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moo 02/01 DER PROTEINSTOFFWECHSEL

Im Sport, speziell jedoch im Bodybuilding, haben sich einige Ansichten betreffend Stoffwechsel und Ernhrung etabliert, die weder physiologisch nachvollziehbar, noch empirisch objektiv belegbar sind. Abgesehen davon, dass der Ernhrung als leistungssteigernder Faktor vielfach eine zu groe Bedeutung beigemessen wird, gibt es auf diesem Gebiet einige Mythen, die sich hartnckig halten. Im Bodybuilding, einer Sportart, die nur auf die Optik und nicht auf Funktionalitt abzielt, spielt der Muskelmasseaufbau (um jeden Preis) mit nachfolgender Definition die entscheidende Rolle. Darber hinaus ist die Furcht vor einem Muskelmasseverlust stndig gegenwrtig. Die Befrchtung einer Mangelversorgung der Muskulatur mit Protein fhrte einerseits zur berzeugung, man bentige fr einer Muskelhypertrophie 3 bis 4 Gramm Eiwei pro kg Krpergewicht (Eine so hohe Proteinzufuhr ist sogar kontraproduktiv, da sie eine leistungsmindernde Hyperammonimie induzieren und die endogene Glutaminsynthese reduzieren kann. Mittlerweile wei man, dass 1.5 bis max. 1.8g/kg gengen, selbst bei intensivstem Training. Nur bei supraphysiologisch gesteigerter Positivierung der Stickstoffbilanz durch Verwendung anaboler Steroide und/oder HGH kann der Eiweibedarf etwas hher liegen, aber das darf natrlich nicht als Norm gelten. Fr einen Aufbau von Muskelmasse gengt bereits eine Proteinzufuhr von 1.2g/kg. Entscheidend ist letztlich der Trainingsreiz und nicht die Ernhrung), andererseits zum Glauben, man msse alle zwei bis drei Stunden Eiwei bzw. entsprechende Nahrung zufhren, um einen Engpass in der muskulren Versorgung zu vermeiden und somit einen Muskelabbau zu verhindern. Dazu passen noch die weiteren Mythen, der Organismus knne nur ca. 30 Gramm Eiwei pro Mahlzeit verdauen oder, der Krper wrde mit dem muskulren Proteinabbau beginnen, wenn nicht sptestens 30 Minuten nach dem Training Eiwei (und Kohlenhydrate) konsumiert wrde. Um es vorwegzunehmen der intramuskulre Aminosurepool wird auch bei konventioneller Ernhrung nie leer. Der Proteinbedarf im Kraftsport wird so gut wie immer berschtzt. Dass Ausdauersportler einen hheren Proteinbedarf haben, ist vielfach nicht bekannt, aber eine Tatsache, die nur in fachunkundigen Kreisen Verwunderung und Skepsis auslst.
[siehe NAHRUNGSERGNZUNGSMITTEL IM SPORT: FACTS AND FALLACIES, Folien 14-19]

Um den Proteinstoffwechsel zu verstehen, bedarf es gewisser Basiskenntnisse: Protein ist Eiwei, der Baustoff unseres Krpers schlechthin. Die Einzelbausteine eines Proteins nennt man Aminosuren (AS). Das sind Verbindungen, die zwei charakteristische funktionelle Gruppen besitzen, eine Amino-Gruppe (NH2) anstelle von Wasserstoff sowie eine CarbonsureGruppe (COOH). Es sind also Carbonsuren mit einer Aminogruppe. Es gibt 20 AS, von denen 8 essentiell sind. Das bedeutet, dass diese unentbehrlichen AS, die nicht durch krpereigene Biosynthese erzeugt werden knnen, mit der Nahrung aufgenommen werden mssen. Obwohl nur 20 AS am Aufbau der Krperproteine beteiligt sind, unterscheiden sich die Proteine von Mensch zu Mensch und sogar von Organ zu Organ. Die Kombinationsmglichkeiten der AS ergibt die utopisch hohe Zahl von 24 x 1018! Strukturell kann man aliphatische AS, zu denen auch die verzweigtkettigen AS (BCAAs) gehren, von aromatischen AS unterscheiden. Funktionell unterscheidet man die glucoplastischen AS, die in Glukose umgewandelt werden knnen, von den ketoplastischen AS, die in Ketonkrper umwandelbar sind.
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Nach Aspekten der Biosynthese unterscheidet man die essentiellen von den nicht essentiellen AS (s.o.). Essentiell sind die sog. verzweigtkettigen AS (BCAA = branched chain amino acids) Valin, Leucin, Isoleucin (die v.a. fr den Muskelstoffwechsel wichtig sind), weiters Lysin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin und Threonin. Bedingt essentiell sind weiters Cystein, Arginin und Histidin.

Die Proteinverdauung Die Proteinverdauung beginnt im sauren Milieu des Magens. Die im Magensaft inaktiven Enzymvorstufen (Pepsinogene) werden unter Einwirkung der Salzsure bei einem pH von 2 - 4 in das aktive Verdauungsenzym Pepsin umgewandelt. Diese endogene Protease spaltet die Nahrungsproteine in lnger Bruchstcke (Polypeptide und Oligopeptide). Der Eiwei-teilverdaute Speisebrei wird aus dem Magen, der als Reservoir dient, in regelmigen Abstnden portionsweise in den Dnndarm weitergeleitet, wo die Verdauung durch die alkalischen Enzyme der Bauchspeicheldrse (Pancreas) vervollstndigt wird, indem die im Magen entstandenen Poly- und Oligopeptide durch die Enzyme Trypsin und Chymotrypsin weiter aufgespaltet und schlielich die aufgeschlsselten Nhrstoffe in Form von freien Aminosuren, Di- und Tripeptiden resorbiert werden. Dieser Vorgang ist nach ca. drei Stunden zu ca. 75% abgeschlossen, der Rest braucht etwas lnger, was v.a. damit zusammenhngt, dass pflanzliche Proteine nicht so leicht bzw. schnell resorbiert werden knnen wie tierische. Auch wenn der Groteil der Verdauungs- und Resorptionsarbeit von Proteinen nur drei Stunden dauert, heit das nicht, dass man als Sportler alle drei Stunden Protein zufhren muss, denn es besteht trotzdem immer ein gleichmiger Blutspiegel an AS (s.u.), der die Versorgung der Muskulatur gewhrleistet und somit den AS-Pool nie leer werden lsst. Abgesehen davon finden Verdauung, Resorption und Verwertung der Nahrung praktisch rund um die Uhr statt, auch bei konventioneller Ernhrung: Der Mensch ist ein postprandiales Wesen (post=nach, prandial=das Essen betreffend bzw. whrend der Mahlzeit) und eigentlich nie wirklich nchtern! Auch die bliche Nachtruhe ist zu kurz, um ein Aushungern des Organismus zu bewirken (Das Provozieren einer extremen katabolen Stoffwechselsituation wie bei Nulldit und Heilfasten sollte im Sport ohnehin kein Thema kein und ist auch aus medizinischer Sicht abzulehnen). Unter normalen physiologischen Bedingungen wird Muskeleiwei nicht zur Energiegewinnung herangezogen, vor allem nicht im Kraftsport (im Ausdauersport nur zu einem sehr geringen Teil, der normalerweise nicht ins Gewicht fllt). Mit anderen Worten, die Befrchtung vieler Athleten, ihre aufgebaute Muskelmasse wieder zu verlieren, wenn sie nicht eine bestimmte Ernhrung befolgen, ist unbegrndet. Im Gegenteil, gerade in der Zeit zwischen den Trainingseinheiten, also in der Regenerationsphase, erfolgt die Superkompensation, sprich nicht nur die Kompensation der whrend intensiven Trainings vorbergehend katabolen Stoffwechselsituation, sondern eine anabole Reaktion sogar darber hinaus als physiologische Adaptation auf den gesetzten Trainingsreiz. Diese Superkompensation bedeutet u.a. auch eine Proteinneusynthese und somit Muskelaufbau, der auch bei konventioneller Nahrungszufuhr gewhrleistet wird. Fr eine Muskelhypertrophie ist in erster Linie das Setzen entsprechend effektiver Trainingsreize entscheidend, die Ernhrung hat nur untersttzende Wirkung. Somit darf ihre Bedeutung nicht berbewertet werden, wie es erfahrungsgem im Bodybuilding der Fall ist.

Homostase der Aminosuren und Transport zwischen den Organen Das Blut transportiert die AS zwischen den einzelnen Organen. Dabei wird der unregelmige, stoartige AS-Zustrom nach der Nahrungsaufnahme durch Regulationsmechanismen ausgeglichen, sodass immer ein gleichmiger Blutspiegel an AS resultiert. Das Zentrum fr diese Regulation ist die Leber, die Schwankungen der AS-Konzentration im Blut mittels Abbau und Umbau von AS sowie durch Proteinsynthese ausgleicht. Der Proteinstoffwechsel wird durch die aktuelle Verfgbarkeit von AS und durch hormonelle Regelkreise geregelt. Das Muster an Plasma-AS zeigt keine Proportionalitt zum AS-Muster der Nahrungsproteine und Gewebeproteine, was mit Unterschieden im Stoffwechsel und im Transport der einzelnen AS zusammenhngt. Bereits bei der Resorption werden z.B. die Dicarbonsuren Glutaminsure und Asparaginsure zum grten Teil metabolisiert, sodass im Pfortaderblut wenig Dicarbonsuren und mehr Glutamin und Asparagin vorhanden sind. Die Leber gibt v.a. verzweigtkettige AS (Valin, Leucin, Isoleucin) ab, die sich dann in der Skeletund Herzmuskulatur sowie im Gehirn und der Niere anreichern. Damit wird ersichtlich, dass die verzweigtkettigen AS eine groe Bedeutung fr den Muskelstoffwechsel haben. In der Postabsorptionsphase kommt es zu einer Freisetzung von v.a. Alanin und Glutamin aus der Muskulatur, gleichzeitig nimmt die Leber und der obere Verdauungstrakt AS auf. Letzterer nimmt Glutamin auf und setzt dafr Alanin frei. Dieses, wie auch das von der Muskelzelle freigesetzte Alanin, wird von der Leber aufgenommen. Die Leber nimmt auch Glutamin aus der Muskulatur auf, weiters alle anderen glukoplastischen AS. Auch die Niere nimmt Glutamin auf und kann diese zur Gluconeogenese verwenden. An der Regulation des absorptiven und postabsorptiven Aminosureflusses sind die Peptidhormone Insulin und Glucagon beteiligt. Manche AS, v.a. Arginin und die verzweigtkettigen AS, stimulieren die Insulinsekretion. Andere AS wie Asparagin, Glycin, Serin und Cystein stimulieren die Sekretion von Glucagon. Insulin frdert u.a. die Aufnahme von AS in die Muskelzellen und damit die Muskelproteinsynthese. Glucagon hingegen frdert die ASAufnahme in die Leber und stimuliert die Gluconeogenese. Beide Hormone verhindern somit einen bermigen Anstieg der Plasma-AS nach ihrer Resorption, wodurch unntige Verluste ber den Harn vermieden werden.

Die Regulation des Proteinstoffwechsels: Der Proteinstoffwechsel reguliert die Proteinmengen den verschiedenen Krperkompartimenten: 1. Die aufgenommenen Aminosuren (AS) werden dem Aminosurepool zugefhrt und zum Teil fr den Neuaufbau krpereigener Proteine verwendet. Ein Teil der AS im AS-Pool stammt aus dem katabolen Stoffwechsel der Gewebeproteine, auch diese AS knnen fr die Proteinneusynthese verwendet werden. 2. Ein Teil der AS im AS-Pool unterliegt dem katabolen Stoffwechsel. Nach Desaminierung wird das Kohlenstoff (C)-Gerst letztendlich zu CO2 und H2O unter Freisetzung von Energie oxidiert oder durch Umwandlung als Glykogen oder Fett gespeichert. Aus dem AS-Stickstoff entsteht Harnstoff. 3. Einige AS werden fr die Synthese verschiedener stickstoffhltiger Verbindungen herangezogen, wie Kreatin und Purinbasen. Deren typischen stickstoffhltigen Ausscheidungsprodukte sind Kreatinin und Harnsure. Weiters knnen durch bertragung von Aminogruppen anderer AS auf ein im Intermedirstoffwechsel gebildetes C-Gerst nicht essentielle AS hergestellt werden.

Der Aminosure-Pool und seine Regulation: Die mit der Nahrung aufgenommenen Proteine werden im Verdauungstrakt hydrolysiert und in Form von freien AS resorbiert, also in den Blutkreislauf aufgenommen und gelangen in weiterer Folge in interstitielle (Bindegewebe) und intrazellulre Speicher. Nur 0.05% aller im Krper vorkommenden AS liegen in freier Form vor. In den Zellen liegt eine viel hhere Konzentration an AS als im Plasma vor. Die hchste Konzentration von z.B. Glutamin findet sich in den Muskelzellen. Die Zusammensetzung der freien AS in den verschiedenen Geweben ist unterschiedlich. Darber hinaus variiert die Zusammensetzung des AS-Pools als auch die Konzentration einzelner AS von Spezies zu Spezies. Deshalb ist es auch nicht zulssig, Daten aus Tierversuchen auf den Menschen zu bertragen. Die Skeletmuskulatur ist das grte Reservoir fr jede AS. 70-80% des freien AS-Pools befinden sich in der Muskulatur, whrend die freien AS im Plasma nur einen geringen Anteil am Gesamtpool haben. Eine genaue Aussage ber Vernderungen des freien AS-Pools oder ber intrazellulre AS-Konzentrationen ist ber die im Plasma vorhandene Konzentration nicht mglich. Die Gre des intrazellulren AS-Pools ist jedoch direkt messbar. Nicht nur die Ernhrung, auch Alter, Geschlecht sowie Krankheit sind Faktoren, die die Zusammensetzung des freien AS-Pools beeinflussen.

Der Proteinumsatz: Unter Proteinumsatz versteht man sowohl die Synthese als auch den Abbau von Proteinen. Normalerweise bsteht ein steady state, also ein Fliegleichgewicht und die Syntheserate hlt sich mit der Abbaurate die Waage. Wenn wir von einem ca. 70 kg schwerer Mensch in den westlichen Industriestaaten ausgehen, so fhrt dieser eine Proteinmenge von ca. 100 Gramm Protein pro Tag zu. Dazu kommen noch ca. 70 Gramm Eiwei, die vom Darm sezerniert werden. Von diesen 170 Gramm Protein werden ca. 160 Gramm resorbiert, der Rest wird mit dem Stuhl ausgeschieden. Der durchschnittliche Umsatz (turnover) an Krperprotein betrgt 300 - 400 Gramm pro Tag. Die Differenz zwischen Proteinzufuhr und -umsatz beweist die Wiederverwertung der im Proteinstoffwechsel freigewordenen Aminosuren. Der hohe Proteinumsatz wird vor allem von der tglichen Erneuerung der Zellen der Darmschleimhaut, dem Muskelstoffwechsel, dem Abund Aufbau von Plasmaproteinen sowie auch von der Bildung von Hmoglobin und der weissen Blutkrperchen bestimmt. Er hngt natrlich auch vom Ernhrungszustand ab und kann zur Beurteilung einer Unterernhrung herangezogen werden (Plasmaproteine mit hoher Umsatzrate wie z.B. Pralbumin). Der Proteinstoffwechsel ist natrlich auch von den im AS-Pool verfgbaren Aminosuren abhngig. Theoretisch sind im Gesamtkrperpool ausreichend freie AS fr eine 8-stndige, normal ablaufende Proteinsynthese vorhanden. Allerdings bestehen Unterschiede in der Verfgbarkeit einzelner AS, die bei der Berechnung des wahren Protein-Turnovers bercksichtigt werden mssen. Die limitierenden AS in den Zellen sind die verzweigtkettigen und die aromatischen AS. Eine kontinuierliche Proteinsynthese ist somit nur durch die Kompensation zwischen den verschiedenen Geweben mglich.

Stickstoffausscheidung und Stickstoffbilanz: Die Endprodukte des Stickstoffmetabolismus werden mit dem Urin ausgeschieden. Nicht resorbierbares Nahrungseiwei und ein kleiner Teil der in den Darm sezernierten Proteine (siehe oben) werden mit dem Stuhl ausgeschieden. Auch mit Hautpartikeln, Haaren, Sperma und Menstruationsblut verliert der Krper geringe Mengen an Eiwei-Stickstoff. Im Urin findet sich Stickstoff vor allem als Harnstoff (80 85% des gesamten Stickstoffs), aber auch als Kreatinin, Ammoniak und Harnsure. Bei einer verminderten Proteinaufnahme verringert sich auch die Harnstoffmenge im Urin.

Ernhrung und Proteinstoffwechsel: Der Mindestbedarf an Protein kann geschtzt werden, indem die gesamten Stickstoffverluste whrend einer proteinfreien Dit gemessen werden. Es wird angenommen, dass diese Verluste dem Bedarf entsprechen. Dabei gehen die Faktoren des obligatorischen tglichen Stickstoffverlustes (Harn: 37mg/kg, Stuhl: 12mg/kg, Haut 5-8mg/kg, sowie andere kleine Verluste) in die Berechnung mit ein. Insgesamt ergibt sich ein tglicher Verlust von 54mg Stickstoff bzw. 340mg Protein pro kg Krpergewicht. Entsprechend der 1985 von der WHO vorgeschlagenen 30%igen Erhhung der Proteinzufuhr errechnet sich somit eine Mindestmenge von 450mg, also 0.45 Gramm pro kg Krpergewicht. Diese Empfehlung wird heute von den meisten nationalen und internationalen Kommissionen besttigt. Eine andere Mglichkeit, den tglichen Proteinbedarf abzuschtzen, ist die Ermittlung der Menge an Proteinstickstoff, die gerade noch fr eine ausgeglichene Stickstoffbilanz sorgt. Von allen untersuchten Proteinen wird hiefr die gleiche Menge, nmlich 0.4 g/kg bentigt (ausgenommen das minderwertige Weizengluten, wovon 0.66g/kg ntig ist). 1985 wurde von der WHO der Begriff des safe intake geprgt, also die Sicherung einer ausreichenden Versorgung mit Aminosuren, nachdem in Studien die Mindestmenge eines hochwertigen Proteins zur Erhaltung einer ausgeglichenen Stickstoffbilanz direkt ermittelt wurde. Sie betrug fr den jungen Erwachsenen 0.6g/kg Krpergewicht. Durch einen Sicherheitszuschlag, der individuelle Schwankungen ausgleichen sollte, erhht sich der safe intake auf 0.75g/kg. Auch fr alle anderen Altersstufen wurden auf diese Weise der Mindestbedarf an Protein festgelegt. Den hchsten Proteinbedarf hat ein Sugling im ersten Lebensmonat mit 2.4g/kg. Mit zunehmendem Alter verringert sich der Proteinbedarf, wobei der Bedarf lterer Menschen noch nicht ausreichend erforscht ist. Erwachsene verlieren zwischen dem 25. und 65. Lebensjahr ca. 20% ihres Krperproteins, das entspricht dem Verlust von ca. einem Prozent der bestehenden Muskelmasse pro Jahr. Ob sich durch Proteinzufuhr der Alterungsprozess verlangsamen lsst, ist noch unklar. Eines steht jedoch fest: Ein Abbau von Muskelmasse kann mittels regelmiger krperlicher Aktivitt und v.a. durch Krafttraining (eine Einheit pro Woche gengt fr diesen Zweck) verhindert werden, selbst in hherem Alter.

Der Bedarf an essentiellen Aminosuren: Frher wurde der Bedarf an essentiellen AS ber die Stickstoffbilanz bestimmt. Heute kann man diesen Bedarf ber die Blutspiegel von AS ermitteln, indem man Vernderungen nach Zufuhr unterschiedlicher Mengen essentieller AS im Plasma und intrazellulren Raum bercksichtigt.
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Die Bedarfswerte der einzelnen AS sind mittlerweile gut erforscht, und zwar fr alle Altersgruppen beiderlei Geschlechts. Wie bereits erwhnt, ist der Proteinbedarf beim Sugling am hchsten und fllt mit zunehmendem Alter kontinuierlich ab. Interessant dabei ist die Tatsache, dass der Bedarf an essentiellen AS strker abnimmt als der an Gesamtprotein. Betrgt der Anteil an essentiellen AS beim Kleinkind noch 43% des Gesamtproteinbedarfs, so verringert er sich bei lteren Kindern auf 36% und schliesslich auf 20% bei Erwachsenen. Somit ist es mglich, Eiklar oder ein anderes biologisch hochwertiges Protein, das die essentiellen AS im berfluss enthlt, mit nicht essentiellen AS, also biologisch weniger wertvollen Proteinen, oder auch mit Ammoniumsalzen zu verdnnen, um das Gleichgewicht der Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten.

Die Proteinqualitt: Nhrstoffanalysen und Nhrwerttabellen geben den Proteingehalt in Gramm pro 100 Gramm Nahrungsmittel an. Daraus lsst sich auch der Energiegehalt des Proteinanteils bezogen auf den Gesamtenergiegehalt des Nahrungsmittels errechnen (1 Gramm Protein liefert ca. 4.2 kcal). Eine ausgewogene Ernhrung sollte 15% der Energie in Form von Protein liefern. Allerdings sagt die Angabe des Proteinanteils eines Nahrungsmittels allein nichts ber dessen Qualitt aus. Man kennt heute die Menge an essentiellen AS eines Nahrungsproteins, die fr eine vollstndige Verwertung dieses Proteins zur Synthese von Krperprotein notwendig ist. Dieses sog. AS-Referenzmuster dient als Standard zur Beurteilung der Qualitt von Nahrungsproteinen. Kennt man den Gehalt eines Proteins an essentiellen AS, kann man dessen Nhrwert gut abschtzen. Vereinfacht ausgedrckt, kann man sagen, dass ein Protein biologisch umso hochwertiger ist, je mehr essentielle AS es enthlt.

Die biologische Wertigkeit wurde frher so definiert, wieviel Gramm Krpereiwei durch 100 Gramm Nahrungsprotein aufgebaut werden kann. Anders ausgedrckt, wieviel vom resorbierten Protein im Krper behalten wird. Wenn man die Verdaulichkeit auer Acht lsst, misst man also das zurckbehaltene Protein im Verhltnis zum verzehrten Protein. Diesen Index nennt man NPU = net protein utilization. Heute definiert man die biologische Wertigkeit der Proteine ber die Stickstoffbilanz bzw. Eiweibilanz. Je hher die biologische Wertigkeit von Eiwei, desto geringer ist die notwendige Menge an Eiwei pro kg Krpergewicht, um eine ausgeglichene Eiweibilanz zu erreichen. Angaben zur biologischen Wertigkeit der Nahrungsproteine finden sich anhand einschlgiger Tabellen (siehe unten). Eiprotein dient als Referenzprotein und hat die biologische Wertigkeit von 100, gefolgt von Milch und Fleisch usw. Tierisches Protein ist im Allgemeinen biologisch hochwertiger als pflanzliches, weil es in der Regel mehr essentielle Aminosuren enthlt. Eine Steigerung der biologischen Wertigkeit ber 100 ist durch Kombination von Nahrungsmitteln mglich (klassisches Beispiel: Ei plus Kartoffel, siehe die Tabelle unten) Beim Erwachsenen wird die Proteinqualitt anhand der Stickstoffbilanz beurteilt, bei Kindern anhand von Stickstoffretention und Wachstum bzw. Gewichtszunahme (PER = protein efficiency ratio). Dieser Wert kann aber durch Fett- oder Wassereinlagerung verflscht werden.

Biologische Wertigkeit verschiedener Nahrungsproteine


Nach: Kraut, K.: Der Nahrungsbedarf des Menschen, Darmstadt, 1981

Laktalbumin (Molkenprotein) Vollei Kartoffeln Rindfleisch Thunfisch Kuhmilch Kse Soja Reis Roggenmehl Casein Mais Weizenmehl Gelatine

104 100 98 92 92 88 84 85 81 80 77 71 57 0

Wie man sieht, differieren in der Fachliteratur die Angaben der biologischen Wertigkeit bei manchen Lebensmitteln. Hier eine vereinfachte bersicht:
Nahrungsmittel Ei Milch Fleisch Fisch Soja Kartoffeln Brot (Cerealien) Linsen, Bohnen Biologische Wertigkeit 100 75-90 70-90 70-90 75-85 50-70 50-70 40-50

Erhhung der biologischen Wertigkeit durch Kombination von Nahrungsmitteln Lebensmittelkombination 36% Vollei- plus 64% Kartoffelprotein 75% Milch- plus 25% Weizenmehlprotein 60% Vollei- plus 40% Sojaprotein 68% Vollei- plus 32% Weizenmehlprotein 76% Vollei- plus 24% Milchprotein 51% Milch- plus 49% Kartoffelprotein 88% Vollei- plus 12% Maisprotein 78% Rindfleisch- plus 22% Kartoffelprotein 35% Vollei- plus 65% Bohnenprotein Biologische Wertigkeit 136 125 124 123 119 114 114 114 109 7

