PROTENAS

Aminocidos y Protenas

Estn formadas, al menos, por cuatro bioelementos: C, H, O y N.

Formar estructuras de soporte y proteccin, tales como el cartlago, la piel, las uas, el pelo y el msculo.
Las protenas estn construidas a base de unidades ms pequeas, los aminocidos. Las protenas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaos y propiedades variables.

1.QUE SON PROTENAS ?

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Conservan su actividad biolgica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura. Las unidades monomricas son los aminocidos y el tipo de unin que se establece entre ellos se conoce como enlace peptdico.

Composicin

Todas las protenas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen adems S. El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molcula c / 6,25 g protena hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin del N de la misma. Son polmeros de alto peso molecular. Estn formadas por unidades estructurales bsicas llamadas aminocidos (aa).

PROTEINAS
Su estructura est formada por largas cadenas lineales: los aminocidos. Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.

Funciones:
Estructura Regulacin del metabolismo Detoxificacin Inmunidad Energa

Fuentes de protenas
Carnes,hgado, pescados, leche y sus derivados, los huevos, las legumbres (las protenas de origen animal poseen mayor predisposicin que las vegetales)

Las protenas de la dieta se usan para la formacin de nuevos tejidos o para el reemplazo (funcin plstica). Cuando las protenas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminocidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente txicos, por lo que se transforman en urea en el hgado y se elimina por la orina al filtrarse en los riones

El nombre protena deriva del griego PROTEIOS

Compuesto nitrogenado natural de carcter orgnico complejo.

2. LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico.

El enlace peptdico es la unin entre un grupo -carboxilo de un aminocido (aa) y un grupo -amino de otro aa.

Protenas

Son polmeros de aminocidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto nmero de C.)

El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, perdindose una molcula de agua.( E. peptdico).

ISOMERIA

Isomeros.- Son compuestos diferentes con la misma formula molecular, contienen igual numero de atomos pero unidos entre s de manera distinta, difieren en su disposicin espacial estereoisomeros.

ISOMERIA
Los

grupos unidos al carbono asimetrico central, pueden ser dispuestos en el espacio de dos maneras diferentes, de ello resultan 2 molculas cada una es la imagen en el espejo de la otra.

ISOMERIA
A

estos anteriores se les denominan isomeros enantiomeros (compuestos con la misma frmula estructural, pero que difieren en su configuracin espacial). Los enantiomeros, no son superponibles y guardan en si la misma relacin existente entre la mano derecha y la mano izquierda de all que reciban el nombre de compuestos Quirales (Kiros = mano).

 Si

un haz de luz polarizada, atraviesa una solucin de un compuesto quiral, el plano de vibracin estara sentado sobre su eje y desviado a otra posicin ya que la sustancia es opticamente activa, si el giro es en el sentido de las agujas del reloj la solucin dextrorotatorio Derecha (+); si la rotacin es en el sentido contrario a las agujas del reloj se le considera hacia la izquierda o (-) levogiro.

ACTIVIDAD OPTICA
Los

dos isomeros opticos de un mismo compuesto desvian la luz polarizada en un angulo exactamente igual. Derecha Dextrogiro Izquierda Levogiro La actividad optica de un compuesto con varios carbonos asimetricos es la resultante de la interaccin de todos ellos.

ACTIVIDAD PTICA

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Aminocidos

Molculas orgnicas con un grupo carboxilo y un grupo amino. Al carbono se unen adems un tomo de hidrgeno y una cadena R, que distingue a los diferentes aminocidos.

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

Enlace peptdico

Este enlace resulta de la formacin de un grupo amida entre el grupo alfa-carboxilo de un Aa y el grupo alfa-amino de otro.

Introduccin
De esos 20 22 aminocidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminocidos esenciales . A continuacin se da una lista de los aminocidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.
AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO ESENCIALES Glisina Serina Asparagina Tirosina Cistina Acido asprtico Acido glutmico Citrulina Ornitina Prolina Alanina

Fenilalanina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Valina Triptfano Arginina Histidina

Aminocidos esenciales
Fenilalanina
Aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de nimo, recuperacin y desarrollo de tejidos, sistema inmunolgico y control del dolor).

Metionina
Rendimiento muscular, remover del hgado residuos de procesos metablicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depsito de grasas en arterias y en el hgado.

