Omar Andrs Valencia Gutirrez Marzo de 2010 Armenia, Quindo

TEMAS A DESARROLLAR
DEFINICIONES PROPIEDADES FISICO QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS DESNATURALIZACIN PROTEICA PROPIEDADES FUNDAMENTALES DE LAS PROTENAS

MAS TEMAS
PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTENAS CAMBIOS FSICOS QUMICOS Y NUTRICIONALES INDUCIDOS EN LAS PROTENAS, POR EL PROCESADO. MODIFICACION QUMICA Y ENZIMTICA DE LAS PTROTENAS

DEFINICIONES
AMINOCIDOS PROTENAS PPTIDOS

AMINOACIDOS
Un aminocido, como su nombre indica, es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxlico (-COOH; cido).

AMINOCIDOS ESENCIALES
son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo, sea de la especie que sea. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta


No todos los aminocidos son esenciales para todos los organismos (de hecho slo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato.

 Se encuentra en las La fenilalanina es un aminocido.

protenas como L-fenilalanina La isoleucina (abreviada Ile o I) La leucina (abreviada Leu o L) La lisina (abreviada Lys o K) La metionina ( abreviada como Met o M) La treonina (abreviada Thr o T) El triptfano (abreviado Trp o W) La valina (abreviada Val o V) La arginina La histidina (abreviada His o H)

PIEZAS DEFINITIVAS

PPTIDOS
Son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdicos. Los pptidos se diferencian de las protenas en que son ms pequeos (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las protenas pueden estar formadas por la unin de varios polipptidos y a veces grupos prostticos. EJ. LA INSULINA (51 AMIN)

PROTEINAS
Las protenas son macromolculas formadas por cadenas de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("prota"), que significa "lo primero" (primera clase) o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Nmero de aminocidos = ms de 100

 HEMOGLOBINA

INTRODUCCIN
Protenas, como papel fundamental en sist. Biolo. ADN, organizacin biolgica, info sobre evolucin. PAPEL principal en procesos qumicos que mantienen viva a la clula (enzimas)

ENZIMAS
DEF. Son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sea termodinmicamente posible En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos

Volviendo a las protenas

Algunas protenas desempean papeles estructurales en las clulas (colgeno, queratina, elastina etc.) Del total de protena de un mamfero aprox 25 % es colgeno. queratina

LAS PROTEINAS
Tienen diversidad funcional, gracias a su composicin. (algunas pueden contener hasta 20 aminocidos). Tienen aminocidos unidos entre ellos va enlaces amida. Tienen multitud de formas tridimensionales

SINTESIS DE PROTEINAS
Se sintetizan en los RIBOSOMAS son complejos supramoleculares


Las protenas que no son enzimticamente modificadas en las clulas se llaman HOMOPROTEINAS y aquellas que se modifican o forman complejos con componentes no proteicos se llaman PROTENAS CONJUGADAS PROTEINA CONJUGADA (Ac fosfrico, metal, glucsido lpido o incluso aminocidos enlazados entre si)

 CLASIFICACIN DE PROTENAS

CLASIFICACIN SEGN SU ORGANIZACIN ESTRUCTURAL

Protenas globulares, formas esfricas o elipsoidales

Protenas fibrosas forma de varilla

SEGN SU FUNCIN BIOLGICA

Catalizadores enzimticos Protenas estructurales Protenas contrctiles Hormonas Protenas transportadoras Anticuerpos Protenas de reserva Protenas de defensa

 compuestas de los Todas las protenas estn bsicamente

mismos 20 aminocidos primarios. algunas pueden carecer de uno o varios de estos. Se pueden sintetizar billones de protenas con propiedades singulares.

 PROPIEDADES FSICO-QUMICAS DE LOS AMINOCIDOS

ALFA- AMINOCIDOS
LA CADENA LATERAL (R) ES MUY IMPORTANTE Y JUEGA UN PAPEL DETERMINANTE SOBRE LAS CARACTERISTICAS DEL AMINOACIDO

CADENA LATERAL (-R)

Puede ser responsable de: 1) CARGA NETA 2) SOLUBILIDAD 3)REACTIVIDAD 4) CAPACIDAD DE ESTABLECER PUENTES DE HIDROGENO

LOS AMINOACIDOS Arg, Asp Y Glu TIENEN CACTER POLAR, SON HIDROFILOS

LOS AMINOACIDOS Asp Y Glu TIENEN CARGA NETA NEGATIVA A pH NEUTRO

Leu, Met, Y Phe SON AMINOACIDOS CON LIMITADA SOLUBILIDAD EN AGUA, HIDROFOBOS

Tyr SOLO PUEDE FORMAR PUENTES A pH ALCALINO POR SU GRUPO FENOL

Thr Y Ser, FORMAN PUENTES DE HIDROGENO CON AGUA POR LOS GRUPOS OH


EL DE LOS PUENTES DE H

EL DEL GRUPO FENOL

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

El carbono alfa de todos los aminocidos menos Gly, es quiral (asimtrico) mejor dicho centro estereognico. Por lo tanto tienen actividad ptica (rotan el plano de luz linealmente polarizada). Como la Ile y la Thr, tienen en sus carbonos beta centros estereognicos, por lo tanto 2n (n: centros estereognicos) es igual a 4 posibles enentiomeros.


Generalmente todas las protenas naturales estn formadas por Laminocidos. Proyeccin de Fisher 1.- La cadena carbonada se sita en vertical, con las valencias que la integran en direccin a la parte posterior del plano. 2.- La cadena se orienta con la parte ms oxidada hacia arriba y la ms reducida hacia abajo. 3.- Las valencias que no integran la cadena carbonada resultan horizontales y dirigidas hacia la parte anterior del plano

2) La parte mas oxidada del compuesto a est lado (arriba)

3) Si el grupo principal se sita a este lado ser L

3) Si el grupo funcional se sita a este lado ser D

1) Cadena carbonada siempre en forma vertical

 PROPIEDADES ACIDO BASE DE LOS AMINOACIDOS


Grupo COOH carcter cido, y grupo -NH2 carcter bsico, comportamiento anfolitos

 A pH prximo a la neutralidad, tanto el grupo amino, como el carboxilo se encuentran ionizados y la molcula es un ion dipolar o un zwitterin . Un zwitterin "zwitter" "hbrido", "hermafrodita") es un compuesto qumico que es elctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre tomos diferentes.

(del alemn

PUNTO ISOELECTRICO
El pH al cual el ion dipolar es elctricamente neutro, se le denomina punto isoelctrico (pI). Cuando el zwitterin se titula con cido el grupo -COO- se protona (-COOH) y al pH al cual las [COO-] : [COOH ], tenemos pka1 De forma similar cuando se titula con base el grupo -NH3+ se desprotona (-NH2) y pH cuando [-NH3+ ] : [(-NH2 ]. Tenemos pka2

 PROPIEDADES HIDROFBICAS DE LOS AMINOACIDOS

LA HIDROFOBICIDAD
Es una propiedad que afecta las caractersticas FSQCAS como: Estructura, Solubilidad, Fijacin etc. Se define como el exceso de energa libre de un soluto disuelto en agua es decir Gt positivo. Se puede calcular experimentalmente.

CALCULO EXPERIMENTAL DE LA HIDROFOBICIDAD

Se miden los cambios de energa para la disolucin de las cadenas laterales de los aminocidos en agua y en un solvente orgnico (se mide como potencial qumico) y aprovechando que G es una propiedad aditiva

PROPIEDADES PTICAS
Algunos aminocidos tienen absorbancias caractersticas a ciertas longitudes de onda en el espectro Ultravioleta.

REACTIVIDAD QUMICA
Los grupos carboxilo, Sulfhidrilo, Fenol, Hidroxilo, Tioeter, Imidazol, y Guanilo, de los aminocidos libres y las protenas pueden sufrir reacciones qumicas.

REACCION CON LA NINHIDRINA

Se usa para cuantificar aminocidos

Mximo de absorcin 570 nm, rxn con O-ftaldialdehido y fluorescamina similar.

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

JERARQUA ESTRUCTURAL DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia lineal en que los aminocidos se unen de forma covalente a travs de enlaces amida, conocidos tambin como enlaces peptdicos, reaccin con liberacin de agua del carbonilo de un aminocido con la amina del otro. Recordar que todas tienen configuracin L-


A la parte que contiene el primer NH2, se le conoce como N-terminal, y al que tiene el grupo COOH libre se le conoce como el C-terminal. En cuanto a tamao, oscilan entre 20.000 y mas de 1 milln de Dalton.


La longitud de la cadena, y los n-restos que se unen determinan las propiedades FSQCAS, biolgicas y estructurales de la protena

PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTIDICO

Aunque el enlace -CO NH-, se le considera un enlace covalente, en realidad ofrece parcialmente carcter de doble enlace.

Gracias a la deslocalizacin electrnica de electrones Este efecto trae consecuencias estructurales importantes


La estructura resonante impide la protonacin de los grupos N-H del enlace peptdico. El carcter parcial del doble enlace da rigidez a la molcula y restringe la rotacin del enlace -CO-NHa un mximo de 6 conocido como nguloy esto

limita a que cada segmento de 6 tomos -CO-NH- se encuentre en un mismo plano.


Como los enlaces peptdicos constituyen aproximadamente un tercio del total de los enlaces covalentes del esqueleto, la limitacin de su libertad rotacional reduce acusadamente la flexibilidad del esqueleto. Las cargas parciales que se generan en el oxigeno y el hidrogeno durante la formacin del doble enlace posibilitan los puentes de hidrogeno (interacciones dipolo-dipolo=

 Los cuatro grupos unidos al enlace peptdico pueden hallarse en configuracin cis- o trans-.

Sin embargo casi todos se hallan trans (termodinmicamente mas estable).

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Por estructura secundaria, se entiende la disposicin espacial , peridica de los restos de los aminocidos en ciertos segmentos de la cadena polipeptdica. Se dan ngulos de torsin Se dan interacciones no covalentes a corto enlace (distancias muy proximas)

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
Se encuentran en las protenas de dos formas de estructuras peridicas. ESTRUCTURAS HELICOIDALES ESTRUCTURAS EN LAMINAS

FORMA MAS ESTABLE DE LAS HELICES

ESTRUCTURAS HELICOIDALES

Avance de rotacin 5,4 A, en cada rotacin helicoidal participan 3,6 restos aminocidos Estn estabilizadas por puentes de hidrogeno

N-H------O

distancia 2,9 A

La forma mas estable de las hlices (Izq-Der) es la orientada a la derecha. Se codifica en secuencia de aminocidos, y se repite. La prolina posee ciertos impedimentos. Para formar helices.

ESTRUCTURA EN LAMINA

se establecen son Los puentes de hidrogeno que

entre segmentos (intersegmentos). Pueden ser paralelas y antiparalelas.


En las laminas beta antiparalelas, los tomos N---H--O estn en lnea recta (el ngulo del puente de hidrogeno vale 0) lo que incrementa la estabilidad del puente de hidrogeno. Y las hace mas estables que las paralelas.

Generalmente las estructuras lamina- es son ms estables que las helicoidal. (las proteinas que suelen contener grandes fracciones con estructura lamina , suelen desnaturalizarse a temperaturas elevadas.

SEA EL GRUPO CO LA CABEZA Y EL N LA COLA SERIAN ANTIPARALELAS:

POR OTRO LADO CABEZA-CABEZA SERIA PARALELAS:

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es cuando una disposicin espacial lograda cuando una cadena polipptida lineal, con segmentos provistos de diversas estructuras secundarias se pliega sobre si misma para adquirir una forma tridimensional compacta.


Los cilindros son helices

Las Flechas indican cadenas peptdicas de laminas

REORGANIZACION GEOMETRICA

Siempre se busca reducir al mnimo la energa libre de la molcula. La mayor cantidad posible de restos hidrfobos, parte interna. Hidrfilos externa (interface protena-agua). (es lo que se busca, no lo que se logra)

LA FORMA VIENE DICTADA POR LOS AMINOACIDOS

Si una protena contiene un numero elevado de restos hidrfilos distribuidos uniformemente en la secuencia, adoptara una forma alargada o de varilla. Si son hidrfobos ser globular

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Protena que contiene mas de una cadena polipeptdica. (dmeros, trmeros, tetrmeros etc.) Homogneas (monmeros idnticos) Heterogneas (monmeros diferentes)

Exigencia termodinmica de enterrar sup. Hidrfobas expuestas

FUERZAS IMPLICADAS EN LA ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROETNAS