gotas de aceite que coalescen en un ambiente acuoso

y Tales grupos llenan el interior de una protena

plegada, ayudando tridimensional

mantener

su

forma

Aminocidos no polares alifticos

COO H 3N
+ -

COO H3N+ CH3

Alanina Ala, A NE

COOH3N+ C H CH CH3 H3C

Valina Val, V E

C H H
Glicina Gly, G NE

C H

Aminocidos no polares alifticos

COOH3N+ C H CH2 CH H3C CH3
Leucina Leu, L E

COOH3N+ C H CH H 3C CH2 CH3

Isoleucina Ile, I E

Aminocidos no polares aromticos

COO H 3N
+ -

COOFenilalanina Phe, F E

C H CH2

H3N+

C H CH2

Triptfano Trp, W E

NH

Aminocidos no polares azufrados (tioaminocidos)

COOH 3N + C H CH2 CH2 S CH3

Metionina Met, M E

Aminocidos no polares con grupo imino (iminoaminocidos)

Prolina En este aminocido, la cadena lateral y el grupo alfa amino forman una estructura en anillo De tal manera, la prolina difiere de los otros aminocidos en que contiene un grupo imino, en lugar de un grupo amino

COO NH2
+

Prolina Pro, P NE

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada

Estos aminocidos tienen carga neta de cero a pH neutro Las cadenas laterales de la cistena y la tirosina pueden perder un protn a pH alcalino

COO H3N
+

COOH3N+ C H CH3 H C OH
Treonina Thr, T E

C H CH2OH
Serina Ser, S NE

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada con grupo -OH(hidroxiaminocidos)

COOH3 N+ C H CH2

Tirosina Tyr, Y NE

OH

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada aromticos

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada con grupo carbonilo y una amida
COOCOOH 3N + C H CH2 CONH2
Asparagina Asn, N NE

H3N+

C H CH2 CH2 CONH2

Glutamina Gln, Q NE

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada con grupo SH (Tioaminocidos)

COOH 3N + C H CH2 SH
Cistena Cys, C NE

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada

La cadena lateral de la serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo polar hidroxilo (-OH) que puede participar en puentes de hidrgeno La cadena lateral de la asparagina y la glutamina contienen un grupo carbonilo y un grupo amido, los que pueden, tambin, participar en puentes de hidrgeno

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada

y Enlace disulfuro La cadena lateral de la cistena tiene un grupo sulhidrilo, el cual es un componente importante del sitio activo de muchas enzimas

En las protenas, los grupos SH de dos cistenas pueden ser oxidados para formar un dmero (cistina) que contiene un enlace cruzado covalente denominado enlace disulfuro (-S-S-)

Aminocidos con cadena lateral polar no cargada

y Cadenas laterales como sitio de unin

para otros compuestos

La serina, la treonina y, raramente, la tirosina contienen un grupo hidroxilo polar que puede participar o servir como sitio de enlace para otros compuestos, como por ejemplo para el grupo fosfato As mismo, el grupo amida de la asparagina (as como el grupo hidroxilo de la serina y la treonina) puede servir como sitio de unin para oligosacridos en las glicoprotenas

Aminocidos con cadena lateral acdica

El cido asprtico y el cido glutmico son donadores de protones A pH neutro la cadena lateral de estos aminocidos estn completamente ionizados, conteniendo un grupo carboxilo cargado negativamente (-COO) Por ello son llamados aspartato y glutamato, respectivamente, para enfatizar que estn cargados negativamente pH fisiolgico

Aminocidos con cadena lateral acdica

COOC H CH2 CH2 COOc.Glutmico Glu, E NE

COOH3N+ C H CH2 COOc.Asprtico Asp, P NE

H3N+

Aminocidos con cadena lateral bsica

La cadena lateral de los aminocidos bsicos aceptan protones A pH fisiolgico las cadenas laterales de la lisina y la arginina estn completamente ionizadas y tienen carga neta positiva

Aminocidos con cadena lateral bsica

Abreviaturas y smbolos de los aminocidos comunes

El nombre de cada aminocido est asociado a una abreviatura de tres letras y un smbolo de una letra Los cdigos de una letra estn determinados por las siguientes reglas:

Abreviaturas y smbolos de los aminocidos comunes

Primera letra nica

Si hay un aminocido cuyo nombre empieza

con una letra que es nica (no se repite en otros aminocidos), entonces esa letra es utilizada como su smbolo
Cistena Histidina Isoleucina Metionina Serina Valina

Cys His Ile Met Ser Val

C H I M S V

Abreviaturas y smbolos de los aminocidos comunes

Los

aminocidos ms frecuentes tienen prioridad

comienza con la misma letra, el ms comn de stos recibe su letra como smbolo (p.e. la glicina es ms comn que el glutamato, por lo que la glicina tiene como smbolo la letra G)
Ala Gly Leu Pro Thr A G L P T

Si el nombre de ms de un aminocido

Alanina Glicina Leucina Prolina T reonina

Abreviaturas y smbolos de los aminocidos comunes

Smbolos

de fontica similar al nombre del aminocido

aminocido que ellos representan
Arg Asn Asp Glu Gln Phe Tyr Trp
Arginine Asparagina Aspartato Glutamato Glutamine Phenylalanine Tyrosine Tryptophan

Algunos smbolos de una letra suenan similar al

R (aRginine) N (contiene N) D (asparDic) E (glutEmate) Q (Q-tamine) F (Fenilalanine) Y (tYrosine) W (double ring in the molecule)

Abreviaturas y smbolos de los aminocidos comunes

Letra cercana a la primera letra Para el resto de aminocidos, se les asigna un

smbolo de una letra con una letra lo ms cercana posible a la letra inicial de su nombre (se incluyen tres casos especiales)
Asx Glx Lys B (puede tratarse tanto de cido
asprtico como de asparagina)

Aspartato o

asparagina Glutamato o
glutamina glutamina)

Z (puede tratarse tanto de cido

glutmico como de

Lisina Aminocido

indeterminado

K (cerca de la L) X

Propiedades pticas de los aminocidos

El

carbono alfa ( -C) de cada aminocido est unido a cuatro grupos qumicos distintos, por lo que es una carbono quiral u pticamente activo

Esto

da lugar a la formacin de las formas D-aminocidos y L-aminocidos (imgenes especulares una de la otra)

Las

dos formas en cada par son denominadas estereoismeros, ismeros pticos o enantimeros

Estereoisomera de los aminocidos

COO+

COOH C NH3+ CH3

H3N C H CH3

L-Alanina

D-Alanina

Propiedades pticas de los aminocidos

A diferencia de lo que ocurre con los carbohidratos, en el organismo se encuentran exclusivamente Laminocidos Los D-aminocidos se encuentran en algunos antibiticos y en la pared celular de bacterias

Referencias bibliogrficas

1998. Conn, EE; et. al. Bioqumica Fundamental. Limusa, Noriega Editores. Mxico. 1994. Champe, PC; Harvey, RA. Lippincotts Illustrated Reviews: Biochemistry. Lippincott Williams & Wilkins. 2nd edition. Philadelphia, USA.