Rein pflanzliche Proteinkombinationen mit einer BW nahe 100 Reis und Sesamkrner Brot und Sesamkrner Brot und Sonnenblumensamen Gemsesuppe und Brot Mais und Soja Weizen und Soja Weizenbrot und Bohnen Bohnen und Reis
Nach: Clark, H.E., Malzer, J.L., Onderka, H.M., Howe, J.M. and Moon, W. (1973). Nitrogen balances of adult human subjects fed combinations of wheat, beans, corn, milk, and rice. Am. J. Clin. Nutr., 26, 702-706

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Die Verfgbarkeit von Aminosuren aus der Nahrung: Die biologische Verfgbarkeit von Aminosuren kann unter Umstnden niedriger sein, als die Ergebnisse der biochemischen Analysen erwarten lassen. Hitzebehandlung, Lagerung und beeintrchtigte Proteinverdauung knnen sie verringern. Chemische und physikalische Reaktionen knnen einen Verlust an essentiellen AS bedingen und deren Verwertung durch ein berma an anderen AS beeintrchtigt werden. Dieses Zuviel kann zu Effekten fhren, die sich in Toxizitt, Antagonismus und Imbalanz einteilen lassen. Unter Aminosuretoxizitt versteht man negative Auswirkungen der berdosierung einzelner AS. Die toxische Dosis hngt von der einzelnen AS ab, die hchste Toxizitt haben Methionin und Tyrosin. Aminosureantagonismus bedeutet die Wechselwirkung strukturhnlicher AS, wenn eine durch den berschuss einer AS bedingte Wachstumsminderung durch Zufuhr der anderen AS gemindert werden kann. Dies betrifft v.a. die verzweigtkettigen AS Valin, Leucin und Isoleucin. Der Begriff der Aminosureimbalanz wird verwendet, wenn ein gendertes Verhltnis der AS untereinander eine Wachstumsminderung bedingt. Durch Zufuhr der limitierenden essentiellen AS kann die Imbalanz behoben werden. Andererseits ist es mglich, dass durch unkritische, bertriebene Zufuhr bestimmter Aminosuren (Bodybuilding, Kraftsport) eine AS-Dysbalanz induziert wird, die fr den muskulren Hypertrophieprozess kontraproduktiv sein kann. Es soll an dieser Stelle betont werden, dass eine ausgewogene Ernhrung, die ausreichend hochwertige Proteine enthlt, auch im Leistungssport sowie im Bodybuilding eine adquate Versorgung des Muskelstoffwechsels zur Erzielung einer positiven Stickstoffbilanz im Sinne einer Muskelhypertrophie gewhrleistet. Gelegentlich mag eine zustzliche Proteinzufuhr mit Hilfe von Konzentraten, vorzugsweise aus Milch- oder Molkeeiwei hergestellt, von Nutzen sein (z.B. vor einem Krafttraining). Die Zufuhr von Aminosuren (z.B. BCAA) bringt keine Vorteile mit sich und ist ohne ergogenen Effekt, wie wissenschaftliche Untersuchungen gezeigt haben.
[siehe NAHRUNGSERGNZUNGSMITTEL IM SPORT: FACTS AND FALLACIES]

Zusammenfassung: Die Physiologie des Proteinstoffwechsels gilt fr jeden Menschen, somit auch fr den Kraftsportler oder Bodybuilder. Der einzige Unterschied zum Normalverbraucher liegt im gesteigerten Proteinumsatz und dadurch etwas hheren Proteinbedarf, grundstzlich jedoch nicht in einem anderen Ernhrungsmodus. Diese Aussage beruht nicht nur auf theoretisch-wissenschaftlicher Basis, sondern wird auch empirisch (u.a. auch durch praktische Eigenerfahrung des Verfassers) besttigt. Der Proteinbedarf im Sport wird meistens immer noch weit berschtzt, speziell im Kraftsport und im Bodybuilding. Dass umfangreiches Ausdauertraining einen hheren Proteinbedarf als Kraftsport hat, ist vielfach nicht bekannt.
[siehe ERNHRUNG UND NAHRUNGSERGNZUNG IM SPORT]

Dr. Kurt A. Moosburger www.dr-moosburger.at

Quelle: Ernhrungsmedizin, Thieme

Innsbruck, im Jan/Feb 2001 (berarbeitet im August. 2007) (verffentlicht auf www.fitmedia.de und www.fitness.com)

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