Histidina Crecimiento y reparacin de tejidos, en la formacin de glbulos blancos y rojos. Propiedades antiinflamatorias Triptfano Ayuda a controlar el normal ciclo de sueo, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia.

Treonina Componente importante del colgeno, esmalte dental y tejidos. Propiedades antidepresivas. Es un agente lipotrpico, evita la acumulacin de grasas en el hgado. Leucina
Formacin y reparacin del tejido muscular.

Valina
Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos).

Isoleucina
Las mismas propiedades que la Valina, pero tambin regula el azcar en la sangre e interviene en la formacin de hemoglobina.

Lisina
Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorcin del calcio, formacin de colgeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la obtencin de energa de las grasas y en la sntesis de las protenas.

Aminocidos no esenciales
Alanina (Interviene en numerosos procesos bioqumicos del organismo que ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa). Acido asprtico (Ayuda a reducir el nivel de amonaco en sangre despus del ejercicio). Glicina (Es utilizada por el hgado para eliminar fenoles (txicos) y para formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina en los msculos y tambin de las somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular). Serina (Es fundamental en la formacin de algunos neurotransmisores, en la metabolizacin de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema inmunolgico). Asparragina (Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central).

Acido glutmico (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico). Arginina (Estimula la liberacin de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor recuperacin y cicatrizacin de heridas y un mayor incremento de la masa muscular). Cistina (Es importante en la formacin de cabello y piel y tambin es un agente desintoxicante del amonaco). Tirosina (Interviene en distintos procesos de regulacin del apetito, sueo, reduccin del stress. Tambin es un buen antidepresivo y reductor de grasa corporal). Cisteina (Est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre). Glutamina (Se detalla ms abajo). Prolina (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colgeno, piel, tendones y cartlagos).

PROPIEDADES DE LOS AAS

La cadena de cada aas le permite predecir su comportamiento La Cisteina su grupo SH es altamente reactivo y al unirse a otro aas forma uniones S-S (disulfuros) El grupo COOH de los cidos asprtico y glutmico le otorgan caracteristica cida y propiedad para interactuar con sust. Bsicas y formar sales

PROPIEDADES DE LOS AAS

CADENAS LATERALES : R, agrupan a los aas en: Polares: glic,ser,treo, ciste, tiros, ac asprt, ac glutmic, Apolares: ala, val, leu, isoleu, metioni,

PROPIEDADES cido-base de los aas

COOH----- COO - + H+ (DADOR) CIDO NH2 + H+----NH3+ (ACEPTA) BASE En estado cristalino o en soluciones acuosas estos compuestos se encuentran disociados con carga (+) (-) sobre la misma molcula plt se los denomina iones dipolares, anfolitos o anfteros

Soluciones cidas fuertes

El in dipolar (NH2) capta el H+ del COOH el cul se comporta como una base, y el NH2 como un cido, presentando una carga positiva (+) catin R R H2N - C - H +H3N - C - H COOH COO-

Solucin alcalina

El NH3+ reacciona con el OH- (sol alcalina) forma H2O y el aas presenta una carga negativa (-) R R H3N - C - H + OH- --- +H2N - C - H + H2O COOCOO LA CARGA ELECTRICA DEL AAS DEPENDERA DEL PH DE LA SOL. QUE ESTE DISUELTO

SI: La [] del H+ es > los COO- captan los H+ plt se forma cationes La [] del H+ es < el OH- aumenta los grupos NH3 ceden H+ para formar H2O se forma aniones

PUNTO ISOLECTRICO
Es donde las cargas positivas y negativas se encuentran iguales plt el aas es nulo

Clasificacin de los Enlaces Peptdico segn el numero de aminocidos.

1.Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de 10. Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.

Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4.

2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de aminocidos es mayor de 10.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Solubilidad

Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.

Capacidad amortiguadora

Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Desnaturalizacin y renaturalizacin

En estos casos las protenas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad. Pierden su actividad biolgic

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Funcin estructural

Algunas protenas constituyen estructuras celulares. Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente.

NOMENCLATURA
Se utiliza el sufijo il el ultimo residuo del aas mantiene su nombre completo Serina- ac aspartato tirosina cistena Seril-aspartil-tirosil-cistena

FORMA MOLECULAR

Prot globulares molculas se pliegan sobre si mismas p formar un conjunto compacto, similar a un esferoide u ovoide ej: enzimas, ac, hormonas, hb. Son solubles en H2O Prot fibrilares o fibrosas cada polipptido se ordenan formando fibras o lminas extendidas poco o nada solubles en H2O prote de sosten o fibras del tej conjuntivo

4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Primaria
Secundaria

Terciaria
Cuaternaria

Niveles de organizacin de las protenas.

PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitucin de un solo AA altera su funcin.
Cambios en esta estructura origina una protena diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).

Estructura Primaria

Niveles de organizacin de las protenas.

SECUNDARIA: configuracin espacial de la Protena, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hlice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.) Los puentes de hidrgeno entre los grupos C=O y NH tienden a plegar la cadena en una estructura secundaria

Estructura Secundaria

Niveles de organizacin de las protenas.

TERCIARIA: configuracin tridimensional, determinada por plegamientos entre regiones alfa y beta de los polipptidos.

La estructura terciaria

Es la forma que manifiesta en el espacio una protena. Puede ser redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. Tambin puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformacin espacial de la protena condiciona su funcin biolgica.

Estructura Terciaria

Niveles de organizacin de las protenas.

CUATERNARIA: combinacin de dos o ms protenas para formar una ms compleja. La hemoglobina est formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.

Estructura Cuaternaria

5.- VALOR BIOLGICO DE LAS PROTEINAS

Presente en las protenas de origen animal. La leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta.

6.- NECESIDADES DIARIAS DE LAS PROTEINAS

Depende de la edad

Depende del estado de salud

Depende del valor biolgico de las protenas Se recomienda unos 40 a 60 gr. De protenas/da

7.- PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL

Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes Valor biolgico de origen animal es mayor que la de origen vegetal Un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermadades cardiovasculares

8.- FUNCIONES DE LAS PROTENAS.

Catalticas Estructurales

Contrctiles
De defensa natural

Digestivas
De transporte

Sanguneas o plasmticas Hormonales Respiratorias Represoras

De la visin

Tipos
Enzimas Reserva
Transportadoras

Ejemplos
cido-grasosintetosa

Localizacin o funcin
Cataliza la sntesis de cidos grasos.

Ovoalbmina

Clara de huevo.
sangre.

Hemoglobina Transporta el oxgeno en la

Bloquean a sustancias extraas.

Protectoras en Anticuerpos la sangre Insulina

Hormonas

Regula el metabolismo de la glucosa.

Estructurales Contrctiles

Colgeno Miosina

Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS

DE LAS PROTENAS
Capaces de formar soluciones coloidales (Emulsiones y Suspensoides) esto es gracias al gran tamao que presenta Emulsiones: Hidrfilos (afinidad por el disolvente) Suspensoides: Hidrfobos (separarse las partculas del disolvente)

10.- CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

1.-Protenas simples HOLOPROTEINAS

-Las Albminas
-Las Globulinas

-Las Escleroprotenas
-Las Protaminas -Las Histonas

2.-Protenas conjugadas HETEROPROTEINAS

-Las Lipoprotenas -Las Glucoprotenas

-Las Nucleoprotenas
-Las Metaloprotenas

-Las Fosfoprotenas
-Las Cromoprotenas 3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total -Fibrosas -Globulares

TAMAO DE LAS PROTENAS

-SON MEZCLAS DE POLIPPTIDOS DE DIFERENTE LONGITUD

-PUEDEN TENER DESDE 100-1800 RESTOS DE AMINOCIDOS

Desnaturalizacin-Hidrlisis

Desnaturalizacin de una protena: prdida de la conformacin nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulacin por calor de las protenas de la clara del huevo).
Hidrlisis escisin (ruptura covalente de una protena: en aminocidos de un enlace por adicin de

Desnaturalizacin de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad enzimtica

Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente

Desnaturalizacin
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

CLASIFICACIN
HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos
HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico

HOLOPROTENAS
GLOBULARES * Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada) * Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). * Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)

HOLOPROTENAS
GLOBULARES

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina * Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

HOLOPROTENAS
FIBROSAS

* Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos * Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.

HETEPROTENAS
LIPOPROTENAS

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre